Здесь можно найти образцы любых учебных материалов, т.е. получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


реферат Белки .Нуклеиновые кислоты

Информация:

Тип работы: реферат. Добавлен: 25.04.2012. Сдан: 2011. Страниц: 8. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Содержание 
 

1.Белки……………………………………………………………………………3 

а) Строение белковых молекул…………………………………………………6

б) Свойства ……………………………………………………………………...10

 
2. Нуклеиновые  кислоты………………………………………………………..11 

3. Вывод…………………………………………………………………………..18 

4. Список литературы……………………………………………………………19 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

БЕЛКИ 

Высокомол. прир. полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью —СО—NH—. Каждый белок характеризуется специфич. аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространств, структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы орг. соед. животной клетки. Функционирование белков лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен в-в (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов - высокоспецифич. катализаторов биохим. р-ций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки (см., напр., Коллаген). Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы (см., напр., Актин, Миозин). Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белков и нуклеиновых к-т. К регуляторным белкам относятся также пептидно-белковые гормоны, к-рые секретируются эндокринными железами. Информация о состоянии внеш. среды, разл. регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются клеткой с помощью спец. рецепторных белков, располагающихся на наружной пов-сти плазматич. мембраны. Эти белки играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе). В активном транспорте ионов, липидов, Сахаров и аминокислот через биол. мембраны участвуют транспортные белки, или белки-переносчики. К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетич. системы (напр., родопсин, цитохромы). Большое значение имеют пищевые и запасные белки (см., напр., Казеин, Проламины), играющие важную роль в развитии и функционировании организмов. Защитные системы высших организмов формируются защитными белками, к к-рым относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), белки комплемента (ответственны за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологич. ф-ции), белки системы свертывания крови (см., напр., Тромбин, Фибрин) и противовирусный белок интерферон.
По составу  белки делят на простые, состоящие  только из аминокислотных остатков, и  сложные. Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми к-тами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной к-ты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины)или нуклеиновой к-ты (геномы нек-рых вирусов). В соответствии с формой молекул белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Молекулы первых свернуты в компактные глобулы сферич. или эллипсоидной формы, молекулы вторых образуют длинные волокна (фибриллы) и высокоасимметричны. Большинство глобулярных белков, в отличие от фибриллярных, растворимы в воде. Особую группу составляют мембранные (амфипатические) белки, характеризующиеся неравномерным распределением гидрофильных и гидрофобных (липофильных) участков в молекуле: погруженная в биол. мембрану часть глобулы состоит преим. из липофильных аминокислотных остатков, а выступающая из мембраны - из гидрофильных.
Историческая  справка. Первые работы по выделению  и изучению белковых препаратов были выполнены еще в 18 в., однако в  тот период исследования белков носили описательный характер. В нач. 19 в. были сделаны первые анализы элементного состава белков (Ж. Л. Гей-Люссак, Л. Ж. Тенар, 1810), положившие начало систематич. аналит. исследованиям, в результате к-рых было установлено, что все белковые в-ва близки не только по внеш. признакам и св-вам, но и по элементному составу. Важное следствие этих работ - создание первой теории строения белковых в-в (Г.Я. Мульдер, 1836), согласно к-рой все белки содержат общий гипотетич. радикал - "протеин", имеющий эмпирич. ф-лу C40H62N10O12 и связанный в разл. пропорциях с атомами серы и фосфора. Получив вначале всеобщее признание, эта теория привлекла интерес к аналит. исследованиям белков, совершенствованию препаративных методов белковой химии. В этот период были разработаны простейшие приемы выделения белков путем экстракции р-рами нейтральных солей и осаждения, получены первые кристаллич. белки (гемоглобин, нек-рые растит. белки), для анализа белков стали использовать кислотный и щелочной гидролиз.
Создание теории протеина совпало по времени с формированием представлений о функции белков в организме. В 1835 Й.Я. Бёрцедиус высказал идею о важнейшей ф-ции белков - биокаталитической. Вскоре были открыты первые протеолитич. ферменты - пепсин (Т. Шмнн._1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856). Открытие протеаз стимулировало интерес биохимиков к физиологии пищеварения, а следовательно, и к продуктам переваривания белков. К сер. 19 в. было показано, что под действием протеолитич. ферментов белки распадаются на близкие по св-вам фрагменты, получившие назв. пептонов (К. Леман, 1850).
Важное  событие в изучении белков - выделение из белкового гидролизата аминокислоты глицина (А. Браконно, 1820). К кон. 19 в. было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белков, синтезирован аланин (А. Штреккер, 1850). В 1894 А. Косеелъ высказал идею о том, что осн. структурными элементами белков являются аминокислоты.
В нач. 20 в. значит. вклад в изучение белков был внесен Э. Фишером, .впервые применившим для этого методы орг. химии. Путем встречного синтеза Э. Фишер доказал, что белки построены из остатков аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью. Он также выполнил первые аминокислотные анализы белков, дал правильное объяснение протеолизу.
В 20-40-е  гг. получили развитие физ.-хим. методы анализа белков. Седиментационными и диффузионными методами были определены мол. массы многих белков, получены данные о сферич. форме молекул глобулярных белков (Т. Сведберг, 1926), выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов (Дж. Д. Бернал, 1931), разработаны хроматографич. методы анализа (А. Мартин, Р. Синг, 1944). Существенно расширились представления о функциональной роли белков: был выделен первый белковый гормон - инсулин (Ф. Бантинг, Ч. Г. Бест, 1922), антитела были идентифицированы как фракция глобулинов (1939) и тем самым обнаружена новая ф-ция белков - защитная. Важным этапом явилось открытие ферментативной ф-ции мышечного миозина (В. А. Энгельгардт, М.Н.Любимова, 1939) и получение первых кристаллич. ферментов (уреазы-Дж.Б. Салшер, 1926; пепсина - Дж.X. Нортроп, 1929; лизоцима - Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937).
В нач. 50-х гг. была выдвинута идея о трех уровнях организации белковых молекул (К. У. Линдерстрём-Ланг, 1952) - первичной, вторичной и третичной структурах. Определены первичные структуры инсулина (Ф. Сенгер, 1953) и рибонуклеазы (К. Анфинсен, С. Мур, К. Хёрс, У. Стайн, 1960). По данным рентгеноструктурного анализа были построены трехмерные модели миоглобина (Дж. Кендрю, 1958) и гемоглобина (М, Перуц, 1958) и, т. обр., доказано существование в белках вторичной и третичной структур, в т. ч. спирали, предсказанной Л. Допингом и Р. Кори в 1949-51.
В 60-е  гг. в химии белков интенсивно развивалось синтетич. направление: были синтезированы инсулин (X. Цан, 1963, П. Кадоянис, 1964, Ю. Ван и др., 1965) и рибонуклеаза А (Б. Меррифидд, 1969). Дальнейшее развитие получили аналит. методы: стал широко использоваться автоматич. аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографич. методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматич. прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в белках - секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967). Благодаря созданию прочной методич. базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности белков. В эти годы была определена структура неск. сотен сравнительно небольших белков (до 300 аминокислотных остатков в одной цепи), полученных из самых разл. источников как животного, так и растит., бактериального, вирусного и др. происхождения. Среди них — протеолитич. ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физ.-хим. биологии.
В 70-80-е  гг. наиб. прогресс был достигнут  при изучении белков - регуляторов матричного синтеза биополимеров (в т.ч. белков рибосом), сократительных, транспортных и защитных белков, ряда мембранных белков (в т. ч. белков биоэнергетич. систем), рецепторных белков. Большое внимание уделялось дальнейшему совершенствованию методов анализа белков. Значительно повышена чувствительность автоматич. анализа аминокислотной последовательности белков (Б. Витман-Либольд, Л. Худ). Широкое применение нашли новые методы разделения белков и пептидов (жидкостная хроматография высокого давления, биоспецифич. хроматография). В связи с разработкой эффективных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (А. Максам и У. Гилберт, Ф. Сенгер) стало возможным использовать полученную при таком анализе информацию и при определении первичной структуры белков. В результате установлена структура ряда белков, доступных в ничтожно малых кол-вах (интерферон, ацетилхолиновый рецептор), а также белков большой мол. массы (фактор элонгации G, гликогенфосфорилаза, галактозидаза, коллаген, и субъединицы РНК-полимеразы, содержащие соотв. 701, 841, 1021, 1028, 1342 и 1407 аминокислотных остатков). Успехи структурного анализа позволили вплотную приступить к определению пространств, организации и молекулярных механизмов функционирования надмолекулярных комплексов, в т.ч. рибосом, хроматина (нуклеосом), митохондрий, фагов и вирусов. Существ, результаты получены в эти годы советскими учеными: определена первичная структура аспартатаминотрансферазы (1972), бактериородопсина (1978), животного родопсина (1982), нек-рых рибосомальных белков, фактора элонгации G (1982), важнейшего фермента-РНК-полимеразы (1976-82), нейротоксинов и др.
Строение  белковых молекул. Практически все белки построены из 20 аминокислот, принадлежащих, за исключением глицина, к L-ряду. Аминокислоты соединены между собой пептидными связями, образованными карбоксильной и аминогруппами соседних аминокислотных остатков (см. ф-лу I):  

Белковая молекула может состоять из одной или неск. цепей, содержащих от 50 до неск. сотен (иногда - более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее 50 остатков, часто относят к пептидам. В состав мн. молекул входят остатки цистина, дисульфидные связи к-рых ковалентно связывают участки одной или неск. цепей.
В нативном состоянии макромолекулы белков обладают специфич. конформацией. Характерная для данного белка конформация определяется последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков, а также гидрофобными и электростатич. взаимодействиями. Большое влияние на конформацию оказывают взаимод. белков с компонентами среды (вода, липиды и др.), в к-рой они функционируют.
Различают четыре уровня организации белковых молекул. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи наз. первичной структурой. Все белки различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограничено. Термин "вторичная структура" относится к типу укладки полипептидных цепей. наиб. часто встречающиеся типы-правая спираль и структура. Первая характеризуется планарностью пептидной группы; водородные связи между СО-и NH-группами пептидной цепи замыкают циклы из 13 атомов (рис. 1). На 1 виток спирали приходится 3,6 остатка аминокислот, шаг спирали -0,544 нм. Значительно менее энергетически выгодны правые 310- и спирали, содержащие соотв. 3 и 4,4 аминокислотных остатка на 1 виток, а также 10 и 16 атомов в циклах, образованных водородными связями. 310-Спирали встречаются сравнительно редко и образуют только очень короткие участки, к-рые обычно располагаются на концах спиралей. Предсказанные теоретически правые спирали, а также левые 310- и спирали в белках не обнаружены.
В случае структуры, или структуры складчатого листа, полипептидные цепи растянуты, уложены параллельно друг другу и связаны между собой водородными связями. Остов цепи не лежит в одной плоскости, а вследствие небольших изгибов при углеродных атомах образует слегка волнистый слой. Боковые группы располагаются перпендикулярно плоскости слоя. В белках обнаружены два вида структуры: с параллельным и антипараллельным направлениями цепей (рис. 2). Частный случай структуры- изгиб, обеспечивающий поворот пептидной цепи на угол ок. 180° на протяжении отрезка, содержащего 4 аминокислотных остатка; 1-й и 4-й остатки соединены водородной связью. Относительное содержание спиральных участков и структур может широко варьировать. Существуют белки с преобладанием спиралей (ок. 75% в миоглобине и гемоглобине), тогда как осн. тип структуры многих фибриллярных белков, в т.ч. фиброина шелка и кератина волос,- структура. У многих белков содержание и структурных участков незначительно, однако и в этих случаях полипептидные цепи укладываются в пространстве строго определенным, характерным для каждого белка образом.
Под третичной структурой белков понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Существ. влияние на формирование третичной структуры оказывают размер, форма и полярность аминокислотных остатков. В молекулах глобулярных белков большая часть гидрофобных остатков скрыта внутри глобулы, а полярные группировки располагаются на ее пов-сти в гидратированном состоянии. Однако ситуация не всегда настолько проста. Связывание белка с др. молекулами, напр. фермента с его субстратом или коферментом, почти всегда осуществляется с помощью небольшого гидрофобного участка на пов-сти глобулы. Область контакта мембранных белков с липидами формируется преим. гидрофобными остатками. Третичная структура многих белков составляется из неск. компактных глобул, наз. доменами (рис. 3). Между собой домены обычно бывают связаны "тонкими перемычками" - вытянутыми полипептидными цепями. Пептидные связи, расположенные в этих цепях, расщепляются в первую очередь при обработке белков протеолитич. ферментами, тогда как отдельные домены м. б. достаточно устойчивы к протеолизу.  

Рис. I. Спиральные конформации полипептидных цепей: а-310-спираль, б- спираль, в- спираль (пунктирные линии-водородные связи).  
Рис. 2. Схематич. изображение структур: слева - антипараллельный, справа -параллельный складчатый лист.  

Участки спиралей (от до ) и структур (от до ) представлены соотв. в виде прямоугольников и прямых линий со стрелками. Структура состоит из двух отчетливо различимых глобулярных областей (доменов). Участок полипептидной цепи, соединяющий домены между собой, показан точечной линией.
Термин "четвертичная структура" относится  к макромолекулам, в состав к-рых входит неск. полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Такая структура отражает способ объединения и расположения этих субъединиц в пространстве. Между собой отдельные субъединицы соединяются водородными, ионными, гидрофобными и др. связями. Изменение рН и ионной силы р-ра, повышение т-ры или обработка детергентами обычно приводят к диссоциации макромолекулы на субъединицы. Этот процесс обратим: при устранении факторов, вызывающих диссоциацию, может происходить самопроизвольная реконструкция исходной четвертичной структуры. Явление носит общий характер: по принципу самосборки функционируют многие биол. структуры. Способность к самосборке свойственна и отдельным фрагментам белков - доменам. Более глубокие изменения конформации белков с нарушением третичной структуры наз. денатурацией.

Рис. 3. Схематич. изображение трехмерной структуры  малатде-гидрогеназы.
Свойства. Физ.-хим. св-ва белков определяются их высокомол. природой, компактностью укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот. Мол. масса варьирует от 5 тыс. до 1 млн., а константы седиментации - от 1 до 20 (и выше). Средний уд. объем белковых молекул - 0,70-0,75 см3/г, а константы диффузии - 106-108 см2/с. Максимум поглощения белков в УФ-области спектра, обусловленный наличием ароматич. аминокислот, находится вблизи 280 им. Возбуждение электронов атома азота пептидной группы вызывает резкое увеличение поглощения при 185-240 нм. В ИК-области спектра белки поглощают за счет СО- и NH-rpyпп при 1600 и 3100-3300 см-1.
В р-рах  белки амфотерны. Изоэлектрич. точки  белков могут иметь значения от < 1,0 (у пепсина) до 10,6 (у цитохрома с) и выше. Боковые группы аминокислотных остатков способны вступать во многие р-ции. Белки дают ряд цветных р-ций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков или хим. группировок. К важнейшим из них относятся: биуретовая реакция (пептидные связи), ксантопротеиновая реакция (ароматич. ядра остатков тирозина, триптофана, фенилаланина), Адамкевича реакция (индольное кольцо триптофана), Мил лона реакция (фенольный радикал тирозина), Паули реакция (имидазольное кольцо гистидина), Сакагучи реакция (гуанидиновая группа аргинина) и нингидриновая реакция (аминогруппа).

Нуклеиновые кислоты

дезоксирибонуклеиновые  и рибонуклеиновые кислоты, универсальные  компоненты всех живых организмов, ответственные за хранение, передачу и воспроизведение (реализацию) генетической информации. На два типа все Н. к. делят по углеводному компоненту молекул: дезоксирибозе у дезоксирибонуклеиновых кислот (ДНК) и рибозе у рибонуклеиновых кислот (РНК). Биологическая роль ДНК у большинства организмов заключается в хранении и воспроизведении генетической информации, а РНК — в реализации этой информации в строении молекул белков (Белки) в процессе их синтеза.
Нуклеиновые кислоты были обнаружены в 1868 г. швейцарским ученым Мишером (F. Miescher), который установил, что эти вещества локализуются в ядрах клеток, обладают кислотными свойствами и в отличие от белков содержат фосфор. Химически Н. к. являются полинуклеотидами, т.е. биополимерами, построенными из мономерных звеньев — мононуклеотидов, или нуклеотидов (фосфорных эфиров так называемых нуклеозидов — производных пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, D-рибозы или 2-дезокси-D-рибозы). Пуриновыми основаниями, входящими в молекулу ДНК, являются аденин (А) и гуанин (Г), пиримидиновыми — цитозин (Ц) и тимин (Т). В нуклеозидах РНК вместо тимина присутствует урацил (У). В полинуклеотидную цепь нуклеотиды соединяются посредством фосфодиэфирной связи (рис. 1).
Первичная структура Н. к. определяется порядком чередования азотистых оснований, а их пространственная конфигурация — нековалентными взаимодействиями между участками молекулы: водородными связями между азотистыми основаниями, гидрофобными взаимодействиями между плоскостями пар оснований, электростатическими взаимодействиями с участием отрицательно заряженных фосфатных групп и противоионов.
Дезоксирибонуклеиновые  кислоты, выделенные из различных организмов, отличаются по соотношению входящих в их состав азотистых оснований, т.е. по нуклеотидному составу, который  у всех ДНК подчиняется правилу Чаргаффа: 1) число молекул аденина в молекуле Н. к. равно числу молекул тимина, т.е. А = Т; 2) число молекул гуанина равно числу молекул цитозина, т.е. Г = Ц; 3) число молекул пуриновых оснований равно числу молекул пиримидиновых оснований; 4) число 6-аминогрупп равно числу 6-кетогрупп, что означает, что сумма аденин + цитозин равна сумме гуанин + тимин, т.е. А + Ц = Г + Т. Правило Чаргаффа справедливо и для так называемых минорных азотистых оснований (метилированных или других производных пуриновых и пиримидиновых оснований). Таким образом, нуклеотидный состав каждой ДНК характеризуется постоянной величиной — молярным соотношением (фактором специфичности) или процентным содержанием Г—Ц-пар, т.е. . Величина последнего показателя практически одинакова для организмов одного класса. У высших растений и позвоночных животных она составляет 0,55—0,93.
В 1953 г. американский биохимик Уотсон (J.D. Watson) и английский биофизик Крик (F.Н. Crick), основываясь на правиле Чаргаффа и данных рентгеноструктурного анализа  молекул ДНК, установили, что молекула ДНК имеет вид двойной спирали, в которой две антипараллельно направленные углеводно-фосфатные цепи удерживаются водородными связями между аденином и тимином и гуанином и цитозином. Последовательность азотистых оснований в одной цепи определяет их последовательность в другой нуклеотидной цепи, т.к. размеры комплементарных пар А—Т и Г—Ц одинаковы, что позволяет нуклеотидной цепи свернуться в правильную двойную спираль, определяющую вторичную структуру ДНК. На один виток такой спирали приходится 10 пар оснований.
Генетическая информация «зашифрована» в молекуле ДНК в комбинациях нуклеотидов, кодирующих включение в строящуюся полипептидную цепь определенных аминокислот. Установлено, что генетический код универсален для всех живых существ; триплетен, т.е. каждая аминокислота кодируется тройкой нуклеотидов (триплетом); не перекрывается, т.е. данный нуклеотид может входить только в один так называемый кодон; одна аминокислота может кодироваться несколькими триплетами; большинство нуклеотидных триплетов имеет «смысл», т.е. кодирует аминокислоты.
Рентгеноструктурный анализ молекул ДНК показал, что  пуриновые и пиримидиновые основания  нуклеотида лежат в одной плоскости, практически перпендикулярной продольной оси молекулы (так называемая В-форма  двойной спирали ДНК, которую  она имеет в физиологических условиях), тогда как остатки дезоксирибозы находятся в плоскости, почти перпендикулярной плоскости, в которой лежат азотистые основания.
Синтез  Н. к. в клетке осуществляется по принципу копирования молекулы-матрицы путем  реакции поликонденсации нуклеозидтрифосфатов с отщеплением пирофосфата. Этот процесс катализируется ферментами полимеразами. Последовательность азотистых оснований в строящейся молекуле определяется их последовательностью в молекуле-матрице. Синтез молекул ДНК называют репликацией (редупликацией), т.е. образованием молекул-реплик на материнской молекуле.
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.