На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


Лекции Митохондриальное окисление

Информация:

Тип работы: Лекции. Добавлен: 14.09.2012. Сдан: 2011. Страниц: 23. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


МИТОХОНДРИАЛЬНОЕ  ОКИСЛЕНИЕ (МтО).
      Система митохондриального окисления - мультиферментная система, постепенно транспортирующая протоны и электроны на кислород с образованием молекулы воды.
      Все ферменты митохондриального окисления  встроены во внутреннюю мембрану митохондрий. Только первый переносчик протонов и электронов - никотинамидная   дегидрогеназа расположена в матриксе митохондрии. Этот фермент отнимает водород от субстрата и передает его следующему переносчику. Полный комплекс таких ферментов образует "дыхательный ансамбль" («дыхательную цепь»), в пределах которого атомы водорода отнимаются от субстрата, затем передаются последовательно от одного переносчика к другому, и, наконец, передаются на кислород воздуха с образованием воды.
      Существует  строгая последовательность работы каждого звена в цепочке   переносчиков. Эта последовательность определяется величиной РЕДОКС-ПОТЕНЦИАЛА (ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНОГО ПОТЕНЦИАЛА, сокращенно - ОВП) каждого звена. ОВП - это химическая характеристика способности вещества принимать и удерживать электроны. Выражается в вольтах (V). Вещества с положительным ОВП окисляют водород (отнимают от него электроны), вещества с отрицательным ОВП окисляются самим водородом. Самый низкий ОВП имеет начальное звено цепи, самый высокий - у кислорода, расположенного в конце цепочки переносчиков. Таким образом, передача водорода  идет от более низкого к более высокому ОВП. Перенос водорода и электронов возможен только в одном направлении - в порядке возрастания их ОВП: от -0.32V у никотинамидных дегидрогеназ (первого компонента главной цепи МтО) до 0.82V у О2, обладающего самым высоким редокс-потенциалом. 
      На  одной из стадий происходит разделение атомов водорода на Н+ и электроны. Протоны остаются временно в окружающей среде, а электроны идут дальше по цепи и в ее конце используются для активации О2. Кислород является конечным акцептором электронов.
O2 + 4e -----> 2O-2 (полное восстановление кислорода)
      Все реакции, происходящие в дыхательной  цепи, сопряжены. Переносчики водорода и электронов расположены в строгом порядке, в соответствии с величиной их редокс-потенциала.
      В настоящее время  различают три  варианта дыхательных  цепей: 1)
      ГЛАВНАЯ (ПОЛНАЯ) ЦЕПЬ
      УКОРОЧЕННАЯ (СОКРАЩЕННАЯ) ЦЕПЬ
      МАКСИМАЛЬНО УКОРОЧЕННАЯ (МАКСИМАЛЬНО СОКРАЩЕННАЯ) ЦЕПЬ.
 
    Сначала разберем их строение на примере главной  дыхательной цепи.
      ГЛАВНАЯ ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
Главная дыхательная цепь - это три мультиферментных комплекса, встроенных во внутреннюю мембрану митохондрии. Обозначаются они латинскими цифрами – I, III и IV.

СХЕМА ГЛАВНОЙ (ПОЛНОЙ) ДЫХАТЕЛЬНОЙ  ЦЕПИ

МИТОХОНДРИАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ

      Комплекс  I – НАДН-KoQ-редуктаза, комплекс III – KoQH2-редуктаза, комплекс IV – цитохромоксидаза. Есть еще комплекс II – сукцинат-KoQ-редуктаза, но он существует отдельно от остальных комплексов и не входит в состав главной цепи.
Эти комплексы  транспортируют водород от никотинамидных дегидрогеназ на кислород воздуха, в результате чего создается электрохимический градиент концентраций протонов - DmH+. Он возникает на внутренней мембране митохондрий между матриксом и межмембранным пространством. Его составляют два основных фактора:
    Электрический мембранный потенциал Dy.
    Градиент pH (осмотический или химический градиент).
DmH+=Dy-k?DpH
      DmH+ - положительная величина. Его можно выразить как в вольтах (V), так и в единицах энергии (кДж/моль). Изменение значения pH на одну единицу соответствует 0,06V или 5,7 кДж/моль.
      Энергия DmH+ используется для следующих процессов:
      Синтез АТФ.
      Получение тепла (особенно важно для бурого жира и для мышечной ткани птиц).
      Выполнение осмотической работы (транспорт фосфата в матрикс митохондрии).
      Мышечная работа (в некоторых случаях).
    Для человека наиболее важен синтез АТФ.
      В полной цепи при окислении субстрата  два атома водорода переносятся  на НАД – кофермент никотинамидных дегидрогеназ. 

      Как видно из приведенной схемы, в  полной цепи при передаче двух атомов водорода на кислород воздуха, в межмембранном пространстве оказываются 10 протонов, перенесенных сюда из матрикса.
      Все переносчики встроены во внутреннюю мембрану митохондрий, кроме никотинамидных дегидрогенказ. Они составляют дыхательный ансамбль, тысячи таких ансамблей существуют в митохондрии и потребляют 90-95% кислорода, который используется клеткой. Два атома водорода отнимаются от субстрата и передаются на О2 с образованием Н2О. Разность потенциалов на двух концах полной цепи составляет 1.14V.
НИКОТИНАМИДНЫЕ  ДЕГИДРОГЕНАЗЫ (НАДГ)
Небелковая  часть этих ферментов представляет собой динуклеотид: НИКОТИНАМИД-АДЕНИНДИНУКЛЕОТИД (НАД+) или НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИДФОСФАТ (НАДФ+).

      Студенты  обязаны знать формулу НАД(Ф) и  механизм присоединения к нему водорода. НАД(Ф) содержит производное витамина РР - никотинамид. (см. раздел «Витамины»).
      НАД+ и НАДФ+ входят в состав каталитического центра НАДГ. Они являются КОФЕРМЕНТАМИ, так как связаны с белковой частью слабыми типами связей - могут легко диссоциировать. Они присоединяются к белковой части только в момент протекания реакции. Реакция, которую катализируют НАДГ - это реакция окисления субстрата.

Известно  около 150 НАДГ, которые различаются  по строению белковой части (апофермента).
Апоферменты большей части НАДГ способны присоединять или только НАД, или только НАДФ, и лишь немногие способны соединяться  и с тем, и с другим коферментами.  НАДГ, участвующие в митохондриальном окислении, находятся в матриксе митохондрий, в отличие от большинства других участников дыхательной цепи, которые встроены во внутреннюю мембрану. НАДГ можно встретить и в цитоплазме клеток. Мембрана митохондрий непроницаема для НАД(Ф), поэтому митохондриальный и цитоплазматический НАД(Ф) никогда не смешиваются. В митохондриях содержится очень много НАД и почти нет НАДФ, а в цитоплазме - наоборот - очень много НАДФ и почти нет НАД.
      Из  матрикса митохондриальный НАД?Н2 отдает два атома водорода на «комплекс I», встроенный во внутреннюю мембрану митохондрий. 

КОМПЛЕКС  I
      В составе комплекса находится 26 полипептидных  цепей общей массой 800 кДа. Комплекс содержит следующие небелковые компоненты: Флавинмононуклеотид (ФМН), 5 центров FeS (железо-серные центры): FeS1a, FeS1b FeS2, FeS3, FeS4.
      В транспорте водорода по дыхательной  цепи в этом комплексе принимает  участие ФМН.

 

      Одновременно  с протонами транспортируются и  электроны. Наибольшие перепады редокс-потенциала наблюдаются между железо-серными белками, расположенными в следующем порядке:
ФМН?FeS1a?FeS1b?FeS3?FeS4?FeS2
      Комплекс  I – интегральный белковый комплекс. Используя энергию, выделяющуюся при переносе электронов по дыхательной цепи, он транспортирует 4 протона из матрикса в межмембранное пространство – комплекс I работает как протонный генератор. Точный механизм этого транспорта до сих пор неизвестен.
      Далее комплекс I восстанавливает промежуточный переносчик KoQ (убихинон).
 
Это жирорастворимое низкомолекулярное вещество, содержащее длинную изопреновую цепь, не имеет белковой части. КоQ принимает водород от комплекса I. Образовавшийся КоQH2 отдает водород на комплекс III. 

КОМПЛЕКС III.
      В своем составе содержит цитохромы  – сложные белки, содержащие небелковый компонент - простетическую группу, сходню по строению с небелковой частью гемоглобина – гемом.
      1) Цитохромы b, имеющие в своем составе два типа простетических групп тетрапиррольной структуры - «гем». Известно два гема цитохромов: be, обладающий низким окислительно-восстановительным потенциалом и bh  с высоким окислительно-восстановительным потенциалом. Строение простетической группы цитохромов  группы b, похожей на гем белка гемоглобина, представлено на рисунке. Его необходимо выучить.
        2)FeSIII – железо-серный кластер.
    Цитохром С1. Имеет в своем составе особый гем типа «с».
    Друг  от друга цитохромы могут отличаться:
      Строением белковой части;
      Значением окислительно-восстановительного потенциала;
      Строением радикалов, расположенных по периферии гема;
      Присоединением гема к белковой части – в некоторых случаях гем присоединен к ней ковалентной связью за счет радикалов цистеина, что характерно для цитохромов c1 и c.
От двух атомов водорода, которые переносятся на комплекс III от KoQ, дальше по цепи транспортируются только электроны, два протона (H+)комплекс III выбрасывает в межмембранное пространство вместе с еще одной парой протонов, которые подхватываются комплексом из матрикса. Таким образом, комплекс  III в сумме выбрасывает в межмембранное пространство 4 протона. Поэтому комплекс III, как и комплекс I, является протонным генератором, и целью его работы также является создание DmH+. 

    КОМПЛЕКС IV.
      Комплекс  IV называется цитохромоксидазой. Он способен захватывать из матрикса 4 протона. Два из них он отправляет в межмембранное пространство, а остальные передает на образование воды. 

      Благодаря многоступенчатой передаче энергия  в дыхательной цепи выделяется не мгновенно, а постепенно (маленькими порциями) при каждой реакции переноса. Эти порции энергии не одинаковы по величине. Их величина определяется разницей между ОВП двух соседних переносчиков. Если эта разница небольшая, то энергии выделяется мало - она рассеивается в виде тепла. Но на нескольких стадиях ее достаточно, чтобы синтезировать макроэргические связи в молекуле АТФ. Такими стадиями являются:
    НАД/ФАД - разность потенциалов 0.25V.
    Цитохромы b/cc1 - 0.18V
    aa3/O-2 - 0.53V.
   Значит, на каждую пару атомов водорода, отнятых  от субстрата, возможен синтез 3-х молекул АТФ.
АДФ + Ф + ЭНЕРГИЯ -------> АТФ + Н2О
      Макроэргическая связь - это такая ковалентная  связь, при гидролизе которой  выделяется не менее 30 кДж/моль энергии. Эта связь обозначается знаком ~.
      Синтез  АТФ за счет энергии, которая выделяется в системе МтО, называется ОКИСЛИТЕЛЬНЫМ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕМ. Основная роль АТФ - обеспечение энергией процесса синтеза АТФ.
      Для оценки эффективности работы системы  МтО при окислении вычисляют КОЭФФИЦИЕНТ P/O. Он показывает, сколько молекул неорганического фосфата присоединилось к АДФ в расчете на один атом кислорода.
Для главной (полная) цепи Р/О=3 (10H+/2H+(затраты на освобождение АТФ из комплекса с ферментом) + 1H+ (затраты на транспорт фосфата)) = 3,3 (округляют до 3-х)), коэффициент полезного действия системы - 65%, для укороченной P/O=2 (6H+/2H+(затраты на освобождение АТФ из комплекса с ферментом) + 1H+ (затраты на транспорт фосфата)) = 2, для максимально укороченной  P/O=1 (4H+/2H+(затраты на освобождение АТФ из комплекса с ферментом) + 1H+ (затраты на транспорт фосфата)) = 1.
      Система МтО потребляет 90% кислорода, поступающего в клетку. При этом в сутки образуется 62 килограмма АТФ. Но в клетках организма содержится всего 20-30 граммов АТФ. Поэтому молекула АТФ в сутки гидролизуется и снова синтезируется в среднем 2500 раз (средняя продолжительность жизни молекулы АТФ - полминуты). 

ОСНОВНЫЕ  ПРОЦЕССЫ, ДЛЯ КОТОРЫХ  ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ЭНЕРГИЯ  АТФ:
1. Синтез различных веществ.
2. Активный транспорт (транспорт веществ через мембрану против градиента их концентраций). 30% от общего количества расходуемого АТФ приходится на Na++-АТФазу.
3. Механическое движение (мышечная работа). 

СИНТЕЗ  АТФ.
      Во  внутренней мембране митохондрий расположен интегральный белковый комплекс –  Н+-зависимая АТФ-синтаза seu Н+-зависимая АТФ-аза (два разных названия связаны с полной обратимостью катализируемой реакции), обладающий значительной молекулярной массой – более, чем 500кДа. Состоит из двух субъединиц: FO и F1.
      F1 представляет из себя грибовидный вырост на матриксной поверхности внутренней митохондриальной мембраны, FO же пронизывает эту мембрану насквозь. В толще FO расположен протонный канал, позволяющий протонам возвращаться обратно в матрикс по градиенту их концентраций.
      F1 способна связывать АДФ и фосфат на своей поверхности с образованием АТФ - без затраты энергии, но обязательно в комплексе с ферментом. Энергия необходима лишь для освобождения АТФ из этого комплекса. Эта энергия выделяется в результате тока протонов через протонный канал FO.
      В дыхательной цепи сопряжение абсолютно: ни одно вещество не может окисляться без восстановления другого вещества.
      Но  при синтезе АТФ сопряжение одностороннее: окисление может идти без фосфорилирования, а фосфорилирование без окисления никогда не идёт. Это означает, что система МтО может работать без синтеза АТФ, но АТФ не может быть синтезирована, если не работает система МтО.

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ИНГИБИТОРЫ ТКАНЕВОГО  ДЫХАНИЯ

      К ним относятся вещества, прекращающие работу того или иного комплекса дыхательной цепи.
      Ингибитором комплекса I является яд растительного происхождения РОТЕНОН. Некоторые народности раньше использовали его в рыбной ловле.
      Ингибиторами  комплекса IV являются ЦИАНИДЫ, угарный газ СО, сероводород H2S.

ВЕЩЕСТВА-РАЗОБЩИТЕЛИ  ПРОЦЕССОВ ОКИСЛЕНИЯ  И ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ

      Они не прекращают процессов окисления, но снижают синтез АТФ. Дыхательная цепь работает, а АТФ при этом синтезируется в меньшем количестве, чем в норме. Тогда энергия, получаемая при переносе электронов по цепи МтО, выделяется в виде тепла. Такое состояние, когда происходит окисление субстратов, а фосфорилирование (образование АТФ из АДФ и Ф) не идет, называется РАЗОБЩЕНИЕМ ОКИСЛЕНИЯ И ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ. К такому состоянию может приводить действие веществ-разобщителей:
      2,4-ДИНИТРОФЕНОЛ, открытый в 1944 году Липманом, при введении в организм повышает температуру тела и понижает синтез АТФ. Это вещество, наряду с другими, открытыми позже, пытались использовать для лечения ожирения, но безуспешно.
      Механизм  действия веществ-разобщителей становится понятням только с точки зрения хемиоосмотической  теории.
      Разобщители являются слабыми кислотами, растворимыми в жирах. В межмембранном пространстве они связывают протоны, и затем диффундируют в матрикс, тем самым снижая DmH+.
      Подобным  действием обладает и йодсодержащие  гормоны щитовидной железы – тироксин и трийодтиронин. При состояниях, сопровождающихся гиперфункцией щитовидной железы (например, Базедова болезнь), больным не хватает энергии АТФ: они много едят (нужно большое количество субстратов для окисления), но при этом теряют в весе. Большая часть энергии выделяется в виде тепла.
      Схема цепи митохондриального окисления  не раскрывает механизма образования АТФ путем окислительного фософорилирования. Этот механизм объясняется гипотезой П.Митчелла. 

ТЕОРИЯ  СОПРЯЖЕНИЯ ОКИСЛЕНИЯ  И ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ ПИТЕРА МИТЧЕЛЛА. 

Известно, что через мембрану митохондрии  могут свободно проникать только небольшие незаряженные молекулы, а  также гидрофобные молекулы. Энергия, которая выделяется при переносе электронов по цепи МтО, приводит к  переносу протонов (Н+) из матрикса митохондрии в межмембранное пространство. Поэтому на внутренней мембране митохондрий образуется градиент концентраций протонов: в межмембранном пространстве Н+ становится много, а в матриксе остается мало. Образуется разность потенциалов 0.14V - наружная часть мембраны заряжена положительно, а внутренняя - отрицательно. Накопившиеся в межмембранном пространстве Н+ стремятся выйти обратно в матрикс по градиенту их концентраций, но митохондриальная мембрана для них непроницаема. Единственный обратный путь в матрикс для протонов - через протонный канал фермента АТФ-синтетазы, которая встроена (built-in) во внутреннюю мембрану митохондрий. При движении протонов по этому каналу в матрикс их энергия используется АТФ-синтазой для синтеза АТФ. Синтезируется АТФ в матриксе митохондрий.
      После синтеза АТФ переносится в  цитоплазму путем облегчённой диффузии по градиенту концентраций, поскольку  основные процессы, в которых АТФ  потребляется, протекают в цитоплазме.
      Как происходит транспорт АТФ из митохондрий  в цитоплазму?
      Для этого используется специфический  для АТФ транспортный белок - АТФ/АДФ-транслоказа. Это интегральный белок, локализован во внутренней мембране митохондрий.

Во внутренней мембране митохондрий есть белок-переносчик - АТФ/АТФ-транслоказа, который имеет 2 центра связывания: со стороны матрикса для АТФ, снаружи - для АДФ. При изменении конформации АТФ/АДФ-транслоказы АДФ переносится в матрикс, а АТФ - в межмембранное пространство, а затем - в цитоплазму, где используется.
      Для образования АТФ в матрикс  всё время должен поступать неорганический фосфат (Ф). Для этого во внутренней мембране митохондрий есть транспортная система, которая обеспечивает перенос фосфата в матрикс сопряженно с переносом Н+. Это белок-переносчик, который имеет 2 центра связывания: для Ф и Н+. Ф и Н+ вместе переносятся из межмембранного пространства в матрикс.
      Известны  некоторые вещества, которые способны разобщать процессы окисления и фосфорилирования, приводя тем самым к уменьшению коэффициента р/о. К ним относятся йодсодержащие гормоны щитовидной железы (тироксин, трийодтиронин), а также некоторые ксенобиотики (например, 2,4-динитрофенол). Такие вещества известны под общим названием «РАЗОБЩАЮЩИЕ ЯДЫ». Как действуют вещества-разобщители окисления и фосфорилирования? Они могут образовывать собственные протонные каналы во внутренней мембране митохондрий. Поэтому часть протонов, вместо того, чтобы идти обратно в матрикс по протонному каналу АТФ-синтетазы, уходит туда по каналам веществ-разобщителей. В результате АТФ образуется меньше, и часть энергии выделяется в виде тепла.       

АВТОНОМНАЯ  САМОРЕГУЛЯЦИЯ СИСТЕМЫ  МИТОХОНДРИАЛЬНОГО  ОКИСЛЕНИЯ

      Если  клетка организма находится в  условиях покоя, то АТФ мало используется и накапливается. Поэтому снижается концентрация АДФ и Ф. В этих условиях АТФ-синтетаза уже не получает из цитоплазмы достаточно фосфата и АДФ для синтеза АТФ. Её активность понижается, и скорость движения протонов из межмембранного пространства в матрикс по протонному каналу этого фермента тоже падает. Поэтому сохраняется высокий градиент концентраций протонов на внутренней мембране митохондрий. В этих условиях энергии переноса водорода по цепи митохондриального окисления уже не хватает для выталкивания Н+ из матрикса в межмембранное пространство. Перенос водорода по цепи МтО тормозится и прекращается окисление субстратов.
      Метаболизм  в клетке регулируется отношением АТФ/АДФ. Это отношение характеризует ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ЗАРЯД КЛЕТКИ.

В норме  ЭЗК = 0.85-0.90. Может изменяться от 0 до 1. Высокий ЭЗК тормозит синтез АТФ, и активирует использование АТФ (АТФ-------> АДФ + Ф) 

БИОЛОГИЧЕСКАЯ   РОЛЬ   МИТОХОНДРИАЛЬНОГО  ОКИСЛЕНИЯ
      Главная его функция - обеспечение организма  запасами энергии в форме АТФ.
Именно  митохондрии поставляют клетке большую часть необходимого ей АТФ.
    В сутки синтезируется до 62 кг  АТФ,  хотя одновременно в организме  никогда  не  бывает  больше  30-40  граммов  этого вещества. Т.е.   наблюдается  очень  быстрое  восстановление расходуемых молекул АТФ.
       
        ВАРИАНТЫ ДЫХАТЕЛЬНОЙ  ЦЕПИ. 

    1. ПОЛНАЯ ДЫХАТЕЛЬНАЯ  ЦЕПЬ
    В этой цепи окисляется небольшое  количество субстратов, из которых  главными являются четыре. Коэффициент Р/О=3.
СУБСТРАТЫ НИКОТИНАМИДНЫЕ  ФЕРМЕНТЫ, ИХ ОКИСЛЯЮЩИЕ
изолимонная кислота (изоцитрат) Изоцитратдегидрогеназа
Яблочная  кислота (малат) Малатдегидрогеназа
Глутаминовая  кислота (глутамат) Глутаматдегидрогеназа
бета-гидроксиацил-КоА бета-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназа
 
    Все ферменты полной цепи являются НАД-зависимыми дегидрогеназами. 

    2. СОКРАЩЕННАЯ (УКОРОЧЕННАЯ)  ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
    Известны два субстрата. Главным  из них является сукцинат (янтарная кислота).

      Сукцинатдегидрогеназа – это комплекс II, который в укороченном варианте цепи является начальным звеном окисления. В составе комплекса – простетическая группа ФАД и FeSII. От ФАД.Н2 два атома водорода переносятся на KoQ. Значит, первое звено, которое имеется в полной цепи - исключается. Перепад окислительно-восстановительного потенциала между ФАД и KoQ невелик. Поэтому переноса H+ в межмембранное пространство в этой точке не происходит. DmH также создается, но меньший, чем в полной цепи. Значит, меньше и эффективность фосфорилирования - коэффициент Р/О=2.
      Аналогичным образом окисляется и второй субстрат – ацил-КоА (активная форма любой жирной кислоты):
      
 

3. МАКСИМАЛЬНО СОКРАЩЕННАЯ  (МАКСИМАЛЬНО УКОРОЧЕННАЯ)  ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ.
      Она представлена только цитохромной  частью. Эксперименты показали, что здесь может быть окислен только один субстрат - аскорбиновая кислота, с участием фермента, восстановленные эквиваленты включаются в цепь на уровне цитохрома С цитохромоксидазы (цитохром аа3), но в реальных условиях такого окисления практически не происходит. Образуется вода и 1 молекула АТФ. Коэффициент Р/О=1.
      Возможность такого окисления доказана в эксперименте in vitro. А в живой клетке аскорбиновая кислота обычно используется как донор водорода в системе окисления оксигеназного типа (реакции, катализируемые монооксигеназами: смотрите лекцию «Внемитохондриальное окисление»). Такие реакции с участием витамина «С» особенно важны для формирования белка коллагена, в котором за счет монооксигеназной реакции образуется гидроксипролин.

ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРОВИНОГРАДНОЙ

И a-КЕТОГЛУТАРОВОЙ КИСЛОТ В МИТОХОНДРИЯХ
      Этот  вариант дыхательной цепи удлинен  по сравнению с полной цепью за счет того, что первое звено катализируется не никотинамидным ферментом, а мультиферментным комплексом. Это единая надмолекулярная структура. В состав этого комплекса входят 3 фермента и 5 коферментов. Такой комплекс называется мультиферментным комплексом окислительного декарбоксилирования a-кетокислот, и он окисляет два субстрата:
    1. Пировиноградную кислоту (пируват,  ПВК)
    Окисляется с помощью ферментов  пируватдегидрогеназного комплекса;
    2. a-кетоглутаровую кислоту (a-КГ)
    Окисляется с помощью ферментов a-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса.
    Оба комплекса ферментов работают  одинаково. Они катализируют реакции    окислительного декарбоксилирования соответствующей a-кетокислоты.

ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ  ПИРУВАТА

 
    1-ю реакцию катализирует фермент  ПИРУВАТДЕКАРБОКСИЛАЗА (Е1).
    Простетической группой пируватдекарбоксилазы  является тиаминдифосфат (ТПФ, тиаминпирофосфат, ТДФ) - это активная форма витамина В1. Активная часть ТПФ - тиазоловое кольцо и атом водорода в нем. Для краткости записывают: НС-ТПФ.

      Пируватдекарбоксилаза отщепляет CO2, а оставшаяся оксиэтильная группа присоединяется к ТПФ.
 


2-ю и  3-ю реакцию процесса катализирует  фермент АЦИЛТРАНСФЕРАЗА (Е2). Простетическая группа ацетилтрансферазы - амид липоевой кислоты. Катализирует перенос оксиэтильного остатка на свой собственный кофермент (строение  ЛК  знать описательно по учебнику).  В ее  составе  есть  дисульфидная связь. 

 

      На  этом  этапе  уже  произошло  окисление  оксиэтильного остатка  до  остатка  уксусной  кислоты,  одновременно с этим началось восстановление липоевой кислоты.
      3 этап - продолжает работать фермент  ацилтрансфераза.
      На  этой стадии фермент переносит остаток  уксусной кислоты на молекулу кофермента А (КоА). В КоА содержится остаток пантотеновой кислоты (витамин В3). Активной частью КоА является остаток тиоэтаноламина и его -SH группа.
      Выяснено, что этот фермент переносит не только остатки уксусной кислоты,     но и остатки других кислот (нециклических). Поэтому его еще называют   коферментом ацилирования
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.