На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


реферат Белки, жиры, углеводы

Информация:

Тип работы: реферат. Добавлен: 13.08.2012. Сдан: 2011. Страниц: 7. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Медицинский колледж»
 
 
 
 
РЕФЕРАТ 
 

дисциплина: Биорганическая химия
тема: Белки, жиры, углеводы 
 
 
 

                Выполнила: Дымченко О.И.
                Проверила: Хазанова Т.А.
                Группа 1-3 
                 
                 
                 

  2010
Жиры 

      Жиры, или триглицериды — природные  органические соединения, полные сложные  эфиры глицерина и одноосновных жирных кислот; входят в класс липидов. 

      Наряду  с углеводами и белками, жиры —  один из главных компонентов клеток животных, растений и микроорганизмов. 

      Жидкие  жиры растительного происхождения  обычно называют маслами — так  же, как и сливочное масло. 

      Состав, структура жиров 

      Состав  жиров отвечает общей формуле: 

CH2-O-C(O)-R?
|
CH-О-C(O)-R?
|
CH2-O-C(O)-R?, 

где R?, R? и R? — радикалы (иногда —  различных) жирных кислот. 

      Природные жиры содержат в своём составе  три кислотных радикала, имеющих неразветвлённую структуру и, как правило, чётное число атомов углерода (содержание «нечетных» кислотных радикалов в жирах обычно менее 0,1 %). 

      Жиры  гидрофобны, практически нерастворимы в воде, хорошо растворимы в органических растворителях и обычно плохо растворимы в спирте. 
 

      Природные жиры содержат следующие жирные кислоты: 

    Насыщенные:
стеариновая (C17H35COOH)
пальмитиновая (C15H31COOH) 

    Ненасыщенные:
пальмитолеиновая (C15H29COOH, 1 двойная связь)
олеиновая (C17H33COOH, 1 двойная связь)
линолевая (C17H31COOH, 2 двойные связи)
линоленовая (C17H29COOH, 3 двойные связи)
арахидоновая (C19H31COOH, 4 двойные связи, реже встречается) 
 

      Животные  жиры 

      Чаще  всего в животных жирах встречаются  стеариновая и пальмитиновая  кислоты, ненасыщенные жирные кислоты представлены в основном олеиновой, линолевой и линоленовой кислотами. Физико-химические и химические свойства жиров в значительной мере определяются соотношением входящих в их состав насыщенных и ненасыщенных жирных кислот. 

      Растительные  масла 

      В растениях жиры содержатся в сравнительно небольших количествах, за исключением  семян масличных растений, в которых  содержание жиров может быть более 50 %. 

      Гидролиз  жиров 

      Расщепление жиров на глицерин и жирные кислоты  проводится обработкой их щёлочью — (едким натром), перегретым паром, иногда — минеральными кислотами. Этот процесс называется омылением (см. Мыло). 

      Свойства  жиров 

      Энергетическая  ценность жира приблизительно равна 9,1 ккал на грамм, что соответствует 38 кДж/г. Таким образом, энергия, выделяемая при расходовании 1 грамма жира, приблизительно соответствует, с учетом ускорения свободного падения, поднятию груза массой 3900 кг на высоту 1 метр. 

      При сильном взбалтывании с водой  жидкие (или расплавленные) жиры образуют более или менее устойчивые эмульсии (см. гомогенизация). Природной эмульсией жира в воде является молоко. 

      Пищевые свойства жиров 

      Жиры  являются одним из основных источников энергии для млекопитающих. Эмульгирование жиров в кишечнике (необходимое  условие их всасывания) осуществляется при участии солей жёлчных кислот. Энергетическая ценность жиров примерно в 2 раза выше, чем углеводов, при условии их биологической доступности и здорового усвоения организмом. Жиры выполняют важные структурные функции в составе мембранных образований клетки, в субклеточных органеллах. 

      Благодаря крайне низкой теплопроводности жир, откладываемый  в подкожной жировой клетчатке, служит термоизолятором, предохраняющим организм от потери тепла (у китов, тюленей  и др.). 

      Применение  жиров
    Пищевая промышленность
    Фармацевтика
    Производство мыла и косметических изделий
    Производство смазочных материалов
 
      Белки?  

      Белки? (протеи?ны, полипепти?ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной  связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.
      Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции  других биополимеров — полисахаридов  и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций  и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. 

      Белки — важная часть питания животных и человека, поскольку в их организме не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии. 

      Определение аминокислотной последовательности первого  белка — инсулина — методом  секвенирования белков принесло Фредерику  Сенгеру Нобелевскую премию по химии  в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в 1958 году[2][3], за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии 

      Свойства
 
      Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент) 

      Размер  белка может измеряться в числе  аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах — килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин (другие названия: тайтин, коннектин) — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3 000 до 3 700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius[8]). 

      Белки являются амфотерными полиэлектролитами (полиамфолитами), при этом группами, способными к ионизации в растворе, являются карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь ?-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Белки как полиамфолиты характеризуются изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды рН, при которой молекулы данного белка не несут электрического заряда и, соответственно, не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведёт к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI. 

      Значение  изоэлектрической точки является характерной  константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки  с pI больше 7 — основными. В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина — протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1[9], а для сальмина — белка-протамина молок лосося, особенностью которого является чрезвычайно высокое содержание аргинина, pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых кислот, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины. 

      Белки отличаются по степени растворимости  в воде, но большинство белков в  ней растворяются. К нерастворимым  относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны [10] (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки). 

      Денатурация
 
      Необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры 

      Основная  статья: Денатурация белков 

      Как правило, белки сохраняют структуру  и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и рН, к которым приспособлен данный организм. Резкое изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения (преципитации) водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки. 

      Простые и сложные белки 

      Все белки разделяют на две большие группы — простые и сложные белки. Простые белки содержат только аминокислоты, сложные белки имеют также неаминокислотные группы. Эти дополнительные группы в составе сложных белков называются «простетическими группами». Примерами простетических групп в составе белков служат гем (в составе гемоглобина), витамины тиамин и биотин. Неорганические простетические группы состоят из ионов металлов — цинка, магния и молибдена  

      Функции белков в организме 

      Так же как и другие биологические  макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества. 

      Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.
  

      Наиболее  хорошо известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой протекает в 1017 быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами. 

      Хотя  ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество — в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности — напрямую участвуют в катализе. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента. 

Структурная функция
Основные  статьи: Структурная  функция белков, Фибриллярные белки 

      Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
  

Защитная  функция
Основная  статья: Защитная функция  белков 

      Существуют  несколько видов защитных функций  белков:
    Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоев кожи)дермы); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.
    Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.
    Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена.
 
Регуляторная  функция
Основные  статьи: Активатор (белки), Протеасома, Регуляторная функция белков 

      Многие  процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки  регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счет ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счет специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов. 

      Так, транскрипция генов определяется присоединением факторов транскрипции — белков-активаторов  и белков-репрессоров к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов [34], а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами [35]. Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путем присоединения к ним фосфатных групп.
  

      Сигнальная  функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов. 

      Сигнальную  функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. 

      Гормоны переносятся кровью. Большинство  гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови 

      Клетки  могут взаимодействуют друг с  другом на небольшом расстоянии с  помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким  белкам относятся, например, цитокины и факторы роста. 

      Цитокины  — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма. 

Транспортная  функция
Основная  статья: Транспортная функция белков 

      Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (афинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов. 

      Некоторые мембранные белки участвуют в  транспорте малых молекул через  мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние, заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» — АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам. 

Запасная (резервная) функция  белков 

      К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. 

Рецепторная функция
Основная  статья: Клеточный  рецептор 

      Белковые  рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определенный участок молекулы белок-рецептор происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определенную химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, внутри.
 
Движение  молекулы миозина при мышечном сокращении 

Моторная (двигательная) функция 

      Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма (например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул (так называемого карго) вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят карго из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины в противоположном направлении. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут перемещать карго вдоль микрофиламентов. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Углеводы 

      Углево?ды (сахариды) — общее название обширного класса природных органических соединений. Название происходит от слов «уголь» и «вода». Причиной этого является то, что первые из известных науке углеводов описывались брутто-формулой Cx(H2O)y, формально являясь соединениями углерода и воды. 

      С точки зрения химии углеводы являются органическими веществами, содержащими  неразветвленную цепь из нескольких атомов углерода, карбонильную группу, а также несколько гидроксильных  групп. 

      Простые и сложные углеводы 

      По  способности к гидролизу на мономеры углеводы делятся на две группы: простые (моносахариды) и сложные (олигосахариды и полисахариды). Сложные углеводы, в отличие от простых, способны гидролизоваться с образованием простых углеводов, мономеров. Простые углеводы легко растворяются в воде и синтезируются в зелёных растениях. 
 

      Биологическая роль и биосинтез  углеводов 

Биологическое значение углеводов:
    Углеводы выполняют структурную функцию, то есть участвуют в построении различных клеточных структур (например, клеточных стенок растений).
    Углеводы выполняют защитную роль у растений (клеточные стенки, состоящие из клеточных стенок мертвых клеток защитные образования - шипы, колючки и др.).
    Углеводы выполняют пластическую функцию - хранятся в виде запаса питательных веществ, а также сходят в состав сложных молекул (например, пентозы (рибоза и дезоксирибоза) участвуют в построении АТФ, ДНК и РНК.
    Углеводы являются основным энергетическим материалом. При окислении 1 грамма углеводов выделяются 4,1 ккал энергии и 0,4 г воды.
    Углеводы участвуют в обеспечении осмотического давления и осморегуляции. Так, в крови содержится 100—110 мг/% глюкозы. От концентрации глюкозы зависит осмотическое давление крови.
    Углеводы выполняют рецепторную функцию - многие олигосахариды входят в состав воспринимающей части клеточных рецепторов или молекул-лигандов.
 
      В суточном рационе человека и животных преобладают углеводы. Травоядные получают крахмал, клетчатку, сахарозу. Хищники  получают гликоген с мясом. 

      Организмы животных не способны синтезировать  углеводы из неорганических веществ. Они получают их от растений с пищей и используют в качестве главного источника энергии, получаемой в процессе окисления: 

Cx(H2O)y + xO2 > xCO2 + yH2O + энергия. 

      В зеленых листьях растений углеводы образуются в процессе фотосинтеза  — уникального биологического процесса превращения в сахара неорганических веществ — оксида углерода (IV) и воды, происходящего при участии хлорофилла за счёт солнечной энергии: 

xCO2 + yH2O > Cx(H2O)y + xO2 
 

      Важнейшие источники углеводов 

      Главными  источниками углеводов из пищи являются: хлеб, картофель, макароны, крупы, сладости. Чистым углеводом является сахар. Мёд, в зависимости от своего происхождения, содержит 70—80 % сахара. 

      Для обозначения количества углеводов  в пище используется специальная  хлебная единица. 

      К углеводной группе, кроме того, примыкают  и плохо перевариваемые человеческим организмом клетчатка и пектины. 
 

      Список  наиболее распространенных углеводов 

1. Моносахариды
    глюкоза
    фруктоза
    галактоза
    манноза
 
2. Олигосахариды
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.