Здесь можно найти учебные материалы, которые помогут вам в написании курсовых работ, дипломов, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


реферат Специфичность ферментов

Информация:

Тип работы: реферат. Добавлен: 25.06.2012. Сдан: 2011. Страниц: 3. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


ОГЛАВЛЕНИЕ
Введение •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   3
Общее понятие о специфичности ферментов •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   4
Виды  специфичности ферментов ••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   7
    Субстратная специфичность •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   7
      абсолютная субстратная специфичность •••••••••••••••••••••••••  7
      групповая субстратная специфичность •••••••••••••••••••••••••••  9
      стереоспецифичность •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••• 9
        - стереоспецифичность к D-сахарам •••••••••••••••••••••••••••••• 11
        - стереоспецифичность к L-аминокислотам •••••••••••••••••• 11
        - стереоспецифичность к цистрансизомерам •••••••••••••••• 11
        - стереоспецифичность к ?- и ?-гликозидным связям •• 11
    Каталитическая специфичность ••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••  11
Заключение •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   13
Список использованных источников •••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••   14 
 

 


     ВВЕДЕНИЕ
     Ферменты, как было установлено ещё в 1922 г., являются белками. Их роль уникальна: они увеличивают скорость протекания химической реакции, однако при этом не расходуются. В 1926 г. был впервые  очищен и выделен в виде белковых кристаллов фермент уреаза, катализирующий реакции расщепления мочевины до аммиака и диоксида углерода. К  настоящему времени в кристаллическом  виде получены сотни различных ферментов, расшифрованы их аминокислотные последовательности, изучается их роль в метаболических превращениях.
     В роли биокатализаторов могут выступать  и небелковые соединения. Например, некоторые типы РНК вызывают гидролиз фосфодиэфирных связей нуклеиновых  кислот. Такие молекулы РНК с каталитической активностью называют рибозимами, однако их значение в химическом превращении  соединений намного меньше, чем у  ферментов.
     Поскольку ферменты - белковые молекулы, следовательно, они обладают всеми свойствами, характерными для белков. В то же время они  имеют особенности строения, характеризующие  их как катализаторы. Основные свойства ферментов как биологических  катализаторов:
    Специфичность
    Каталитическая эффективность
    Лабильность ферментов
    Способность ферментов к регуляции
     В своей работе я рассмотрю одно из этих свойств – специфичность.
 


     ОБЩЕЕ ПОНЯТИЕ О СПЕЦИФИЧНОСТИ ФЕРМЕНТОВ 

     Специфичность - одно из наиболее выдающихся качеств ферментов. Это свойство их было открыто еще в прошлом столетии, когда было сделано наблюдение, что очень близкие по структуре вещества - пространственные изомеры (альфа- и бета-метилглюкозиды) расщепляются по эфирной связи двумя совершенно разными ферментами. Таким образом, ферменты могут различать химические соединения, отличающиеся друг от друга очень незначительными деталями строения, такими, например, как пространственное расположение метоксильного радикала и атома водорода при 1-м углеродном атоме молекулы метилглюкозида. По образному выражению, нередко употребляемому в биохимической литературе, фермент подходит к субстрату, как ключ к замку. Это знаменитое правило было сформулировано Э. Фишером в 1894 г. исходя из того, что специфичность действия фермента предопределяется строгим соответствием геометрической структуры субстрата и активного центра фермента.  
          В 50-е годы нашего столетия это статическое представление было заменено гипотезой Д. Кошланда об индуцированном соответствии субстрата и фермента. Сущность ее сводится к тому, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается в момент их взаимодействия друг с другом, что может быть выряжено формулой “перчатка - рука”. При этом в субстрате уже деформируются некоторые валентные связи и он, таким образом, подготавливается к дальнейшему каталитическому видоизменению, а в молекуле фермента происходят конформационные перестройки. Гипотеза Кошланда, основанная на допущении гибкости активного центра фермента, удовлетворительно объясняла активирование и ингибирование действия ферментов и регуляцию их активности при воздействии различных факторов. В частности, конформационные перестройки в ферменте в процессе изменения его активности Кошланд сравнивал с колебаниями паутины, когда в нее попала добыча (субстрат), подчеркивая этим крайнюю лабильность структуры фермента в процессе каталитического акта. В настоящее время гипотеза Кошланда постепенно вытесняется гипотезой топохимического соответствия. Сохраняя основные положения гипотезы взаимоиндуцированной настройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том, что специфичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе. Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочисленные точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.

     Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в его  структуре активного центра. Лиганд, взаимодействующий с активным центром  фермента, называют субстратом. В активном центре фермента есть аминокислотные остатки, функциональные группы которых  обеспечивают связывание субстрата, и  аминокислотные остатки, функциональные группы которых осуществляют химическое превращение субстрата. Условно  эти группы обозначают как участок  связывания субстрата и каталитический участок, однако следует помнить, что  не всегда эти участки имеют чёткое пространственное разделение и иногда могут "перекрываться" (рис. 2-1).
     В участке связывания субстрат при  помощи нековалентных связей взаимодействует (связывается) с ферментом, формируя фермент-субстратный комплекс. В  каталитическом участке субстрат претерпевает химическое превращение в продукт, который затем высвобождается из активного центра фермента. Схематично процесс катализа можно представить  следующим уравнением:
     Е + S - ES - ЕР - Е + Р,
где Е - фермент (энзим), S - субстрат, Р - продукт. Данные обозначения общеприняты  и происходят от английских слов enzyme, substrat, product.
 


     ВИДЫ  СПЕЦИФИЧНОСТИ ФЕРМЕНТОВ
     Различают субстратную и каталитическую специфичности  фермента, определяемые строением активного  центра (рис. 2-2).
       Субстратная специфичность
     Под субстратной специфичностью понимают способность каждого фермента взаимодействовать  лишь с одним или несколькими  определёнными субстратами. Различают:
    абсолютную субстратную специфичность;
    групповую субстратную специфичность;
    стереоспецифичность.
     Абсолютная  субстратная специфичность
     Активный  центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых  организмах мало.
     Пример  фермента с абсолютной субстратной  специфичностью - аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина:


Рис. 2-1. Строение активного  центра фермента. А - присоединение субстрата к ферменту в активном центре; Б - положение аминокислотных остатков, формирующих активный центр фермента, в первичной структуре белка; В - активный центр фермента условно разделяется на участок связывания и каталитический участок. Участок связывания представлен радикалами аминокислот, функциональные группы которых обеспечивают связывание субстрата. Каталитический участок образован радикалами аминокислотных остатков, функциональные группы которых обеспечивают химическое превращение субстрата.
     Другой  пример фермента с абсолютной субстратной  специфичностью - уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до диоксида углерода и аммиака.
         
         

     Групповая субстратная специфичность
     Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.
     Так, фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение  любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и  двух молекул высших жирных кислот. Панкреатическая липаза гидролизует  эфирную связь у ?-атомов углерода глицерола, независимо от того, какие  жирные кислоты входят в состав молекулы жира.
     Большинство протеолитических ферментов, осуществляющих гидролиз белков, имеет групповую  субстратную специфичность, гидролизуя пептидные связи, образованные разными  аминокислотами.
     Стереоспецифичность
     При наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров фермент проявляет  абсолютную специфичность к одному из них.

 


Схема 


Рис. 2-2. Функциональная значимость отдельных участков активного центра фермента.
     В организме человека наблюдают специфичность  ферментов к следующим стереоизомерам:
    Стереоспецифичность к D-сахарам. Большинство моносахаридов и продуктов их обмена в организме человека и других млекопитающих относят к D-стереоизомерам. Ферменты, осуществляющие их метаболизм, имеют специфичность к D-, а не к L-сахарам.

 


    Стереоспецифичность к L-аминокислотам. Белки человека состоят из аминокислот L-ряда. Большинство ферментов, обеспечивающих превращение аминокислот, имеет Стереоспецифичность к L-аминокислотам.
    Стереоспецифичность к цистрансизомерам. Фермент фумараза оказывает действие только на фумарат. Малеинат (цис-изомер фумарата) не является субстратом фумаразы.

Исключение  составляют только ферменты эпимеразы (рацемазы), катализирующие превращение  оптических изомеров.
    Стереоспецифичность к ?- и ?-гликозидным связям. Фермент амилаза действует только на а-гликозидные связи, что позволяет гидролизотать крахмал и гликоген (полимеры глюкозы), остатки глюкозы в которых соединены ?-гликозидными связями. Целлюлоза - также полимер глюкозы, однако остатки глюкозы в нём связаны ?-гликозидными связями. В результате отсутствия у человека ферментов, специфичных к ?-гликозидной связи, целлюлоза не гидролизуется в кишечнике человека и не может служить источником глюкозы.
       Каталитическая специфичность
      Фермент катализирует превращение присоединённого  субстрата по одному из возможных  путей его превращения, Это свойство обеспечивается строением каталитического  участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. Так, молекула глюкозо-6-фосфата в клетках печени человека - субстрат 4 различных ферментов; фос-фоглюкомутазы, глюкозо-6-фосфатфосфатазы, фосфоглюкоизомеразы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы. Однако из-за особенностей строения каталитических участков этих ферментов происходит различное превращение этого соединения с образованием 4 различных продуктов.
     
     

 


ЗАКЛЮЧЕНИЕ
     Благодаря высокой специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с большой скоростью лишь определенных химических реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и целостном организме, регулируя тем самым интенсивность обмена веществ.
 


     СПИСОК  ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ
     http://www.medkurs.ru/lecture2k/biochemistry/lb6/4169.html
     http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part13-76.html
     http://www.piboc.dvo.ru/structure/ext_labs/met/specifity%20of%20enzyme.php 


и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.