Здесь можно найти образцы любых учебных материалов, т.е. получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


курсовая работа Влияние аминокислот на растительные и животные организмы

Информация:

Тип работы: курсовая работа. Добавлен: 13.08.2012. Сдан: 2011. Страниц: 7. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


     Содержание 
 
 

Введение 3
1. Аминокислоты в растительных  организмах 5
2.  D-аминокислоты в живых организмах 14
Заключение 26
Список  использованных источников и литературы 28 
 
 

 

     

Введение

 
 
     Аминокислоты - класс органических соединений, содержащих карбоксильные (-COOH) и аминогруппы (-NH2); обладают свойствами и кислот, и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, алкалоидов и др.). Природных аминокислот св. 150. Около 20 важнейших аминикислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки (порядок включения аминокислот в них определяется генетическим кодом). Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию т. н. незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Освоен промышленный синтез (химический и микробиологический) ряда аминокислот, используемых для обогащения пищи, кормов, как исходные продукты для производства полиамидов, красителей и лекарственных препаратов.
     АМИНОКИСЛОТЫ, органические (карбоновые) кислоты, в составе которых имеется аминогруппа (— NH2). Участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; дигидроксифенилаланин (ДОФА) и g-аминомасляная кислота служат посредниками при передаче нервных импульсов.
     В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.
     Объект  исследования – аминокислоты.
     Предмет исследования – аминокислоты растительных и животных организмов.
     Цель  исследования – рассмотреть влияние  аминокислот на растительные и животные организмы.
     Структура работы. Курсовая работа состоит из введения, двух глав, заключения и списка литературы.
 

     

1. Аминокислоты в  растительных организмах

 
     "Во  всех растениях и животных  присутствует некое вещество, которое  без сомнения является наиболее  важным из всех известных веществ  живой природы и без которого  жизнь была бы на нашей планете  невозможна. Это вещество я наименовал — протеин". Так писал еще в 1838 году голландский биохимик Жерар Мюльдер, который впервые открыл существование в природе белковых тел и сформулировал свою теорию протеина. Слово "протеин" (белок) происходит от греческого слова "протейос", что означает "занимающий первое место". И в самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50 % сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95 %.
     Белки являются одними из четырех основных органических веществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но по своему значению и биологическим  функциям они занимают в ней особое место. Около 30 % всех белков человеческого  тела находится в мышцах, около 20 % — в костях и сухожилиях и  около 10 % — в коже. Но наиболее важными  белками всех организмов являются ферменты, которые, холя и присутствуют в их теле и в каждой клетке тела в  малом количестве, тем не менее  управляют рядом существенно  важных для жизни химических реакций. Все процессы, происходящие в организме: переваривание пищи, окислительные  реакции, активность желез внутренней секреции, мышечная деятельность и  работа мозга регулируется ферментами. Разнообразие ферментов в теле организмов огромно. Даже в маленькой бактерии их насчитываются многие сотни.
     Белки, или, как их иначе называют, протеины, имеют очень сложное строение и являются наиболее сложными из питательных  веществ. Белки — обязательная составная  часть всех живых клеток. В состав белков входят: углерод, водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор. Наиболее характерно для белка наличие  в его молекуле азота. Другие питательные  вещества азота не содержат. Поэтому белок называют азотосодержащим веществом.
     Белок является основой протоплазмы всех живых клеток. Разные стороны деятельности организма - от мышечной и пищеварительной  деятельности до размножения – нераздельно  связаны с особенностями веществ  на основе белка.
     Белки в клетках растений находятся  главным образом в коллоидном состоянии. Это азотсодержащие высокомолекулярные вещества, в которые входят кислород, углерод, водород, сера, азот и часто  фосфор. Довольно много белка содержат в семена масличных культур и  сои.
     Белки по своему составу делятся на простые  и сложные. Белки состоят из аминокислот. В клетках растений и животных аминокислоты это продукты обмена белковых веществ. Из разного типа белковых веществ  выделены и изучены более двух десятков аминокислот. Они все принадлежат  к классу амфотерных электролитов и  обладают свойствами оснований и  кислот. Аминокислоты, как правило, являются производными сложных жирных кислот, у которых есть замещение  одного из атомов водорода на группу NH2.
     Некоторые аминокислоты, необходимые для организма  человека, синтезируется самим организмом. Но существует 10 незаменимых аминокислот, их организм синтезировать самостоятельно не может. Белки, у которых существует необходимое количество этих аминокислот, называют полноценными. Аминокислотами этого ряда, как правило, богаты белки  животного происхождения. Только белки  некоторых растений (к примеру, семян  бобовых) приближаются к животным по аминокислотному составу.
     В последнее время серьезное внимание аминокислотам уделяют за их биологическую  активность, эту способность использует в лечении заболеваний. Отдельные  аминокислоты, у примеру метионин и глютаминовую кислоту, часто применяют  в медицине.
     Протеиды (сложные белки) – это соединение белка с веществом небелкового  происхождения. Этим веществом в  липопротеидах являются жироподобные вещества - липоиды, в нуклеопротеидах - нуклеиновая кислота, которая играет важную роль в разных проявлениях  деятельности организма, в том числе  наследственности, в глюкопротеидах - какой-либо высокомолекулярный углевод.
     В процессе гидролиза нуклеиновых  кислот освобождаются пиримидиновые  и пуриновые основания. В организме  животных и растений из пуриновых  оснований синтезируется ряд  веществ и в том числе мочевая  кислота - конечное вещество пуринового обмена у человека; у отдельных  растений образуются кофеин (в кофейных плодах и листьях чая), теофиллин (в чае), теобромин (в плодах какао), ксантин (в ячмене, рисе, сое, сахарной свекле, фасоли и др.), вернин (в семенах  арахиса и тыквы, в проростках ячменя, и др.), урацил (в пшенице) и т. д.
     Белки растений беднее белков животного происхождения  по содержанию незаменимых аминокислот, особенно лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному  составу наиболее близки белкам животных.
     У растений аминокислоты входят в состав фитогормонов.
     Специфические ферменты, регулирующие биосинтез аминокислот, широко распространены у бактерий; они с определенной глубиной изучены  у Escherichia coli. Salmonella typhimurium, Bacillus subtilis и прочие. У грибов, на аминокислотное лимитирование, отмечается некоординированное, параллельное возрастания уровня ферментов, катализирующих реакции биосинтеза различных аминокислот. Этот « общий контроль биосинтеза аминокислот » был также назван « метаболическим интерблоком », или « перекрестнопутевой регуляцией », впервые выявленной у Neurospora crassa в 1965 году М. Карсиотисом и сотрудниками, а позднее - у Saccharomyces cerevisiae, Aspergillus nidulas и других грибов.
     В гиперпродукции отдельных аминокислот  культурами Escherichia coli, Serratia marcescens и другие важную роль играют Feedak - репрессия, например, при биосинтезе ароматических аминокислот на последних стадиях.
     В любом живом организме аминокислоты расходуются прежде всего на биосинтез  первичных метаолитов - ферментных и неферментных белков. Следовательно, кроме биосинтеза аминокислот de novo, возможен другой путь их получения, а именно - из гидролизатов соответствующих белков (триптофан разрушается при кислотном гидролизе ), в том числе из нативной биомассы микробных клеток.
     Природные аминокислоты являются, как правило, оптически активными L - и D - формами, которые трудно разделить. Вот почему микробный синтез с помощью коринебактерий и некоторых других микробов является ныне основным и экономически выгодным. Первое место здесь по праву занимает Япония, где лишь глутаминовой кислоты изготавливается свыше 100 тысяч тонн в год; большинство природных незаменимых аминокислот производит фирма «Такеда». С. Киношита, впервые в 50-е годы открывший и доказавший перспективность микробного синтеза, уже 1963 году признавал: «Мало сомнения в том, что недалеко то время, когда с помощью микроорганизмов будет возможно производить все известные аминокислоты». Это время наступило уже к 70 -м годам. Получены микробы - суперпродуценты из родов Brevibacterium, Corynebacterium, Micrococcus и другие, с помощью которых освоено крупнотоннажное производство не только глутамата, но и L - лизина, L - валина, L - гистидина и других. При суперпродукции уровень экспрессии клонированного гена выражается в синтезе специфического белка в количестве 2 % от всех растворимых белков клетки - хозяина. В настоящее время имеются продуценты, у которых количество синтезируемого специфического белка достигает 10-15% (здесь важнейшую роль играют многокопийные плазмиды, несущее встроенный гены). Генно - инженерными методами во ВНИИ генетики и селекции промышленных микроорганизмов ( Москва ) был получен штамм Escherichia coli, обладающий сверхпродукцией L - треонина (30 г / л за 40 часов ферментации ).
     В растениях белковые вещества играют огромную роль,  поскольку они  составляют основную массу протоплазмы.
     Аминокислоты  синтезируются в результате аминирования, приводящего к образованию глутаминовой кислоты, или в процессе переаминирования, в котором аминогруппа переносится  от аминокислоты на кетокислоту, превращая  ее в другую аминокислоту. В конечном счете эти органические вещества возвращаются в почву, завершая цикл азота.
     Характерной особенностью растений является способность  к синтезу всех входящих в состав белков аминокислот непосредственно  за счет неорганических азотистых соединений - аммиака и нитратов.
     Свободный аммиак ядовит для растений, поэтому  растения сразу используют его на синтез аминокислот. Нитраты же могут  накапливаться в тканях растений и в довольно больших количествах. Нитраты, прежде, чем вступить во взаимодействие с углеводами, подвергаются восстановлению до нитритов, а затем до аммиака. Промежуточным продуктом при  этом является гидроксиламин.
     Схема восстановления нитратов до аммиака:
     НNO3 ® НNO2 ® (НNO2) 2 ® NH2OH ® NH3
     гипонитрит  гидроксиламин
     Этот  процесс имеет универсальное  значение. Аммиак, либо образовавшийся из нитритов, либо поглощенный, немедленно вступает в реакцию с кетокислотами, образуя аминокислоты. Прямое аминирование кетокислот аммиаком - общий способ построения аминокислот. Это основной путь синтеза аминокислот. Протекание этих реакций - процесс обратимый, так как разложение амсинокислот (например при прорастании семян) или дезаминирование, протекающее по окислительному типу, заканчивается образованием кетокислоты и аммиака.
     Процесс идет в две стадии:
     Образование иминокислоты:
     NH3 + CH3COCOOH U CH3C=NHCOOH + H2O
     пировиноградная аланиндегидрогеназа иминокислота кислота
     Образование аминокислоты:
     CH3C=NHCOOH + 2Н+ U СН3СНNН2СООН
     НАД. Н2 аланин
     Образование аминокислот может также происходить  в результате ферментативного превращения  одной аминокислоты в другую, например:
     орнитин U пролин U глютаминовая кислота
     Биосинтез белка - один из сложнейших процессов в клетке. Он осуществляется в рибосомах, важным компонентом которых является магний, который составляет до 2,5% от сухого веса и поддерживает активную структуру рибосом. В биосинтезе белка задействована информационная система - ядерная ДНК ® информационная РНК® рибосомальная (матричная) РНК - и большое количество АТФ, так как это процесс эндэрготический, при котором потребляется большое количество энергии.
     Аминокислоты, синтезирующиеся в клетке, активируются своими специфическими ферментами и  с помощью транспортных РНК переносятся  к рибосоме, где собственно и происходит процесс построения первичной цепочки  любого пептида. Транспортная РНК имеет  антикодон, который должен соответствовать  кодону матричной РНК для того, чтобы аминокислота отсоединилась  от т-РНК и встроилась в пептид.
     Диссимиляция  белка начинается с его гидролитического расщепления, происходящего под воздействием протеолитических ферментов и сопровождающегося образованием свободных аминокислот. Этот процесс активно происходит при прорастании семян, при этом образующиеся аминокислоты идут на построение тканей проростка. Важнейшим этапом диссимиляции аминокислот является их дезаминирование с образованием свободного аммиака.
     Окислительное дезаминирование (с образованием кетокислоты и аммиака) является процессом, обратным синтезу аминокислот, и происходит через образование иминокислоты. Именно этот процесс происходит при брожении, в частности, при спиртовом брожении, когда используются натуральные продукты (зерно, сахарная свекла), имеющие в своем составе белки. При брожении из белков образуются в результате дезаминирования кетокислоты, которые и придают специфический неприятный запах и вкус бродильной жидкости и называются "сивушными маслами".
     Разложение  белков может также проходить  по механизмам восстановительного дезаминирования  и гидролитического дезаминирования.
     Восстановительное дезаминирование является путем, соединяющим метаболизм белков и липидов:
     RCHNH2COOH + 2H+ U RCH2COOH + NH3
     Гидролитическое дезаминирование является путем, соединяющим метаболизм белков и углеводов:
     СООНСН2СНNH2COOH + HOH (H2O) U COOHCOCH2COOH + NH3 + 2H+
     аспарагиновая кислота щавелевоуксусная кислота
     Водород, отнятый у аминокислоты дегидрогеназой, передается хинону, который превращается в полифенол, а затем опять  окисляется до воды и хинона:
     + + хинон U полифенол + О U Н2О + хинон
     Дезаминирование аминокислот является основным способом превращения азотистых веществ  в безазотистые соединения, которые  могут быть затем использованы для  дальнейшей переработки в углеводы и жиры.
     Аммиак  либо вступает в реакцию аминирования и образует с кетокислотами новые  аминокислоты, либо связывается с  органическими кислотами, образуя  аммиачные соли (особенно у кислых растений - щавеля, ревеня). У большинства растений обезвреживание аммиака происходит путем образования амидов - аспарагина и глютамина (т. е. амидов аспарагиновой и глютаминовой аминокислот).
     Физиологическая роль амидов заключается в:
     обезвреживании (связывании) аммиака,
     создании  резерва диаминодикарбоновых аминокислот, необходимых для ферментативного переаминирования,
     предохранении от окисления дикарбоновых аминокислот.
     Синтез  амидов проходит по схеме:
     Синтез  аспарагиновой или глютаминовой кислот,
     Аминирование  аспарагиновой или глютаминовой кислот в следующем порядке:
     а). АТФ + глютаминсинтетаза ® глютаминсинтетазафосфат + АДФ,
     б). глютаминсинтетазафосфат + НООС-СН2СН2СНNH2СООН U
     РООС-СН2СН2СНNH2СООН + глютаминсинтетаза
     в). РООС-СН2СН2СНNH2СООН + NH3 U NH2-CO-СН2СН2СНNH2СООН + Н3РО4
     глютамин
     Кроме дезаминирования при диссимиляции аминокислот важную роль играет и  процесс декарбоксилирования, сопровождающийся образованием углекислого газа и аминов. Амины либо вступают в реакции синтеза новых аминокислот, либо появляются при гнилостных распадах белков и входят в круговорот веществ уже в качестве питания для других организмов. Ферменты, определяющие этот процесс, называются декарбоксилазами.
     Особенно  легко амины используются растением  для синтеза алкалоидов. Алкалоиды образуются из аминов путем выделения аммиака и образования соответствующего азотистого гетероцикла. Кроме того, амины могут подвергаться дальнейшему окислению, образуя аммиак и альдегид. При этом альдегид снова вступает во взаимодействие другими аминами и карбонильными соединениями, образуя алкалоиды.
     Кроме образования алкалоидов одним из путей дальнейшего превращения  аминов является их метилирование, проходящее с помощью метилтрансфераз. С помощью этого процесса происходит, например, образование никотина в табаке, холина, который играет важную роль в метаболизме клетки, являясь частью фосфатидов, или встречается в свободном виде.
     Метилированию могут подвергаться не только амины, но и аминокислоты, в результате образуются бетаины, которые затрудняют кристаллизацию сахара.
     Белковый  и аминокислотный обмен тесно  связан с обменом витаминов, так  как некоторые из них являются составной частью активных групп  ферментов, катализирующих превращения  аминокислот. Кроме того, некоторые  витамины образуются из аминокислот, например, никотиновая кислота из триптофана. Из ряда аминокислот образуются также  гормоны роста типа ауксина, b-индолилуксусной кислоты.
     В растении метаболизм азота начинается процессом гидролитического и окислительного распада белков, образованием аминокислот и амидов, которые поступают из эндосперма или семядолей в росток и служат в нем исходным материалом для синтеза белков протоплазмы. Когда росток начинает ассимилировать углекислый газ, главными местами новообразования белков становятся лист и корень. По мере развития растения начинается перетекание аминокислот и белков из листьев к соцветиям и плодам, а, следовательно, к семенам.
 


2.  D-аминокислоты в живых организмах

 
 
     Оптические  изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.
     С развитием следового аминокислотного  анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.
     В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.
     Сходным образом образуются пептидные антибиотики  бактериального происхождения, действующие  против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.
     Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путем нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.
     Белки выполняют в организме множество  жизненно важных функций.
     Структурную функцию выполняет, например, белок  кератин, из которого состоят шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В зависимости от числа поперечных сшивок, скрепляющих белковые молекулы, кератиновые структуры бывают довольно мягкими и гибкими (волосы), а бывают чрезвычайно жесткими и прочными (панцирь черепахи).
     В сухожилиях содержится белок коллаген, его фибриллы почти не поддаются  растяжению. Благодаря этому мышечное усилие передается костям, к которым  крепятся мышцы. При кипячении в  воде коллаген образует желатину, часто  применяющуюся для приготовления  студней и желе. Белок эластин, наоборот, не слишком прочен, но очень  эластичен, он содержится в стенках  сосудов, легко растягивающихся  при увеличении давления.
     Белки выполняют структурную функцию  не только на организменном, но и на клеточном уровне – в любой  эукариотической клетке есть состоящий  из белков внутренний цитоскелет. Различают  три различных цитоскелетных  системы: микротрубочки, микрофиламенты и промежуточные филаменты.
     Микротрубочки представляют собой трубчатые образования, состоящие из белка тубулина. По ним, как по рельсам, движутся органеллы  от одного участка клетки к другому (другие белки прикрепляют органеллы  к наружной стороне «трубы» и  обеспечивают движение). Во время митоза они обеспечивают расхождение хромосом к полюсам клетки.
     
     Рис. 1. Слева – строение микротрубочки, справа – цитоскелет, образованный микротрубочками, в клетке соединительной ткани – фибробласте. Микротрубочки  окрашены зеленым, ядро – голубым 

     Микрофиламенты  состоят из белка актина. Они образуют сплошную сеть под наружной мембраной  клетки, придавая ей упругость и  прочность. Пучки микрофиламентов  образуются на переднем конце движущейся амебы (и любой клетки с амебоидным движением), именно они выпячивают ложноножку (псевдоподию). 

     
     Рис. 2. Слева – строение микрофиламента, справа – цитоскелет, образованный микрофиламентами, в фибробласте. Микрофиламенты окрашены желтым
     Промежуточные филаменты в разных клетках состоят  из различных белков. В эпителиальных  клетках они состоят из кератина, так что волосы представляют собой  остатки мертвых ороговевших  клеток. По-видимому, эти филаменты  просто придают механическую прочность  клетке.
     Катализатор – это вещество, которое ускоряет реакцию, оставаясь в конце ее неизменным (не расходуясь). Биологические  катализаторы называются ферментами, а вещества, участвующие в самой  реакции, – субстратами. Почти все  ферменты – это белки. В живой  клетке может содержаться около 1000 ферментов.
     Для живой клетки весьма ценны такие  особенности работы ферментов по сравнению с обычными «химическими»  катализаторами, как специфичность, высокая эффективность и регулируемость.
     Обычно  один фермент узнает только «свой» субстрат и ускоряет одну определенную реакцию. Правда, в некоторых случаях  специфичность нужна лишь в определенных пределах – так, многие протеазы расщепляют любую пептидную связь белкового субстрата, они неспецифичны к аминокислотным остаткам, составляющим эту связь. Однако они не расщепляют связи между остатками моносахаридов.
     Большинство ферментов значительно превосходят  по каталитической активности неорганические и простые органические катализаторы. Для эффективной работы небиологических  катализаторов, как правило, нужна  высокая температура, тогда как  в организме человека все ферменты обходятся температурой около 37°С (а  у холоднокровных животных – и  более низкой).
     Еще одно ценное свойство ферментов –  это регулируемость, т.е. способность  «включаться» и «выключаться». Это  относится не ко всем ферментам, некоторые  и не надо регулировать.
     Однако  у ферментов есть и недостатки. Так, они не выдерживают высокой  температуры – теряют свою каталитическую активность из-за денатурации (впрочем, у разных белков различная устойчивость к температурным воздействиям –  у бактерий-термофилов белки нормально  работают при 100 °С).
     Многие  ферменты нуждаются для своей  работы в наличии небольших небелковых соединений – коферментов. Они часто  образуются из витаминов – почти  все витамины группы В являются предшественниками  коферментов. Некоторые коферменты прочно связаны со своими ферментами, тогда как другие легко отделяются от одного белка и присоединяются к другому.
     Некоторые ферменты активны только тогда, когда  связываются с ионами металлов –  магния, марганца, цинка, железа, меди и  др.
     Все известные способы движения живых  организмов основаны на работе соответствующих  белков. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин. В поперечно-полосатых мышцах имеются  пучки актиновых и миозиновых нитей, которые называются тонкими  и толстыми филаментами. При возбуждении  мышцы эти филаменты начинают скользить друг по другу. Толстые  филаменты как бы втягиваются  в пространство между тонкими, в результате чего мышца сокращается (энергию для такого направленного скольжения дает АТФ).
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.