Здесь можно найти образцы любых учебных материалов, т.е. получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


Лекции Биохимия. Лекции

Информация:

Тип работы: Лекции. Добавлен: 17.07.2012. Сдан: 2011. Страниц: 2. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


      Міністерство  освіти і науки  України
      Донецький державний університет  економіки і торгівлі
      ім. М.Туган-Барановського 

      Кафедра хімії 

                                                                              Нужна Т.В. 

      Біохімія 

      Курс  лекцій для студентів  денної і заочної форми навчання
      Спеціальності 8.091711 “Технологія  харчування” 
 

                                             Затверджено:
                                                        Протокол засідання
                                                       кафедри хімії № 16
                                                            від  “30” травня 2005 
 
 
 
 
 
 
 

      Донецьк – 2006 
 

      Лекция  № 1 «БЕЛКИ»
      План  лекции
    Химический состав белков
    Структура белков
    Свойства белков
    Классификация белков
 
      1. Химический состав  белков
      Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами; этот термин введен в 1838 г. и образован от греч. слова proteos — первостепенный.
      Белки составляют значительную часть тканей живого организма: до 25% сырой и до 45—50% сухой массы. Они содержат 50— 59% углерода, 6,5—7,3% водорода, 15—18% азота, 21—24% кислорода, до 2,5% серы. Для большинства белков характерна довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы) по сравнению с другими элементами. Этот показатель используют для расчета количественного содержания белка. Для этого массу азота, найденную при анализе, умножают на коэффициент 6,25 (100 : 16 = 6,25). В составе некоторых белков обнаруживают фосфор, железо, цинк, медь и другие элементы.
      Структурными  блоками или мономерами белков служат a,L-аминокислоты. Общая формула a,L-аминокислот имеет следующий вид:
                                                             Н
                                                        R-С-СООН
                                                             NH2 

      Аминокислоты  различаются по структуре бокового радикала (R), а следовательно, и по физико-химическим свойствам, присущим этим радикалам.
      В природных белках постоянно встречаются  20 следующих аминокислот: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, серин,  треонин, цистеин, метионин, аргинин, лизин, гистидин, пролин, фенилаланин, тирозин, триптофан . В некоторых белках встречаются редкие аминокислоты (оксипролин,  гидрокси-лизин, и др.), которые являются производными тех же 20 протеиногенных аминокислот.
      Аминокислоты  относятся к амфотерным электролитам: недиссоциированная форма аминокислоты в нейтральном водном растворе превращается в диполярную форму (цвиттёрион), которая способна взаимодействовать как с кислотами, так и с основаниями.
      По  кислотно-основным свойствам аминокислоты делят в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.
      К кислым относятся аминокислоты с  карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая кислоты. К основным относятся аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойствами: аминогруппу, гуанидиновую и имидазольную группы. Все остальные аминокислоты — нейтральные, так как их боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.
      Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Значение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка отражает кислотно-основные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.
      По  биологическому значению аминокислоты подразделяются на заменимые,  и незаменимые.
      Заменимые аминокислоты синтезируются в организме  человека в достаточном количестве. К ним относятся глицин, аланин, серии, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин, тирозин, аргинин, гистидин.
      Незаменимые аминокислоты в организме человека не синтезируются, поэтому они должны поступать с пищей. Незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан. Для детского организма незаменимыми являются также аргинин и гистидин.
      Аминокислотный  состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его биологической функцией. В настоящее время определен аминокислотный состав многих сотен белков.

      Строение  и уровни структурной  организации белков

      Строение белковой молекулы. Образование молекулы белка происходит за счет взаимодействия карбоксильной группы аминокислотного блока одной аминокислоты с аминогруппой другой аминокислоты.
      Аминокислотные  остатки в молекуле белка соединены  пептидными связями. Длина пептидной  связи составляет 0,1325 нм, представляя собой среднюю величину между длинами одинарной С—N связи (0,146 нм) и двойной С = N связи (0,127 нм), т. е. пептидная связь частично имеет характер двойной связи. Это сказывается на свойствах пептидной группировки .
      Свойства  пептидной группировки:
    Пептидная группировка имеет жесткую планарную структуру, 
    т. е. все атомы, входящие в нее, располагаются в одной плоскости.

    Атомы кислорода и водорода в пептидной группировке нахо 
    дятся в трансположении по отношению к пептидной С—N связи.

      • Пептидная группировка может  существовать в двух резонансных формах (кето- и енольной).
      Эти свойства пептидной группировки  определяют структуру полипептидной цепи. Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков — боковых радикалов аминокислотных остатков. Полипептидная цепь имеет определенное направление, поскольку каждый из ее строительных блоков имеет разные концы: амино- и карбоксильную группы. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец). Аминокислотные остатки, за исключением последнего, в химическом отношении являются аминоацилами — радикалами аминокислот. Названия радикалов оканчиваются на -ил. Пептиды именуют по названию аминоацилов, входящих в их состав; при этом название последнего аминокислотного остатка не изменяется.
      Первичная структура белка. Под первичной структурой белка понимают порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичная структура белка уникальна и детерминируется генами. К настоящему времени расшифрована первичная структура более тысячи белков из разных организмов, в том числе и человека. Миоглобин чеовека (153 аминокислотных остатка):
      Гли-лей-сер-асп-гли-ыу-три-глн-лей-вал-лей-асн-вал-три-гли-лиз-вал-глу-ала-асп-иле-про-гли-гис-гли-г.пн-глу-вал-лей-иле-арг-лей-фен~ лиз-гли-гис-про-глу-тре-лей-глу-лиз-фен-асп-лиз-фен-лиз-гис-лей-лиз-сер-елу-асп-глу-мет-лиз-ала-сер-глу-асп-лей-лиз-лиз-гис-гли-ала-тре-вал-лей-тре-ала-лей-гли-иле-лей-лиз-лиз-гли-гис-гис-глу-аш-глу-иле-лиз-про-лей-ала-глн-сер-гис-ала-тре-лиз-гис-лиз-вал-про-иле-лиз-тир-лей-глу-фен-иле-сер-глу-цис-иле-иле-гли-вал-лей-гли-сер-лиз-гис-про-гли-асп-фен-гли-ала-асп-ала-глн-гли-ала-мет-асн-лиз-ала-лей-глу-лей-фен-арг-лиз-асп-мет-ала-сер-асн-тир-лиз-глу-лей-гли-фен-глн-гш.
      Инсулин из поджелудочной железы человека, цепь А (21 аминокислотный остаток):
      Гли-иле-вал-&гу-глн-цис-цис-тре-сер-иле-цис-сер-лей-тир-гли-лей-глу-асн-тир-цис-асн; цепь В (30 аминокислотных остатков):
      Фен-вал-асн-глн-гис-лей-цис-гли-сер-гис-лей-вал-глу-ала-лей-тир-лей-вал-цис-гли-глу-арг-гли-фен-фен~тир-тре-про-лиз-тре.
      Замена  одного лишь аминокислотного остатка  в полипептидной цепи может привести к аномальным явлениям. Примером тому служит замена в цепи гемоглобина  человека остатка глутаминовой кислоты, занимающего шестое положение, на остаток валина. Результатом этого является тяжелое, передающееся по наследству заболевание — серповидноклеточная анемия.
      Первичная структура белка предопределяет следующие уровни организации белковой молекулы.
      Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка понимают способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру. По конфигурации выделяют следующие элементы вторичной структуры: а-спираль и b-складчатый слой.
      Модель  строения a-спирали, учитывающая все свойства пептидной связи, была разработана Л. Полингом и Р. Кори (1949—1951 гг.) Полипептидная цепь сворачивается в a-спираль таким образом, что витки спирали регулярны, поэтому спиральная конфигурация имеет винтовую симметрию . На каждый виток a-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Расстояние между витками или шаг спирали составляет 0,54 нм, угол подъема витка равен 26°. Формирование и поддержание a-спиральной конфигурации происходит за счет водородных связей, образующихся между пептидными группами каждого л-го и (п + 3)-го аминокислотных остатков. Хотя энергия водородных связей мала, большое количество их приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего «-спиральная конфигурация довольно устойчива. Боковые радикалы аминокислотных остатков не участвуют в поддержании «-спиральной конфигурации, поэтому все аминокислотные остатки в «-спирали равнозначны.
      В природных белках существуют только правозакрученные а-спирали.
      b-Складчатый слой — второй элемент вторичной структуры. В отличие от a-спирали b-складчатый слой имеет линейную, а не стержневую форму. Линейная структура удерживается благодаря возникновению водородных связей между пептидными группировками, стоящими на разных участках полипептидной цепи. Эти участки оказываются сближенными на расстояние водородной связи между — С=О и HN-группами (0,272 нм).
      Вторичная структура белка определяется первичной. Аминокислотные остатки в разной степени способны к образованию водородных связей, это и влияет на образование a-спирали или b-слоя. К спиралеобразуюшим аминокислотам относятся аланин, глутаминовая кислота, глутамин, лейцин, лизин, метионин и гистидин. Если фрагмент белка состоит главным образом из перечисленных выше аминокислотных остатков, то на данном участке сформируется a-спираль. Валин, изолейшш, треонин, тирозин и фенилаланин способствуют образованию b-слоев полипептидной цепи. Неупорядоченные структуры возникают на участках полипептидной цепи, где сконцентрированы такие аминокислотные остатки, как глицин, серии, аспарагиновая кислота, аспарагин, пролил.
      Во  многих белках одновременно имеются  и a-спирали или b-слоя. Доля спиральной конфигурации у разных белков различна. Так, мышечный белок парамиозин практически на 100% спирализован; высока доля спиральной конфигурации у миоглобина и гемоглобина (75%). Напротив, у трипсина и рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые a-структуры. Белки опорных тканей a-кератин (белок волос), коллаген (белок кожи и сухожилий) – имеют b-конфигурацию полипептидных цепей.
      Третичная структура белка. Третичная структура белка — это способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, полипептидная цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную структуру. Такая структура называется нашивной. Несмотря на громадное число теоретически возможных для отдельной полипептидной цепи пространственных структур, сворачивание белка приводит к образованию единственной нативной конфигурации.
      Стабилизируют третичную структуру белка взаимодействия, возникающие между боковыми радикалами аминокислотных остатков разных участков полипептидной цепи. Эти взаимодействия можно разделить на сильные и слабые.
      К сильным взаимодействиям относятся  ковалентные связи между атомами серы остатков цистеина, стоящих в разных участках полипептидной цепи. Иначе такие связи называются дисульфидными мостами.
      Кроме ковалентных связей третичная структура  белковой молекулы поддерживается слабыми взаимодействиями, которые, в свою очередь, разделяются на полярные и неполярные.
      К полярным взаимодействиям относятся  ионные и водородные связи. Ионные взаимодействия образуются при контакте положительно заряженных групп боковых радикалов лизина, аргинина, гистидина и отрицательно заряженной СООН-группы аспараги-новой и глутаминоБой кислот. Водородные связи возникают между функциональными группами боковых радикалов аминокислотных остатков.
      Неполярные  или ван-дер-ваальсовы взаимодействия между углеводородными радикалами аминокислотных остатков способствуют формированию гидрофобного ядра (жирной капли) внутри белковой глобулы, т. к. углеводородные радикалы стремятся избежать соприкосновения с водой. Чем больше в составе белка неполярных аминокислот, тем большую роль в формировании его третичной структуры играют ван-дер-ваальсовы связи.
      Многочисленные  связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы.
      Третичная структура отдельно взятого белка уникальна, как уникальна и его первичная структура. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным. Различные нарушения третичной структуры приводят к изменению свойств белка и потере биологической активности.
      Четвертичная  стурктура белка.  Белки с молекулярной массой более 100 кДа ( дальтон - единица  массы, практически равная массе  атома водорода) состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей со сравнительно небольшой молекулярной массой. Структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга, вследствие чего белок обладает той или иной активностью, называется четвертичной структурой белка. Белок, обладающий четвертичной структурой, называется эпимолекулой или мультимером, а составляющие его полипептидные цепи — соответственно субъединицами или протомерами. Характерным свойством белков с четвертичной структурой является то, что отдельная субъединица не обладает биологической активностью.
      Стабилизация  четвертичной структуры белка происходит за счет полярных взаимодействий между боковыми радикалами аминокислотных остатков, локализованных на поверхности субъединиц. Такие взаимодействия прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Участки субъединиц, на которых происходят взаимодействия, называются контактными площадками.
      Классическим  примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин. Молекула гемоглобина с молекулярной массой 68 000 Да состоит из четырех субъединиц двух разных типов —  a и b. a-Субъединица состоит из 141 аминокислотного остатка, a b — из 146. Третичная стурктура a- и b-субъединиц сходна, как и их молекулярная масса (17000 Да). Каждая субъединица содержит простетическую группу — гем. Группировка гема представляет собой сложную копланарную циклическую систему, состоящую из центрального атома, который образует координационные связи с четырьмя остатками пиррола, соединенными метановыми мостиками (=СН—). В гемоглобине железо обычно находится в состоянии окисления (2+).
      Четыре  субъединицы — две a и две b  — соединяются в единую структуру таким образом, что a-субъединицы контактируют только с b-субъединицами и наоборот
      Одна  молекула гемоглобина способна переносить 4 молекулы кислорода. И связывание, и освобождение кислорода сопровождается конформационными изменениями структуры субъединиц гемоглобина и их взаимного расположения в эпимолекуле. Этот факт свидетельствует о том, что четвертичная структура белка не является абсолютно жесткой.
      3. Свойства белков
      Физико-химические свойства белков зависят, главным образом, от боковых радикалов аминокислотных остатков. Различают химические, физические и биологические свойства белков.
      Физические  свойства белков. Белки — кристаллические  вещества, как правило, белого цвета (есть и окрашенные белки, например, гемоглобин), имеющие большую молекулярную массу — от 6000 до нескольких сотен Да. Благодаря большим размерам молекул белки образуют в воде коллоидные растворы. Растворимость белков определяется их аминокислотным составом, особенностями организации молекулы и свойствами растворителя. Например, альбумины растворимы в воде и в слабых растворах солей, а коллаген и кератины нерастворимы в большинстве растворителей. Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и ее гидратная оболочка. рН-среды влияет на заряд белка, а следовательно, и на его растворимость. В изоэлектрической точке растворимость белка наименьшая.
      Белки способны адсорбировать на своей  поверхности низкомолекулярные органические соединения и неорганические ионы. Это свойство предопределяет транспортные функции отдельных белков.
      Химические  свойства белков исключительно разнообразны, поскольку боковые радикалы аминокислотных остатков содержат различные функциональные группы (—NH2, —СООН, —ОН, —SH и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойствами.
      Биологические свойства белков — это  функции белков в организме. Об этом речь пойдет  при описании  функциональной классификации белков.
      4. Классификация белков
      Ввиду огромного числа белков, функционирующих  в живых организмах, не существует единой их классификации. В настоящий момент действует несколько классификаций; в основу каждой из них положен какой-либо признак, по которому белки объединяют в узкие или широкие группы.
      По  степени сложности строения белки  делят на простые и сложные. Простые  или многокомпонентные белки  состоят только из белковой части  и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простатической. В качестве простетической группы могут выступать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты; соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нуклеопротеинами.
      По  форме белковой молекулы белки разделяют  на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру (несколько десятков единиц). Их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. Фибриллярные белки являются главными компонентами наружного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека. Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.
      Подавляющее количество природных белков относится  к глобулярным. Для глобулярных  белков характерно небольшое отношение  длины к диаметру молекулы (несколько единиц). Имея более сложную конформацию, глобулярные белки выполняют и более разнообразные, по сравнению с фибриллярными белками, функции.
      По  отношению к условно выбранным  растворителям выделяют альбумины и глобулины. Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах. Для них характерна растворимость в водном растворе сульфата аммония (NH4)2SO4 с концентрацией, превышающей 50% от насыщения белкового раствора.
      Глобулины не растворяются в воде и в растворах  солей умеренной концентрации. При 50-процентной концентрации сульфата аммония  в белковом растворе глобулины полностью выпадают в осадок.
      Классификация белков по  биологическим функциям.
      В соответствии с функциями выполняемыми в организме человека принята  следующая классификация белков:
    Каталитически активные белка называют ферментами. Они осуществляют  
    катализ практически всех химических превращений в клетке. Подробно эта группа белков будет рассмотрена далее 
    Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интегрируют обмен в различных клетках организма в целом.

    Рецепторы избирательно связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности клеточных мембран.
    Токсичные белки некоторые белки и пептиды, выделяемые 
    организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся 
    ядовитыми для других живых организмов.

    Защитные белка. К этой группе белков принадлежат антитела вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодействуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают организм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бакте 
    рий и т. д.

      Приведенные выше классы не исчерпывают перечень белков, выполняющих определенные биологические функции. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

      Лекция  № 2 « Ферменты»
      План  лекции
    Строение  ферментов
    Механизм действия ферментов
    Свойства ферментов
    Номенклатура и классификация ферментов
 
 
      4.1.Ферменты биологические катализаторы белковой природы. Термин фермент (от лат. fermentum — закваска) был предложен в начале XVII в. голландским ученым Ван Гельмонтом для веществ, влияющих на спиртовое брожение.
      В 1878 гг. Кюне предложил термин энзим (от греч. еп — внутри, туте — закваска). Оба названия свидетельствуют о том, что первые сведения об этих веществах были получены при изучении процессов брожения.
      Роль  ферментов в жизнедеятельности  всех живых организмов огромна. И.П. Павлов писал: «Ферменты есть, так  сказать, первый акт жизненной деятельности. Все химические процессы направляются в теле именно этими веществами, они есть возбудители всех химических превращений. Все эти вещества играют огромную роль, они обусловливают собою те процессы, благодаря которым проявляется жизнь, они и есть в полном смысле возбудители жизни».
      Раздел  биохимии, изучающий биологические  катализаторы белковой природы, называется энзимологией. Круг вопросов, изучаемых энзимологией, весьма разнообразен. Он включает выделение и очистку ферментов с целью установления их состава и молекулярной структуры; изучение условий и скорости действия ферментов, а также влияния на них разнообразных физических и химических факторов.
      Ферменты  и катализаторы неорганической природы, подчиняясь общим законам катализа, имеют сходные признаки:
    катализируют только энергетически возможные реакции; 
              • не изменяют направление реакции;

    не расходуются в процессе реакции;
    не участвуют в образовании продуктов реакции.
      Однако  ферменты по ряду признаков отличаются от катализаторов неорганической природы. Главное отличие заключается в их химической природе, так как ферменты — белки.
      В отличие от катализаторов неорганической природы ферменты «работают» в «мягких» условиях: при атмосферном давлении, при температуре 30—40°С, при значении рН-среды близком к нейтральному. Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического. Единственная молекула фермента может катализировать от тысячи до миллиона молекул субстрата за 1 минуту. Такая скорость недостижима для катализаторов неорганической природы.
      Ферменты  обладают высокой специфичностью по отношению к субстрату; каждый фермент катализирует единственную реакцию либо группу реакций одного типа.
      Ферменты  являются катализаторами с регулируемой активностью, чего нельзя сказать о катализаторах иной природы. Это уникальное свойство ферментов позволяет изменять скорость превращения вешеств в организме в зависимости от условии среды, т. е. приспосабливаться к действию различных факторов.
      Существенным  отличием ферментативных процессов является тот факт, что ферментативный процесс можно представить в виде цепи простых химических превращений вещества, четко запрограммированных во времени и в пространстве.

      Строение  ферментов

      По  строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные). Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называют холоферментом. Белковую часть в его составе называют апоферментом, а небелковую — коферментом. Химическая природа коферментов была выяснена в 30-е гг. Оказалось, что роль некоторых коферментов играют витамины или вещества, построенные с участием витаминов В1 В2, В5, В6, В12, Н, Q и др. Особенностью сложных ферментов является то, что отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью.
      В составе как простого, так и  сложного фермента, выделяют субстратный, аллостерический и каталитический центры.
      Каталитический  центр простого фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных на разных участках полипептидной цепи. Образование каталитического центра происходит одновременно с формированием третичной структуры белковой молекулы фермента. Чаще всего в состав каталитического центра простого фермента входят остатки серина, цистеина, тирозина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.
      Субстратный центр простого фермента — это участок белковой молекулы фермента, который отвечает за связывание субстрата. Субстратный центр образно называют «якорной площадкой», где субстрат прикрепляется к ферменту за счет различных взаимодействий между определенными боковыми радикалами аминокислотных остатков и соответствующими группами молекулы субстрата. Субстрат с ферментом связывается посредством ионных взаимодействий, водородных связей; иногда субстрат и фермент связываются ковалентно. Гидрофобные взаимодействия также играют определенную роль при связывании субстрата с ферментом. В простых ферментах субстратный центр может совпадать с каталитическим; тогда говорят об активном центре фермента. Так, активный центр амилазы - фермента, гидролизующего a-1,4-гликозидные связи в молекуле крахмала — представлен остатками гистидина, аспарагиновой кислоты и тирозина; ацетилхолинэстеразы, гидролизующей сложноэфирные связи в молекуле ацетилхолина, остатками гистидина, серина, тирозина и глутаминовой кислоты. В активном центре карбоксипептидазы А, гидролизующей определенные пептидные связи в молекуле белка, локализованы остатки аргинина, тирозина и глутаминовой кислоты.
      Аллостерический центр представляет собой участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому какого-то низкомолекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы фермента, что влечет за собой изменение его активности. Аллостерический центр является регуляторным центром фермента.
      В сложных ферментах роль каталитического  центра выполняет кофермент, который связывается с апоферментом в определенном участке — кофермент связывающем домене. Понятия субстратного и аллостерического центров для сложного фермента и для простого аналогичны. 

      4.2. Механизм действия ферментов
      Механизм  действия простого и сложного ферментов  одинаков, так как активные центры в их молекулах выполняют сходные  функции.
      В основе действия ферментов лежит их способность ускорять реакции за счет уменьшения энергии активации субстрата. Ферменты деформируют электоронные оболочки субстратов, облегчая таким образом взаимодействие между ними. Энергитя, необходимая для того, чтобы привести молекулы в активное состояние, называется энергией активации. Роль обычного катализатора (и еще в большей мере биологического) состоит в том, что он снижает энергию активации субстрата.
      Основы  механизма действия ферментов были изучены в начале XX в. В 1902 г. английский химик А.Браун высказал предположение о том, что фермент, воздействуя на субстрат, должен образовать с ним промежуточный фермент — субстратный комплекс. Одновременно и независимо от А. Брауна это же предположение высказал французский ученый В. Анри. В 1913 г. Л. Михэлис и М. Ментэн подтвердили и развили представления о механизме действия ферментов, который можно представить в виде схемы: 

      Е + S «[E-S]' «[E-S]' «[Е-Р] ® Е + Р, 

      где Е — фермент, S — субстрат, Р  — продукт.
            На первой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса, где фермент и субстрат могут быть связаны ионной, ковалентной или иной связью. Образование комплекса E-S происходит практически мгновенно.
            На второй стадии субстрат под воздействием связанного с ним фермента видоизменяется и становится более доступным для соответствующей химической реакции. Эта стадия определяет скорость всего процесса. На этих стадиях ферментативного катализа  происходят неоднократные изменения третичной структуры белка фермента, приводящие к последовательному сближениюс субстратом и ориентации в пространстве тех активных групп, которые взаимодействуют друг с другом на различных этапах преобразования субстратов
            На третьей стадии происходит  химическая реакция, в результате которой образуется комплекс продукта реакции с ферментом.
           Заключительным процессом является  высвобождение продукта реакции из комплекса.
      В организме превращение веществ  до конечных продуктов происходит в  несколько этапов, каждый из которых катализируется отдельным ферментом. Сумма энергии активации промежуточных реакций ниже энергии активации, необходимой для одновременного расщепления субстрата.
      4.3. Свойства ферментов
      Ферменты  обладают всеми свойствами белков. Однако по сравнению с белками, выполняющими другие функции в клетке, ферменты имеют ряд специфических, присущих только им свойств.
      Зависимость активности ферментов от температуры. Температура может влиять по-разному на активность фермента. При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности. При определенных (оптимальных) значениях температура может влиять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вызывая увеличение скорости реакции. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента. Различные клеточные ферменты имеют собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. Для ферментов животного происхождения температурный оптимум находится в интервале 40-50°С.
      Зависимость активности фермента от рН-среды. Большинство  ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Лишь отдельные ферменты работают в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина — фермента, гидролизующего белки в желудке, — максимальна при рН 1,5—2,5. В щелочной среде «работают» ферменты, локализованные в кишечнике. Изменение оптимального для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны, при изменении рН может измениться ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-субстратного комплекса.
      Специфичность действия ферментов -- одно из главных их свойств. Специфичность это избирательность фермента по отношению к субстрату (или субстратам). Специфичность действия ферментов объясняется тем, что субстрат должен подходить к активному центру как «ключ к замку». Это образное сравнение сделано Э.Фишером в 1894 г. Он рассматривал фермент как жесткую структуру, активный центр которой представляет собой «слепок» субстрата. Однако этой гипотезой трудно объяснить групповую специфичность ферментов, т. к. конфигурация «ключей» (субстратов), подходящих к одному «замку», слишком разнообразна. Такое несоответствие получило объяснение в 50-е гг. XX в. в гипотезе Д. Кошланда. Она получила название гипотезы «вынужденного соответствия».
      По  гипотезе Д.Кошланда, молекула фермента не жесткая, а гибкая, эластичная, поэтому информация фермента и его активного центра может изменяться при присоединении субстрата или других лигандов. В момент присоединения субстрат «вынуждает» активный центр фермента принять соответствующую форму. Это можно сравнить с «перчаткой» и «рукой».
      Гипотеза  «вынужденного соответствия» получила экспериментальное подтверждение. Эта гипотеза позволяет также объяснить причину превращения близких аналогов субстратов.
      Различают несколько видов специфичности.
      •Стереохамическая субстратная специфичность — фермент
      катализирует  превращение только одного стереоизомера  субстрата. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение молекулы воды к кратной связи фумаровой  кислоты, но не к ее стереоизомеру  — малеиновой кислоте.
      •Абсолютная субстратная специфичность —  фермент катализирует превращение  только одного субстрата. Например, уреаза катализирует гидролиз только мочевины.
      •Групповая  субстратная специфичность —  фермент катализирует превращение группы субстратов сходной химической структуры. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью.
      Влияние на активность ферментов  активаторов и  ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, К+ и Со2+, а из анионов — Сl-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других — способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.
      Ингибиторы  тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так  и экзогенные вещества. Механизмы  ингибирующего действия различных  химических соединений разнообразны.
      Номенклатура  и классификация ферментов
      Номенклатура ферментов. На первых этапах развития энзимологии названия ферментам давали их первооткрыватели по случайным признакам (тривиальная номенклатура). Например, к тривиальным относятся названия ферментов: пепсин, трипсин, химотрипсин. Первая попытка ввести правило для названий ферментов была предпринята Е. Дюкло в 1898 г. (рациональная номенклатура). Согласно рациональной номенклатуре, простой фермент называли по названию субстрата с добавлением окончания -аза (ДНКаза, РНКаза, амилаза, уреаза). Для названия холо-фермента по рациональной номенклатуре использовали название кофермента (пиридоксальфермент, геминфермент). Позднее в названии фермента стали использовать название субстрата и тип катализируемой реакции (алкогольдегидрогеназа).
      В 1961 г. V Международный биохимичекий конгресс, проходивший в Москве, утвердил научную номенклатуру ферментов. Согласно этой номенклатуре название фермента складывается из химического названия субстрата (субстратов), на который действует фермент, типа катализируемой реакции и окончания -аза. Например, фермент, осуществляющий гидролиз мочевины (рациональное название — уреаза), по научной номенклатуре называют карбамидамидогидролазой.
      Если  в химической реакции участвуют  донор какой-либо группировки атомов и акцептор, то фермент называют следующим образом: химическое название донора, химическое название акцептора, тип катализируемой реакции. Например, фермент, катализирующий процесс переаминирования глутаминовой и гшровиноградной кислот, называется глутамат: пируватаминотрансфераза.
      Однако  следует отметить, что наряду с  названиями по научной номенклатуре допускается использование тривиальных названий ферментов.
      Классификация ферментов. В настоящее время известно более 2000 ферментов. Все ферменты разделены на шесть классов, каждый из которых имеет строго определенный номер.
      1.Оксидоредуктазы  катализируют окислительно-восстановитель 
ные процессы.

      2.Трансферазы  катализируют реакции переноса функциональ 
ных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую.

      3.Гидролазы катализируют реакции гидролиза.
      4.Лиазы катализируют реакции отщепления (кроме атомов во 
дорода) с образованием двойной связи либо присоединения по 
двойной связи, а также негидролитический распад органических 
соединений либо синтез без участия макроэргических веществ.

      5.Изомеразы  катализируют процессы изменения геометричес 
кой или пространственной конфигурации молекул.

      6.Лигазы  катализируют реакции синтеза, сопровождающиеся 
гидролизом богатой энергией связи (как правило, АТФ).

      Классы  ферментов делятся на подклассы, а подклассы, в свою очередь, на подподхлассы. Подкласс уточняет действие фермента, так как указывает в общих чертах на природу химической группы субстрата. Подподкласс еще более конкретизирует действие фермента, уточняя природу атакуемой связи субстрата или природу акцептора, который участвует в реакции.
      Система классификации предусматривает  для каждого фермента специальный шифр, состоящий из четырех кодовых чисел, разделенных точками. Первая цифра в шифре обозначает номер класса, вторая — номер подкласса, третья — подподкласса и четвертая — порядковый номер в данном подподклассе. Так, лактатдегидро-геназа имеет шифр КФ 1.1.1.27, т. е. относится к первому классу, первому подклассу, первому подподклассу и занимает 27-е место в перечне ферментов упомянутого подподкласса.
      Приведем  конкретные примеры биохимических  процессов, катализируемых ферментами, относящимися к определенному классу и подклассу.
      1. Оксидоредуктазы. Общая схема процессов, катализируемых оксидоредуктазами, может быть выражена следующим образом:
      Наиболее  часто мы будем встречать оксидоредуктазы  подкласса оксидаз и дегидрогеназ, поэтому рассмотрим их подробнее.
      Оксидазыэто оксидоредуктазы, которые переносят атомы водорода или электроны непосредственно на атомы кислорода либо внедряют в молекулу субстрата атом кислорода.
      Дегидрогеназыэто оксидоредуктазы, катализирующие процесс отщепления атомов водорода.
      Все дегидрогеназы являются холоферментами, коферментами которых служат следующие  соединения: никотинамидадениндинуклеотид (НАД), никотинамидадениндинуклеотид (НАДФ), флавинмононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД), хиноны.
      Наиболее  распространены в природе дегидрогеназы, содержащие в качестве кофермента НАД.
      Коферменты  ФМН и ФАД содержат в своем  составе фосфори-лированный витамин В2 (рибофлавинфосфат), который способен отщеплять от субстрата два атома водорода.
      2. Трансферазы. Это один из самых  многочисленных классов ферментов. В зависимости от характера переносимых групп выделяют фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы, ацилтрансферазы и др.
      Фосфотрансферазыэто ферменты, катализирующие перенос остатка фосфорной кислоты. В результате действия фосфотрансфераз образуются фосфорные эфиры различных органических соединений, многие из которых обладают повышенной реакционной способностью и более легко вступают в последующие реакции. Следовательно, фосфорилирование органических соединений можно считать процессом их активации. Чаще всего донором фосфатных групп является молекула аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Фосфотрансферазы, использующие в качестве донора фосфатной группы молекулу АТФ, называются киназами. К киназам относится, например, глицеролкиназа, ускоряющая перенос остатка фосфорной кислоты от молекулы АТФ к молекуле глицерина.
      Аминотрансферазы ускоряют перенос аминогруппы. Аминотрансферазы — двухкомпонентные ферменты, коферментом которых служит пиридоксальфосфат (фосфорилированный витамин В6).
      Гликозилтрансферазы ускоряют реакции переноса гликозильных остатков, обеспечивая, главным образом, реакции синтеза и распада олиго- и полисахаридов. Если гликозильный остаток переносится на молекулу фосфорной кислоты, то процесс называется фосфоролизом, а ферменты, обеспечивающие этот процесс, называются фосфорилазами.
      Донором гликозильных остатков в процессах синтеза олиго- и полисахаридов служат нуклеозиддифосфатсахара (НДФ-сахара), одним из представителей которых является уридиндифосфатглюкоза (УДФ-глюкоза).
      Ацилтрансферазы катализируют процессы переноса апилов (радикалов карбоновых кислот) на спирты, амины, аминокислоты и другие соединения. Источником ацилов является ацил-КоА, который можно рассматривать в качестве кофактора в реакциях переноса ацильных групп. Примером реакции трансацилирования может служить реакция синтеза фосфатидной кислоты, в которой участвует фосфоглицерин и две молекулы ацил-КоА.
      3. Гидролазы. Эти ферменты ускоряют  реакции гидролиза органических соединений; обязательным участником этих процессов является вода. В зависимости от характера гидролизуемой связи гидролазы подразделяют на ряд подклассов: эстеразы, гликозидазы, пептидгидролазы и др. Отличительной чертой всех гидролаз является то, что они являются однокомпонентными ферментами.
      Эстеразы катализируют реакции гидролиза сдожноэфирных связей.
      Липаза  ускоряет гидролиз внешних сложноэфирных связей в молекуле триглицерида. Особенно широко распространены эс-теразы, катализирующие гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты и углеводов. Эти ферменты называются фосфатазами.
      Гликозидазы ускоряют реакции гидролиза гликозидных связей. Примером гликозидазы может служить мальтаза (a-глюкозидаза).
      Из  гликозидаз, действующих на полисахариды, наиболее распространены амилазы.
      Пептид-гидролазы. Ферменты этого подкласса катализируют гидролиз пептидных связей в молекулах пептидов и белков. Пептид-гидролазы гидролизуют не все пептидные связи в молекулах белков и пептидов, а только определенные. Амидазы ускоряют гидролиз амидов дикарбоновых аминокислот — аспарагина и глутамина.
      4. Лиазы. Ферменты этого класса катализируют разнообразные реакции распада и синтеза. В зависимости от того, какая связь расщепляется или, наоборот, образуется, выделяют углерод-углерод, углерод-кислород, углерод-азот лиазы. Приведем примеры процессов, катализируемых ферментами указанных подклассов.
      Углерод-углерод  лиазы. В природе широко представлены ферменты, ускоряющие декарбоксилирование кето- и аминокислот. Декарбоксилазы или карбоксилиазы — двухкомпонентные ферменты, коферментом которых является фосфорный эфир витамина В1, — в случае декарбоксилирования кетокислот и витамина В6 — в случае декарбоксилирования аминокислот.
      Углерод-кислород лиазы (гидролиазы). Ферменты этого подкласса ускоряют реакции гидратации и дегидратации органических соединений.
      Эти реакции постоянно идут при распаде  и синтезе углеводов и жирных кислот, поэтому гидратазы играют большую роль в жизнедеятельности организмов. Примером может служить фумаратгидратаза, присоединяющая молекулу воды к кратной связи фумаровой кислоты.
      Углерод-азот лиазы катализируют реакции прямого дезаминирования некоторых аминокислот.
      5. Изомеразы. Изомеразы ускоряют процессы превращений одних изомеров органических соединений в другие.
      6. Лигазы (синтетазы). Ферменты этого  класса обеспечивают синтез различных  органических соединений. Характерной  чертой ферментов этого класса является использование соединений, способных поставлять энергию для осуществления биосинтеза. Одним из таких соединений является аденозинтрифосфорная кислота — АТФ. В качестве примера действия лигазы можно привести синтез щавелевоуксусной кислоты из пировиноградной путем ее карбоксилирования.
      Следует обратить внимание на тот факт, что  молекула АТФ не участвует в образовании продуктов реакции, а просто распадается до АДФ и      
      Н3РО4; при этом освобождается энергия, необходимая для осуществления биосинтеза.
      Важной  реакцией является образование ацил-коэнзима А (ацил-КоА), которая тоже ускоряется ферментом    этого класса. 

      Лекция  № 3  УГЛЕВОДЫ.
      План  лекции
      3.1. Биологические фукнции углеводов.  Классификация. 
             Моносахариды.
      3.2. Олигосахариды
      3.3. Полисахариды
      3.1. Углеводы наряду с белками  — наиболее распространенные  соединения, участвующие в построении клетки и используемые в процессе ее жизнедеятельности. Они входят в состав всех живых организмов. Самым богатым источником углеводов служат растения: до 80% сухой массы тканей растений составляют углеводы. В организмах животных и человека их значительно меньше; наиболее богаты углеводами печень (5-10%), скелетные мышцы (1-3%), сердечная мышца (-0,5%), головной мозг (0,2%).
      Углеводами  называют очень большое число  соединений, обладающих различной химической структурой и биологическими функциями.
      Углеводыполигидроксикарбонильные соединения и их производные. Термин углеводы возник более 100 лет тому назад, но, даже не отвечая современным представлениям о структуре углеводов, используется и по сей день.
      Биологические функции углеводов.
        Энергетическая. При окислении 1 г углеводов выделяется 4 ккал энергии. Углеводы на 60% беспечивают организм энергией. Они накапливаются в организме в виде резервного полисахарида гликогена. Который расходуется по мере необходимости.
        Пластическая. Углеводы участвуютв синтезе многих физиологически важных веществ; входят в состав органов и тканей.
        Защитная. Слизи, содержащие большое количество мукополисахаридов, защищают стенки органов от механических повреждений, попадания микроорганизмов.
        Регуляторная. Клетчатка, являющаяся представителем углеводов, улучшает сокращение стенок желудка и кишечника, улучшая таким образом их работу.
        Специфическая. Отдельные представители этого класса выполняют особые функции: гомеостатическую, антисвертывающую, защитную, участвуют в передаче непвных импульсов.
 
      Классификация углеводов
      Классификация углеводов основана на их способности  гидро-лизоваться. Углеводы разделяются  на простые и сложные. Простые  углеводы иначе называются моносахаридами, они не подвергаются гидролизу. Сложные подразделяют на олигосахариды и полисахариды. В состав олигосахаридов входят от двух до десяти моносахаридов. В зависимости от числа моносахаридов, входящих в структуру, олигосахариды называют ди-, три-, тетрасахаридами и т. д. К полисахаридам относятся углеводы, в состав которых входят более 10 моносахаридных остатков. Сложные углеводы при гидролизе распадаются с образованием простых.
      Моносахариды иначе называют монозами. По химическому составу монозы являются либо полигидроксиальдегидами, либо полигидроксикетонами. Моносахариды, в состав которых входит альдегидная группа, называют альдозами,  кетонная кетозами.
      Характерной особенностью класса углеводов является наличие не менее двух гидроксильных групп и одной карбонильной (альдегидной или кетонной) группы. Следовательно, простейший углевод должен содержать три атома углерода. По числу атомов углерода моносахариды называют триозами, тетрозами, пентозами, гексозами и т. д. В названии моноз учитывается как число атомов углерода, так и наличие альдегидной или кетонной группы. Например, моносахариды, в состав которых входят 6 атомов углерода и альдегидная группа, называются альдогексозами, если же они содержат кето-группу, то кетогексозами. Линейные структурные формулы альдоз и 2-кетоз называются формулами в проекции Фишера.
      Выделенные  звездочкой атомы углерода являются асимметрическими. Ассиметрическим называется атом углерода, соединенный с четырьмя разными заместителями (атомами или группами атомов). Вещества, в составе которых есть асимметрические атомы углерода, обладают особым видом пространственной изомерии — стереоизомерией или оптической изомерией. Стереоизомеры отличаются пространственной конфигурацией атомов водорода и гидроксильной группы при асимметрическом атоме углерода. Число стереоизомеров равно 2n, где n — число асимметрических атомов углерода. Например, альдогексоза общей формулы С6Н12О, с четырьмя асимметрическими атомами может быть представлена любым из 16 возможных стереоизомеров, восемь из которых относятся к  D-ряду, а восемь — к L-ряду.
      Родоначальниками  D- и L-ряда можно условно считать D-и L-глицериновые альдегиды. Принадлежность моносахарида к D- и L-ряду определяется положением водорода и гидроксила у наиболее удаленного от альдегидной или кетонной группы асимметрического углеродного атома (по сравнению с их положением у единственного асимметрического атома углерода D- или L-глицеринового альдегида).
      Монозы  с пятью и более углеродными  атомами могут существовать не только в линейной (цепной), но и в циклической (кольчатой) форме. Циклизация происходит за счет разрыва двойной связи в карбонильной группе, перемещения атома водорода освободившейся валентности карбонильного кислорода и замыканию кольца углеродных атомов с образованием внутренних циклических a- или b-полуацеталей. Структурные формулы Фишера не  могут полностью отобразить  пространственное строение. В 1929 году Хеуорс предложил способ изображения циклических форм углеводов, наиболее полно изображающих строение. Пяти- и шестичленные циклические структуры изображаются при этом в виде плоских циклических систем, гидроксильные группы у каждого атома углерода которых ореинтированы либо вверх, либо вниз. Для преобразования формул D-монозы в проекции Фишера в формулу Хеуорса следует придерживаться определенных правил:
      Все группы, расположенные справа от углеродного остова в формулах Фишера, в формулах Хеуорса занимают положение под плоскостью кольца (внизу).
      Группы, расположенные в формулах Фишера слева от углеродного остова, располагают над плоскостью кольца (вверху).
      Концевую группу – СН2 ОН в проекции Хеуорса направляют вверх.
 
      В растворе линейные и циклические  формы моносахаридов существуют одновременно и способны самопроизвольно превращаться друг в друга. В живой природе преобладают циклические формы полисахаридов. Они используются организмами для постороения олиго- и полисахаридов, мононуклеотидов и других биологических  молекул. Через линейную форму происходит переход a-формы в b-форму. Гидроксильная группа, образовавшася при замыкании цикла из карбонила, называется полуацетальным или гликозидным гидроксилом.
      Производные моносахаридов. Большую группу производных моносахаридов составляют фосфорные эфиры, которые образуются в ходе превращений углеводов в тканях. Например, глицеральдегид-3-фосфат; b,D-рибозо-5-фосфат; a, D-рибозо-1-фосфат; b,D-фруктозо-1,6-дифосфат.
      В природе широко распространены два аминопроизводных моносахарида: глюкозамин и галактозамин. Как и соответствующие гексозы, гексозамины могут существовать как в линейной, так и в циклической форме. Глюкозамин входит в состав многих полисахаридов, содержащихся в тканях животных и человека; галактозамин является компонентом гликопротеинов и гликолипидов.
      В состав полисахаридов входит глюкуроновая кислота.
      3.2. Олигосахариды. Наиболее распространенными  в природе оли-госахаридами являются дисахариды.
      Мальтоза образуется из полисахаридов как промежуточный продукт. Она состоит из двух остатков глюкозы, соединенных между собой a-1,4-гликозидной связью.
      Лактоза содержится в молоке животных и человека. В состав лактозы входит остаток галактозы и глюкозы; эти монозы связаны между собой b-1,4-гликозидной связью.
      Сахароза наиболее распространенный и важный дисахарид, встречающийся в растительном мире. Сахароза является ценным питательным веществом для человека. Сахароза состоит из остатков a,D-глюкозы и b,D-фруктозы, связанных a,b-1,2-гликозидной связью.
      3.3. Полисахариды представляют собой биополимеры, мономерами которых служат моносахариды. Если в составе полисахарида содержатся остатки моносахарида одного вида, его называют гомополисахаридом, если разных — гетерополисахаридом.
      К физиологически важным гомополисахаридам  относят крахмал и гликоген. К числу важнейших гетерополисахаридов — гиалуроновую кислоту, хондротинсульфат и гепарин.
      Крахмал гомополисахарид, состоящий из остатков глюкозы. Он является одним из наиболее распространенных запасных полисахаридов растений. Крахмал накапливается в семенах, клубнях (40—78%) и других частях растений (10—25%). Крахмал состоит из двух фракций, отличающихся строением и свойствами: амилозы 15—25% и амшопектина 75—85%.
      Амилоза построена из остатков глюкозы, связанных кислородными «мостиками» (гликозидными связями) между первым атомом углерода одного остатка и четвертым углеродным атомом другого.
      Глюкозные остатки образуют неразветвленную  цепь с молекулярной массой от 16 до 160 кДа. Эта цепь в пространстве закручивается в спираль, но молекула в целом имеет нитевидную форму.
      Амилопектин имеет молекулы с разветвленной  цепью остатков глюкозы, образованной за счет связи между шестым атомом углерода одного остатка и первым углеродным атомом другого.
      Крахмал – основное питателное вещество растений, образуется в результате фотоситнтеза, накапливается в виде крхмальных зерен в листьях, плодах. Семенах растений. Амилоза с йодом дает синее окрашивание,  амилопектин – фиолетовое. При гидролизе крахмала на промежуточной стадии образуются декстрины и мальтоза, на конечной стадии – глюкоза. Декстрины – растворимые вещества, легко  усваиваются организмом человека. Процессы разрушения молекулы крахмала широко используются в пищевой промышленности.
      Гликоген — резервное питательное вещество организма человека и животных. Иначе его называют «животным крахмалом». В организме человека он накапливается в печени (-20%) и в мышцах (-2%). Гликоген по структуре близок к амилопектину однако степень ветвления у него больше, чем у амилопектина, поэтому молекула гликогена более компактна. В наибольшем количестве находится в печени (до 15%), мышцах (2-4%). При недостатке глюкозы в организме он расщепляется, восстанавливая ее нормальную концентрацию. Гликоген — не однородное вещество, а представляет собой смесь полисахаридов разной молекулярной массы. Часть его находится в соединении с белками
      Целлюлоза наиболее распространенное органическое соединение. Она встречается в растительном мире в качестве структурного компонента клеточной стенки. Особенно богаты целлюлозой волокна хлопка (98 - 99%). Целлюлоза состоит из остатков глюкозы, связанных между собой a-1,4-гликозидными связями
     Структура целлюлозы хорошо отвечает ее биологической  задаче. Отдельные цепи целлюлозы связаны между собой водородными связями, что способствует образованию волокнистой и очень прочной структуры. В клеточных стенках растений волокна целлюлозы плотно упакованы в слои, которые дополнительно стабилизированы другими соединениями полисахаридной природы.
     Целлюлоза не имеет питательной ценности для  высших животных и человека, так как пищеварительные секреты слюны и ферменты желудочно-кишечного тракта не способны расщеплять 1,4-гликозидные связи до глюкозы.
     Гиалуроновая  кислотагетерополисахарид, имеющий очень важное значение для высших организмов. В соединительной ткани это основной компонент внеклеточного желатинообразного вещества, заполняющего межклеточное пространство тканей. Она содержится в больших количествах в синовиальной жидкости суставов. Стекловидное тело и пуповина новорожденных также богаты гиалуроновой кислотой.
      В структурном отношении молекула представляет собой линейный полисахарид,  образованный дисахаридными повторяющимися звеньями, состоящими из остатков D-глюкуроновой кислоты и N-ацетил-D-глюкозамина, соединенных b-1,3-гликозидной связью. Повторяющиеся дисахаридные звенья связаны между собой b-1,4-связью.
      Хондроитинсульфат является составной частью костной ткани, хрящей, сухожилий, роговицы глаз, сердечных клапанов и других подобных тканей.
      Повторящееся  дисахаридное звено в хондроитинсульфате состоит из глюкуроновой кислоты и N-ацетилгалактозаминсульфата, звенья соединены друг с другом b-1,3- и b-1,4-гликозидными связями, подобно связям в гиалуроновой кислоте.
      Гепарин гетерополисахарид, препятствующий свертыванию крови у животных и человека. Гепарин содержится в крови, печени, легких, селезенке, щитовидной железе и в других тканях и органах.
      Молекула  гепарина состоит из глюкуроновой кислоты  и a-глю-козамина в виде двойного сульфопроизводного, соединенных между собой a-1,4-гликозидными связями.
      Пектиновые  вещества – растительные полисахариды, содержащиеся в большом количестве в ягодах, фруктах, овощах в виде протопектина, пектина и пектиновой кислоты. Пектиновая кислота состоит из остатков D-галактуроновой кислоты, связанных (1®4) связями. Пектин – это сложный эфир метиловогоспирта и пектиновой кислоты. В растениях ? часть пектиновых веществ находится в виде растворимого пектина, а ? - в виде нерастворимого протопектина.  При созревании и хранении  плодов протопектин превращается в пектин. Пектиновые вещества образуют гели в присутствии кислоты и сахара. Их применяют в пищевой промышленности.
      Инулин  – полиахарид, сотоящий в основном из остатков b-фруктозы. Накапливается в клубнях земляной груши, георги, цикория как резервный материал. Инулин имеет сладкий вкус, используется как подсластитель для больных сахарным диабетом.
      Биологические функции полисахаридов:
    Энергетическая - крахмал и гликоген составляют «депо» уг 
    леводов в клетке; при необходимости они быстро расщепляются 
    на легко усваиваемый источник энергии — глюкозу.

    Опорная - хондроитинсульфат выполняет опорную функ 
    цию в костной ткани.

    Структурная - гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат 
    и гепарин являются структурными межклеточными веществами.

      • Гидроосмотическая и ионрегулирующая. Гиалуроновая 
кислота, благодаря высокой гидрофильности и отрицательному 
заряду, связывает межклеточную воду и катионы, регулируя меж 
клеточное осмотическое давление.

      Лекция  № 4 ЛИПИДЫ.
      План  лекции
                                    1.Определение. Классификация. Биологические           
                                       функции.
                                    2. Простые липиды.
                                    3. Сложные липиды.
      Липидами  называют сложную смесь  природных соединений с близкими физико-химическими свойствами, нерастворимые в воде, но растворимые в неполярных растворителях, таких как эфир, хлороформ, бензол и др. В класс липидов попадает обширная группа соединений, имеющих разную структуру и биологические функции.
      Липиды  широко распространены в природе. В  растениях они накапливаются главным образом  в семенах и плодах (в семенах подсолнечника от33 до 57% по массе, в арахисе от 54 до 61% по массе). У животных и рыб липиды концентрируются в подкожных жировых тканях,  в брюшной полости , тканях, окружающих многие органы. Особенно много липидов в подкожной жировой ткани китов (25-30% от их массы), тюленей и др. морских животных.
      У наземных животных содержание липидов  сильно колеблется: (в мясе свинины до 33%; говядины до 16%; телятина 2%) .
      В организме человека в норме содержится 10-20% жира, но при некоторых нарушениях жирового обмена его количество увеличивается  до 50%. Наибольшее количество до 90% находится  в жировой ткани . Липиды составляют около половины массы мозга.. В теле взрослого человека содержится 10—12 кг липидов.
      Липиды  выполняют разнообразные функции.:  
      Биологические функции липидов:
      Энергетическая. При окислении в организме 1 г жира выделяется 9 ккал. (37,66кДж). Так , за счет жиров обеспечивается 25-35% суточной потребности в энергии у жителей средних широт, а у северян их доля в энергетической обеспеченности рациона еще больше. Для энергетических целей используются  резервные жиры
      Пластическая. Липиды входят в состав мембран большинства клеток.
      Ферментативная. Липиды влияют на активность ферментов, находящихся на клеточных мембранах.
      Транспортная. Липиды осуществляют перенос белков в составе липопротеинов,  комплексов с альбуминами.
      Защитная. Липиды защищают организм от переохлаждения, механического повреждения, поверхность кожи от высыхания.
      Липиды являются раствороителями многих витаминов, способствуют их усвоению.
       В структурном отношении все  липиды являются сложными эфирами жирных кислот и разнообразных спиртов. Простые липиды не содержат других компонентов. Сложные липиды содержат дополнительные компоненты.
       Простые липиды делятся на  жиры, воски, стериды.
     Жиры  это сложные эфиры высших жирных кислот и трехатомного спирта глицерина. Природные жиры представляют собой смесь триглицеридов.  Из различных источников выделено более 600 различных видов жиров среди которых 420 видов  - жиры растительного происхождения;  80 видов  - жиры наземных животных; более 100 видов жиры обитателей водоемов. С точки зрения химического состава под жирами понимают строго определенные соединения: сложные эфиры ВЖК и глицерина, которые называют триглицеридами либо триаицлглицеролами. Выделено более 200 жирных кислот , которые отличаются количеством атомов углерода, степенью ненасыщенности, характером расположения двойных связей в молекуле. В состав жиров входят насыщенные высшие жирные  кислоты и ненасыщенные высшие жирные кислоты.Насыщенные жирные кислоты чаще всего имеют неразветвленную цепь и содержат четное число атомов углерода.  Общую формулу этих кислот можно изобразить   СН3(СН2)nСООН , где n=2 до 30   и более
      Большинство ВЖК представляет собой монокарбоновые кислоты, содержащие линейные углеводородные цепи с четным числом атомов углерода (обычно С10—С20).
      Ненасыщенные  ЖК по числу связей в молекуле делятся  на моно-, ди-, полиненасыщенные. Наибольшее биологическое значение имеют полиненасыщенные  жирные кислоты (ПНЖК), к которым относятся линолевая, линоленовая и арахидоновая кислоты.
      Биологические функции ПНЖК:
        структурная. ПНЖК входят в состав нервных волокон, клеточных мембран, соединительной ткани.
        защитная ( повышает устойчивость организма к инфекциям, радиации).
        повышают эластичность кровеносных сосудов, способствуют выведению избытка холестерина.
        арахидоновая кислота является предшественником гормонов простагландинов.
     ПНЖК  содержатся в основном в печеночных жирах морских рыб и млекопитающих, а также в растительных маслах. Суточная потребность человека в ПНЖК составляет 5-10 г.
     Воски – группа простых липидов, являющихся сложными эфирами высших спиртов и ВЖК. Натуральные воски содержат кроме упомянутых сложных эфиров свобожные ВЖК, высшие спирты, немного углеводородов всегда с нечетным количеством атомов С (от  27 до 33), красящие и душистые вещества.
     В составе восков найдены несколько  десятков ВЖК и спиртов:
       СН3(СН2)14СН 2ОН  цетиловый
        цериловый
          мирициловый
  Так,  например, спермацет  -  воск животного  происхождения. Добываемый из  спермацетового масла черепных  костей кашалота состоит на 90% из пальмитиновоцетилового эфира:
 СН3(СН2)14СОО СН2 (СН2)14СН3
В пчелином воске преобладает пальмитиновомирициловый  эфир:
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.