Здесь можно найти учебные материалы, которые помогут вам в написании курсовых работ, дипломов, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

 

Повышение оригинальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение оригинальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения оригинальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, РУКОНТЕКСТ, etxt.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии так, что на внешний вид, файл с повышенной оригинальностью не отличается от исходного.

Результат поиска


Наименование:


Реферат/Курсовая Контрольная работа по "Биохимии"

Информация:

Тип работы: Реферат/Курсовая. Добавлен: 26.04.13. Год: 2012. Страниц: 17. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Министерство образования и науки Российской Федерации


Московский государственный университет технологий и управления

филиал в г.Архангельске


Институт ___Технологический менеджмент______


КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА


По дисциплине Биохимия
По теме 12 вариант



Студентки 2 курса СФО
Специальность 260501 Шифр 012


Проверил: ______






Вх.№ ___ Дата регистрации______
Результаты проверки______




Архангельск
2012 г.

Содержание

Теоретические вопросы:………......3
1. Белки как амфотерные электролиты. Изоэлектрическая точка белков…3
2. Сахароза и мальтоза. Строение, свойства. Объяснить, почему сахароза не дает реакции на карбонильную группу………………6
3. Принцип классификации ферментов. Характеристика классов……….
Задачи:
12. В полипептидной цепи между радикалами аминокислот могут возникать химические связи. Выберите пары аминокислот, радикалы которых могут образовать связи и укажите тип связи. 1. Сер, Асн 2. Ала, Вал 3. Глу, Асп 4. Гис, Асп 5. Цис, Ала 6.Сер, Глн. ………
33. Раствор, содержащий 0,102 г белка в 100 мл раствор обработали 2,4-динитрофторбензол м. Полученный раствор ДНК белка имеет величину оптической плотности, равную 0,5 при 360 нм. Рассчитайте молекулярную массу белка, если в тех же условиях коэффициент молярной экстинкции моно-ДНФ-белка равен 1,61?104 л/моль?см, а белок в своем составе содержит три полипептидные цепи. ……….
80. Рассчитайте удельную активность карбоангидразы (М =30 000), гексокиназы (М = 45 000) и альдолазы (М = 142 000), зная, что их молекулярная активность равна 0,96?108, 1,7?104 и 4,2?103 соответственно………………..








3
Теоретические вопросы
    Белки как амфотерные электролиты. Изоэлектрическая точка белков.

Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков – мономеров. Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах 10 000 – 1 000 000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 000. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17 000, а гемоглобин – 64 500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: g-глобулин ( образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000, а молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназ превышает 1 000 000.
Определение молекулярной массы проводится различными методами: осмометрическим, гельфильтрационным, оптическим и др. однако наиболее точным является метод седиментации, предложенный Т. Сведбергом. Он основан на том, что при ультрацентрифугирова ии ускорением до 900 000 g скорость осаждения белков зависит от их молекулярной массы.
Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые так и основные, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой, глутаминовой аминокислот, а щелочные – радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.

4
Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7 – 14) белок отдает протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде (рН 1 – 7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом.
NH3+ Кислая среда NH3+ Щелочная среда NH2
R R R
COOH COO – COO –
Катион Амфион Анион
Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8 – 5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот.
Белки, имеющие суммарный положительный или отрицательный заряд, лучше растворимы, чем белки, находящиеся в изоэлектрической точке.
5
Суммарный заряд увеличивает количество диполей воды, способных связываться с белковой молекулой, и препятствует контакту одноимённо заряженных молекул, в результате растворимость белков увеличивается. Заряженные белки могут двигаться в электрическом поле: анионные белки, имеющие отрицательный заряд, будут двигаться к положительно заряженному аноду (+), а катионные белки - к отрицательно заряженному катоду (- ). Белки, находящиеся в изоэлектрическом состоянии, не перемещаются в электрическом поле.
Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции рН крови. Величина рН крови человека отличается постоянством и находится в пределах 7,36 – 7,4 , несмотря на различные вещества кислого или основного характера, регулярно поступающие с пищей или образующиеся в обменных процессах – следовательно существуют специальные механизмы регуляции кислотно-щелочного равновесия внутренней среды организма. К таким системам относится рассматриваемая в гл. “ Классификация” гемоглобиновая буферная система (стр.28). Изменение рН крови более чем на 0,07 свидетельствует о развитии патологического процесса. Сдвиг рН в кислую сторону называется ацидозом, а в щелочную – алкалозом.










6
    Сахароза и мальтоза. Строение, свойства. Объяснить, почему сахароза не дает реакции на карбонильную группу.

Дисахариды – это углеводы, которые при нагревании с водой в присутствии минеральных кислот или под влиянием ферментов подвергаются гидролизу, расщепляясь на две молекулы моносахаридов. Наиболее широко распространенным дисахаридом является сахароза (тростниковый или свекловичный сахар). Получают его из сахарного тростника или из сахарной свеклы. В молоке содержится 5 % лактозы – молочного сахара. Мальтоза содержится в прорастающем зерне и образуется при гидролизе зернового крахмала. Целлобиоза является промежуточным продуктом при ферментативном гидролизе целлюлозы.
Строение. Молекула дисахарида состоит из двух молекул моносахаридов, соединенных гликозидной связью. В зависимости от того, какие атомы углерода участвуют в образовании гликозидной связи, молекула дисахарида может или не может содержать свободную карбонильную группу.
Дисахариды можно разделить на две группы: невосстанавливающие и восстанавливающие. Невосстанавливающие сахара не имеют ОН-группы ни при одном аномерном центре, восстанавливающие – имеют свободную ОН-группу при аномерном центре.
Невосстанавливающие сахара называют гликозил-гликозидам ; восстанавливающие – гликозил-гликозами.
Мальтоза– восстанавливающий дисахарид, образующийся при ферментативном гидролизе крахмала. Мальтоза состоит из двух остатков D-глюкозы, соединенных гликозидной связью по положениям 1,4.




7

Целлобиоза, или 4-(-глюкозидо) – глюкоза построена также, как и мальтоза, но представляет собой - гликозид.
Сахароза состоит из остатков глюкозы и фруктозы, соединенных 1,2-гликозидной связью. У сахарозы полуацетальные гидроксильные группы обеих молекул моносахаридов участвуют в образовании гликозидной связи, вследствие чего сахароза является невосстанавливающим сахаром.
Химические свойства дисахаридов:
1) способность гидролизоваться: под действием кислоты или соответствующего фермента разрывается гликозидная связь и образуются два моносахарида;
2) окисляются ионами меди, серебра, ртути, образуют озазоны и вступают во все реакции, характерные для соединений, содержащих свободные карбонильные группы;
3) дисахариды могут быть окислены до диоксида углерода и воды. Под действием ферментов дрожжей сахароза и мальтоза дают этанол, а лактоза не изменяется.
Более подробно рассмотрим строение и свойства мальтозы, сахарозы, лактозы, которые широко распространены в природе - которые играют важную роль в пищевой технологии.
Мальтоза (солодовый сахар). Молекула мальтозы состоит из двух остатков глюкозы. Она является восстанавливающим дисахаридом:
Мальтоза довольно широко распространена в природе, она содержится в проросшем зерне и особенно в больших количествах в солоде и солодовых экстрактах. Отсюда и ее название (от лат. maltum - солод). Образуется при
8
неполном гидролизе крахмала разбавленными кислотами или амилолитическимн ферментами, является одним из основных компонентов крахмальной патоки, широко используемой в пищевой промышленности. При гидролизе мальтозы образуются две молекулы глюкозы.
Этот процесс играет большую роль в пищевой технологи, например при брожении теста как источник сбраживаемых сахаров.
Сахароза (тростниковый сахар, свекловичный сахар). При ее гидролизе образуются глюкоза и фруктоза.
Следовательно, молекула сахарозы состоит из остатков глюкозы и фруктозы. В построении молекулы сахарозы глюкоза и фруктоза участвуют своими полуацетальными гидроксилами. Сахароза - невосстанавливающий сахар.
Сахароза - наиболее известный и широко применяемый в питании и пищевой промышленности сахар. Содержится в листьях, стеблях, семенах, плодах, клубнях растений. В сахарной свекле от 15 до 22 % сахарозы, сахарном тростнике -12-15 %, это основные источники ее получения, отсюда же возникли и ее названия - тростниковый или свекловичный сахар.
В картофеле 0,6 % сахарозы, луке - 6,5, моркови - 3,5, свекле - 8,6, дыне - 5.9, абрикосах и персиках - 6,0, апельсинах - 3,5, винограде - 0,5 %. Ее много в кленовом и пальмовом соке, кукурузе - 1,4-1,8 %.
Сахароза кристаллизуется без воды в виде больших моноклинических кристаллов. Удельное вращение водного ее раствора -(-66,5°. Гидролиз сахарозы сопровождается образованием глюкозы и фруктозы. Фруктоза обладает более сильным левым вращением (-92°), чем глюкоза правым ( + 52,5°), поэтому при гидролизе сахарозы угол вращения изменяется. Гидролиз сахарозы получил название инверсии (обращение), а смесь образующихся разных количеств глюкозы и фруктозы - инвертным сахаром. Сахароза сбраживается дрожжами (после гидролиза), а при нагревании выше температуры плавления (160-186 °С) карамелизуется, т. е. превращается в
9
смесь сложных продуктов: карамелана и других, теряя при этом воду. Эти продукты под названием «колер» используют при производстве напитков и в коньячном производстве для окраски готовых продуктов.
Направление исследования
Результаты
исследования
Уравнения реакций
1. История «жизни» сахара, нахождение и образование его в природе
Самый древний вид сахара – тростниковый. Родина – Индия. В 1747 г. немецкий химик А.С.Маргграф выделил «европейский» сахар из сахарной свеклы.
Большое содержание сахара в сахарном тростнике, сахарной свекле, кленовом соке. Образуется сахароза в листьях растений в процессе фотосинтеза
Фотосинтез:
6СО2 + 6Н2О = С6Н12О6 + 6О2,

2. Схема промышленного способа получения сахара из сахарной свеклы

СаСО3 = СаО + СО2,
С12Н22О11 + СаО = С12Н22О11 • СаО,
С12Н22О11 • СаО + СО2 =
= С12Н22О11 + СаСО3
3. Строение молекулы сахарозы, ее физические свойства и биологическая роль
Сахароза образована остатками глюкозы и фруктозы, которые являются незаменимым источником энергии в обмене веществ живых организмов. Следовательно, и сахароза – источник энергии. Однако избыток потребления сахара является причиной диабета и кариеса, заболеваний сердечно-сосудистой системы
Молекулярная формула: С12Н22О11.
Структурная формула:

4. Химические свойства сахарозы
• Растворы глюкозы и сахарозы можно отличить с помощью аммиачного раствора оксида серебра, т.к. в молекуле сахарозы отсутствует альдегидная группа;
• сахароза – многоатомный спирт, следовательно, при взаимодействии со свежеприготовленным гидроксидом меди(II) дает синее окрашивание
С6 Н12О6 + Ag2О = С6 Н12О7 + 2Ag,
С12Н22О11+ Ag2О реакции нет,
2C12H22O11 + Cu(OH)2 =
= (С12Н21О11)2Cu + 2Н2О
5. Химические свойства сахарозы
• Раствор сахарозы подвергается гидролизу в кислой среде, в результате образуется смесь моносахаридов. Доказать это можно с помощью аммиачного раствора Ag2О;
• концентрированная серная кислота обугливает сахарозу

12Н22О11 + 2Н24 = 23С + СО2 +
+ 2SО2 + 24Н2О















11
    Принцип классификации ферментов. Характеристика классов.

Ферменты (энзимы) — это биологические катализаторы белковой природы, обладающие способностью активизировать различные химические реакции, происходящие в живом Организме. По химической природе ферменты делятся на две группы:1. Однокомпонентные: состоят только из белка (уреаза, амилаза, пепсин). 2.Двухкомпонентные: состоят из белка и небелковой частицы , кофермента.
Свойства: 1.Активность ферментов во много раз превышает активность неорганических катализаторов, причем ферментативные реакции протекают с минимальной затратой энергии. 2.Специфичность действия - каждый фермент катализирует только определенные превращения веществ определенного строения. Например, сахароза инициирует гидролиз сахарозы, но не действует на мальтозу, хотя это тоже дисахарид.3. Зависимость активности от внешних условий, температуры, влажности, концентрации водородных ионов, приветствия ингибиторов и активаторов.
Название фермента формируется из следующих частей:
1. название субстрата с которым он взаимодействует
2. характер катализируемой реакции
3. наименование класса ферментов
4. суффикс -аза-
Поскольку уже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. В настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь делятся на ряд подклассов.
1. Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую

12
часть в виде гема или производных витаминов В2, В5. Субстрат, подвергающийся окислению выступает как донор водорода.
1.1. Дегидрогеназы отщепляют от одного субстрата водород и переносят на другие субстраты. Коферменты НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. Они акцептируют на себе отщепленный ферментом водород превращаясь при этом в восстановленную форму (НАДН, НАДФН, ФАДН) и переносят к другому фермент-субстратному комплексу, где его и отдают.
1.2. Оксидазы - катализирует перенос водорода на кислород с образованием воды или Н2О2.
1.3. Монооксидазы - цитохром Р450. По своему строению одновременно гемо- и флавопротеид. Он гидроксилирует липофильные ксенобиотики.
1.4. Пероксидазы и каталазы - катализируют разложение перекиси водорода, которая образуется в ходе метаболических реакций.
1.5. Оксигеназы - катализируют реакции присоединения кислорода к субстрату.
2. Трансферазы - катализируют перенос различных радикалов от молекулы донора к молекуле акцептору.
Аа + Е + В = Еа + А + В = Е + Ва + А
2.1. Метилтрансферазы (СН3-).
2.2. Карбоксил- и карбамоилтрансферазы
2.3. Ацилтрансферазы – Кофермент А (перенос ацильной группы -R-С=О).
2.4. Гексозилтрансферазы - катализируют перенос гликозильных остатков.
2.5. Аминотрансферазы - перенос аминогрупп
R1- CO - R2 + R1 - CH-NH3 - R2 = R1 - CH-NH3 - R2 + R1- CO - R2
Играют важную роль в превращении АК. Общим коферментом являнтся пиридоксальфосфат.
2.6. Фосфотрансфереза (киназа) - катализируют перенос остатка фосфорной кислоты. В большинстве случает донором фосфата является АТФ. В

13
процессе расщепления глюкозы в основном принимают участие ферменты этого класса.
3. Гидролазы - катализируют реакции гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они однокомпонентные (не содержат небелковой части)
R1-R2 +H2O = R1H + R2OH
3.1. Эстеразы - расщепляют эфирные связи. Это большой подкласс ферментов, катализирующих гидролиз тиоловых эфиров, фосфоэфиров.
Пример: липаза.
3.2. Гликозидазы - расщепляют гликозидные связи в молекулах поли- и олигосахаридов.
Пример: амилаза, сахараза, мальтаза.
3.3. Пептидазы - катализируют гидролиз пептидных связей.
Пример: карбоксипептидаза, химотрипсин, трипсин.
3.4. Амидазы - расщепляют амидные связи (СО-NH2).
Пример: аргиназа (цикл мочевины).
4. Лиазы - катализируют реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти ферменты имеют небелковую часть в виде тиаминпирофосфата (В1) и пиридоксальфосфата (В6).
4.1. Лиазы связи С-С. Их обычно называют декарбоксилазами.
Пример: пируватдекарбоксилаз .
4.2. Лиазы связи (гидратазы-дегидрат зы) С-О.
Пример: енолаза.
4.3. Лиазы связи С-N.
4.4. Лиазы связи С-S.
5. Изомеразы - катализируют реакции изомеризации.
Пример: фосфопентозоизомера а, пентозофосфатизомераза.

14
6. Лигазы катализируют реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют "синтетаза" .


























15
Задачи

12. В полипептидной цепи между радикалами аминокислот могут возникать химические связи. Выберите пары аминокислот, радикалы которых могут образовать связи и укажите тип связи. 1. Сер, Асн 2. Ала, Вал 3. Глу, Асп 4. Гис, Асп 5. Цис, Ала 6.Сер, Глн.
Ответ:
1. Водородная связь
2.гидрофобные взаимодействия
3.Водородная связь
4. Ионная связь
5.нет связи
6.нет связи

33. Раствор, содержащий 0,102 г белка в 100 мл раствор обработали 2,4-динитрофторбензол м. Полученный раствор ДНК белка имеет величину оптической плотности, равную 0,5 при 360 нм. Рассчитайте молекулярную массу белка, если в тех же условиях коэффициент молярной экстинкции моно-ДНФ-белка равен 1,61?104
и т.д.................


Скачать работу


Скачать работу с онлайн повышением оригинальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.