На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


реферат Аминокислоты

Информация:

Тип работы: реферат. Добавлен: 18.07.2012. Сдан: 2011. Страниц: 7. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


10.3 ?-АМІНОКИСЛОТИ ТА БІЛКИ 
 

     Білки, або протеїни (від грецьк. protos – перший) – найбільш складні природні органічні сполуки; полімери, побудовані з залишків a-амінокислот, що поєднані пептидними зв’язками (–CO–NH–). Білки є компонентами всіх клітинних та міжклітинних структур бактерій, грибів, рослин і тварин: в організмі тварин міститься до 40-50 % білків від сухої маси, в організмі рослин – 20-30 %.
     Більшість білків має такий склад: 50-55 % карбону, 6,6-7,3 % гідрогену, 21-23 % оксигену, 15-17 % нітрогену та 0,3-2,5 % сульфуру. Деякі білки містять приблизно 0,8 % фосфору та дуже невелику кількість феруму, купруму та мангану.
     Термін  «протеїни» введено у 1838 році голандським хіміком і лікарем Г.Мульдером. Російська та українська назви «белки» та «білки» зумовлені тим, що при нагріванні перших з досліджених білків відбувалося їх згортання з утворенням осаду білого кольору. 

Дослід 10.3.1 Зсідання білків при нагріванні 

      водний  розчин яєчного білка
      водний  розчин желатину 

     В одній пробірці над полум'ям пальника протягом 1 хвилини будемо кип'ятити 2 мл водного розчину яєчного білка, а в іншій – стільки ж водного розчину желатину.
     В результаті досліду в пробірці з  яєчним білком випадає білий пластівцевий осад (згадаємо про походження назви цього класу органічних сполук!), що вказує на термічну денатурацію білка, в пробірці з желатином змін не спостерігається.
     Причина відмінностей полягає в тому, що яєчний білок (альбумін) містить в своєї структурі водневі зв'язки і дисульфідні містки, що підтримують його четвертну, третинну і вторинну структуру. Ці зв'язки неміцні і можуть руйнуватися при дії ряду чинників, у тому числі за високої температури, що приводить до осадження білка. Желатин є гелеподібним поліпептидом, який одержують при кип'ятінні у воді фібрилярного білка колагену. Вторинна і, тим більше, третинна структура у нього слабо виражені, тому желатин в значно менш схильний до термічної денатурації (терміні «денатурація» та поняття про первинну, вторинну та інші структури білка будуть розкрити нижче).
     Біологічними функціями білків (або протеїнів) є:
    Структурна – білки входять до складу клітинних мембран, а також є основою цитоскелету, міжклітинного матриксу та деяких спеціалізованих тканин.
    Каталітична, або ферментативна – усі ферменти за своєю хімічною природою є білками або комплексами білків з низькомолекулярними небілковими сполуками, які прискорюють біохімічні процеси, що відбуваються в живих організмах.
    Транспортна – білки зв’язують та здійснюють внутрішньоклітинний та міжклітинний транспорт молекул.
    Захисна – виконують функції імунного захисту завдяки здатності зв’язувати бактерії, токсини та віруси, протидіють кровотечі та тромбоутворенню, а також є захисним механічним бар’єром.
    Скорочувальна – білки приймають участь в скороченні і розслабленні м’язів,  роботі серця, легенів, шлунку та інших внутрішніх органів.
    Рецепторна – мембранні рецептори клітин, що відповідають за функції вибіркового впізнавання та приєднання окремих речовин мають білкову природу.
    Регуляторна – гормони, медіатори та модулятори ендокринної, імунної та нервової систем є білками.
    Запасна та травна функції – білки є найважливішими компонентами їжі, а також є резервними, запасними речовинами.
      До  складу більшості білків входить  до 25 різних a-амінокислот – похідних карбонових кислот, у вуглеводному радикалі яких при a-атомі карбону (найближчого до карбоксильної –СООН групи) один або кілька атомів гідрогену заміщено на аміно групу –NH2. При цьому 20 з них присутні в кожній білковій молекулі.
      Загальною формулою a-амінокислот є:

      Залежно від хімічної будови радикалу –R, a-амінокислоти поділяються на класи:
    Ациклічні, або аліфатичні
      моноамінокарбонові: одна –СООН та одна –NH2 група (гліцин, аланін, валін)
      моноамінодикарбонові: дві –СООН, одна –NH2 група (аспарагінова кислота)
      діамінодикарбонові: дві –СООН та дві –NH2 групи (цистин)
      діаміномонокарбонові: одна –СООН та дві –NH2 групи (лізин, орнітин)
    Циклічні
      карбоциклічні (фенілаланін, тірозин)
      гетероциклічні (пролін, тірозин)
      З їжею людина отримує 8 незамінних a-амінокислот: лейцин, ізолейцин, лізин, фенілаланін, валін, триптофан, треонін та метіонін. Незамінними вони є тому, що не можуть бути синтезовані організмом людини. Їх відсутність призводить до затримки росту, втраті ваги та врешті решт загибелі організму. На сьогодні в природі знайдено понад 300 різних амінокислот (зважте на те, що не всі вони є a-амінокислотами), біля 60 амінокислот та їх похідних міститься в організмі людини, але не всі вони входять до складу білків. 

Таблиця 10.3.1 a-Амінокислоти, які входять до складу білків 

Структурна  формула Назва Позначення
І. АЦИКЛІЧНІ АМІНОКИСЛОТИ
1. Аліфатичні незаміщені амінокислоти (моноамінокарбонові)
Гліцин, глікокол, a-амінооцтова кислота Глі Gly
(G)
Аланін, a-амінопропіонова кислота Ала Ala
(A)
Валін*1, a-аміноізовалеріанова кислота Вал Val
(V)
Лейцин*, a-аміноізокапронова кислота Лей Leu
(L)
Ізолейцин*, a-аміно-?-метилвалеріанова кислота Іле Ile
(I)
2. Аліфатичні заміщені амінокислоти
а) Гідроксиамінокислоти
Серин, a-аміно-?-гідроксипропіонова кислота Сер Ser
(S)
Треонін*, a-аміно-?-гілроксимасляна кислота Тре Thr
(T)
Амінолимонна  кислота2, a-аміно-?-гідрокси-b-карбоксиглутарова кислота _
б) Тіоамінокислоти
Цистеїн, a-аміно-?-меркаптопропіонова кислота Цис Cys
(C)
Цистин, ?,?'-дитіо-біс-a-амінопропіонова кислота Цис-S-S-Цис
Метіонін*, a-аміно-?-метилтіомасляна кислота Мет Met
(M)
в) Карбоксиамінокислоти (моноамінодикарбонові кислоти)
Аспарагінова  кислота, a-аміноянтарна кислота Асп Asp
(D)
Глутамінова кислота, a-аміноглутарова кислота
Глу Glu
(E)
г) Амінокислоти, що містять амідні групи
Аспарагін, ?-амід аспарагінової кислоти Асн Asn
(N)
Глутамін, g-амід глутамінової кислоти Глн Gln
(Q)
д) Діамінокислоти (діаміномонокарбонові кислоти)
Орнітин, a,d-діаміновалеріанова кислота Орн
Лізин*, a,e-діамінокапронова кислота Ліз Lys
(K)
Аргінін, a-аміно-d-гуанідиновалеіанова кислота Арг Arg
(R)
ІІ. ЦИКЛІЧНІ АМІНОКИСЛОТИ
1. Ароматичні амінокислоти
Фенілаланін*, a-аміно-b-фенілпропіонова кислота Фен Phe
(F)
Тирозин, a-аміно-b-(п-гідроксифеніл)-пропіонова кислота Тир Tyr
(Y)
2. Гетероциклічні амінокислоти
Триптофан*, a-аміно-b-фенілпропіонова кислота Три або Трп Trp
(W)
Гістидин, a-аміно-b-імідазолілпропіонова кислота Гіс His
(H)
Пролін, піролідин-a-карбонова кислота Про Pro
(P)
Оксипролін, b'-гідроксипіролідин-a-карбонова кислота Про-ОН
 
      a-Амінокислоти отримують кислотним, лужним або ферментативним гідролізом білків, а також за допомогою мікробіологічного синтезу.
      Залежно від того, скільки міститься аміно- та карбоксильних груп, амінокислоти поділяються на нейтральні (кількість аміно- та карбоксильних груп є однаковою), основні (аміногруп більше) та кислотні (більше карбоксильних груп).
      Назви деяких a-амінокислот походять від способу їх добування, фізико-хімічних властивостей та відбивають історію їх дослідження. Так, гліцин (від грецьк. glicos – солодкий) – солодкий на смак, серин (від лат. serius – шовковистий) – входить до складу булка фіброїну шовку, тирозин (від грецьк. tyros – сир) було виділено з сиру, а аспарагінову кислоту – з ростків рослини холодок (Asparagus officinalis) родини Asparagaceae.
      Першу амінокислоту виділив у 1820 році французький хімік А. Браконно. Він піддав кислотному гідролізу речовини тваринного походження: шкіру, хрящі, сухожилля. «Зернисті кристали», що утворилися, були солодкими на смак. Речовину, яка створювала ці кристали, він назвав «клейовим цукром». Потім «клейовий цукор» отримав назви глікокол та гліцин.
      Те, що гліцин не є цукром, довів Мульдер у 1938 році відкривши наявність в його складі нітрогену. Мульдер виділив гліцин з желатину за допомогою лужного гідролізу та вперше визначив його склад, який пізніше був уточнений Е.Хорсфордом до молекулярної формули C2H5O2N.
      Дослідженням  аспарагінової кислоти та її аміну аспарагіну займався італійський хімік Піріа, який в 1848 році встановив, що аспарагін перетворюється в аспарагінову кислоту при кип’ятінні з нітратною або хлоридною кислотами, а сама кислота стійка до дії цих кислот. Пізніше було встановлено, що аспарагін та аспарагінова кислота присутні в клітинах і в свободному вигляді, і у зв’язаному в складі білків, а також що при утворенні аспарагіну з аспарагінової кислоти в організмі зв’язується токсичний амоніак.
      Деякі амінокислоти, наприклад цистеїн, містять сульфур. Цистеїн було відкрито в 1810 році У.Уоліастоном, який досліджував сечові камені, але сульфуру в складі цистеїну він не виявив. Сульфур було відкрито в 1837 році Пелізом, він же встановив точний склад речовини, що пізніше було підтверджено Лібіхом. Назву «цистеїн» цій амінокислоті дав Берцеліус.
      Німецьким хіміком Г.Ріттхаузеном було відкрито глутамінову кислоту в складі білків пшениці, а її склад було встановлено Вертером. Назва «глутамінова кислота» теж була запропонована Вертером від латинської glutenклейковина. Здатність глутамінової кислоти зв’язувати амоніак з утворенням її аміду – глутаміну використовують при лікуванні низки захворювань нервової системи. У 1909 році японський вчений К.Ікеда під час дослідження деяких морських водоростей відкрив посилюючу дію глутамінової кислоти на відчуття смаку їжі. Пізніше він виявив, що її натрієвої солі виявляє навіть більшу дію. Ікедою було взято патент на виробництво цих речовин, які набули в Японії назви «аззі-но-мото» – «сутність смаку» або «душа смаку». Зараз вони широко застосовуються в харчовій промисловості.
     Певну послідовність a-амінокислот у поліпептидному ланцюгу називають первинною структурою білку. Кожний білок має свою первинну структуру, яка подібно до кожного терміну, поняттю, або просто слову, застосованих в цій книзі, складається з послідовності a-амінокислот – амінокислотних «літер». Частина молекули білка первинної структури наведена нижче:

      В клітині поліпептидні ланцюги самі утворюють впорядковані вторинні структури – просторове розміщення атомів основного поліпептидного ланцюгу. Найбільш поширена з них – так звана a-спіраль, що нагадує гвинтові сходи. На один виток спіралі припадає 3,6 амінокислоти. Крім цього розрізнюють третинну та четвертинну структури білка.
      Поліпептидні  ланцюги можуть бути укладені в глобули, котрі утворюють третинну структуру. В утворенні та стабілізації третинної структури беруть участь водневі, іонні та гідрофобні зв’язки і взаємодії. Більшість біологічно активних білків (ферменти, спеціалізовані білки клітинних мембран, сферичні субодиниці мікротрубочок тощо) є глобулярними.
      Четвертинна структура білків утворюється при об’єднанні (агрегації) декількох поліпептидних ланцюгів (субодиниць), кожен з яких має характерну впорядковану конформацію.
      Розрив  зв’язків, за допомогою яких утворені третинна та четвертинна структури  призводить до денатурації білків. Прикладом денатурації, який ми розглянули в досліді 10.3.1 є згортання білків при варкі яєць. Це може відбуватися  під дією фізичних (температура, опромінення) та хімічних (мінеральні та органічні кислоти, луги, розчинники, важкі метали) чинників і супроводжуватися зміною фізико-хімічних (розривом водневих, дисульфідних, електростатичних зв’язків, зменшенням розчинності тощо) та біологічних властивостей: так, денатурований гемоглобін не переносить кисень, а денатуровані ферменти та антитіла є біологічно неактивними.
      Коли  відбувається денатурація білків, поліпептидні ланцюги розгортуються, що призводить до втрати біологічної активності білку.
      Організми не можуть існувати при екстремально високих температурах, тому що за цих  умов їх ферменти та інші білки стають нестабільними і втрачають свою активність. Винятком є специфічна екологічна група організмів – термофілів (дослівно – ті, що віддають перевагу високим температурам, «полюбляють» високі температури). Зазвичай це мікроорганізми з максимальною температурою росту 50-95°С; це ряд видів родів Bacillus, Thermus, Flavobacterium, Micromonospora, Thiobacillus, Clostridium та інші. Структурні та клітинні елементи (мембрани, рибосоми, оболонка), а також склад біомолекул термофілів якісно і кількісно суттєво відрізняється від відповідних клітинних компонентів звичайних організмів.
      При денатурації, як правило, первинна структура  не порушується і після розкручування поліпептидного ланцюгу вона може скручуватися та переходити у хаотичний стан. Цей процес супроводжується агрегацією і випадінням білка в осад: 

Дослід 10.3.2 Осадження білків концентрованими мінеральними кислотами 

      водний  розчин яєчного білка
      концентрована азотна кислота  HNO3 

     В пробірку з 1 мл розчину яєчного білка  додають 1 мл концентрованої нітратної  кислоти HNO3 і перемішують. Випадає білий пластівцевий осад.
     Цей процес обумовлено зниженням рН розчину  нижче за те значення, при якому число карбоксилатних груп відповідає кількості аммонійних груп. Дисбаланс у співвідношенні числа основних і кислотних груп, що виникає, і є причиною порушення природної просторової структури білка, що приводить до його осадження.
     Вміст пробірки ми також будемо використовувати в досліді 10.3.4. 

      Здатність білків до осадження використовують в фармації.
      Більшість солей, що містять іони Ag+, Zn2+, Hg2+, Cu2+ та Pb2+ є токсичними для людини. В якості протиотрути застосовують яєчний білок, який осаджує ці солі. При цьому осаджені солі білків слід негайно видалити зі шлунка промиванням для того, щоб запобігти їх гідролізу та утворенню вільних токсичних іонів. Пікринова кислота та танін входять до складу розчинів та мазей, які застосовуються для лікування опіків. Вони осаджують білки плазми і утворюють захисний шар над опіком, чим прискорюють загоювання. Реакції осадження застосовують також в гістологічних та бактеріологічних дослідженнях. Наприклад барвник генціан фіолетовий осаджує білки бактерій, але не шкодить тваринним тканинам. Формальдегід застосовують для запобігання від розкладання анатомічних препаратів.
     Хімічне дослідження білків почалося в  1728 році Я.Беккарі, який виділив з пшеничного борошна клейку масу (клейковину) та дослідив її властивості, яки виявилися близькими до властивостей речовин тваринного походження. Пізніше було встановлено, що подібні до клейковини речовини знайдені в різних частинах рослин, що вони поширені в природі та схожі за властивостями. Перші відомості про елементний склад білків присутні в книзі Ф.Грена «Основи хімії» 1809 року, де вказано, що вони містять карбон, гідроген, нітроген, фосфор, сульфур те деякі інші елементи. У 1833 році Гей-Люсак довів присутність нітрогену в білках, а результати своїх досліджень виклав у статті «Про присутність нітрогену в усьому насінні»: «…я піддав перегонці все насіння, яке траплялося мені, і не знайшов жодного, яке не виділяло б амоніак, часто негайно і у великих кількостях…». Перші формули білків – альбуміну та желатину – були наведені Д.Дальтоном, але вони значно відрізнялися від сучасних. З 1836 року дослідженням білків – фібрину та сироваткового альбуміну – займався голландський хімік та лікар Г.Мульдер. За результатами дослідів він дійшов висновку, що всі білкові речовини складаються зі структурних фрагментів – протеїнів. У 1889 році німецький хімік Ф.Гофмейстер запропонував розглядати білкову молекулу як лінійну та складену з залишків амінокислот. Незалежно від Гофмейстера це ж було запропоновано німецьким хіміком Емілем Фішером (1852-1919), лауреатом Нобелівської премії. Саме від дійшов висновку, що амінокислоти поєднуються одна з одною так званим пептидним зв’язком:

      Присутність пептидного зв’язку –СО–NH– в  молекулі білку можна довести  біуретовою реакцією: при взаємодії розчину білку з лужним розчином купруму сульфату виникає фіолетове забарвлення. 

Дослід 10.3.3 Біуретова реакція 

      10% водний розчин  яєчного альбуміну
      30% водний розчин  гідроксиду натрію NaOH
      насичений розчин сульфату купруму CuSO4 

     В пробірку вміщують 1 мл 10% розчину яєчного альбуміну, 1 мл 30% розчину натрію гідроксиду NaOH та 1 краплю насиченого розчину купруму сульфату CuSO4. Спостерігаємо появу фіолетового забарвлення.
     Взаємодія білків з солями купруму (II) в лужному  розчині пов'язана із здатністю будь-яких речовин, що містять угрупування –CO–NH–, що повторюються, до утворення хелатного комплексу сполук типу біурету H2N–CO–NH–CO–NH2 з катіонами купруму (II).
     Зважайте  на те, що при проведенні біуретовой реакції слід уникати надлишку купруму (II) сульфату, оскільки купруму (II) гідроксид що утворюється, є синього кольору і він може маскувати появу фіолетового забарвлення хелатного комплексу. 

     На  підтвердження пептидної теорії Фішером у 1907 році було здійснено синтез поліпептиду, який складався з 18 амінокислотних залишків. У 1932 році американським хіміком-органіком та біохіміком Вінсентом Дю Віньо було синтезовано перший поліпептидний гормон оскитоцин та пізніше встановлено структуру гормону вазопресину. У 1955 році дослідження Дю Віньо були відзначені Нобелівською премією. З 1944 по 1955 рік тривали дослідження Фредеріка Сенгера. За розшифровку структури білків, зокрема гормону інсуліну (С254Н377N65O75S) Сенгер був нагороджений Нобелівської премією. Два основний типи конфігурації білкової структури: a-спіраль та b-структура описані в роботах Полінга та Корі. У 1984 році Нобелівську премію за дослідження синтезу пептидів отримав американський хімік Брюс Мерріфілд.
     Крім  зазначеної в Досліді 10.3.3 біуретової реакції, в біохімії застосовують кольорову ксантопротеїнову реакцію, яка є характерною для бензенового циклу циклічних амінокислот – фенілаланіну, тирозину, триптофану (дивись таблицю 10.3.1), яке піддається нітруванню при дії концентрованої нітратної кислоти з утворенням нітросполук жовтого кольору: 

Дослід 10.3.4 Ксантопротеїнова реакція 

      яєчний  білок
      концентрована азотна кислота  HNO3
      концентрований  розчин гідроксиду натрію NaOH 
 

     Суміш білка і концентрованої азотної  кислоти HNO3 (див. Дослід 10.3.2) кип'ятять протягом 2 хвилин. Спостерігається утворення жовтого осаду нітропохідного альбуминату. Це пов'язано з нітруванням ароматичних ядер залишків амінокислот фенілаланіну, тирозину та триптофану.

     Суміш слід охолодити, і по краплях додати 2 мл концентрованого розчину натрію гідроксиду NaOH. Осад нітроформи нітропохідного альбумината, що випадає, утворює з надміром лугу яскраво-оранжеве забарвлення. 

Дослід 10.3.5 Проба на вміст в білку сульфуру 

      5 % водний розчин  яєчного білку
      насичений розчин амонію сульфатнокислого NH4+[HSO4?]
      5 % розчин натрію  нітропрусиду Na2[Fe(CN)5NO]
      амоніак  

      В циліндр наливають 40 мл 5 % водного  розчину яєчного білка, 40 мл амонію сульфатнокислого NH4+[HSO4?], 5 мл 5 % розчину натрію нітропрусиду Na2[Fe(CN)5NO] та 5 мл амоніаку NH3.
      При взбовтуванні реакційної суміші з’являється пурпурове забарвлення (за наявності в білку амінокислот, що містять сульфур). 

      Насамперед  більшість з нас стикається з  білками як з компонентами їжі. Можна  запропонувати провести кілька дослідів, основною речовиною в яких є саме такі білки. Це досліди-забавки «Желатинова рибка» та «Льодяні візерунки на склі» та досліди з добування білкового (казеїнового) клею та пластмаси. 

Дослід 10.3.6 «Желатинова рибка» 

      розчин желатину (10 г у 60 мл води) 

      Спочатку  слід приготувати водний розчин желатину: 10 г порошкового желатину розмішуємо у 60 мл води і даємо йому як слід розмокнути. Після цього потрібно розігріти суміш на водяній бані до 50°С та перемішувати доти, поки желатин не розчиниться повністю.
     Розчин  виливаємо тонким шаром на поліетиленову плівку (але не на скло) і добре висушуємо на повітрі – виходить тонкий листок. З нього можна вирізати силует, наприклад, рибки (або будь-який інший).
     Для досягнення ефекту потрібно покласти «рибку» на фільтрувальний папір  та обережно подихати на неї. Рибка починає звиватися та згортатися: дихання зволожує шар желатину з одного боку, внаслідок чого він збільшується в об'ємі і прагне зігнутися. 

Дослід 10.3.7 Льодяні візерунки на желатині 

      розчин желатину (5 г у 50 мл води) 

      Розчин готується так само як в досліді 10.3.6. Теплий розчин виливається на скляну пластинку, яку потрібно зразу ж поставити на холод. Вода викристалізовуватиметься у вигляді льодяного візерунка, як взимку на вікнах. Желатин залишають на холоді на 2-3 дні, а після цього дають поволі відтанути: ви побачите на ній відбиток крижаних кристалів - красивий льодяний візерунок, який збережеться надовго. 

Дослід 10.3.8 Виготовлення білкового (казеїнового) клею 

      кисле молоко
     бензин
     нашатирний  спирт 

     Кисле молоко слід відфільтрувати від сироватки за допомогою марлі, складеної в декілька шарів. Маса, яка залишилася на фільтрі, кілька разів промивається водою, щоб видалити розчинні домішки і висушується. Потім одержану масу слід промити бензином і висушіть знов. Коли вона стане зовсім сухою, її дрібнять у ступці – таким чином отримується порошок казеїну.
     Щоб зробити з нього клей, треба  змішати порошок з нашатирним спиртом і водою в співвідношенні 1:1:3. Для випробування клею краще  узяти дерев'яні або керамічні  предмети.  

Дослід 10.3.9 Виготовлення з білку пластмаси 

      кисле молоко
      вапно 

     З кислого молока повністю зніміть  вершки, далі молоко треба відфільтрувати через фільтрувальний папір (при  цьому білок – казеїн – залишається  на папері), а потім промити в  дистильованій воді, для того, щоб видалити жир. Після цього казеїн фільтрується ще раз і сушіться між листами фільтрувального паперу.
     Потім в добре розтертий зволожений казеїн слід всипати маленькими порціями порошок вапна та ретельно перемішати суміш. Густим сиропом, що утворюється, заповняють заздалегідь приготовані форми. З цієї пластмаси можна одержувати різні предмети. 

     При розгляді функцій білків на початку  розділу ми зазначили, що однією з  них є ферментативна (каталітична), і це дуже важливо.
      Ферменти є великими глобулярними білками (молеклярна маса від 12 000 до 1 000 000 і більше), що діють як каталізатори. Для них характерні ті ж самі властивості, що і для інших білків: вони коагулюють, зсідають тощо.
      В лабораторних умовах швидкість хімічних реакцій зазвичай підвищують нагріванням (ми це неодноразово застосовували під час виконання значної частини дослідів, що наведені в книзі). Завдяки біологічним каталізаторам – ферментам – хімічні реакції в клітині (або за її межами, якщо фермент поступає в міжклітинний простір) проходять з великою швидкістю та при відносно низький температурі. За висловом біохіміків, «за відсутності ферментів реакції проходили б настільки повільно, що їх результати навряд чи б мали значення».
     Назви ферментів зазвичай мають закінчення –аза, але є й винятки, наприклад: пепсин, трипсин та інші. Часто назва ферменту походить від назви тієї речовини (субстрату), на який він чинить каталітичну дію, від кінцевих продуктів перетворення або від типу зв’язків, що руйнуються під дією ферменту. Наприклад: уреаза діє на сечовину (від лат. urea – сечовина), інвертаза каталізує гідроліз сахарози (утворюється інвертний цукор), фосфорилази руйнують естерні зв’язки, відщеплюючи фосфатну кислоту.
     Історія вивчення ферментів починається  з 1850 року, коли Луї Пастер вивчаючи ферментацію дійшов висновку, що для перетворення цукру в етиловий спирт і СО2 необхідні живі клітини дріжджів (Saccharomyces cerevisiae). Пастер дослідив, що нагрівання ферментної суміші призводить до припинення спиртового бродіння, тому що клітини при цьому гинуть. Німецький вчений Бюхнер довів, що присутність живих клітин не обов'язкова. Бюхнер зруйнував клітинні оболонки, розтираючи дріжджові клітини з кварцовим піском. З дріжджової маси було віджато «сік», який не містив клітин, але мав здатність зброджувати виноградний цукор до етилового спирту і карбону (ІV) оксиду. Було зроблено висновок, що нагрівання клітин призводило до денатурації активної речовини клітин і перетворювало її на неактивну. При обробці дріжджів по методу Бюхнера, активна речовина залишалася незмінною.  

Дослід 10.3.10 Каталізатори в рослинних клітинах
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.