На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


доклад Аминокислоты животных и растительных белков

Информация:

Тип работы: доклад. Добавлен: 29.04.2012. Сдан: 20 Н. Страниц: 10. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


СОДЕРЖАНИЕ

Вступление………………………………………………………………………….2

Заменимые и  незаменимые аминокислоты

Полноценные и неполноценные белки

Аминокислотный  состав белков

Заключение

Список литературы и других источников 

ВСТУПЛЕНИЕ

      Живой организм характеризуется  высшей степенью упорядоченности составляющих его ингредиентов и уникальной структурной организацией, обеспечивающей как его фенотипические признаки, так и многообразие его биологических функций. В этом структурно-функциональном единстве организма,  составляющем сущность жизни, белки (белковые тела) играют важнейшую роль, не заменимую ролью других органических соединений.

     Белки- необходимая составная часть  питания человека. Отсутствие или недостаток их в пище вызывают серьёзные заболевания. В отличие от углеводов и жиров,  в организме не происходит накапливания и запасания белков.

      Аминокислоты  – основной «строительный материал»  при синтезе в организме человека белков: тканевых белков, ферментов, гормонов, антител и др. Любой белок представляет собой цепочки из аминокислот, соединенных между собой в определенной последовательности. При отсутствии хотя бы одной аминокислоты дальнейшее построение белковой молекулы становится невозможным.

      Помимо  этого, некоторые аминокислоты являются нейромедиаторами, снабжают энергией мышечную ткань, участвуют в водно-солевом обмене и выполняют ряд других функций. Таким образом, аминокислоты влияют на органы и функциональные системы, стимулируя или угнетая их деятельность.

      Вопрос  исследования животных и растительных белков имеет огромное значение для  разработки рациона человека и для  его лечения.

ЗАМЕНИМЫЕ И  НЕЗАМЕНИМЫЕ КИСЛОТЫ

      Организм  не может синтезировать некоторые  аминокислоты, и поэтому должен получать их в виде пищи. Таких незаменимых кислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, триптофан, фенилаланин. Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин.

    ВАЛИН

 

     Валин (2-амино-3-метилбутановая кислота, аминоизовалериановая кислота) — алифатическая ?-аминокислот.
     Входит в состав всех известных белков. Названо в честь растения валерианы. Химическая формула: C5H11NO2 , или CH3)2CHCH(NH2)-COOH
Роль  в организме
Валин служит одним  из исходных веществ при биосинтезе пантотеновой кислоты-Витамина B5 и пенициллина.
Один из главных  компонентов в росте и синтезе тканей тела. Вместе с лейцином и изолейцином служит источником энергии в мышечных клетках, а также препятствует снижению уровня серотонина. Опыты на лабораторных крысах показали, что валин повышает мышечную координацию и понижает чувствительность организма к боли, холоду и жаре.
Используется для  лечения болезненных пристрастий  и вызванной ими аминокислотной недостаточности, наркоманий, депрессий (несильное стимулирующее соединение); множественного склероза, так как  защищает миелиновую оболочку, окружающую нервные волокна в головном и  спинном мозге. Также необходим для поддержания нормального обмена азота в организме.
В состав белков валина входит в виде L-изомера.
     Валин содержится в зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе, сое. Содержание валина в белке обычно колеблется от 4,1% (миоглобин лошади) до 7-8% (сывороточный альбумин человека, казеин молока), в некоторых случаях - 13-14% (эластин соединительных тканей).  Отсутствие валина в пище делает ее неполноценной по белку и приводит к отрицательному азотистому балансу.
    ИЗОЛЕЙЦИН

Изолейцин (сокращенно Ile или I; 2-амино-3-метилпентановая кислота, амино-метилвалериановая кислота,) — это алифатическая ?-аминокислота, имеющая химическую формулу HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH (или C2H5CH(CH3)CH(NH2)COOH) и входящая в состав всех природных белков.
     Участвует в энергетическом обмене  (обмене углеводов), способствует снижению уровня холестерина в крови.
     Изолейцин открыт Ф.Эрлихом (1904 г.) в продуктах распада белка фибрина. Изолейцин относится к группе алифатических моноаминокарбоновых кислот с разветвленной углеродной цепью, к числу гидрофобных аминокислот. Характерной особенностью боковой цепи изолейцина является её хиральность (второй такой аминокислотой является треонин). Для изолейцина возможно четыре стереоизомера, включая два возможных диастереоизомера L-изолейцина. В природе, однако, изолейцин присутствует лишь в одной энантиомерной форме — (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота. Суточная потребность человека в изолейцине около 1,5-2г.
     Большое количество изолейцина содержится в  икре, сое и других бобовых, твердых  сырах, брынзе, твороге, печени, мясе, птице, яйцах, рыбе и морепродуктах, в орехах (особенно в миндале, кешью) и большинстве семян, во  чечевице и сое. Значительно меньше – в крупах (особенно много в ржаной крупе), макаронах.
При недостаточности  ферментов, катализирующих декарбоксилирование изолейцина, возникает кетоацидурия.
    ЛЕЙЦИН

 

Лейцин (сокр. Leu или L; 2-амино-4-метилпентановая кислота, или аминоизокапроновая кислота) (от «leukos»  (греч.) - «белый») — алифатическая аминокислота с химической формулой HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2 ; незаменимая аминокислота, то есть она в организме человека не синтезируется. Её кодоны: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, и CUG. Это моноаминомонокарбоновая аминокислота; бесцветные кристаллы с tпл 293-293(С (с разложением), плохо растворимые в холодной воде, молекулярная масса 131,18.
Лейцин –  обеспечивает рост организма, способствует заживлению повреждений кожи и костной  ткани, снижает повышенный уровень  сахара в крови при диабете, способствует снижению уровня холестерина. Лейцин вместе с глутаминовой кислотой, метионином и другими аминокислотами применяется для лечения болезней печени, анемий, а также при некоторых психических заболеваниях. При дефиците лейцина наблюдаются задержка роста и снижение массы тела, патологические изменения в щитовидной железе и почках.
     Лейцин  выделен в 1820 году из мышечной ткани. Природный L-лейцин входит в состав всех белков животных и растений, является незаменимой аминокислотой, так  как в организме человека и  животных не синтезируется углеродный скелет его предшественника - кетоизовалериановой  кислоты. Отсутствие лейцина в пище приводит к отрицательному балансу  азота и прекращению роста  у детей. Суточная потребность в  лейцине у взрослых - 31мг/кг веса, у младенцев - 425мг/кг.Один из продуктов  распада лейцина в организме - окси-метилглутаровая кислота (в  виде ацилкофермента А), является важным промежуточным соединением при  биосинтезе холестерина и других стероидов.
     Много лейцина содержится в икре, твердых  сырах, сое и других бобовых (особенно чечевице), семечках и орехах, брынзе, мясе, птице, рыбе и морепродуктах, яйцах. В небольшом количестве лейцин содержится в крупах (много в буром рисе), хлебобулочных изделиях, дрожжах, овечьем и верблюжьем молоке.
    ЛИЗИН
 
 
Лизин (2,6-диаминогексановая кислота, или диаминокапроновая кислота) —
алифатическая аминокислота с выраженными свойствами основания. Химическая формула: C6H14N2O2
Лизин известен в виде двух оптически активных D- и L-формах. Природный L.- лизин (tпл 224-225С, с разложением) хорошо растворим  в воде, кислотах и основаниях, плохо - в спирте. Лизин - диаминомонокарбоновая аминокислота, бесцветные кристаллы, молекулярная масса 146,19.
     Выделен в 1889 году из гидролизата казеина, синтезирован в 1902 году; входит в состав почти  всех белков животного и растительного  происхождения (в большом количестве лизин содержится в гистонах и  протаминах, в малом - в белках злаков.
     В промышленности лизин получают микробиологическим синтезом; применяют для обогащения кормов животных и некоторых пищевых  продуктов.
     Лизин входит в состав практически любых белков, необходим для роста, восстановления тканей, производства гормонов, ферментов, альбуминов.
     Отсутствие  лизина в пище замедляет рост у  детей, у взрослых приводит к отрицательному балансу азота и нарушению  нормальной жизнедеятельности организма. Суточная потребность в лизине у  взрослых составляет 23мг/кг массы тела, у младенцев - 170 мг/кг.
     Эта аминокислота оказывает противовирусное  действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции. Рекомендуется сочетать лизин с витамином С и биофлавоноидами при вирусных заболеваниях.
     Лизин поддерживает уровень энергии и  сохраняет здоровым сердце, благодаря карнитину, который в организме из него образуется. Как показали исследования, однократный прием 5000 мг лизина увеличивает уровень карнитина в 6 раз. Для этого должны присутствовать в достаточных количествах витамины C, тиамин (B1) и железо.
     Лизин участвует в формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм.
     Лизин улучшает усвоение кальция из крови и транспорт его в костную ткань, поэтому он может быть неотъемлемой частью программы лечения и профилактики остеопороза.
     Совместный  прием лизина и аргинина (1-2 г в  сутки) повышает иммунный ответ организма, в частности, количество и активность нейтрофилов. Лизин усиливает действие аргинина.
     Лизин понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Лизин в сочетании с пролином и витамином С предупреждает образование липопротеинов, вызывающих закупорку артерий, следовательно, будет полезен при сердечно-сосудистых патологиях.
     Лизин замедляет повреждение хрусталика, особенно при диабетической ретинопатии. Лизин – участвует в образовании антител, обеспечивает нормальный иммунитет, подавляет развитие вирусов. Стимулирует умственную работоспособность, помогает бороться с утомлением. Дефицит лизина способствует развитию анемии, снижению мышечной массы, патологическим изменениям в печени и легких.
     Дефицит лизина неблагоприятно сказывается  на синтезе белка, что приводит к  утомляемости, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста  и снижению массы тела, неспособности  к концентрации, раздражительности, кровоизлияниям в глазное яблоко, потере волос, анемии и проблемам в репродуктивной сфере.
Синтетический лизин применяют для обогащения кормов и пищевых продуктов.
     Большое количество лизина содержится в мясе кроликов и в молодой свинине, рыбе, в икре, сое и других бобовых, твороге, твердых сырах, брынзе, мясе, птице, рыбе, морепродуктах. Несколько меньше – в крупах (и особенно в проростках пшеницы), орехах, семечках, овечьем молоке, яйцах. Но больше всего его содержится в амаранте. В растительных продуктах содержание лизина почти всегда ограничено, то есть даже малые количества лизина существенно повышают пищевую ценность этих продуктов.
    МЕТИОНИН
 
 

2-амино-4-(метилтио)бутановая  кислота , сокращенное название Met, эмпирическая формула   C5H11NO2S   молярная масса 149.21 г/моль 

Метионин алифатическая серосодержащая ?-аминокислота, бесцветые кристаллы со специфическим неприятным запахом, растворимые в воде, входит в число незаменимых аминокислот. Содержится во многих белках и пептидах (метионин-энкефалин, метионин-окситоцин). Значительное количество метионина содержится в казеине.
     Метионин  также служит в организме донором  метильных групп (в составе S-аденозил-метионина) при биосинтезе холина, адреналина и др., а также источником серы при биосинтезе цистеина.
   Метионин  используется в качестве аминокислотной добавки к кормам в птицеводстве и скотоводстве.
   Метионин  – обеспечивает нормальный жировой  обмен в организме, препятствует развитию жировой дистрофии печени и атеросклероза, снижает уровень  холестерина в крови. Метионин необходим  для синтеза адреналина и других биологически важных соединений, активизирует действие гормонов, витаминов, ферментов, обезвреживает токсины, способствует повышению иммунитета, улучшает рост костной ткани и волос. Метионин – одна из важнейших аминокислот, предупреждающих старение организма. Метионин назначают при длительной вегетарианской диете, при ряде заболеваний (сахарный диабет, инфекционные заболевания, заболевания печени и ЖКТ, гипертонической болезни и сердечно-сосудистых заболеваниях), беременным женщинам, при авитаминозах, депрессии.
   Метионин содержится в молоке, мясе, рыбе, яйцах, в меньших количествах - в бобах, фасоли, чечевице и сое. Высоким содержанием метионина отличаются икра, соя, твердые сыры и брынза, птица, орехи и семечки.  
 

    ТРЕОНИН
 
Треони?н (?-амино-?-гидроксимасляная кислота, или 2-амино-3-гидроксибутановая кислота  HO2CCH(NH2)CH(OH)CH3, или C4H9NO3, — гидроксиаминокислота. Молярная масса119,12 г/моль. Температура плавления 256 °C
 молекула содержит  два хиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и D-аллотреонина (3L).  Тре, Thr, T ACU,ACC,ACA,ACG.
L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков.. Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 г, для детей — около 3 г. 
     Треонин – необходим для нормального  физического развития организма. Участвует  в процессах роста тканей, активизирует иммунитет, уничтожает токсины, улучшает работу желудочно-кишечного тракта и печени. Дефицит треонина вызывает задержку роста, снижение массы тела.
     Треонин содержится в молочных продуктах и яйцах, в умеренных количествах в орехах и бобах. Много треонина содержится в икре, сое и других бобовых, орехах и семечках, твороге, сырах и брынзе, мясе, птице, яйцах, рыбе и морепродуктах. Значительно меньше – в крупах и хлебобулочных изделиях, овечьем молоке и йогурте.
    ТРИПТОФАН
 
Триптофа?н (Trp, W) — ?-индолиламинопропионовая, или 2-амино-3-(1H-индол-3-ил)пропионовая кислота. 2-амино-3-(1H-индол-3-ил)пропионовая кислота Три, Trp, W 
UGG C11H12N2O2 Молярная масса 204,23 г/моль
     В организмах кодируется лишь одним триплетом — УГГ (урацил, гуанин, гуанин). Входит в число 20 важнейших природных аминокислот, из которых преимущественно состоят белки всех живых организмов. При этом является для человека незаменимой, то есть потребность в триптофане удовлетворяется лишь поступлением этой аминокислоты извне.
     Относится к ряду гидрофобных аминокислот, поскольку содержит ароматическое ядро индола.
     Триптофан является биологическим прекурсором серотонина (из которого затем может синтезироваться мелатонин) и ниацина. 

Триптофан – необходим для синтеза гемоглобина, нормализует работу нервной системы  и пищеварение. Оказывает антидепрессантное  действие, повышает сопротивляемость стрессам, улучшает сон. Недостаток триптофана вызывает ухудшение состояния кожи и волос, анемию, вызывает бессонницу.
     Много триптофана содержится в твердых  сырах, брынзе, сое и других бобовых, орехах и семечках, твороге, мясе, птице, яйцах, рыбе и морепродуктах, белых  грибах. Триптофан является компонентом пищевых белков. Их содержат, в частности, грибы, овёс, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, кедровый орех, молоко, йогурт, творог.
Триптофан присутствует в большинстве растительных белков, особенно им богаты соевые бобы. Очень  малое количество содержится в кукурузе, в результате чего преимущественное питание ею приводит к пеллагре. Одним из лучших источников триптофана является арахис, причем как цельные орехи, так и арахисовое масло.
Мясо и рыба содержат триптофан, однако неравномерно: белки соединительной ткани (коллаген, эластин, желатин) не содержат триптофан. Триптофан содержится в овсе, бананах, сушёных финиках, арахисе, кунжуте, кедровых орехах, молоке, йогурте, твороге, рыбе, курице, индейке, мясе.  
 
 

 ФЕНИАЛАНИН
   

2-амино-3-фенилпропановая  кислота Фен, Phe, FUUU,UUC C9H11NO молярная масса 165,19 г/моль 
Фенилаланин – образует «скелет» гормонов щитовидной железы и надпочечников. Улучшает память, внимание и настроение, оказывает антидепрессантное действие, повышает работоспособность. Недостаток фенилаланина приводит к нарушению работы щитовидной железы и надпочечников, к серьезным гормональным нарушениям в организме
Фенилалани?н (?-амино-?-фенилпропионовая кислота, сокр.: Фен, Phe, F) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D и в виде рацемата (DL). По химическому строению соединение можно представить как аминокислоту аланин, в которой один из атомов водорода замещён фенильной группой.
L-фенилаланин является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Участвуя в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях, фенилаланин играет значительную роль в фолдинге и стабилизации белковых сруктур, является составной частью функциональных центров.
 Биосинтез
В процессе биосинтеза фенилаланина промежуточными соединениями являются шикимат, хоризмат, префенат. Фенилаланин в природе синтезируется микроорганизмами, грибами и растениями. Более подробно биосинтез фенилаланина рассмотрен в статье шикиматный путь.
Для человека, как  и для всех Metazoa, фенилаланин является незаменимой аминокислотой, потому должен поступать в организм в достаточном количестве с белками пищи.
Фенилаланин – образует «скелет» гормонов щитовидной железы и надпочечников. Улучшает память, внимание и настроение, оказывает  антидепрессантное действие, повышает работоспособность. Недостаток фенилаланина приводит к нарушению работы щитовидной железы и надпочечников, к серьезным  гормональным нарушениям в организме.

Катаболизм

В природе известно несколько путей биодеградации  фенилаланина. Основными промежуточными продуктами катаболизма фенилаланина и метаболически связанного с  ним тирозина у различных организмов выступают фумарат, пируват, сукцинат, ацетоацетат, ацетальдегид и др. У животных и человека фенилаланин и тирозин распадаются до фумарата (превращается в оксалоацетат, являющийся субстратом глюконеогенеза) и ацетоацетата (повышает уровень кетоновых тел в крови), поэтому эти аминокислоты по характеру катаболизма у животных относят к глюко-кетогенным (смешанным) (см. классификацию аминокислот). Основным метаболическим превращением фенилаланина у животных и человека является ферментативное гидроксилирование этой аминокислоты с образованием другой ароматической аминокислоты — тирозина. Превращение фенилаланина в тирозин в организме в большей степени необходимо для удаления избытка фенилаланина, а не для восстановления запасов тирозина, так как тирозин обычно в достаточном количестве поступает с белками пищи, и его дефицита, как правило, не возникает. Дальнейшим катаболическим превращениям подвергается именно тирозин.
Фенилаланин является предшественником циннамата — одного из основных предшественников фенилпропаноидов. Фенилаланин может метаболизироваться в один из биогенных аминов фенилэтиламин.
При наследственном заболевании фенилкетонурии превращение фенилаланина в тирозин нарушено, и в организме происходит накопление фенилаланина и его метаболитов (фенилпируват, фениллактат, фенилацетат, орто-гидроксифенилацетат, фенилацетилглутамин), избыточное количество которых отрицательно сказывается на развитии нервной системы.
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.