Здесь можно найти учебные материалы, которые помогут вам в написании курсовых работ, дипломов, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.
Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение оригинальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения оригинальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, РУКОНТЕКСТ, etxt.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии так, что на внешний вид, файл с повышенной оригинальностью не отличается от исходного.
Результат поиска
Наименование:
реферат Гликолиз
Информация:
Тип работы: реферат.
Добавлен: 16.12.2014.
Год: 2014.
Страниц: 8.
Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%
Описание (план):
Министерство
образования и науки, молодежи и спорта
Украины
Национальный Технический Университет
«Харьковский Политехнический Институт»
Кафедра биотехнологии и аналитической
химии
Реферат
На тему:
Гликолиз
Выполнила:
Студентка гр. О-52б
Еременко Ирина
Проверила:
Фролова О. М.
Харьков, 2014
План:
Введение
Общий обзор
Локализация
Результат
Путь
Дальнейшее развитие
Регуляция гликолиза
Регуляция гексокиназы
Регуляция фосфофруктокиназы
Пируваткиназа
Заключение
Список литературы
Введение
Глико?лиз — ферментативный процесс последовательного
расщепления глюкозы в клетках, сопровождающийся
синтезом АТФ. Гликолиз при аэробных условиях
ведёт к образованию пировиноградной
кислоты (пирувата), гликолиз в анаэробных
условиях ведёт к образованию молочной
кислоты (лактата). Гликолиз является основным
путём катаболизма глюкозы в организме
животных.
Название «гликолиз» происходит от греч.
???, glykos — сладкий и греч. ???, lysis —
растворение.
Общий
обзор
Гликолитический путь представляет собой
10 последовательных реакций, каждая из
которых катализируется отдельным ферментом.
Процесс гликолиза условно можно разделить
на два этапа. Первый этап, протекающий
с расходом энергии 2 молекул АТФ, заключается
в расщеплении молекулы глюкозы на 2 молекулы
глицеральдегид-3-фо фата. На втором этапе
происходит НАД-зависимое окисление глицеральдегид-3-фос ата,
сопровождающееся синтезом АТФ. Сам по
себе гликолиз является полностью анаэробным
процессом, то есть не требует для протекания
реакций присутствия кислорода.
Гликолиз — один из древнейших метаболических
процессов, известный почти у всех живых
организмов. Предположительно гликолиз
появился более 3,5 млрд лет назад у первичных
прокариотов.
2. Локализация
В клетках эукариотических организмов
десять ферментов, катализирующих распад
глюкозы до ПВК, находятся в цитозоле,
все остальные ферменты, имеющие отношение
к энергетическому обмену, — в митохондриях
и хлоропластах. Поступление глюкозы в
клетку осуществляется двумя путями: натрий-зависимый
симпорт (преимущественно для энтероцитов
и эпителия почечных канальцев) и облегчённая
диффузия глюкозы с помощью белков-переносчиков.
Работа этих белков-транспортёров контролируется
гормонами и, в первую очередь, инсулином.
Сильнее всего инсулин стимулирует транспорт
глюкозы в мышцах и жировой ткани.
3. Результат
Результатом гликолиза является превращение
одной молекулы глюкозы в две молекулы
пировиноградной кислоты (ПВК) и образование
двух восстановительных эквивалентов
в виде кофермента НАД•H.
Полное уравнение гликолиза имеет вид:
Глюкоза
+ 2НАД+ + 2АДФ + 2Фн = 2НАД•Н + 2ПВК + 2АТФ + 2H2O + 2Н+.
При отсутствии или недостатке в клетке
кислорода пировиноградная кислота подвергается
восстановлению до молочной кислоты, тогда
общее уравнение гликолиза будет таким:
Глюкоза
+ 2АДФ + 2Фн = 2лактат + 2АТФ + 2H2O.
Таким образом, при анаэробном расщеплении
одной молекулы глюкозы суммарный чистый
выход АТФ составляет две молекулы, полученные
в реакциях субстратного фосфорилирования
АДФ.
У аэробных организмов конечные продукты
гликолиза подвергаются дальнейшим превращениям
в биохимических циклах, относящихся к
клеточному дыханию. В итоге после полного
окисления всех метаболитов одной молекулы
глюкозы на последнем этапе клеточного
дыхания — окислительном фосфорилировании,
происходящем на митохондриальной дыхательной
цепи в присутствии кислорода, — дополнительно
синтезируются ещё 34 или 36 молекулы АТФ
на каждую молекулу глюкозы.
4. Путь
Первой реакцией гликолиза является фосфорилирование молекулы
глюкозы, происходящее при участии тканеспецефичного
фермента гексокиназы с затратой энергии
1 молекулы АТФ; образуется активная форма
глюкозы — глюкозо-6-фосфат (Г-6-Ф):
Для протекания реакции необходимо наличие
в среде ионов Mg2+, с которым комплексно связывается
молекула АТФ. Эта реакция необратима
и является первой ключевой реакцией гликолиза.
Фосфорилирование глюкозы преследует
две цели: во-первых, из-за того что плазматическая
мембрана, проницаемая для нейтральной
молекулы глюкозы, не пропускает отрицательно
заряженные молекулы Г-6-Ф, фосфорилированная
глюкоза оказывается запертой внутри
клетки. Во-вторых, при фосфорилировании
глюкоза переводится в активную форму,
способную участвовать в биохимических
реакциях и включаться в метаболические
циклы. Фосфорилирование глюкозы — это единственная реакция в организме,
в которой глюкоза участвует как таковая.
Печёночный изофермент гексокиназы —
глюкокиназа — имеет важное значение в
регуляции уровня глюкозы в крови.
В следующей реакции (2) ферментом фосфоглюкоизомеразой
Г-6-Ф превращается во фруктозо-6-фосфат (Ф-6-Ф):
Энергия для этой реакции не требуется,
и реакция является полностью обратимой.
На данном этапе в процесс гликолиза может
также включаться путём фосфорилирования
и фруктоза.
Далее почти сразу друг за другом следуют
две реакции: необратимое фосфорилирование
фруктозо-6-фосфата (3) и обратимое альдольное
расщепление образовавшегося фруктозо-1,6-бифосфа а
(Ф-1,6-бФ) на две триозы (4).
Фосфорилирование Ф-6-Ф осуществляется
фосфофруктокиназой с затратой энергии
ещё одной молекулы АТФ; это вторая ключевая реакция гликолиза, её регуляция
определяет интенсивность гликолиза в
целом.
Альдольное расщепление Ф-1,6-бФ происходит под
действием альдолазы фруктозо-1,6-бифосфа а:
В результате четвёртой реакции образуются дигидроксиацетонфосф т и глицеральдегид-3-фос ат,
причём первый почти сразу под действием фосфотриозоизомеразы переходит
во второй (5), который и участвует
в дальнейших превращениях:
Каждая молекула глицеральдегидфосфат
окисляется НАД+ в присутствии дегидрогеназы глицеральдегидфосфат
до 1,3-дифосфоглицерата (6):
Далее с 1,3-дифосфоглицерата содержащего
макроэргическую связь в 1 положении, ферментом
фосфоглицераткиназо на молекулу АДФ
переносится остаток фосфорной кислоты
(реакция 7) — образуется молекула
АТФ:
Это первая реакция субстратного фосфорилирования.
С этого момента процесс расщепления глюкозы
перестаёт быть убыточным в энергетическом
плане, так как энергетические затраты
первого этапа оказываются компенсированными:
синтезируются 2 молекулы АТФ (по одной
на каждый 1,3-дифосфоглицерат) вместо двух
потраченных в реакциях 1 и 3. Для протекания данной
реакции требуется присутствие в цитозоле
АДФ, то есть при избытке в клетке АТФ (и
недостатке АДФ) её скорость снижается.
Поскольку АТФ, не подвергающийся метаболизму,
в клетке не депонируется а просто разрушается,
то эта реакция является важным регулятором
гликолиза.
Затем последовательно: фосфоглицеролмутаза
образует 2-фосфоглицерат (8):
Енолаза образует фосфоенолпируват (9):
И наконец происходит вторая реакция
субстратного фосфорилирования АДФ с
образованием енольной формы пирувата
и АТФ (10):
Реакция протекает под действием пируваткиназы.
Это последняя ключевая реакция гликолиза.
Изомеризация енольной формы пирувата
в пируват происходит неферментативно.
С момента образования Ф-1,6-бФ с выделением энергии
протекают только реакции 7 и 10, в которых и происходит
к субстратное фосфорилирование АДФ.
5. Дальнейшее
развитие
Окончательная судьба пирувата и НАД•H,
образованных в процессе гликолиза зависит
от организма и условий внутри клетки,
в особенности от наличия или отсутствия
кислорода или других акцепторов электронов.
У анаэробных организмов пируват и НАД•H
далее подвергаются брожению. При молочнокислом
брожении, например, у бактерий пируват
под действием фермента лактатдегидрогеназы
восстанавливается в молочную кислоту.
У дрожжей сходным процессом является
спиртовое брожение, где конечными продуктами
будут этанол и углекислый газ. Известно
также маслянокислое и лимоннокислое
брожение.
Маслянокислое брожение:
глюкоза
> масляная кислота + 2 CO2 + 2 H2O.
Спиртовое брожение:
глюкоза
> 2 этанол + 2 CO2.
Лимоннокислое брожение:
глюкоза
> лимонная кислота + 2 H2O.
Брожение имеет важное значение в пищевой
промышленности.
У аэробов пируват как правило попадает
в цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса),
а НАД•H в итоге окисляется кислородом
на дыхательной цепи в митохондриях в
процессе окислительного фосфорилирования.
Несмотря на то, что метаболизм человека
преимущественно аэробный, в интенсивно
работающих скелетных мышцах наблюдается
анаэробное окисление. В условиях ограниченного
доступа кислорода пируват превращается
в молочную кислоту, как происходит при
молочнокислом брожении у многих микроорганизмов:
ПВК + НАД•Н
+ H+ > лактат + НАД+.
Боли в мышцах, возникающие через некоторое
время после непривычной интенсивной
физической нагрузки, связаны с накоплением
в них молочной кислоты.
Образование молочной кислоты является
тупиковой ветвью метаболизма, но не является
конечным продуктом обмена веществ. Под
действием лактатдегидрогеназы молочная
кислота окисляется снова, образуя пируват,
который и участвует в дальнейших превращениях.
6. Регуляция
гликолиза
Различают местную и общую регуляцию.
Местная регуляция осуществляется путём
изменения активности ферментов под действием
различных метаболитов внутри клетки.
Регуляция гликолиза в целом, сразу для
всего организма, происходит под действием
гормонов, которые, влияя через молекулы
вторичных посредников, изменяют внутриклеточный
метаболизм.
Важное значение в стимуляции гликолиза
принадлежит инсулину. Глюкагон и адреналин
являются наиболее значимыми гормональными
ингибиторами гликолиза.
Инсулин стимулирует гликолиз через:
Также на гликолиз влияют и другие гормоны.
Например, соматотропин ингибирует ферменты
гликолиза, а тиреоидные гормоны являются
стимуляторами.
Регуляция гликолиза осуществляется
через несколько ключевых этапов. Реакции,
катализируемые гексокиназой (1), фосфофруктокиназой
(3) и пируваткиназой (10) отличаются существенным уменьшением
свободной энергии и являются практически
необратимыми, что позволяет им быть эффективными
точками регуляции гликолиза.
6.1. Регуляция
гексокиназы
Гексокиназа ингибируется продуктом реакции — глюкозо-6-фосфатом,
который аллостерически связывается с
ферментом, изменяя его активность.
По причине того, что основная масса Г-6-Ф
в клетке производится путём расщепления
гликогена, гексокиназная реакция, по
сути, для протекания гликолиза не является
необходимой, и фосфорилирования глюкозы
в регуляции гликолиза исключительной
важности не имеет. Гексокиназная реакция
является важным этапом регуляции концентрации
глюкозы в крови и в клетке.
При фосфорилировании глюкоза теряет
способность транспортироваться через
мембрану молекулами-переносчи ами, что
создаёт условия для накопления её в клетке.
Ингибирование гексокиназы Г-6-Ф ограничивает
поступление глюкозы в клетку, предотвращая
её чрезмерное накопление.
Глюкокиназа (IV изотип гексокиназы) печени
не ингибируется глюкозо-6-фосфатом, и
клетки печени продолжают накапливать
глюкозу даже при высоком содержании Г-6-Ф,
из которого в дальнейшем синтезируется
гликоген. По сравнению с другими изотипами
глюкокиназа отличается высоким значением
константы Михаэлиса, то есть на полную
мощность фермент работает только в условиях
высокой концентрации глюкозы, которая
бывает почти всегда после приёма пищи.
Глюкозо-6-фосфат может превращаться
обратно в глюкозу при действии глюкозо-6-фосфатазы.
Ферменты глюкокиназа и глюкозо-6-фосфатаза
участвуют в поддержании нормальной концентрации
глюкозы в крови.
6.2. Регуляция
фосфофруктокиназы
Интенсивность протекания фосфофруктокиназной
реакции решающим образом сказывается
на всей пропускной способности гликолиза,
а стимуляция фосфофруктокиназы считается
наиболее важным этапом регуляции.
Фосфофруктокиназа (ФФК) — это тетрамерный
фермент, существующий поочерёдно в двух
конформационных состояниях (R и T), которые
находятся в равновесии и попеременно
переходят из одного в другое. АТФ является
одновременно и субстратом, и аллостерическим
ингибитором ФФК.
В каждой из субъединиц ФФК имеется по
два центра связывания АТФ: субстратный
сайт и сайт ингибирования. Субстратный
сайт одинаково способен присоединять
АТФ при любой конформации тетрамера.
В то время как сайт ингибирования связывает
АТФ исключительно, когда фермент находится
в конформационном состоянии T. Другим
субстратом ФФК является фруктозо-6-фосфат,
который присоединяется к ферменту предпочтительно
в R-состоянии. При высокой концентрации
АТФ сайт ингибирования занимается, переходы
между конформациями фермента становятся
невозможными, и большинство молекул фермента
оказываются стабилизированными в T-состоянии,
неспособном присоединить Ф-6-Ф. Однако
ингибирование фосфофруктокиназы АТФ
подавляется АМФ, который присоединяется
к R-конформациям фермента, стабилизируя
таким образом состояние фермента для
связывания Ф-6-Ф.
Наиболее важным же аллостерическим
регулятором гликолиза и глюконеогенеза
является фруктозо-2,6-бифосфа , который
не является промежуточным звеном этих
циклов. Фруктозо-2,6-бифосфа аллостерически
активирует фосфофруктокиназу.
Синтез фруктозо-2,6-бифосфа а катализируется
особым бифункциональным ферментом —
фосфофруктокиназой- /фруктозо-2,6-бифосфатазой
(ФФК-2/Ф-2,6-БФаза). В нефосфорилированной
форме белок известен как фосфофруктокиназа-2
и имеет каталитическую активность по
отношению к фруктозо-6-фосфату, синтезируя
фруктозо-2-6-бифосф т. В результате чего
значительно стимулируется активность
ФФК и сильно ингибируется активность
фруктозо-1,6-бифосф тазы. То есть при условии
активности ФФК-2 равновесие этой реакции
между гликолизом и глюконеогенезом смещается
в сторону первого — синтезируется фруктозо-1,6-бифосфа .
В фосфорилированном виде бифункциональный
фермент не обладает киназной активностью,
а наоборот в его молекуле активируется
сайт, который гидролизует Ф2,6БФ на Ф6Ф
и неорганический фосфат. Метаболический
эффект фосфорилирования бифункционального
фермента состоит в том, что аллостерическая
стимуляция ФФК прекращается, аллостерическое
ингибирование Ф-1,6-БФазы ликвидируется
и равновесие смещается в сторону глюконеогенеза.
Продуцируется Ф6Ф и затем — глюкоза.
Взаимопревращения бифункционального
фермента осуществляются цАМФ-зависимой
протеинкиназой (ПК), которая в свою очередь
регулируется циркулирующими в крови
пептидными гормонами.
Когда в крови снижается концентрация
глюкозы, тормозится также и образование
инсулина, а выделение глюкагона напротив
стимулируется, и его концентрация в крови
резко повышается. Глюкагон (и другие контринсулярные
гормоны) связываются с рецепторами плазматической
мембраны клеток печени, вызывая активацию
мембранной аденилатциклазы. Аденилатциклаза
катализирует превращение АТФ в циклический
АМФ. цАМФ связывается с регуляторной
субъединицей протеинкиназы, вызывая
высвобождение и активизацию её каталитических
субъединиц, которые фосфорилирует ряд
ферментов, включая и бифункциональную
ФФК-2/Ф-2,6-БФазу. При этом в печени прекращается
потребление глюкозы и активизируются
глюконеогенез и гликогенолиз, восстанавливая
нормогликемию.
