На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


реферат Денатурация белка

Информация:

Тип работы: реферат. Добавлен: 04.07.2012. Сдан: 2010. Страниц: 4. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


    1.ДЕНАТУРАЦІЯ (лат. denaturare — позбавляти природних властивостей) — процес, який супроводжується глибокими змінами в молекулах біополімерів, частіше білків. Він пов’язаний з порушенням четвертинної, третинної і вторинної структур, що спричиняє у свою чергу зміни фізико-хімічних і біологічних властивостей білка. Д. відбувається під впливом хімічних (мінеральні та органічні кислоти, луги, органічні розчинники, важкі метали, алкалоїди, детергенти, деякі аміди, напр. сечовина та ін.) і фізичних (температура, ультразвук, іонізуюча радіація та ін.) факторів. При Д. білка має місце розрив хімічних зв’язків (водневих, дисульфідних, електростатичних, ван-дер-ваальсових та ін.), які стабілізують вищі рівні організації білкової молекули, що призводить до зміни просторової структури білка. В більшості випадків первинна структура не порушується, тому після розкручування поліпептидного ланцюга (стадія нитки) він може знову стихійно скручуватися, утворюючи «випадковий клубок», тобто переходить до хаотичного стану, відмінного від нативної конформації. Типовими ознаками Д. є зниження гідрофільності і розчинності білків, збільшення оптичної активності, зміна ізоелектричної точки, зменшення стійкості білкових розчинів і молекулярної маси та зміна форми білкових молекул, збільшення в’язкості і посилення здатності до розщеплення ферментами, перехід молекули в хаотичний стан, при якому спостерігається агрегація білкових частинок і випадання їх в осад.
   При нетривалій дії денатуруючого агента (напр. органічні розчинники) можливе відновлення нативної структури білка. Цей процес називається ренатурацією. При ренатурації відновлюється не лише структура, а й біологічні функції білка. З Д. пов’язані процеси переробки продуктів харчування, виготовлення одягу, взуття, консервування та сушіння овочів і фруктів. Результатом Д. є втрата здатності до проростання насіння при тривалому зберіганні, особливо за несприятливих умов. Процес Д. білків широко використовується в клініці, фармації і біохімічних дослідженнях для осадження білка в біологічному матеріалі з метою подальшого визначення в ньому небілкових і низькомолекулярних сполук, для встановлення наявності білка і його кількісного визначення, для знезараження шкіри і слизових покривів, для зв’язування солей важких металів під час лікування отруєнь солями ртуті, свинцю, міді тощо або для профілактики таких отруєнь на підприємстві. Процес Д. білків має місце під час прийому фармпрепаратів таніну і танальбіну, на чому ґрунтується їх в’яжуча і протизапальна дія. В’яжуча дія таніну зумовлена його здатністю осаджувати білки з утворенням щільних альбумінатів, які захищають від подразнення чутливі нервові закінчення тканин. При цьому зменшуються больові відчуття і відбувається безпосереднє ущільнення клітинних мембран, що зменшує вияв запальної реакції. Препарат танальбін — продукт взаємодії таніну з білком казеїном — на відміну від таніну не чинить в’яжучої дії на слизову оболонку рота і шлунка. Лише після надходження в кишечник він розщеплюється, виділяючи вільний танін. Застосовується як в’яжучий засіб при гострих і хронічних захворюваннях кишечнику, особливо у дітей.
      Денатурація білків у технологіях продукціє громадського харчування повинна сприйматися з кількох позицій.
     По-перше,це фактор,який забезпечує реалізацію поняття кулінарна готовність.
     По-друге-фактор,який дозволяє або цілком припинити ферментативну діяльність,або зменшити її швидкість.
     По-третє-фактор,який забезпечує додержання такого важливого показника,як мікробіологічна нешкідливість.
     По-четверте - фактор втрати білками своїх функціональних властивостей і своєї видової специфічності.
     І далі, у вузькому розумінні технології, з денатурацією білкових pечовин пов'язані формування консистенції, виникнення форми, зміна кольору ін.
      Тобто до денатурації білків інженер - технолог повинен ставитися позиції втрати продуктом або білковмісним матеріалом своїх функціональних і нативних властивостей унаслідок впливу різних факторів також з позиції забезпечення високого гатунку якості через реалізацію денаї раційного процесу.
    Здатність білків до денатурації є важливою і притаманною виключно білкам властивістю. Під денатурацією слід розуміти зміни унікальної струк тури білка під впливом різних факторів, супроводжувані зміною його фізико- хімічних та біологічних властивостей. Багато технологічних факторів – висока або низька температура, різні випромінювання, значні зміни рН, іонної системи, зміна колоїдної рівноваги, інтенсивна механічна дія та інші поверхневі ефекти: ферментація, протеоліз, хімічні речовини та модифікація, вплив часу - викликають денатурацію білків. При цьому порушуються найбільш чутливі впливу четвертинна, третинна та вторинна структури білків. Первинна,як правило, залишається. Але під впливом хімічних факторів - хімічної модифікації, наприклад ангідридами кислот, окислювання, відновлення,пластеїнової реакції,ферментативної модифікації - можливе порушення і на рівні первинної структури.                             Типовим наслідком денатурації простих білків є їхнє комплексоутворення з іншими білками та органічними сполуками, а ; олігомерів - розпад на субодиниці.
     Поліпептидні ланцюги під час денатурації набувають інші конфігурації, яка відрізняється від єдино можливої, притаманної нативній молекулі білка: ланцюги, як правило, розгортаються таким чином, що на їх і верхні скупчується значна кількість гідрофобних груп, через що погіршуєті порідненість із водою. Поява на поверхні раніше прихованих конформацій білка радикалів або функціональних груп змінює фізико-хімічні властиво білків. Змінюються також біологічні властивості, тобто білок не може виконувати свої біологічні функції - ферменти інактивуються, гемоглобін нездатний приєднуватися та переносити кисень, міофібрилярні білки втрачають можливість скорочуватися і т. ін.
    Із загальних закономірностей денатурації слід, перш за все, виділи значне погіршення гідрофільності та   підвищення гідрофобності білків, відомо, за рахунок гідрофільних груп, які розміщені на поверхні (- COQ - ОН, - NH2 та ін.), білкові молекули здатні зв'язувати значну кількість води.Тож за значної гідратованості міоглобіну виявлено, що в середині його третинної структури знаходиться лише чотири молекули води, тобто внутрішня структура та компактність міоглобіну зумовлені, в основному, гідрофобною  взаємодією. Як наслідок ,спостерігається  зміна взаємодії білковмісного продукту з водою,що в реальних технологічних процесах пов'язано з перерозподіленням води.Так м'ясо теплокровних тварин та риби за рахунок втрати гідрофільності білками в процесі термообробки втрачає свою масу,або, за технологічною термінологією «уварюється», для виробів із борошна характерна клейстирізація крохмалю в процесі термообробки за рахунок дегідратації білків клейковини.
    Відомо,що м'ясо, риба, яйця (точніше, їх білки), що термічно не оброблялися,здатні до додаткової гідратації за рахунок гідратації білків. Але після термообробки втрачається повністю.
      Дуже  наочна зміна спорідненості білків з водою виявляється на прикладі термообробки яєць. Білок (матеріал) яйця представлений, у основному,білками (протеїнами),що дозволяє його широко використовувати в різних модельних і технологічних експериментах. У нативному стані білок має дуже високу спорідненість із водою,а також гідратованими продуктами. Це дозволяє використовувати яйця  у всіх групах кулінарних виробів як водозвязувальний або формувальний компонент. Тож яйця самі по собі можна значно розводити  водою (на 50...60 %), молоком, розчинами, відварами, що широко використовується
виготовляючи  омлети, яєчні напівфабрикати. Через воду досягається високої спорідненості яєць з м'ясними, рибними, овочевими січеними масами, борошном, паніровочними сумішами, сиром, цукровими сиропами а також іншими сумішами, які використовується в технологічних процесах.
      Розчинність білків яєць,а значить і спорідненість з водою гідратовими продуктами після денатурації значно погіршується. Втрата під час денатураціїї також важливої функціональної властивості, як  здатність до термообробки яйця додаються до рецептур не як функціональний компонент,а як пасивний рецептурний компонент.
Кожний  білок має індивідуальну температуру  денатурації. Точніше кажучи,кожен білок  має певний температурний діапазон, у якому він піддається денатураційним  змінам. Але, як склалося в технології, під температурою  денатурації розуміється найнижча температура, при якій починаються видимі зміни.
  Так, для білків риби температура денатурації – близько 30°С ,
Яєць-55 °С, білків м'яса: міогену - 55... 60 °С, міоглобіну - 60 °С,
міоальбуміну  - 45...47 °С, міозину - 45...50 °С, актину -55°С,
актоміозину-42...48 °С, колагену - близько -55... 60 °С.
      Наочним  прикладом того, що денатурація проходить у певному  діапазоні, а не при фіксованій температурі, є зміна колоїдних властивостей яєць птиці у процесі термообробки. Незважаючи на те, що температурою денатурації білків яєць вважається 55 °С, зміна колоїдних властивостей проходить у інтервалі температур 55...95 °С: при температурі 50...55 °С утворюється локальне затьмарення; 55...60 °С - тьмариться весь об'єм; 60...65 °С – підвищується в’язкість; 65.,..75 °С - починається процес драглеутворення; 75...85 °С утворюється гель, який утримує форму; 85...95 °С - зростають і досягають максимуму пружно-еластичні властивості драглів.
      Білок міоглобін під час термообробки переходить у метміоглобін, тобто денатурує в інтервалі температур 60...80 °С: при температурі 60 °С міоглобін яловичини яскраво-червоний; при 70 °С колір змінюється на рожевий; у інтервалі температур 70...80 °С та вище він набуває сірувато-коричневого кольору, характерного для метміоглобіну.
      Денатурація білка колагену в технологічній  практиці отримала на зварювання і  супроводжується різкою зміною геометричних розмірів: фібрили колагену скорочуються, а товщина їх зростає.
      Про хід денатурації білків свідчать непрямі поверхневі ефекти, такі як зміна колоїдного стану, загустіння, драглеутворення, шарування, скорочення.
      Дуже  важливе місце в технології посідає  зміна колоїдного стану xaрчових продуктів, яка отримала назву коагуляції. Коагуляція, залежно від властивостей та концентрації білка, може йти з утворенням кінцевих продуктів з різним агрегатним станом. Температурою коагуляції, або температурною гель-точкою, є та найменша температура, при якій білок змінює свій колоїдний стан.
      Досягаючи температурної гель-точки, малоконцентровані  за білком системи розшаровуються на дві фази, одна з яких, білкова, агрегує у вигляді локальних флокулятів, плівок, а друга представлена у вигляді води. Незалежно від виду білка, малоконцентровані за білком системи через фізичну нестачу в системі білка не здатні до гелеутворення по всій системі, тому розшарування і синерезис є типовими та об'єктивними етапами денатурації та коагуляції білка. Так поводяться молоко під час кип'ятіння (утворення лактоальбумінових плівок, накипів), яйця, розчинені більше ніж у 1,6 раза рідиною (водою, молоком), січені м'ясна та рибна маси, надмірно гідратовані, рідке тісто для млинців.
      Якщо  система висококонцентрована за білком, то денатурація і вид коагуляції здебільшого залежить від виду білка. Такі білкові системи здатні до формоутворення, що реалізовано в багатьох технологічних процесах: отримання виробів з яєць, січених рибних, м'ясних виробів, отримання ковбасних виробів та ін.
      Інша  річ, що гелеутворення має різного характеру залежно від виду білка. Типово, що коли білок утворює з водою колоїдний розчин, то в результаті коагуляції він не втрачає вологи, утримуючи її за рахунок іммобілізації. Але в природі таких білків обмаль - це білки яєць, плазми крові, тварин,білки біологічної рідини крилю. Умовно гелі, які утворюються з утриманням вологи, отримали назву ліогелі.
      Якщо  білки достатньо гідратовані, але концентровані, і утворюють з водою дисперсію, то, як правило, коагулюючи при денатурації, вони утворюють гелі, які утримують форму, але які характеризуються інтенсивним синерезисом. Ці гелі умовно звуться коагелями. Коагелі отримуються із дисперсії м'яса, риби. Аналогічно поводяться й білки борошна, але їх об'єктивна втрата вологи приховуєтья клейстеризацією крохмалю. Утворення гелів другого роду при коагуляції та супровідні їм процеси - це ключове технологічне завдання, оскільки більшість харчових продуктів формуються завдяки цьому процесові. Реалізуючі здатність білка до гелеутворення, а також регулюючи цей процес удається керувати якістю кінцевих продуктів. Так, змішуванням білків, здатних утворювати коагелі, з білками, здатними утворювати коагелі, вдається знизити синеретичні процеси.
      Введенням сахарози та інших простих цукрів або розчинних декстринів вдається підвищіти температуру коагуляції білків, тобто температурно їх стабілізувати ,що широко використовується в технології солодких страв і соусів з використанням яєць. Навпаки, використання високих концентрацій солі,спирту та інших дегідраторів цю температуру знижує.
      Інколи  коагуляційні процеси використовується для виділення білків. На цьому ґрунтується отримання сиру, казеїну. Співосадження білків при коагуляції отримало назву копреципітації, а кінцеві продукти - копреципітати. Найбільше важливе місце копреципітація посідала в технології вилучення сироваткових білків з молока. Відомі яєчно-молочні копреципітати та деякі інші.
      Регулюванням  властивостей білків досягається також стійкість до агрегації. Як правило віддалення рН білковмісної системи від ізоелектричної точки підвищує стійкість до агрегації, і навпаки, зближення рН системи з ізоелектричною точкою білків знижує температуру коагуляції. Так, глобулін риби, який має ізоелектричну точку при рН 6,0, у слабокислому середові (рН 6,5) денатурує при 50 °С, у нейтральному (рН 7,0) - при 80 °С. Міофібрилярні білки риби та крилю, а також соєві білки, модифіковані янтарним) ангідридом у інтервалі харчових величин рН, коагулюють при температурі в середньому на 20... 35 °С вище, ніж немодифіковані.
      Ступінь гідратації значною мірою впливає на денатураційні зміни білка. Вода до певної міри підвищує рухомість білкових ланцюгів і реакційну активність гідрофільних та гідрофобних груп. Тому більше гідратовані білки денатурують швидше, ніж сухі. Білки з видаленою вологою, тобто висушені характеризуються широким інтервалом термостабільності, у тому числі відносно до температур, близьких до100°С.
      Оскільки  значна кількість білковмісних продуктів  зберігається в за роженому вигляді, принципово цікаво знати вплив низьких  температур на денатурацію.
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.