Здесь можно найти учебные материалы, которые помогут вам в написании курсовых работ, дипломов, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.
Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение оригинальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения оригинальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, РУКОНТЕКСТ, etxt.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии так, что на внешний вид, файл с повышенной оригинальностью не отличается от исходного.
Результат поиска
Наименование:
контрольная работа Контрольная работа по «Биология»
Информация:
Тип работы: контрольная работа.
Добавлен: 15.12.2014.
Год: 2014.
Страниц: 21.
Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%
Описание (план):
Министерство образования и науки Российской
Федерации
Новгородский государственный университет
имени Ярослава Мудрого
Институт медицинского образования
Кафедра фармации
Контрольная работа по дисциплине
«Биология».
Вопросы контрольной работы:
Классификация белков в зависимости
от их биологических функций.
Особенности строения эндоплазматического
ретикулума.
Антропогенез. Стадиальная
концепция эволюции человека.
Выполнил Проверил
студентка гр. 1452 зо преподаватель
Матвеева Дарья Михайловна Максимюк Николай Нестерович
Великий Новгород
2011
План работы: Стр.
Классификация белков в зависимости
от их биологических функций 3
Особенности строения эндоплазматического ретикулума 13
3. Антропогенез. Стадиальная концепция эволюции человека
16
4. Список литературы
31
Классификация белков в зависимости
от их биологических функций.
"Жизнь - это форма
существования белка"
Более 4 миллиардов лет назад на Земле
из маленьких неорганических молекул
непостижимым образом возникли белки,
ставшие строительными блоками живых
организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным
молекулам белка, и иные формы жизни во
Вселенной науке пока неизвестны.
Белки , или протеины (от греч.protos — первый, первичный),
- высокомолекулярные органические
вещества, состоящие из соединённых в
цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.
Белки— это природные органические соединения,
которые обеспечивают все жизненные процессы
любого организма. В живых организмах
аминокислотный состав белков определяется
генетическим кодом, при синтезе в большинстве
случаев используется 20стандартных аминокислот.
Множество их комбинаций дают большое
разнообразие свойств молекул белков.
Кроме того, аминокислоты в составе белка
часто подвергаются посттрансляционным
модификациям, которые могут возникать
и до того, как белок начинает выполнять
свою функцию, и во время его «работы»
в клетке. Часто в живых организмах несколько
молекул белков образуют сложные комплексы,
например, фотосинтетический комплекс.
Впервые белок был выделен (в виде клейковины)
в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной
муки. Это событие принято считать рождением
химии белка. С тех пор почти за три столетия
из природных источников получены тысячи
различных белков и исследованы их свойства.
Определение аминокислотной
последовательности первого белка — инсулина — методом
секвенирования белков принесло Фредерику
Сенгеру Нобелевскую премию по химии в
1958 году. Первые трёхмерные структуры
белков гемоглобина и миогемоглобина
были получены методом дифракции рентгеновских
лучей, соответственно, Максом Перуцем
и Джоном Кендрю в 1958 году, за что в 1962 году
они получили Нобелевскую премию по химии.
Все живое на земле содержит белки. Они
составляют около 50% сухого веса тела всех
организмов. У вирусов содержание белков
колеблется в пределах от 45 до 95%. Белки являются одними из
четырех основных органических веществ
живой материи (белки, нуклеиновые кислоты,
углеводы, жиры), но по своему значению
и биологическим функциям они занимают
в ней особое место. Около 30% всех белков
человеческого тела находится в мышцах,
около 20% - в костях и сухожилиях и около
10% - в коже. Но наиболее важными белками
всех организмов являются ферменты, которые,
хотя и присутствуют в их теле и в каждой
клетке тела в малом количестве, тем не
менее управляют рядом существенно важных
для жизни химических реакций. Все процессы,
происходящие в организме: переваривание
пищи, окислительные реакции, активность
желез внутренней секреции, мышечная деятельность
и работа мозга регулируется ферментами.
Разнообразие ферментов в теле организмов
огромно. Даже в маленькой бактерии их
насчитываются многие сотни.
Белки — важная часть питания животных
и человека, поскольку в их организме не
могут синтезироваться все необходимые
аминокислоты и часть из них поступает
с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают
потреблённые белки до аминокислот, которые
используются при биосинтезе белков организма
или подвергаются дальнейшему распаду
для получения энергии.
Функции белков в клетках живых организмов
более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов
и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют
протекание биохимических реакций и играют
важную роль в обмене веществ. Некоторые
белки выполняют структурную или механическую
функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий
форму клеток. Также белки играют важную
роль в сигнальных системах клеток, при
иммунном ответе и в клеточном цикле.
Функции белков
в организме
Так же как и другие биологические макромолекулы
(полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты,
белки — необходимые компоненты всех живых организмов, они
участвуют в большинстве жизненных процессов
клетки. Белки осуществляют обмен веществ
и энергетические превращения. Белки входят
в состав клеточных структур —органелл,
секретируются во внеклеточное пространство
для обмена сигналами между клетками,
гидролиза пищи и образования межклеточного
вещества.
Следует отметить, что классификация
белков по их функции достаточно условна,
потому что у эукариот один и тот же белок
может выполнять несколько функций. Хорошо
изученным примером такой многофункциональност
служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент
из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который
не только присоединяет лизин к тРНК, но
и регулирует транскрипцию нескольких
генов. Многие функции белки выполняют
благодаря своей ферментативной активности.
Так, ферментами являются двигательный
белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы,
транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза
и др.
Классификация белков по их
функциям.
1.Защитная функция
Защитные системы высших организмов
формируются защитными белками, к которым
относятся иммуноглобулины (ответственны
за иммунитет), белки комплемента (ответственны
за лизис чужеродных клеток и активацию
иммунологической функции), белки системы свертывания
крови (например, тромбин, фибрин) и противовирусный
белок интерферон.
Физическая защита. В ней принимает участие
коллаген — белок, образующий основу межклеточного
вещества соединительных тканей (в том
числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоев кожи, дермы); кератин, составляющий основу
роговых щитков, волос, перьев, рогов и
др. производных эпидермиса. Обычно такие
белки рассматривают как белки со структурной
функцией. Примерами этой группы белков
служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании
крови.
Химическая защита. Связывание токсинов
белковыми молекулами может обеспечивать
их детоксикацию. Особенно важную роль
в детоксикации у человека играют ферменты
печени, расщепляющие яды или переводящие
их в растворимую форму, что способствует их
быстрому выведению из организма.
Иммунная защита. Белки, входящие в состав
крови и других биологических жидкостей,
участвуют в защитном ответе организма
как на повреждение, так и на атаку патогенов.
Белки системы комплемента и антитела(иммуноглобул ны) относятся
к белкам второй группы; они нейтрализуют
бактерии, вирусы или чужеродные белки.
Антитела, входящие в состав адаптивной
иммунной системы, присоединяются к чужеродным
для данного организма веществам, антигенам,
и тем самым нейтрализуют их, направляя
к местам уничтожения. Антитела могут
секретироваться в межклеточное пространство
или закрепляться в мембранах специализированных
В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами.
В то время как ферменты имеют ограниченное
сродство к субстрату, поскольку слишком
сильное присоединение к субстрату может
мешать протеканию катализируемой реакции,
стойкость присоединения антител к антигену
ничем не ограничена.
2. Транспортная функция
Внутрь клетки должны поступать
многочисленные вещества, обеспечивающие ее
строительным материалом и энергией. В
то же время все биологические мембраны
построены по единому принципу – двойной
слой липидов, в который погружены различные
белки, причем гидрофильные участки макромолекул
сосредоточены на поверхности мембран,
а гидрофобные “хвосты” – в толще мембраны.
Такая структура непроницаема для таких
важных компонентов, как сахара, аминокислоты,
ионы щелочных металлов. Их проникновение
внутрь клетки осуществляется с помощью
специальных транспортных белков, вмонтированных
в мембрану клеток. Например, у бактерий
имеется специальный белок, обеспечивающий
перенос через наружную мембрану молочного
сахара – лактозы. Лактоза по международной
номенклатуре обозначается b-галаткозид,
поэтому транспортный белок называют b-галактозидпермеазой
Растворимые белки, участвующие
в транспорте малых молекул, должны иметь
высокое сродство (аффинность) к субстрату,
когда он присутствует в высокой концентрации,
и легко его высвобождать в местах низкой
концентрации субстрата. Примером транспортных белков
можно назвать гемоглобин, который переносит
кислород из лёгких к остальным тканям
и углекислый газ от тканей к лёгким, а
также гомологичные ему белки, найденные
во всех царствах живых организмов.
Некоторые мембранные белки
участвуют в транспорте малых молекул
через мембрану клетки, изменяя её проницаемость.
Липидный компонент мембраны водонепроницаем
(гидрофобен), что предотвращает диффузию
полярных или заряженных (ионы) молекул.
Мембранные транспортные белки принято
подразделять на белки-каналы и белки-переносчики.
Белки-каналы содержат внутренние, заполненные
водой поры, которые позволяют ионам (через
ионные каналы) или молекулам воды (через
белки-аквапорины) перемещаться через
мембрану. Многие ионные каналы специализируются
на транспорте только одного иона; так,
калиевые и натриевые каналы часто различают
эти сходные ионы и пропускают только
один из них. Белки-переносчики связывают,
подобно ферментам, каждую переносимую
молекулу или ион и, в отличие от каналов,
могут осуществлять активный транспорт
с использованием энергии АТФ. «Электростанция
клетки» — АТФ-синтаза, которая осуществляет
синтез АТФ за счёт протонного градиента,
также может быть отнесена к мембранным
транспортным белкам.
3.Запасная (резервная) функция
белков
К таким белкам относятся так называемые резервные
белки, которые запасаются в качестве
источника энергии и вещества в семенах
растений и яйцеклетках животных; белки
третичных оболочек яйца (овальбумины)
и основной белок молока (казеин) также
выполняют, главным образом, питательную
функцию. Ряд других белков используется
в организме в качестве источника аминокислот,
которые в свою очередь являются предшественниками
биологически активных веществ, регулирующих
процессы метаболизма.
4.Регуляторная функция
Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми
молекулами, которые не служат ни источником
энергии, ни строительным материалом для
клетки. Эти белки регулируют транскрипцию,
трансляцию, сплайсинг, а также активность
других белков и др. Регуляторную функцию
белки осуществляют либо за счёт ферментативной
активности (например, протеинкиназы),
либо за счёт специфического связывания
с другими молекулами, как правило, влияющего
на взаимодействие с этими молекулами
ферментов. Регуляторную функцию выполняют
белки-гормоны.
Гормоны — биологически активные вещества,
которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются
белками, полипептидами или отдельными
аминокислотами. Одним из наиболее известных
белков-гормонов является инсулин. Этот
простой белок состоит только из аминокислот.
Функциональная роль инсулина многопланова.
Он снижает содержание сахара в крови,
способствует синтезу гликогена в печени
и мышцах, увеличивает образование жиров
из углеводов, влияет на обмен фосфора,
обогащает клетки калием. Регуляторной
функцией обладают белковые гормоны гипофиза
— железы внутренней секреции, связанной
с одним из отделов головного мозга. Он
выделяет гормон роста, при отсутствии
которого развивается карликовость. Одним
из важных и интересных в химическом отношении
гормонов является вазопрессин. Он подавляет
мочеобразование и повышает кровяное
давление. Вазопрессин — это октапептид
циклического строения с боковой цепью.
Регуляторную функцию выполняют и белки,
содержащиеся в щитовидной железе — тиреоглобулины.
Эти белки содержат в своем составе йод.
При недоразвитии железы нарушается обмен
веществ.
5.Структурная функция
Структурные белки цитоскелета, как своего
рода арматура, придают форму клеткам
и многим органоидам и участвуют в изменении
формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными
белками: например, мономеры актина и тубулина
— это глобулярные, растворимые белки,
но после полимеризации они формируют
длинные нити, из которых состоит цитоскелет,
позволяющий клетке поддерживать форму.
Коллаген и эластин — основные компоненты
межклеточного вещества соединительной
ткани (например, хряща), а из другого структурного
белка кератина состоят волосы, ногти,
перья птиц и некоторые раковины.
6.Сигнальная функция
Сигнальная функция белков — способность
белков служить сигнальными веществами, передавая
сигналы между клетками, тканями, о?рганами
и разными организмами. Часто сигнальную
функцию объединяют с регуляторной, так
как многие внутриклеточные регуляторные
белки тоже осуществляют передачу сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны,
цитокины, факторы роста и др. Гормоны
переносятся кровью. Большинство гормонов
животных — это белки или пептиды. Связывание
гормона с рецептором является сигналом,
запускающим в клетке ответную реакцию.
Гормоны регулируют концентрации веществ
в крови и клетках, рост, размножение и
другие процессы. Примером таких белков
служит инсулин, который регулирует концентрацию
глюкозы в крови.
Клетки взаимодействуют друг с другом
с помощью сигнальных белков, передаваемых
через межклеточное вещество. К таким белкам относятся,
например, цитокины и факторы роста.
Цитокины — небольшие пептидные информационные
молекулы. Они регулируют взаимодействия
между клетками, определяют их выживаемость,
стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз,
обеспечивают согласованность действий
иммунной, эндокринной и нервной систем.
Примером цитокинов может служить фактор
некроза опухоли, который передаёт сигналы
воспаления между клетками организма.
7.Рецепторная функция
Большое значение, в особенности
для функционирования многоклеточных
организмов, имеют белки-рецепторы, вмонтированные в плазматическую
мембрану клеток и служащие для восприятия
и преобразования различных сигналов,
поступающих в клетку, как от окружающей
среды, так и от других клеток. В качестве
наиболее исследованных можно привести рецепторы ацетилхолина,
находящиеся на мембране клеток в ряде
межнейронных контактов, в том числе в
коре головного мозга, и у нервно-мышечных
соединений. Эти белки специфично взаимодействуют
с ацетилхолином и отвечает на это передачей
сигнала внутрь клетки.
Белковые рецепторы могут как
находиться в цитоплазме, так и встраиваться
в клеточную мембрану. Одна часть молекулы
рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего
служит химическое вещество, а в некоторых
случаях — свет, механическое воздействие
(например, растяжение) и другие стимулы.
При воздействии сигнала на определённый
участок молекулы белок-рецептор происходят
её конформационные изменения. В результате
меняется конформация другой части молекулы,
осуществляющей передачу сигнала на другие
клеточные компоненты. Существует несколько
механизмов передачи сигнала. Некоторые
рецепторы катализируют определённую
химическую реакцию; другие служат ионными
каналами, которые при действии сигнала
открываются или закрываются; третьи специфически
связывают внутриклеточные молекулы-посредники.
У мембранных рецепторов часть молекулы,
связывающаяся с сигнальной молекулой,
находится на поверхности клетки, а домен,
передающий сигнал, внутри.
8.Моторная (двигательная) функция
Целый класс моторных белков обеспечивает
движения организма (например, сокращение
мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение
клеток внутри организма (например, амебоидное
движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный
и направленный внутриклеточный транспорт
(кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят
транспортировку молекул вдоль микротрубочек
с использованием гидролиза АТФ в качестве
источника энергии. Динеины переносят
молекулы и органоиды из периферических
частей клетки по направлению к центросоме,
кинезины в противоположном направлении.
Динеины также отвечают за движение ресничек
и жгутиков эукариот. Цитоплазматические
варианты миозина могут принимать участие
в транспорте молекул и органоидов по
микрофиламентам.
9.Каталитическая функция
Наиболее хорошо известная роль белков
в организме — катализ различных химических
реакций. Ферменты — группа белков, обладающая
специфическими каталитическими свойствами,
то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций.
Ферменты катализируют реакции расщепления
сложных молекул (катаболизм) и их синтеза
(анаболизм), а также репликации и репарации
ДНК и матричного синтеза РНК. Известно
несколько тысяч ферментов; среди них
такие, как, например, пепсин, расщепляют
белки в процессе пищеварения. В процесс
посттрансляционной модификации некоторые
ферменты добавляют или удаляют химические
группы на других белках. Известно около
4000 реакций, катализируемых белками. Ускорение
реакции в результате ферментативного
катализа иногда огромно: например, реакция,
катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой
протекает в 1017 быстрее некатализируемой (78 миллионов
лет без фермента, 18 миллисекунд с участием
фермента). Молекулы, которые присоединяются
к ферменту и изменяются в результате
реакции, называются субстратами. Хотя
ферменты обычно состоят из сотен аминокислот,
только небольшая часть из них взаимодействует
с субстратом, и ещё меньшее количество —
в среднем 3—4 аминокислоты, часто расположенные
далеко друг от друга в первичной аминокислотной
последовательности — напрямую участвуют
в катализе. Часть фермента, которая присоединяет
субстрат и содержит каталитические аминокислоты,
называется активным центром фермента.
Следует упомянуть и о существовании белковых
веществ, тормозящих действие ферментов.
Такие белки обладают ингибиторными функциями.
При взаимодействии с этими белками фермент
образует комплекс и теряет свою активность
полностью или частично. Многие белки
— ингибиторы ферментов — выделены в
чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные
массы колеблются в широких пределах;
часто они относятся к сложным белкам
— гликопротеидам, вторым компонентом
которых является углевод.
10.Токсины
Ряд живых организмов в качестве
защиты от потенциальных врагов вырабатывают сильно ядовитые
вещества - токсины. Многие из них являются
белками, однако, встречаются среди них
и сложные низкомолекулярные органические
молекулы. В качестве примера такого вещества
можно привести ядовитое начало бледной
поганки - a-аманитин: это
соединение специфично блокирует синтез
эукариотических и-РНК. Для человека смертельной
дозой является несколько мг этого токсина.
Можно назвать еще некоторые жизненно
важные функции белков, в частности способность сохранять онкотическое
давление в клетках и крови, буферные свойства, поддерживающие
физиологическое значение рН внутренней
среды, преобразование и утилизация энергии,
поступающей в организм с питанием, а также
энергии солнечного излучения происходят
при участии белков биоэнергетической
системы (например, родопсин, цитохромы).
Таким образом, из этого далеко не полного
перечня основных функций белков видно,
что указанным биополимерам принадлежит
исключительная и разносторонняя роль
в живом организме. Если попытаться вычленить
главное, решающее свойство, которое обеспечивает
многогранность биологических функций
белков, то следовало бы назвать способность
белков строго избирательно, специфически
соединяться с широким кругом разнообразных
веществ. В частности, эта высокая специфичность
белков обеспечивает взаимодействие ферментов
с субстратами, антител с антигенами, транспортных
белков крови с переносимыми молекулами
других веществ и т. д. В случае ферментов
это взаимодействие основано на принципе
биоспецифического узнавания, завершающегося
связыванием фермента с соответствующей
молекулой, что содействует протеканию
химической реакции. Высокой специфичностью
действия наделены также белки, которые
составляют молекулярную основу таких
процессов, как дифференцировка и деление
клеток, развитие живых организмов, обеспечивающее
их биологическую индивидуальность.
В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих
жизнедеятельность организмов всех степеней
сложности от вирусов до человека, они
обеспечивают жизнь более 2 млн. видам
организмов. Белками являются ферменты,
антитела, многие гормоны и другие биологически
активные вещества. Необходимость постоянного
обновления белков лежит в основе обмена
веществ. Именно поэтому белки и явились
тем исключительным материалом, который
послужил основой возникновения жизни
на Земле. Ни одно вещество из всех веществ
биологического происхождения не имеет
столь большого значения и не обладает
столь многогранными функциями в жизни
организма как белки.
2. Особенности строения эндоплазматического
ретикулума.
Одним из самых важных открытий, сделанных
с помощью электронного микроскопа, было
обнаружение сложной системы мембран,
пронизывающей цитоплазму всех эукариотических
клеток. Эта сеть мембран, получившая название эндоплазматический ретикулум (ЭР; от лат. reticulum — сеть), очень хорошо
развита в клетке, но лежит за пределами
разрешающей способности светового микроскопа.
Впервые эндоплазматический ретикулум
был обнаружен американским учёным К.
Портером в 1945 году.
Эндоплазматический ретикулум (ЭПР) (лат. reticulum — сеточка) или эндоплазматическая сеть
(ЭПС) — внутриклеточный органоид эукариотической
клетки, представляющий собой разветвлённую
систему из окружённых мембраной уплощённых
полостей, пузырьков и канальцев.
Эндоплазматический ретикулум состоит из
разветвлённой сети трубочек и карманов,
окружённых мембраной. Площадь мембран
эндоплазматического ретикулума составляет
более половины общей площади всех мембран
клетки.
На ультратонких срезах ЭР имеет вид
множества парных параллельных линий (мембран), располагающихся
в цитоплазме. Однако иногда срез проходит
так, что мы получаем возможность посмотреть
как бы сквозь поверхность этих мембран,
и тогда можно видеть, что в трех измерениях
ЭР имеет не трубчатое, а пластинчатое
строение. ЭР состоит из уплощенных мембранных
мешочков, называемых цистернами.
Мембрана ЭПР морфологически идентична
оболочке клеточного ядра и составляет
с ней одно целое. Таким образом, полости эндоплазматического
ретикулума открываются в межмембранную
полость ядерной оболочки. Мембраны ЭПС
обеспечивают активный транспорт ряда
элементов против градиента концентрации.
Нити, образующие эндоплазматический
ретикулум имеют в поперечнике 0,05-0,1 мкм
(иногда до 0,3 мкм), толщина двухслойных
мембран, образующих стенку канальцев
составляет около 50 ангстрем (5 нм, 0.005 мкм).
Эти структуры содержат ненасыщенные
фосфолипиды, а также некоторое количество
холестерина и сфинголипидов. В их состав
также входят белки.
Трубочки, диаметр которых колеблется
в пределах 0.1-0.3 мкм, заполнены гомогенным
содержимым. Их функция — осуществление
коммуникации между содержимым пузырьков
ЭПС, внешней средой и ядром клетки.
Эндоплазматический ретикулум не является стабильной структурой
и подвержен частым изменениям.
Различают гранулярный (шероховатый) эндоплазматический ретикулум и агранулярный (гладкий)
эндоплазматический ретикулум.
Гранулярная эндоплазматическая
сеть бывает представлена редкими разрозненными
цистернами или их локальными скоплениями.
Первый тип гранулярной эндоплазматической
сети характерен для малоспециализированны
клеток или для клеток с низкой метаболической
активностью. Скопления гранулярной эндоплазматической
сети являются принадлежностью клеток,
активно синтезирующих секреторные белки.
Так, в клетках печени и некоторых нервных
клетках гранулярная эндоплазматическая
сеть собрана в отдельные зоны. В клетках
поджелудочной железы гранулярная эндоплазматическая
сеть в виде плотно упакованных друг около
друга мембранных цистерн занимает базальную
и околоядерную зоны клетки. Рибосомы,
связанные с мембранами эндоплазматической
сети, участвуют в синтезе белков, выводимых
из данной клетки («экспортируемые» белки).
Кроме того, гранулярная эндоплазматическая
сеть принимает участие в синтезе белков
— ферментов, необходимых для организации
внутриклеточного метаболизма, а также
используемых для внутриклеточного пищеварения.
Белки, накапливающиеся в полостях эндоплазматической
сети, могут, минуя гиалоплазму, транспортироваться
в вакуоли комплекса Гольджи, где они модифицируются
и входят в состав либо лизосом, либо секреторных
гранул, содержимое которых остается изолированным
от гиалоплазмы мембраной. Внутри канальцев
или вакуолей гранулярной эндоплазматической
сети происходит модификация белков, например
связывание их с сахарами (первичное глюкозилирование),
и конденсация синтезированных белков
с образованием крупных агрегатов — секреторных
гранул.
В гранулярной эндоплазматической сети
на ее рибосомах происходит синтез мембранных
интегральных белков, которые встраиваются
в толщу мембраны. Здесь же со стороны
гиалоплазмы идет синтез липидов и их
встраивание в мембрану. В результате
этих двух процессов наращиваются сами
мембраны эндоплазматической сети и другие
компоненты вакуолярной системы.
Агранулярная (гладкая) эндоплазматическая
сеть также представлена мембранами, образующими
мелкие вакуоли, трубки, канальцы, которые
могут ветвиться, сливаться друг с другом.
В отличие от гранулярной эндоплазматической
сети на мембранах гладкой эндоплазматической
сети нет рибосом. Диаметр вакуолей и канальцев
гладкой эндоплазматической сети обычно
около 50—100 нм.
Гладкая эндоплазматическая сеть возникает
и развивается на основе гранулярной эндоплазматической сети. В отдельных участках гранулярной
эндоплазматической сети образуются новые
липопротеидные мембранные участки, лишенные
рибосом. Эти участки могут разрастаться,
отщепляться от гранулярных мембран и
функционировать как самостоятельная
вакуолярная система.
Деятельность гладкой эндоплазматической
сети связана с метаболизмом липидов и
некоторых внутриклеточных полисахаридов.
Гладкая эндоплазматическая сеть участвует
в заключительных этапах синтеза липидов.
Она сильно развита в клетках, секретирующих
такие категории липидов, как стероиды, например,
в клетках коркового вещества надпочечников,
в сустентоцитах семенников.
Тесная топографическая связь гладкой
эндоплазматической сети с отложениями
гликогена (запасной внутриклеточный
полисахарид животных) в гиалоплазме различных клеток (клетки печени,
мышечные волокна) указывает на ее возможное
участие в метаболизме углеводов.
В поперечнополосатых мышечных волокнах
гладкая эндоплазматическая сеть способна
депонировать ионы кальция, необходимые
для функции мышечной ткани.
Очень важна роль гладкой эндоплазматической
сети в дезактивации различных вредных
для организма веществ за счет их окисления
с помощью ряда специальных ферментов.
Особенно четко она проявляется в клетках
печени. Так, при некоторых отравлениях
в клетках печени появляются ацидофильные
зоны (не содержащие РНК), сплошь заполненные
гладким эндоплазматическим ретикулумом.
Мембрана эндоплазматической сети представляет
собой чрезвычайно сложную структуру,
обладающую рядом важнейших биологических
свойств. Многие мембраны содержат ферменты,
транспортные системы, с помощью которых
осуществляется перенос молекул питательных
веществ и неорганических ионов внутрь
клеток и внутри клеток, а также вывод
из клеток продуктов жизнедеятельности.
Мембранные структуры способны к самовосстановлению,
если в них по каким-то причинам возникают
повреждения.
В процессе искусственного растирания
или гомогенизации клеток с экспериментальными
целями образуются мелкие частицы диаметром 50—150 нм, состоящие из фрагментов эндоплазматического
ретикулума и плазматической мембраны.
Эти структуры получили название микросом
и их широко используют в лабораторной
работе для решения тех или иных вопросов
молекулярной организации клеток.
Функции шероховатого ЭР связаны с транспортом
белков, синтезируемых рибосомами на его поверхности.
Растущая белковая молекула, т.е. цепь
из аминокислот, или так называемая полипептидная
цепь, остается присоединенной к рибосоме
до тех пор, пока её синтез не завершится.
Рецептор в мембране ЭР образует канал,
по которому новосинтезированный белок
переходит в цистерны ЭР.
Транспортируясь по цистернам, белок
обычно претерпевает на своем пути весьма
существенные изменения. Он может, например,
превращаться в гликопротеин. Обычный путь для белка – это
путь через шероховатый ЭР в аппарат Гольджи,
откуда он либо выходит из клетки наружу
(секретируется), либо поступает в другие
органеллы той же клетки. Ферменты, содержащиеся
в лизосомах, попадают в них именно таким
путем.
Одной из главных функций агранулярного
ЭР является синтез липидов. Так, в эпителии
кишечника агранулярный ЭР синтезирует
липиды из жирных кислот и глицерола, всасывающихся
в кишечнике, а затем передает их в аппарат
Гольджи для экспорта. В агранулярном ЭР синтезируются также стероиды – один
из классов липидов. К стероидам принадлежат
некоторые горманы, например кортикостероиды,
синтезируемые в коре надпочечников, или
половые гормоны тестостерон и эстроген.
В мышечных клетках присутствует особая
специализированная форма агранулярного
ЭР – саркоплазматический ретикулум.
Саркоплазматический ретикулум (СР) — специализированный эндоплазматический
ретикулум (ЭПР) мышечных клеток поперечнополосатых
мышц. По структуре напоминает гладкий
ЭПР. СР расположен в непосредственной
близости от миофибрилл. Его структуры
подразделяются на терминальные цистерны,
которые охватывают миофибриллы полукольцом,
и продольные трубочки, которые соединяют
соседние терминальные цистерны. СР служит
депо ионов кальция. Концентрация ионов
кальция в СР может достигать 10?3 моль, в то время как в цитозоле
составляет порядка 10?7 моль (в состоянии покоя).
3. Антропогенез.
Стадиальная концепция эволюции
человека.
Каждого человека, как только
он начинал осознавать себя личностью,
посещал вопрос «откуда мы взялись».
«...твердо помнить должно,
что видимые телесные на Земле
вещи
и весь мир не в таком состоянии
были с начала от создания,
как ныне находим,
но великие происходили
в нем перемены...»
М. В. ЛОМОНОСОВ
(1763)
Собственная родословная всегда интересовала
людей больше, чем происхождение растений
и животных. Попытки понять и объяснить, как возник
человек, отражены в верованиях, легендах,
сказаниях самых разных племен и народов.
В решении этой проблемы особенно обостренно
проявляется борьба материалистических
и идеалистических взглядов. Изучением
процесса антропогенеза занимается антропология
- общее учение о происхождении и эволюции
человека, образовании человеческих рас
и вариациях физического строения человека.
Эволюция человека, или антропогенез (от греч. anthropos — человек, genesis — развитие) — это
исторический процесс эволюционного становления
человека. Науку, изучающую происхождение
человека, называют антропологией, возникновение
которой датируют рубежом XVIII-XIX вв.
Эволюция человека качественно отличается
от эволюции организмов других видов,
ибо в ней действовали не только биологические,
но и социальные факторы. Сложность проблем
антропогенеза углубляется тем, что человек
сам по себе двулик. Одним лицом он обращен
к животному миру, из которого вышел и
с которым остается связанным анатомически
и физиологически, а вторым — в мир создаваемых
коллективным трудом научных и технических
достижений, культуры и т. д. Человек, с
одной стороны, является биологическим
существом, с другой — социальным. Будучи
связанным тесными узами Кровного родства
с животным миром, человек имеет свою биологическую
предысторию. Однако человек имеет качественные
отличия от животных. Эти отличия возникли
под влиянием социальных факторов в процессе
исторического развития человеческого
общества.
В основе современных представлений
о происхождении человека лежит концепция, в
соответствии с которой человек вышел
из мира животных, причем первые научные
доказательства в пользу этой концепции
были представлены Ч. Дарвином в его труде
«Происхождение человека и половой отбор»
(1871). В последующем по мере развития анатомии
и эмбриологии эти доказательства пополнялись
новыми данными, которые указывали на
анатомическое сходство и сходство эмбрионального
развития человека и животных.
Филогенез человека представляют, исходя
из дарвиновского положения, в соответствии с которым предками человека
были обезьяноподобные существа, а развитие
человека и человекообразных обезьян
представляло собой не последовательные
степени, а параллельные ветви эволюции,
характеризующиеся глубоким расхождением
с эволюционной точкой зрения. Ч. Дарвин
называл современных человекообразных
обезьян двоюродными братьями и сестрами
человека. Однако это сравнение не совсем
верно, ибо в наше время гоминид и понгид
считают дальними родственниками, у которых
вымерли промежуточные ветви, т. е. человек
произошел от каких-то животных, одна ветвь
которых ведет к современным высшим обезьянам,
вторая — к человеку.
Гоминизация (процесс очеловечения обезьяны)
– комплексный феномен, включающий в себя
развитие прямохождения, прогрессивные
преобразования мозга, превращение руки в орган
труда, изменения зубочелюстного аппарата,
формирование членораздельной речи, сознания,
концептуального мышления, перестройку
онтогенеза, развитие общественной организации
и ряд других аспектов.
Становление человека как биологического вида проходило
через четыре основных этапа:
- предшественник человека (протантроп);
- древнейший человек (архантроп);
- древний человек (палеоантроп);
- человек современного типа (неоантроп).
