На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


реферат Биохимические свойства аминокислот. Пептидная связь. Липиды, химические свойства

Информация:

Тип работы: реферат. Добавлен: 07.09.2012. Сдан: 2011. Страниц: 4. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Аннотация 

     В данной работе исследованы биохимические свойства аминокислот; рассмотрена пептидная связь; выявлены химические свойства липидов. 
 
 
 
 
 

      Служебная информация
    Тема: Биохимические свойства аминокислот. Пептидная связь. Липиды, химические свойства.
    Дисциплина: Биохимия.
    ВУЗ: РИНХ.
    Кол-во листов: 16 листов.
    Дата написания: 29.09.2009.
    Исполнитель: Наталья.
 

    СОДЕРЖАНИЕ 

 

    ВВЕДЕНИЕ
     Биоорганическая химия - наука, изучающая вещества, лежащие  в основе процессов жизнедеятельности, основные объекты биоорганической химии - биополимеры (белки и пептиды, аминокислоты, нуклеиновые кислоты и нуклеотиды, липиды, полисахариды и т.д.).
     Из  этого сопоставления становится очевидным, сколь важно для развития современной биологии изучение биохимических свойств аминокислот, пептидной связи, липидов и их химических свойств.
     Поэтому цель контрольной работы заключается в изучении основ биохимии и решении следующих задач:
     - исследование биохимических свойств аминокислот;
     - рассмотрении пептидной связи;
     - выявлении химических свойств липидов.
 

    1. Биохимические свойства аминокислот
     Аминокислоты  могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.
     Цвиттерионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
     Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттерионе.
     Важной  особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.
     Изоэлектрической  точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
     Аминокислоты  обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
     Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы или "строительные кирпичики", образующие белки.
     Аминокислоты  на 16% состоят из азота, это является основным химическим отличием от двух других важнейших элементов питания - углеводов и жиров.1
     Важность  аминокислот для организма определяется той огромной ролью, которую играют белки во всех процессах жизнедеятельности.
     Любой живой организм от самых крупных  животных до крошечного микроба состоит  из белков.
     Разнообразные формы белков принимают участие  во всех процессах, происходящих в живых организмах.
     В теле человека из белков формируются  мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей.
     Ферменты  и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме может привести к нарушению водного баланса, что вызывает отеки.
     Каждый  белок в организме уникален и  существует для специальных целей. Белки не являются взаимозаменяемыми. Они синтезируются в организме  из аминокислот, которые образуются в результате расщепления белков, находящихся в пищевых продуктах.
     Таким образом, именно аминокислоты, а не сами белки являются наиболее ценными  элементами питания.
     Помимо  того, что аминокислоты образуют белки, входящие в состав тканей и органов человеческого организма, некоторые из них выполняют роль нейромедиаторов (нейротрансмиттеров) или являются их предшественниками.
     Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной  клетки на другую.
     Таким образом, некоторые аминокислоты необходимы для нормальной работы головного  мозга.
     Аминокислоты  способствуют тому, что витамины и  минералы адекватно выполняют свои функции. Некоторые аминокислоты непосредственно  снабжают энергией мышечную ткань.
     Существует около 28 аминокислот.
     В организме человека многие из них  синтезируются в печени.
     Однако  некоторые из них не могут быть синтезированы в организме, поэтому  человек обязательно должен получать их с пищей.
     К таким незаменимым аминокислотам  относятся - гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.
     Аминокислоты, которые синтезируются в печени, включают аланин, аргинин, аспарагин, аспартовую кислоту, цитруллин, цистерн, гамма-аминомасляную  кислоту, глютамовую кислоту, глютамин, глицин, орнитин, пролин, серин, таурин, тирозин.2
     Процесс синтеза белков постоянно идет в  организме.
     В случае, когда хоть одна незаменимая  аминокислота отсутствует, образование  белков приостанавливается. Это может  привести к самым различным серьезным проблемам.
     В настоящее время можно получать незаменимые и заменимые аминокислоты в виде биологически активных пищевых  добавок. Это особенно важно при  различных заболеваниях и при  применении редукционных диет. Вегетарианцам необходимы такие добавки, содержащие незаменимые аминокислоты, чтобы организм получал все необходимое для нормального синтеза белков. Имеются разные виды биологически активных пищевых добавок, содержащих аминокислоты.
     Аминокислоты  входят в состав некоторых поливитаминов, белковых смесей. Есть в продаже формулы, содержащие комплексы аминокислот или содержащие одну или две аминокислоты. Большинство этих аминокислот получены из белков животного или растительного происхождения, а также дрожжевых протеинов. Кристаллические несвязанные аминокислоты получены в основном из белков растительного происхождения. При выборе добавки, содержащей аминокислоты, предпочтение следует отдавать продуктам, содержащим L-кристаллические аминокислоты, стандартизированные по Американской Фармакопее (USP). Большинство аминокислот существует в виде двух форм, химическая структура одной является зеркальным отображением другой. Они называются D- и L-формами, например D-цистин и L-цистин.  
D означает dextra (правая на латыни), а L - levo (соответственно, левая). Эти термины обозначают направление вращения спирали, являющейся химической структурой данной молекулы. Белки животных и растительных организмов созданы в основном L-формами аминокислот (за исключением фенилаланина, который представлен D, L формами).

     Свободные, или несвязанные, аминокислоты представляют собой наиболее чистую форму.

2. Пептидная связь

     Главными структурными единицами белков и пептидов являются остатки аминокислот, связанные карбоксамидной пептидной связью между ?-карбоксильной и ?-аминогруппой.3
     А. Пептидный синтез
     В клетках пептиды и белки синтезируются  в процессе трансляции на рибосомах. При химическом синтезе пептидов следует помнить, что целевой продукт образуется с высоким выходом лишь при условии, что функциональные группы, не участвующие в реакции, заблокированы защитными группировками (X,Y). В противном случае в приведенном примере наряду с целевым дипептидом AIa-Gly должны образовываться Gly-Ala, Gly-Gly и Ala-Ala. Кроме того, необходимо активировать карбоксильную группу (Z), что облегчает нуклеофильное присоединение по аминогруппе. В настоящее время пептиды с определенной аминокислотной последовательностью получают с помощью автоматических пептидных синтезаторов.
     Б. Мезомерия пептидной связи
     Как всякая карбоксамидная связь, пептидная связь стабилизирована за счет мезомерии (резонансно стабилизирована) и поэтому является практически плоской (планарной). Вращение вокруг связи C-N требует больших затрат энергии и, следовательно, затруднено.
     В. Номенклатура пептидов
     Пептидная цепь имеет одно направление и два разных конца — N-конец, несущий свободную аминогруппу первой аминокислоты, и С-конец, несущий карбоксильную группу последней аминокислоты. В белках и пептидах аминокислотные остатки связаны в цепочку последовательно. Для того чтобы назвать конкретный пептид, достаточно перечислить (начиная с N-конца) последовательность входящих в его состав аминокислотных остатков в трехбуквенном или однобуквенном коде. Например, аминокислотная последовательность пептидного гормона ангиотензина читается следующим образом: Asp-Аrg-Vаl-Туr-Ile-His-Pro-Phe или соответственно DRVYIHPF.
     Г. Конформация полипептидной цепи
     Каждый  аминокислотный остаток, за исключением  концевых, принимает участие в  образовании двух пептидных связей (с предыдущим и последующим фрагментами). Поскольку вращение вокруг связи C—N затруднено, повороты возможны только вокруг связей N--C? и C?--C. Такие повороты измеряются двугранными углами ? и ?. Угол ? характеризует поворот вокруг связи N---C?, а следовательно, положение предшествующей пептидной связи; угол ? характеризует поворот вокруг связи С?—С, т. е. положение последующей связи.
     Для каждого конкретного аминокислотного  остатка ввиду стерических ограничений  разрешены только определенные комбинации углов вращения ? и ?. Для наглядности информацию о связи между углами ? и ? в каждом пептидном звене представляют графически с помощью ?/?-карты (1). На карте видно, что большинство комбинаций двугранных углов оказываются запрещенными. Так, например, при комбинации ? = 0о / ? = 180о (4) атомы кислорода карбонильных групп должны сблизиться на расстояние 115 пм, что намного меньше, чем сумма вандерваальсовых радиусов двух атомов. Аналогичным образом, при комбинации ? = 180о / ? = 0о (5) происходит наложение водородных атомов двух ??-групп. Поэтому для углов ? и ? остаются разрешенными сочетания, лежащие в пределах дискретных областей (2, 3). В эти разрешенные области попадают все приведенные на последующей схеме вторичные структуры.
     Конформационные карты построены на основе модельных экспериментов с небольшими пептидами. Однако конформационные параметры большинства аминокислотных остатков в белках также попадают в разрешенные области карты. На карте 1 черными точками показаны пары углов ? и ? в небольшом белке инсулине.
Схема 1. Липидная связь

3. Липиды, химические  свойства

     Липиды — природные органические соединения, многие из которых являются эфирами жирных кислот и спиртов. Общими свойствами липидов являются их гидрофобность и нерастворимость в воде, но все они по-разному растворяются в органических растворителях — эфире, бензине, хлороформе, ацетоне и др.
     Из  липидов выделяют жиры, высокомолекулярные кислоты и липоиды.4
     Жиры. Обладают высокой энергетической ценностью  — 1 г жира при окислении выделяет 9,0 ккал (37,7 кДж), активно участвуют в пластических процессах, входя в состав оболочек живых клеток и других структур, а также откладываются в тканях организма. Они являются источником необходимых витаминов и других биологически активных веществ.
     По  химическому составу жиры представляют собой смесь сложных эфиров трехатомного спирта глицерина С3Н5(ОН)3 и жирных кислот. В состав жиров входят остатки жирных кислот предельных (насыщенных) и непредельных (ненасыщенных). Жиры разного происхождения отличаются друг от друга составом жирных кислот. Все жирные кислоты, входящие в состав жиров, содержат четное число атомов углерода — от 14 до 22, но чаще 16 и 18. Растительные жиры остаются жидкими при температуре, близкой к 0 °С, так как содержат значительное количество непредельных жирных кислот.
     Насыщенные  жирные кислоты — пальмитиновая (С15Н31СООН), стеариновая (С11Н35СООН), миристиновая (С13Н27СООН). Эти кислоты используются в основном как энергетический материал, содержатся в наибольших количествах и в животных жирах, что определяет высокую температуру плавления (50—60 °С) и твердое состояние этих жиров.
     Ненасыщенные  жирные кислоты подразделяют на мононенасыщенные (содержат одну ненасыщенную водородную) и полиненасыщенные (несколько связей). Основной представитель мононенасыщенных жирных кислот — олеиновая кислота (С18Н3402).
     К полиненасыщенным жирным кислотам относят  линолевую (С18Н3204) с двумя двойными связями; линоленовую (С18Н30О2) с тремя двойными связями и арахидоновую (С20Н32
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.