На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


реферат Специфичность ферментов

Информация:

Тип работы: реферат. Добавлен: 25.06.2012. Сдан: 2011. Страниц: 3. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


ОГЛАВЛЕНИЕ
Введение •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   3
Общее понятие о специфичности ферментов •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   4
Виды  специфичности ферментов ••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   7
    Субстратная специфичность •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   7
      абсолютная субстратная специфичность •••••••••••••••••••••••••  7
      групповая субстратная специфичность •••••••••••••••••••••••••••  9
      стереоспецифичность •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••• 9
        - стереоспецифичность к D-сахарам •••••••••••••••••••••••••••••• 11
        - стереоспецифичность к L-аминокислотам •••••••••••••••••• 11
        - стереоспецифичность к цистрансизомерам •••••••••••••••• 11
        - стереоспецифичность к ?- и ?-гликозидным связям •• 11
    Каталитическая специфичность ••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••  11
Заключение •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   13
Список использованных источников •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   14 
 

 


     ВВЕДЕНИЕ
     Ферменты, как было установлено ещё в 1922 г., являются белками. Их роль уникальна: они увеличивают скорость протекания химической реакции, однако при этом не расходуются. В 1926 г. был впервые  очищен и выделен в виде белковых кристаллов фермент уреаза, катализирующий реакции расщепления мочевины до аммиака и диоксида углерода. К  настоящему времени в кристаллическом  виде получены сотни различных ферментов, расшифрованы их аминокислотные последовательности, изучается их роль в метаболических превращениях.
     В роли биокатализаторов могут выступать  и небелковые соединения. Например, некоторые типы РНК вызывают гидролиз фосфодиэфирных связей нуклеиновых  кислот. Такие молекулы РНК с каталитической активностью называют рибозимами, однако их значение в химическом превращении  соединений намного меньше, чем у  ферментов.
     Поскольку ферменты - белковые молекулы, следовательно, они обладают всеми свойствами, характерными для белков. В то же время они  имеют особенности строения, характеризующие  их как катализаторы. Основные свойства ферментов как биологических  катализаторов:
    Специфичность
    Каталитическая эффективность
    Лабильность ферментов
    Способность ферментов к регуляции
     В своей работе я рассмотрю одно из этих свойств – специфичность.
 


     ОБЩЕЕ ПОНЯТИЕ О СПЕЦИФИЧНОСТИ ФЕРМЕНТОВ 

     Специфичность - одно из наиболее выдающихся качеств ферментов. Это свойство их было открыто еще в прошлом столетии, когда было сделано наблюдение, что очень близкие по структуре вещества - пространственные изомеры (альфа- и бета-метилглюкозиды) расщепляются по эфирной связи двумя совершенно разными ферментами. Таким образом, ферменты могут различать химические соединения, отличающиеся друг от друга очень незначительными деталями строения, такими, например, как пространственное расположение метоксильного радикала и атома водорода при 1-м углеродном атоме молекулы метилглюкозида. По образному выражению, нередко употребляемому в биохимической литературе, фермент подходит к субстрату, как ключ к замку. Это знаменитое правило было сформулировано Э. Фишером в 1894 г. исходя из того, что специфичность действия фермента предопределяется строгим соответствием геометрической структуры субстрата и активного центра фермента.  
          В 50-е годы нашего столетия это статическое представление было заменено гипотезой Д. Кошланда об индуцированном соответствии субстрата и фермента. Сущность ее сводится к тому, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается в момент их взаимодействия друг с другом, что может быть выряжено формулой “перчатка - рука”. При этом в субстрате уже деформируются некоторые валентные связи и он, таким образом, подготавливается к дальнейшему каталитическому видоизменению, а в молекуле фермента происходят конформационные перестройки. Гипотеза Кошланда, основанная на допущении гибкости активного центра фермента, удовлетворительно объясняла активирование и ингибирование действия ферментов и регуляцию их активности при воздействии различных факторов. В частности, конформационные перестройки в ферменте в процессе изменения его активности Кошланд сравнивал с колебаниями паутины, когда в нее попала добыча (субстрат), подчеркивая этим крайнюю лабильность структуры фермента в процессе каталитического акта. В настоящее время гипотеза Кошланда постепенно вытесняется гипотезой топохимического соответствия. Сохраняя основные положения гипотезы взаимоиндуцированной настройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том, что специфичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе. Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочисленные точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.

     Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в его  структуре активного центра. Лиганд, взаимодействующий с активным центром  фермента, называют субстратом. В активном центре фермента есть аминокислотные остатки, функциональные группы которых  обеспечивают связывание субстрата, и  аминокислотные остатки, функциональные группы которых осуществляют химическое превращение субстрата. Условно  эти группы обозначают как участок  связывания субстрата и каталитический участок, однако следует помнить, что  не всегда эти участки имеют чёткое пространственное разделение и иногда могут "перекрываться" (рис. 2-1).
     В участке связывания субстрат при  помощи нековалентных связей взаимодействует (связывается) с ферментом, формируя фермент-субстратный комплекс. В  каталитическом участке субстрат претерпевает химическое превращение в продукт, который затем высвобождается из активного центра фермента. Схематично процесс катализа можно представить  следующим уравнением:
     Е + S - ES - ЕР - Е + Р,
где Е - фермент (энзим), S - субстрат, Р - продукт. Данные обозначения общеприняты  и происходят от английских слов enzyme, substrat, product.
 


     ВИДЫ  СПЕЦИФИЧНОСТИ ФЕРМЕНТОВ
     Различают субстратную и каталитическую специфичности  фермента, определяемые строением активного  центра (рис. 2-2).
       Субстратная специфичность
     Под субстратной специфичностью понимают способность каждого фермента взаимодействовать  лишь с одним или несколькими  определёнными субстратами. Различают:
    абсолютную субстратную специфичность;
    групповую субстратную специфичность;
    стереоспецифичность.
     Абсолютная  субстратная специфичность
     Активный  центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых  организмах мало.
     Пример  фермента с абсолютной субстратной  специфичностью - аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина:


Рис. 2-1. Строение активного  центра фермента. А - присоединение субстрата к ферменту в активном центре; Б - положение аминокислотных остатков, формирующих активный центр фермента, в первичной структуре белка; В - активный центр фермента условно разделяется на участок связывания и каталитический участок. Участок связывания представлен радикалами аминокислот, функциональные группы которых обеспечивают связывание субстрата. Каталитический участок образован радикалами аминокислотных остатков, функциональные группы которых обеспечивают химическое превращение субстрата.
     Другой  пример фермента с абсолютной субстратной  специфичностью - уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до диоксида углерода и аммиака.
         
         

     Групповая субстратная специфичность
     Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.
     Так, фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение  любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и  двух молекул высших жирных кислот. Панкреатическая липаза гидролизует  эфирную связь у ?-атомов углерода глицерола, независимо от того, какие  жирные кислоты входят в состав молекулы жира.
     Большинство протеолитических ферментов, осуществляющих гидролиз белков, имеет групповую  субстратную специфичность, гидролизуя пептидные связи, образованные разными  аминокислотами.
     Стереоспецифичность
     При наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров фермент проявляет  абсолютную специфичность к одному из них.

 


Схема 


Рис. 2-2. Функциональная значимость отдельных участков активного центра фермента.
     В организме человека наблюдают специфичность  ферментов к следующим стереоизомерам:
    Стереоспецифичность к D-сахарам. Большинство моносахаридов и продуктов их обмена в организме человека и других млекопитающих относят к D-стереоизомерам. Ферменты, осуществляющие их метаболизм, имеют специфичность к D-, а не к L-сахарам.

 


    Стереоспецифичность к L-аминокислотам. Белки человека состоят из аминокислот L-ряда. Большинство ферментов, обеспечивающих превращение аминокислот, имеет Стереоспецифичность к L-аминокислотам.
    Стереоспецифичность к цистрансизомерам. Фермент фумараза оказывает действие только на фумарат. Малеинат (цис-изомер фумарата) не является субстратом фумаразы.

Исключение  составляют только ферменты эпимеразы (рацемазы), катализирующие превращение  оптических изомеров.
    Стереоспецифичность к ?- и ?-гликозидным связям. Фермент амилаза действует только на а-гликозидные связи, что позволяет гидролизотать крахмал и гликоген (полимеры глюкозы), остатки глюкозы в которых соединены ?-гликозидными связями. Целлюлоза - также полимер глюкозы, однако остатки глюкозы в нём связаны ?-гликозидными связями. В результате отсутствия у человека ферментов, специфичных к ?-гликозидной связи, целлюлоза не гидролизуется в кишечнике человека и не может служить источником глюкозы.
       Каталитическая специфичность
      Фермент катализирует превращение присоединённого  субстрата по одному из возможных  путей его превращения, Это свойство обеспечивается строением каталитического  участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. Так, молекула глюкозо-6-фосфата в клетках печени человека - субстрат 4 различных ферментов; фос-фоглюкомутазы, глюкозо-6-фосфатфосфатазы, фосфоглюкоизомеразы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы. Однако из-за особенностей строения каталитических участков этих ферментов происходит различное превращение этого соединения с образованием 4 различных продуктов.
     
     

 


ЗАКЛЮЧЕНИЕ
     Благодаря высокой специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с большой скоростью лишь определенных химических реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и целостном организме, регулируя тем самым интенсивность обмена веществ.
 


     СПИСОК  ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ
     http://www.medkurs.ru/lecture2k/biochemistry/lb6/4169.html
     http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part13-76.html
     http://www.piboc.dvo.ru/structure/ext_labs/met/specifity%20of%20enzyme.php 


и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.