На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


реферат Способы связи аминокислот в белке

Информация:

Тип работы: реферат. Добавлен: 06.06.13. Сдан: 2012. Страниц: 14. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА
РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
ФГБОУ ВПО «БЕЛГОРОДСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ
СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННАЯ АКАДЕМИЯ ИМЕНИ  В.Я. ГОРИНА»
 
 
 
Кафедра морфологии и физиологии
 
 
 
 
Р Е Ф Е Р А Т
 
 
 
Тема:
«Способы связи аминокислот  в белке.»
 
 
 
 
 
 
 
Цуверкалова Оксана Владимировна
 
Специальность 020803.62
Биоэкология
 
Курс II , группа 26 Био
 
Шифр (номер зачетки) 10278
 
Форма обучения : очная 
 
 
 
 
Майский
2012
 
 
 
 
ОГЛАВЛЕНИЕ
 
    Введение. Общее понятие «белок»                                                стр 3
 
    Глава 1. Аминокислоты, их классификация                                 стр 6
 
    Глава 2. Типы связей аминокислот в молекуле белка (пептидная, дисульфидная, водородная, ионная  связи и гидрофобное взаимодействие)                                                                              стр 7
 
    Приложение- список аминокислот и их свойства                        стр 10
 
    Литература                                                                                       стр 15
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Введение. Общее понятие «белок»
 
БЕЛКИ - высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот; являются структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех живых организмов. В природе существует примерно 1010-1012различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности, от вирусов до человека.
Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологически активные вещества.  
 
Молекула белка представляет собой полипептидную цепь, построенную из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью - СО-NH-.
На одном конце такой пептидной  цепи (С-конец) находится свободная  карбоксильная группа (СООН-группа), на другом (N-конце) - аминогруппа (NН2-группа). Молекулы белков могут состоять из одной полипептидной цепи или из двух и более полипептидных цепей, соединенных между собой поперечными хим. связями. Строение полипептидной цепи определяет первичную, уникальную структуру белка, т. к. замена даже одного аминокислотного остатка в цепи приводит к изменению физ.хим. свойств этого белка и его биологических функций.  
 
Конфигурация полипептидной цепи (наличие в ней спирализованных участков, структур типа складчатого слоя, так наз. альфа-спиралей и бета-структур и др.) определяет вторичную структуру белка. Под третичной структурой молекулы белка подразумевают пространственную ориентацию и способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме, а под четвертичной структурой - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, так наз. субъединиц белка, и формирование из них комплекса, единого в структурном и функциональном отношениях.  
 
По физ.хим. свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные, гидрофильные (растворимые в воде) и гидрофобные (нерастворимые в воде). Различают также простые белки - протеины и сложные белки, в состав молекул которых помимо белка входят вещества небелковой природы.  
 
К протеинам относятся альбумины и глобулины, составляющие основную массу белков животного организма. Альбумины сыворотки крови человека во многом определяют свойства самой сыворотки и протекание ряда обменных процессов в организме в целом. Снижение концентрации альбуминов в сыворотке крови отмечают при различных тяжелых поражениях печени, т. к. эти белки синтезируются в этом органе. Глобулинами являются такие функционально важные белки, как иммуноглобулины и комплемент, эритропоэтины, принимающие участие в кроветворении, и др.  
 
К сложным белкам относятся белки, имеющие самое разнообразное назначение в организме: металл опротеины, липопротеины, гликопротеины, фосфопротеины и др. Небелковой частью молекул металлопротеинов являются ионы различных металлов, к-рые нельзя удалить из молекулы белка, не повредив ее белковую часть. Металлопротеинами являются многие ферменты, содержащие железо (цитохромы, каталаза), медь (тирозиназа), цинк (алкогольдегидрогеназа), а также дыхательные пигменты, в т. ч. гемоглобин, миоглобин и др. Липопротеины представляют собой хим. комплексы белков с липидами. Липопротеины выполняют важнейшую функцию депонирования и транспорта липидов, являются необходимой составной частью клеточных мембран. Концентрация разных липопротеинов в сыворотке крови служит диагностическим признаком ряда заболеваний (атеросклероза, ожирения и др.). Белки, в которых небелковая часть представлена углеводами (или углеводом), называют гликопротеинами. Гликопротеинами являются некоторые ферменты и гормоны, антитела и другие физиологически активные белки. Полагают, что специфическая активность этих соединений определяется именно углеводной частью их молекул. Сложные белки, молекулы которых содержат остатки фосфорной к-ты, присоединенные чаще всего к остатку аминокислоты серина (реже - треонина) в полипептидной цепи белка, называются фосфопротеинами, эти белки играют важную роль в клеточном метаболизме. К фосфопротеинам относятся белки биологических мембран и клеточных ядер (см. Клетка), казеины и др. Присоединение остатков фосфорной к-ты (фосфорилирование) к пяти аминокислотным остаткам (серина и треонина) на С-конце полипептидной цепи зрительного белка родопсина и превращение его в фосфопротеин играет существенную роль в регуляции адаптации зрения к свету и к темноте. Превращение важнейших белков мозга в фосфопротеины в результате фосфорилирования происходит при стимуляции нервов или при действии на нервы определенных нейромедиаторов.  
 
В крови общее содержание белка определяют рефрактометрическим и биуретовым методами, содержание альбуминов - методом с использованием красителя бромкрезолового зеленого. В норме в 100 мл сыворотки крови содержится 6,5-8,5 г белка.  
 
В моче присутствие белка обнаруживают пробой с сульфосалициловой к-той, по методу разведения (с азотной к-той), пробой с кипячением, биуретовым методом. В норме в моче белка нет, его появление обычно свидетельствует о нарушении функции почек.  
 
Белки являются жизненно необходимыми пищевыми веществами: они обеспечивают жизнедеятельность, рост, развитие и нормальное протекание обменных процессов в организме человека. Уменьшение количества белка, поступающего с пищей, влечет за собой нарушения функций организма, резкое снижение работоспособности. Суточная норма содержания белка в пищевых продуктах в нашей стране принята равной 100 г белка при энерготрате, составляющей 2500 ккал.  
 
Основными источниками белка в питании являются продукты животного происхождения, а также некоторые растительные продукты. Так, на 100 г говядины приходится до 20,2 г белка, рыбы - до 21 г, яиц- 12,7 г, молока - 2,8 г, творога - 14-18 г, сыра - до 30 г, хлеба - 4,7-8,3 г, крупы - 7-13,1 г, сои -34,9 г, ядер орехов кешью - 25,2 г, картофеля - 2 г, фруктов - ок. 1 г.  
 
При определении пищевой ценности белков учитывают не только их содержание в пищевых продуктах, но и их качество, или так наз. биол. ценность, к-рая в первую очередь зависит от абсолютного и относительного содержания в белке незаменимых аминокислот: в животных белках оно выше, чем в растительных. От биол. ценности белков зависит степень задержки в организме азота пищи, или эффективность усвоения (утилизации) азота, т. е. поддержание азотистого равновесия [1]
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Аминокислоты, их классификация
 
Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2.
 В зависимости от положения  аминогруппы относительно карбоксильной  группы различают a-, b-, g- и др. аминокислоты.
 
Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т. к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле.
 
 При биосинтезе белка порядок,  последовательность расположения аминокислот задаются генетическим кодом, записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты.
20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и относятся к a-аминокислотам.
 В природе встречаются и  b-аминокислоты, RCH(NH2)CH2COOH, например b-аланин CH2NH2CH2COOH, входящий в состав пантотеновой кислоты. А. могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты). [2]
 
 
Классификация аминокислот. 

 
1.       Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин. 
 
2.       Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты. 
 
3.       Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин. 
 
4.       Гидроксилсодержащие: треонин, серин. 
 
5.       Серусодержащие: цистин, метионин. 
 
6.       Ароматические: фенилаланин, тирозин. 
 
7.       Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин. [3]
 
 
Типы связей аминокислот  в молекуле белка
 
Существует 2 группы связей:
1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.
а) пептидная связь
б) дисульфидная связь
2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.
а) Водородная связь
б) Ионная связь
в) Гидрофобное взаимодействие [4]
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Пептидная связь
Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия ?-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с ?-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот и образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосомагенерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R 
Свойства:
    4 атома связи (C, N, O и H) и 2 ?-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при ?-углеродах находятся вне этой плоскости.
    H и O в пептидной связи, а также ?-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
    Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.
Для обнаружения белков и пептидов, а так же их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию. [5]
 
Дисульфидная  связь
 
Дисульфидные  мостики, или дисульфидная связь — ковалентная связь между двумя атомами серы, входящими в состав серусодержащей аминокислоты цистеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка. [5]
 
Водородная связь
Водородная связь форма ассоциации между электроотрицательным атомом и атомом водорода H, связанным ковалентно с другим электроотрицательным атомом. В качестве электроотрицательных атомов могут выступать N, O или F. Водородные связи могут быть межмолекулярными или внутримолекулярными [5]
ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот [4]
ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.[4]
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Приложение- список аминокислот  и их свойства.
 
Незаменимые аминокислоты
Валин. Один из главных компонентов в росте и синтезе тканей тела. Основной источник - животные продукты. Опыты на лабораторных крысах показали, что валин повышает мышечную координацию и понижает чувствительность организма к боли, холоду и жаре.
Гистидин. Способствует росту и восстановлению тканей. В большом количестве содержится в гемоглобине; используется при лечении ревматоидных артритов, аллергий, язв и анемии. Недостаток гистидина может вызвать ослабление слуха.
Изолейцин. Поставляется всеми продуктами, содержащими полноценный белок - мясом, птицей, рыбой,яйцами, молочными продуктами.
Лейцин. Поставляется всеми продуктами, содержащими полноценый белок - мясом, птицей, рыбой, яйцами, молочными продуктами. Необходима не только для синтеза протеина организмом, но и для укрепления иммунной системы.
Лизин. Хорошие источники - сыр, рыба. Одна из важных составляющих в производстве карнитина. Обеспечивает должное усвоение кальция; участвует в образовании коллагена ( из которого затем формируются хрящи и соединительные ткани); активно участвует в выработке антител, гормонов и ферментов. Недавние исследования показали, что лизин, улучшая общий баланс питательных веществ, может быть полезен при борьбе с герпесом. Недостаток может выражаться в уставаемости, неспособности к концентрации, раздражительности, повреждению сосудов глаз, потере волос, анемии и проблем в репродуктивной сфере.
Метионин. Хорошие источники - зерновые, орехи и злаковые. Важен в метаболизме жиров и белков, организм использует ее также для производства цистеина. Является основным поставщиком сульфура, который предотвращает расстройства в формировании волос, кожи и ногтей; способствует понижению уровня холестерина, усиливая выработку лецитина печенью; понижает уровень жиров в печени, защищает почки; участвует в выводе тяжелых металлов из организма; регулирует образование аммиака и очищает от него мочу, что понижает нагрузку на мочевой пузырь; воздействует на луковицы волос и поддерживает рост волос.
Треонин. Важная составляющая в синтезе пуринов, которые, в свою очередь, разлагают мочевину, побочный продукт синтеза белка. Важная составляющая коллагена, эластина и протеина эмали; участвует в борьбе с отложением жира в печени; поддерживает более ровную работу пищеварительного и кишечного трактов; принимает общее участие в процессах метаболизма и усвоения.
Триптофан. Является первичным по отношению к ниацину (витамину В) и серотонину, который, участвуя в мозговых процессах управляет аппетитом, сном, настроением и болевым порогом. Естественный релаксант, помогает бороться с бессонницей, вызывая нормальный сон; помогает бороться с состоянием беспокойства и депрессии; помогает при лечении головных болей при мигренях; укрепляет иммунную систему; уменьшает риск спазмов артерий и сердечной мышцы; вместе с Лизином борется за понижение уровня холестерина.В Канаде и во многих странах Европы назначается в качестве антидепрессанта и снотворного. В Штатах к такому применению относятся с опаской.
Фенилаланин. Одна из ессенциальных аминокислот. Используется организмом для производства тирозина и трех важных гормонов - эпинэрфина, норэпинэрфина и тироксина. Используется головным мозгом для производства Норэпинэрфина, вещества, которое передает сигналы от нервных клеток к головному мозгу; поддерживает нас в в состоянии бодрствования и восприимчивости; уменьшает чувство голода; работает как антидепрессант и помогает улучшить работу памяти.
 
 
Условнонезаменимые  аминокислоты
Тирозин. Используется организмом вместо фенилаланина при синтезе белка. Источники - молоко, мясо, рыба. Мозг использует тирозин при выработке норэпинэрфина, повышающего ментальный тонус. Многообещающие результаты показали попытки использовать тирозин как средство борьбы с усталостью и стрессами.
Цистеин. Если в рационе достаточное количество цистина, организм может использовать его вместо метионина для производства белка. Хорошие источники цистина - мясо, рыба, соя, овес и пшеница. Цистин используют в пищевой промышленности как антиоксидант для сохранения витамина С в готовых продуктах.
 
 
Заменимые аминокислоты
Аланин. Является важным источником энергии для мышечных тканей, головного мозга и центральной нервной системы; укрепляет иммунную систему путем выработки антител; активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот.
Аргинин. Л-Аргинин вызывает замедление развития опухолей и раковых образований. Очищает печень. Помогает выделению гормона роста, укрепляет иммунную систему, способствует выработке спермы и полезна при лечении расстройств и травм почек. Необходим для синтеза протеина и оптимального роста. Наличие Л-Аргинина в организме способствует приросту мышечной массы и снижению жировых запасов организма. Также полезен при расстройствах печени, таких, как цирроз печени, например. Не рекомендуется к приему беременными и кормящими женщинами.
Аспарагин. Аспартовая кислота Активно участвует в выводе аммиака, вредного для центральной нервной системы. Недавние исследования показали, что аспартовая кислота может повышать сопротивляемость усталости.
Глютамин. Важен для нормализации уровня
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.