На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


реферат Применение ферментных препаратов в медицине

Информация:

Тип работы: реферат. Добавлен: 24.09.2012. Сдан: 2011. Страниц: 14. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


      МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
           ГОСУДАРСТВЕННОЕ  ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ  УЧРЕЖДЕНИЕ
               ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО  ОБРАЗОВАНИЯ
              МОСКВОСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ  УНИВЕРСИТЕТ 
                                       ПИЩЕВЫХ ПРОИЗВОДСТВ 
 
 
 
 
 
 
 

Кафедра: «Биотехнология» 

                                             
                                   РЕФЕРАТ НА ТЕМУ: 

           «Применение ферментных  препаратов в медицине» 
 
 
 
 
 
 

                                                                                                 Студент:
                                                                               Преподаватель: 
 
 
 
 
 
 
 

                                               
                                           
                                               Москва 2011 
 

Содержание
Введение
    Энзимопатология…………………………………………………..5
    Энзимодиагностика………………………………………………..7
          Роль ферментов в диагностике инфаркта миокарда……9
          Лактатдегидрогеназа………………………………………..17
          Креатинфосфокиназа………………………………………..18
          Аланинаминотрансфераза………………………………….19
          Щелочная фостфатаза………………………………………21
          Глутамилтранспептидаза………………………….……….24
          Амилаза……………………………………………………….28
    Энзимотерапия……………………………………………………..32
          Как давно энзимотерапия применяется в медицинской практике…………………………………………………………33
          Состав препаратов для системной энзимотерапии……...34
          Транспорт энзимов, входящих в препараты СЭТ, из ЖКГ в сосудистую систему……………………………………………..35
           Механизмы защиты организма от антигенного влияния экзогенных энзимов в процессе их внутрисосудистого транспорта………………………………………………………..38
          Транспорт энзимов к очагу поражения……………………39
           Цитокины и какова их роль в организме…………………40
           Причины аутоиммунных заболеваний…………………….41
           Возможности СЭТ в лечении аутоиммунных заболеваний……………………………………………………….43
           Патогенез воспалительного процесса……………………...44
      Роль СЭТ в поддержании адекватного воспалительного ответа на повреждение…………………………………………..46
      Нарушения в системе гемостаза и их влияние на риск развития осложнений беременности…………………………..50
Литература 

Введение
Успехи современной  биохимии в выяснении фундаментальной  природы жизни и молекулярных основ патологии, включая наследственные болезни человека, а также в  определении структуры и функции белков и нуклеиновых кислот в значительной степени обусловлены широким внедрением в биохимию достижений физики, химии и математики.
Этот союз с  точными науками позволил не только разработать методологические подходы  для более глубокого изучения строения и функций индивидуальных химических компонентов живой материи на молекулярном уровне, но и способствовал развитию новых направлений в биохимии, включая молекулярную биологию, биоорганическую химию и энзимологию.
Учение о ферментах - энзимология - превратилось в самостоятельно и интенсивно развивающуюся область знания. Российские ученые (академики В.А. Энгельгардт, А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, И.В. Березин и др.) внесли крупный вклад в мировую науку в области изучения структуры и функций ферментов, механизмов энзиматического катализа и регуляции активности и синтеза ферментов; это способствовало существенному улучшению методов диагностики, лечения и профилактики заболеваний человека.
Прежде чем  касаться медицинских проблем энзимологии, кратко перечислим основные функции ферментов не только в организме человека и животных, но и в отдельной живой клетке. Основной и, может быть, главной функцией ферментов является их способность резко повышать (в десятки и сотни миллиардов раз) скорость химических реакций, то есть ферменты выполняют роль катализаторов огромного числа химических реакций, осуществляемых ежесекундно во всех живых системах. Более того, ферменты являются регуляторами скорости химических реакций, строго контролируя процессы синтеза и распада индивидуальных химических компонентов клетки и всего организма в целом. Благодаря этому свойству ферментов живые системы сохраняют постоянство внутренней среды (так называемый гомеостаз); они отличаются от современных крупных промышленных производств не мощностью или даже не грузоподъемностью, а высокой эффективностью, экономичностью, рациональностью и ювелирной точностью результатов в микропространстве клетки (никаких побочных продуктов, никаких отходов, загрязняющих окружающую среду).
Ферменты выполняют важные защитные функции, обезвреживая как экзогенные (поступающие из внешней среды), так и эндогенные (образующиеся в самом организме) токсические вещества; последние подвергаются под действием ферментов различным реакциям окисления, восстановления и, наконец, распада на продукты, теряющие свои токсические свойства. Эта область исследования получила название ксенобиохимии.
Ферменты используются, кроме того, в качестве инструментов для осуществления тонкого химического  органического синтеза в легкой, пищевой, микробиологической и фармацевтической промышленности (производство кормового белка, гормонов, антибиотиков и других лекарственных препаратов и L-аминокислот), а также в генноинженерных исследованиях и биотехнологии.
Касаясь медицинских  проблем учения о ферментах, следует, прежде всего, подчеркнуть, что одно из перспективных направлений исследования ферментов - медицинская энзимология - явилось логическим развитием общего биологического учения о ферментах. К настоящему времени получены убедительные доказательства, что современная биология и медицина говорят на языке энзимологии и что возможности применения ферментов в медицине теоретически безграничны. В частности, четко определились три основных направления исследований в области медицинской энзимологии: энзимопатология, энзимодиагностика и энзимотерапия. По этим проблемам созываются национальные и международные конференции, симпозиумы и конгрессы, издаются научные журналы (например, "Вопросы медицинской химии"), публикуются ежегодные сборники (Advanses in Clinical Enzymology, Annual Reports in Medical Chemistry) и т.д. Отметим также, что в каждой из указанных областей медицинской энзимологии имеются не только собственные цели и конкретные задачи, но и особые методологические подходы, и методические приемы. Ниже будут кратко изложены наши представления о первом направлении медицинской энзимологии, в частности энзимопатологии, и более подробно об использовании ферментов для диагностики органических и функциональных поражений организма и отдельных органов при патологии.
1. Энзимопатология
Область исследования энзимопатологии, хотя и включает название патологии (учение о причинах и механизмах развития болезней), на самом деле является теоретической, фундаментальной частью медицинской энзимологии. Она призвана изучать молекулярные основы развития патологического процесса, основанные на данных нарушения механизмов регуляции активности или синтеза индивидуального фермента, или группы ферментов. Ферменты выполняют не только уникальные каталитические функции, но и, обладая выраженной органотропностью и высокой специфичностью действия, могут быть использованы в качестве самых тонких и избирательных инструментов для направленного воздействия на патологический процесс. Как известно, из более чем двух тысяч наследственных болезней человека молекулярный механизм развития выяснен только у двух - трех десятков. Чаще всего развитие болезни непосредственно связано с наследственной недостаточностью или полным отсутствием синтеза одного-единственного фермента в организме больного.
Типичным примером подобной связи болезни с отсутствием  синтеза в печени специфического фермента является фенилпировиноградная олигофрения - наследственное заболевание, приводящее в раннем детстве к  гибели ребенка или к развитию тяжелой умственной отсталости. Молекулярный дефект болезни заключается в блокировании превращения незаменимой аминокислоты фенилаланина (Фен) в тирозин (Тир) в соответствии с уравнением
Оказалось, что  фермент, катализирующий данную реакцию, - Фен-4-гидроксилаза, точнее Фен-4-монооксигеназа, - не синтезируется в клетках печени, единственном органе, где он в норме открыт. Следствием этого молекулярного нарушения обмена фенилаланина является развитие тяжелого наследственного заболевания, обусловленного избыточным накоплением самого фенилаланина и продуктов его побочного пути обмена - фенилпировиноградной кислоты (отсюда и название болезни) - в организме, в частности в ткани мозга и сыворотке крови больных детей. Обычно диагноз ставят на основании химического метода открытия фенилаланина или фенилпировиноградной кислоты на пеленках детей. Лечение в основном сводится к исключению из питания ребенка (в том числе и из молока матери) аминокислоты фенилаланина. Для такого ребенка тирозин оказывается незаменимой аминокислотой.
Аналогично, развитие другого тяжелого наследственного заболевания - галактоземии, то есть непереносимость молочного сахара, связано с отсутствием синтеза в клетках печени фермента, катализирующего превращение галактозы в глюкозу. Следствием подобной аномалии является накопление галактозы в тканях и развитие катаракты в раннем детстве, поражения тканей печени и мозга, нередко приводящие к гибели ребенка; лечение в этом случае сводится к исключению из диеты молочного сахара.
Помимо наследственных заболеваний, энзимопатология успешно решает и проблемы патогенеза соматических болезней, не столько причинных факторов, вызывающих развитие болезни, сколько механизмов развития наиболее распространенных болезней человека. В частности, организованы крупные научные центры и Научно-исследовательские институты (Онкологический научный центр РАМН, Кардиологический научный центр РАМН, НИИ ревматологии РАМН), в задачу которых входит выяснение молекулярных основ, например, злокачественного роста, артериосклероза или ревматоидных артритов. Нетрудно представить огромную роль ферментных систем или даже отдельных ферментов, нарушение регуляции активности или синтеза которых приводит к развитию, формированию патологического процесса.
2. Энзимодиагностика
Второе направление  научных исследований в области медицинской энзимологии - энзимодиагностика - призвано заниматься разработкой ферментных тестов, основанных на определении активности (уровня) ферментов и изоферментов в биологических жидкостях организма больного (сыворотка крови, желудочный или дуоденальный сок, спинномозговая жидкость, моча и др.). Эти исследования развиваются в двух направлениях: во-первых, по пути поиска органотропных или тканетропных ферментов, специфичных для определенного органа, группы органов или целостного организма человека; во-вторых, по пути совершенствования уже описанных в литературе методов определения активности ферментов в биосредах.
Диагностическая энзимология достигла огромных успехов, помогая врачу не только в постановке правильного диагноза заболевания и выяснения степени тяжести болезни, но и в определении правильности избранного метода лечения. В настоящее время разработаны количественные методы анализа многих распространенных ферментов, выявляемых в биологических жидкостях при поражении разных органов. Для каждого из этих ферментов определены контрольные величины (уровни) активности и пределы колебания в норме, как в сыворотке крови, так и в самом органе.
В качестве примера  можно сослаться на результаты определения  активности двух трансаминаз: аспартатаминотрансферазы (в клинической литературе больше известной как глутамат-оксалоацетат-трансаминаза - GOT) и аланинаминотрансферазы (глутамат-пируват-трансаминазы - GPT); величины активности этих ферментов в сыворотке крови в норме колеблются между 5 - 40 международными единицами. При сердечной недостаточности, при ишемической болезни сердца активность обеих трансаминаз в сыворотке крови больного лишь слегка, хотя и статистически достоверно, повышается; однако при наступлении инфаркта миокарда уже через 20 минут активность обеих трансаминаз в сыворотке крови резко, в десятки и сотни раз, превышает уровни контрольных величин в крови здорового человека.
Необходимо указать, что, помимо трансаминаз сыворотки  крови, при инфаркте миокарда весьма информативными диагностическими ферментными пробами являются лактатдегидрогеназный и креатинфосфокиназный тесты, относящиеся также к так называемым некротическим ферментным методам. Это означает, что при повреждении и распаде части сердечной мышцы вследствие закупорки коронарной артерии тромбом из обескровленной зоны вымываются в кровь продукты распада, включая ферменты. Укажем также, что при благополучном исходе болезни уровни ферментов в сыворотке крови возвращаются к норме уже ко 2 - 3-му дню после инфаркта. В то же время при повторном инфаркте миокарда, наступающем обычно в течение первой недели болезни, электрокардиограмма обычно не улавливает повторного инфаркта, тогда как ферментные тесты реагируют повторным и резким повышением уровня их в сыворотке крови.
2.1. Роль ферментов в диагностике инфаркта миокарда
Уровень активности сывороточных ферментов у здоровых лиц, время начала подъема, достижения максимальных значений у больных  ИМ существенно зависят от метода определения активности и биохимической  индивидуальности пациента. Для объективной оценки получаемых результатов в лаборатории рекомендуется иметь собственные цифры нормальных значений.
При выборе ферментативного  теста необходимо сопоставлять время, прошедшее от момента появления  клинических признаков ИМ у конкретного больного, с временем начала повышения и нормализации активности данного фермента у инфарктных больных.
Например, нет  никаких оснований для исследования активности КФК-МВ или концентрации миоглобина в сыворотке крови  пациента, госпитализированного через 10 дней после единственного болевого приступа.
При поступлении  больного в стационар в ранние сроки после появления клинических  признаков ИМ желательно определить активность нескольких ферментов (КФК, ЛДГ, АсАТ, КФК-МВ, ЛДГ 1-2), в том числе  и тех, активность которых, исходя из срока поступления, еще не повышена даже при наличии ИМ. Целью такого исследования является выяснение “исходного” (фонового) уровня ферментемии сыворотки крови пациента. Наличие этой информации обеспечит в дальнейшем возможность объективной оценки индивидуальной динамики результатов ферментных тестов. 

Оптимальный набор  лабораторных тестов для обследования пациентов с первичным ИМ должен включать определение АсАТ, изоформ  ЛДГ и один из тестов выбора (КФК  общ., КФК-МВ, миоглобин, миоспецифическии тропонин Т).
Наиболее высокую  диагностическую значимость повышение  ЛДГ-1 имеет в первые 16 - 20 ч ИМ, когда общая активность ЛДГ не превышает нормы. Увеличение активности ЛДГ-1,2 выше 200 МЕ/л в течение первых 3-х суток после появления болей позволяет диагностировать ИМ в 96% случаев и с такой же вероятностью исключить этот диагноз. Диагностическим критерием является не только увеличение содержания в сыворотке крови изоферментов ЛДГ-1-2, но и изменение отношения ЛДГ-1/ЛДГ-2. У больных ИМ оно составляет 0,76 и выше против 0,45 - 0,74 у здоровых лиц. Чувствительность этого показателя как диагностического теста на острый ИМ составляет 95%, а специфичность - 90%; по диагностической эффективности он приближается к определению КФК-МВ. Другие авторы отдают предпочтение определению отношения ЛД-1/ЛДГ-4 и ЛДГ-1/ЛДГобщ. Так, ЛД-1/ЛДГ-4, у больных ИМ возрастает в 1,7 раза через 36 ч от начала болевого приступа, в то время как у пациентов с сердечной недостаточностью и немиокардиальным инфарктом оно не изменяется в течение 108 ч .
При анализе  результатов тестов необходимо помнить  о том, что повышение активности ЛДГ-1-2, концентрации миоглобина не является абсолютным диагностическим критерием  ИМ и может иметь место у  больных с острой коронарной ишемией  без формирования участков некроза миокарда. В этом случае максимальные значения активности превышают нормальную величину не более чем в два раза, а нормализация наступает в течение 10 - 12ч. У некоторых больных с тромбоэмболией легочной артерии определяется небольшое, скоропреходящее повышение активности сывороточной КФК и изоферментный профиль ЛДГ, типичный для острого ИМ.
Дополнительным  критерием для постановки диагноза ИМ с увеличенной активностью  КФК и АсАТ является величина отношения  КК/АсАТ. Если это отношение больше 14, 20 и 25 при активности КК до 1200 МЕ/л, 1201 - 2000 МЕ/л и выше 2000 МЕ/л, соответственно, то с достоверностью 95% можно говорить о наличии у пациентов ИМ.
Необходимо отметить, что диагностическая чувствительность определения КФК-МВ и изоформ ЛДГ зависят от используемого метода. Для КФК-МВ чувствительность в обнаружении ИМ при исследовании фермента с помощью хроматографии на ДЭАЭ-сефадексе и методом электрофореза в агарозном геле составляла 25 и 45% в первые 8 ч, через 32 ч после наступления ИМ, соответственно, 80 и 89%. Электрофоретический метод определения изоформ ЛДГ является наиболее чувствительным и информативным.
В последние  годы важное для диагностики ИМ значение придается определению в крови  уровня кардиоспецифического тропонина  Т (кТрТ) - полипептида, входящего в состав миофибрил кардиомиоцитов и являющегося маркером разрушения клетки .
В крови здоровых людей уровень кТрТ не превышает 0,2 - 0,5 мкг/л; содержание, превышающее  нормальные величины, свидетельствует  о поражении сердечной мышцы. Развитие острого ИМ сопровождается обширным разрушением кардиомицитов и значительным выбросом в кровь кТрТ, уровень которого может повышаться в 20 - 400 раз. Количество кТрТ в крови увеличивается пропорционально обширности и глубине ИМ и обнаруживается уже через 3 - 4ч после начала болевого приступа. Максимальный уровень кТрТ определяется на 3 - 4 сут., в течение недели содержание его остается высоким, а затем постепенно снижается, оставаясь повышенным до 10 - 18 дня. Специфичность определения кТрТ в крови при остром ИМ достигает 90 - 100% и превосходит специфичность для КФК, ЛДГ, миоглобина, приближаясь к таковой для легких и тяжелых цепей миозина, фракции КФК-МВ.
Интервал абсолютной диагностической чувствительности при ИМ для кТрТ составляет 125 - 129 ч, для КФК и ЛДГ - 22 и 70 ч, соответственно. Уровень тяжелых цепей миозина начинает повышаться только с середины 2-х суток, превышая исходные значения в 5 - 6 раз, и снижается через неделю после возникновения острого ИМ.
Для диагностики  ИМ можно использовать и другие лабораторные тесты. Например, у 87% больных ИМ обнаружено снижение концентрации железа в сыворотке крови на 50 - 85% в первые 24 - 48 ч. Падение концентрации железа совпадало по времени с изменением изоферментного спектра ЛДГ, но наблюдалось позже увеличения активности КФК-МВ. Тест по своей чувствительности (88%) аналогичен первому из упомянутых ферментных тестов, а по специфичности (79%) - второму.
Диагностические тесты группы 2 являются показателями прежде всего выраженности цитолиза В зависимости от реальных возможностей лаборатории с этими целями может быть использован любой из приведенных тестов. Приоритетным в этом плане является определение активности ККобщ, КК-МВ, ЛДГ1-2, концентрации миоглобина и кТрТ.
Результаты динамического  наблюдения за активностью ферментов в первом периоде дают основание судить о стабильности размеров участка формирующеюся некроза миокарда или об их прогрессирующем увеличении. О расширении зоны некроза с наибольшей специфичностью и чувствительностью свидетельствует появление 2-го пика гипермиоглобинемии, возникшей на фоне наметившейся тенденции к ее снижению. Результаты этих тестов, полученные во II и III периодах, позволяют контролировать дальнейшую динамику течения, диагностировать повторные ИМ и предсказывать развитие осложнений. О развитии повторного ИМ свидетельствует (кроме клинической картины) повторное возрастание уровня ферментемии. Наиболее чувствительными тестами являются определение активности КФК-МВ и ЛДГ-1-2, концентрации миоглобина, кТрТ.
В типичных случаях острого ИМ активность сывороточной АсАТ становится выше нормального уровня через 6 - 12 ч после появления клинических признаков, достигает максимума (8 - 10 раз выше нормы) через 18 - 36 ч и возвращается к исходному уровню к 3 - 4 дню заболевания. Продолжительность гиперферментемии АсАТ (как и других ферментов) прямо пропорциональна степени максимального повышения. Когда подъем активности связан с сопутствующими патологическими процессами (хронический гепатит, панкреатит и др.), сроки, кратность и длительность гиперферментемии могут быть иными. Степень увеличения активности АсАТ не может однозначно характеризовать тяжесть поражения миокарда и в этом смысле имеет низкое прогностическое значение.
Однако с целью  диагностики и контроля за течением заболевания определение активности АсАТ не уступает по своей информативности КФК или ЛДГ-1-2-тесту. Недостатком его является значительно менее выраженный максимальный уровень гиперферментемии, на фоне которого труднее уловить и адекватно оценить динамические изменения активности; кроме того, повышение активности АсАТ наблюдается не у всех больных ИМ.
В типичных случаях  острого ИМ активность ЛДГ сыворотки  крови повышается через 24 - 48 ч, достигает  максимума (2 - 10 раз выше нормы) к 3 - 6 дню и снижается до исходного уровня на 8 - 14 день болезни. Повторный подъем активности ЛДГ в период наметившегося ее спада может свидетельствовать как о повторном ИМ, так и быть следствием вторичного поражения паренхимы печени, возникшего вследствие снижения сократительной способности инфицированной сердечной мышцы. С учетом наибольшей продолжительности гиперферментемии ЛДГ определение активности этого фермента можно использовать для диагностики и наблюдения за течением ИМ у больных, поступивших в стационар через несколько дней после сердечного приступа.
Вторичное повышение  ЛДГ-1/ЛДГ-5 является одним из лабораторных признаков повторного ИМ. Увеличение ЛДГ-2,3 или ЛДГ-3, или ЛДГ-2,5 с одновременным  снижением ЛДГ-1/ЛДГ-2 связывают с  наличием осложнений ИМ: кардиогенного  шока, отека легких или сердечной недостаточности.
В типичных случаях  ИМ активность КФК повышается к 4 - 8 ч, достигает максимума (в 2 - 10 раз  выше нормы) на 1 - 2 сутки и снижается  до исходного уровня к 3 - 5 суткам заболевания. Повторное увеличение активности КФК  может явиться следствием повторного ИМ, приступа тахикардии, а также свидетельствовать о присоединении миокардита или перикардита. Величина активности КФК, как правило, коррелирует с тяжестью и размерами. У больных с крупноочаговым ИМ активность КФК нормализуется на 5 - 6 сут., мелкоочаговым - на 3 - 4 сут. В первые 12ч после болевого приступа активность фермента повышена в 89% случаев крупноочагового и в 62% случаев мелкоочагового. В первые 1 - 3 сут наиболее рациональным в организационном и диагностическом плане является определение активности КФК с интервалом в 12 ч.
Увеличение активности КФК-МВ начинается через 4 - 6 ч, максимум активности (в 15 и более раз выше нормы) наблюдается к 12 - 18 ч, возвращение  к исходному уровню через 40 - 56 ч  от момента возникновения ИМ. В то же время у некоторых больных ИМ повышение активности миокардиального изофермента КФК выявлялось через 24 - 36 ч после развития заболевания, а нормализация активности - на 5 - 7 сут.
Изменение уровня КФК-МВ можно использовать для оценки размеров поражения сердечной мышцы. При осложнении ИМ сердечной недостаточностью на фоне миокардита, перикардита или эндокардита наблюдается повышение активности изофермента МВ. Таким образом, имеется прямая зависимость между тяжестью клинического течения ИМ и степенью и длительностью гиперферментемии КФКобщ, КФК-МВ, ЛДГ-1.
Повышение содержания миоглобина в сыворотке больных  ИМ отмечается с 1 - 3 ч его возникновения  и достигает максимальных величин (в 4 - 15 раз выше нормы) к 6 - 10 ч. К 28 - 36 ч уровень миоглобина в сыворотке пациентов с мелкоочаговым ИМ приходит в норму, а с крупноочаговым ИМ остается повышенным в течение 80 и более часов. Уровень миоглобина в сыворотке находится в прямой корреляционной зависимости с размером зоны некроза.
Повторное повышение уровня миоглобина является достоверным показателем расширения зоны некроза или возникновения нового ИМ. Устойчивая гипермиоглобинемия (более 900 мкг/л) в первые сутки заболевания является наиболее информативным показателем неблагоприятного исхода ИМ. Для ранней диагностики ИМ и наблюдения за его течением используется также определение концентрации тропонина I в сыворотке и миоглобина в моче.
Динамика изменения  активности ?-глютамилтрансферазы (ГГТФ) характеризует эффективность рубцевания некротизированной зоны миокарда. Нормализация активности к 4 - 5-й неделе свидетельствует о завершении этого процесса, что является хорошим прогностическим признаком. При этом необходимо исключить возможность гиперферментемии ГГТФ, связанной с наличием холестаза, цирроза печени, злокачественных опухолей печени и поджелудочной железы.
Одним из опасных  осложнений ИМ является синдром диссеминированного внутрисосудистого свертывания (ДВС). Признаки формирования ДВС-синдрома: острая тромбоцитопения, увеличение содержания продуктов деградации фибриногена и 4 фактора тромбоцитов, снижение содержания антитромбина III, фибриногена, V фактора плазмы, удлинение тромбинового времени, положительные этаноловый и протаминсульфатный тесты. Минимальный набор тестов позволяет обнаружить признаки развития ДВС-синдрома.
Определение концентрации малонового диальдегида (МДА) используется для оценки степени выраженности перекисного окисления липидов (ПОЛ) и контроля эффективности антиоксидантной  терапии (витамин Е, димексид, маннитол). Интенсификация ПОЛ, являющаяся общим патобиохимическим синдромом поврежденной клетки, происходит во всех случаях острого ИМ. Кроме того, дополнительная активация ПОЛ с последующим локальным или системным нарушением структуры и функции мембран кардиомиоцитов возникает при успешном проведении реперфузионных мероприятий (коронарный и системный тромболизис, аортокоронарное шунтирование и др.). Показано также, что увеличение уровня МДА сыворотки крови у пациентов, которым не проводились реперфузионные мероприятия, более чем в 3 - 4 раза является прогностически неблагоприятным признаком. Постепенное снижение уровня МДА у инфарктных больных на протяжении первых 10 дней заболевания является одним из показателей благоприятного исхода.
Результаты определения  показателей липидного обмена используются для дифференциальной диагностики коронарогенного и некоронарогенного некроза миокарда, для оценки степени риска дальнейшего прогрессирования атеросклероза и возникновения повторных ИМ, а также для обоснования лечебных и диетических мероприятий в постгоспитальный период. Показано также, что падение концентрации ?-холестерина в крови у больных ИМ предшествует летальному исходу.
2.2. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
Диагностическая ценность ферментов существенно повысилась после внедрения в клиническую практику методов определения изоферментов, различающихся преимущественно разной электрофоретической подвижностью, хотя и наделенных одинаковой биологической активностью [3]. В этой связи следует более подробно рассмотреть диагностическую значимость двух ферментов, определение изоферментных спектров которых внедрено почти во всех лабораториях клинической химии мира.
Первым из них  является упоминавшаяся выше лактатдегидрогеназа (ЛДГ), которая катализирует обратимое  превращение пировиноградной кислоты в молочную кислоту по уравнению
Следует подчеркнуть, что ЛДГ является ключевым ферментом  анаэробного обмена углеводов во всех живых организмах, определяя  скорость образования энергии в  виде аденозинтрифосфата (АТФ).
ЛДГ - широко распространенный фермент, он синтезируется почти во всех клетках организма человека [3]; различают два типа ЛДГ: так называемый сердечный тип, обозначаемый H-тип (от англ. heart), и мышечный тип, обозначаемый M-тип (от англ. muscle); каждый из них состоит из четырех субъединиц, обозначаемых соответственно цифрами. Если в молекуле ЛДГ все четыре субъединицы представлены H-типом, ее обозначают ЛДГ H4 ; если все субъединицы составлены из M-типа, тогда фермент обозначают M4 . Поскольку в клетках всегда содержатся оба типа молекул H и M, суммарно четыре субъединицы строятся как из H-, так и из M-типов. Таким образом, различают 5 изоферментов ЛДГ, составленных из следующих типов H и M:
H4 , H3M1 , H2M2 , H1M3 и  M4 ;
соответственно  они обозначаются: 1-, 2-, 3-, 4- и 5-й изоферменты  ЛДГ.
При поражениях скелетной мускулатуры, а также при воспалительных процессах печени (гепатиты) или при вирусных поражениях ткани печени [4], и наконец, при отравлении четыреххлористым углеродом или другими ядами, когда преимущественно поражается печень, вызывая некроз ткани [3, 4], изоферментный спектр перемещается слева направо (то есть уровни 5 и 4 изоферментов ЛДГ резко повышаются при почти неизмененном уровне 1 и 2 изоферментов). Эти результаты очень важны для лечащего врача, который на основании главным образом клинической картины болезни, лабораторных данных, электрофоретической картины спектров ЛДГ ставит окончательный диагноз и приступает к лечению больного. Естественно, что методы лечения будут резко отличаться, и в выборе этих методов немалую роль играет изоферментный спектр ЛДГ сердечного или мышечного типа.
2.3. Креатинфосфокиназа 
Вторым ферментом, диагностическая ценность которого еще выше, в особенности при  инфаркте миокарда [3, 4], является креатинфосфокиназа (КФК), катализирующая биосинтез креатинфосфата из креатина и АТФ в соответствии с уравнением
Креатинфосфокиназа - ключевой фермент биосинтеза макроэргического (наделенного или содержащего  высокий энергетический потенциал) субстрата - креатинфосфата, играющего  наряду с АТФ выдающуюся роль в биоэнергетике сердечной мышцы и всего организма. Оказалось, что молекула КФК также состоит из двух типов субъединиц: из M-типа (то есть мышечный тип, от англ. muscle) и B-типа (то есть мозговой; от англ. brain); соответственно выделены и охарактеризованы три изофермента КФК, которые обозначаются латинскими буквами: MM-изофермент (мышечный тип), преимущественно характерный для поперечно-полосатой мускулатуры, BB-изофермент (мозговой тип, преимущественно содержится в ткани мозга) и смешанный тип, обозначаемый MB-изоферментом, который содержится только в сердечной мышце.
Учитывая эти  данные, в частности органотропность  изоферментов КФК, при органических или функциональных поражениях этих тканей в сыворотке крови больного появляются в норме отсутствующие  изоферменты КФК, и, соответственно, они открываются при электрофорезе.
2.4. Аланинаминотрансфераза (АЛТ)
Аланинаминотрансфераза (АЛТ; глутамат-пируваттрансаминаза; GPT, L-аланин: 2-оксоглутаратаминотрансаминаза, КФ 2.6.1.2) катализирует реакцию переаминирования между L-аланином и ?-кетоглутаратом:
L-аланин + ?-кетоглутарат  - пируват + L-глутамат.
АЛТ - вторая активная аминотрансфераза, выделенная из тканей человека. АЛТ присутствует во многих органах: печени, почках, скелетных  мышцах, миокарде, поджелудочной железе. Невысокая активность АЛТ отмечена и в сыворотке крови здоровых людей. Как и ACT, АЛТ присутствует в клетках в форме двух изоферментов - цитозольного и митохондриального, но последний нестабилен, содержание его в клетке низкое.
Клиническое значение определения концентрации аминотрансфераз.
Повышение активности аминотрансфераз отмечено при ряде патологических процессов, в которые  вовлечена печень. Активность ACT и  АЛТ повышена при остром панкреатите, холецистите, паразитарных заболеваниях, псориазе, ожогах, применении пропионлактона как противовирусного средства, перегрузке организма железом, гепатобилиарной патологии.
Увеличение активности аминотрансфераз можно отметить и у здоровых людей при диете, богатой белком или содержащей 25—30% сахарозы, а также у доноров.
Большое практическое значение имеет упоминание лекарственных
препаратов, обладающих невыраженным гепатотоксическим свойством. К ним на основании накопленного многими исследователями опыта  относят аспирин, индометацин, линкомицин, анаболические стероиды, пероральные контрацептивы, тестостерон и другие андрогены, прогестерон, сульфаниламиды, пиридоксин, барбитураты, препараты меди и железа, антибиотики ( гентамицин, ампициллин, тетрациклин).
Активность ACT в  крови возрастает при туберкулезе  легких, септицемии, герпетической инфекции, вирусном гепатите, опухолях. Активность ACT снижается при малярии и беременности, не меняется при эмболии легочной артерии, пневмониях, абсцессах легкого, ревматоидном артрите. Увеличение активности АЛТ отмечено у пациентов при терапии некоторыми лекарственными средствами, особенно антибиотиками, гиполипидемическими препаратами, кетоацидозе, азотемии.
Исследование  отношения мАСТ/общая активность ACT также было предложено в качестве диагностического теста. Отношение  мАСТ/общая активность ACT снижено при общем гепатите и не изменено при обтурации желчных протоков, алкогольном поражении печени, метастазах в печень. Появление в сыворотке крови высокой активности мАСТ свидетельствует о некротических процессах в гепатоцитах. В остром периоде инфаркта миокарда повышение активности ACT — достоверный диагностический тест. В то же время активность ACT повышена в значительно меньшей степени, чем активность КК или ЛДГ. Клинико-морфологические исследования показали, что динамику активности ACT можно использовать для расчета объема поражения при инфаркте миокарда при небольших очагах некроза миоцитов столь же достоверно, как и на основании активности КК.
Предложено использовать повышение активности ACT в сыворотке  крови как прогностический тест при остром лейкозе.
2.5. Щелочная фосфатаза (ЩФ)
Щелочная фосфатаза (ЩФ) - фосфогидролаза моноэфиров орто-фосфорной  кислоты (КФ 3.1.3.1) - гидролизует разные синтетические субстраты при  оптимуме рН, равном 10,0; субстрат фермента in vivo точно не известен. ЩФ - гликопротеин; по структуре это димер с кажущейся значительной вариацией молекулярной массы фермента в разных тканях. ЩФ - металло-фермент, в состав активного центра фермента входит атом цинка. Полагают, что атом цинка повышает активность фермента, обеспечивая конформационные изменения и гидролиз моноэфиров ортофосфорной кислоты. Каждый мономер ЩФ содержит три металлосвязывающих центра. Лишенный ионов цинка фермент теряет активность, но восстанавливает ее после добавления металла. Активность фермента возрастает в присутствии ионов магния, для оптимальной активности необходимо определенное соотношение ионов магния и цинка.
ЩФ присутствует во всех органах человека; наиболее высокая удельная активность фермента обнаружена в эпителии тонкой кишки, эпителии канальцев почек, остеобластах, гепатоцитах и плаценте- фермент плотно связан с клеточной мембраной гидрофобным карбоксильным концом полипептидной цепи; гидрофобный конец цепи идентичен у всех изоферментов ЩФ. ЩФ прикреплена к плазматической мембране с помощью фосфатидилинозитолгликанового якоря. Молекулы ЩФ на поверхности плазматической мембраны располагаются неравномерно.
В организме  человека биосинтез фермента кодируют три гена: один — печеночный, костный  и почечный изоферменты, другой —  кишечный изофермент и третий — плацентарную ЩФ. Полагают, что существует и 4-й ген, кодирующий синтез зародышевой ЩФ. Последняя локализована в тонкой кишке плода примерно до 30 недель беременности. Эмбриональные и зрелые формы ЩФ сходны по каталитической активности. Выделение ЩФ из ткани печени с помощью фосфатидилинозитолспецифической фосфолипазы приводит к образованию форм, сходных с присутствующими в сыворотке крови. Эти данные позволяют считать, что формы ЩФ сыворотки крови образуются путем ферментативного гидролиза тканевых форм.
Клиническое значение определения активности ЩФ.
Повышение активности ЩФ в сыворотке крови не всегда позволяет с достаточной степенью достоверности составить представление  об органотопической патологии.
В клинической  биохимии активность ЩФ наиболее часто используют в диагностике патологии гепатобилиарной системы и костной ткани. Активность ЩФ сыворотки крови часто повышена при обструктивных заболеваниях печени, холестазе, гепатите, явлениях гепатотоксичности, болезни Педжета, остеомаляции, новообразованиях, вовлекших в патологический процесс печень и костную ткань.
Низкая или  даже неопределяемая активность ЩФ отмечена при гепатолентикулярной дегенерации. Механизм этого феномена неясен, предполагают, что ион меди конкурирует с  цинком за место в активном центре ЩФ, что ведет к резкому падению активности фермента. Применение гиполипидемических препаратов, в частности клофибрата, также ингибирует фермент.
У недоношенных детей с целью ранней диагностики  рахита рекомендовано определять активность ЩФ.
Исследование  активности ЩФ у больных с синдромом  гипофосфатазии указывает на важную роль ЩФ в процессах минерализации  костной ткани. Синдром гипофосфатазии - врожденное заболевание костной  ткани, характеризующееся избирательной  недостаточностью синтеза ЩФ. У пациентов с подобной патологией в тканях и сыворотке крови значительно снижена активность печеночного, костного и почечного изоферментов ЩФ при нормальной активности плацентарного и кишечного изоферментов. Другая особенность заболевания - накопление в крови и моче фосфорсодержащих комплексов, служащих эндогенным субстратом ЩФ. К ним относят фосфоэтаноламин, пирофосфат, П-5-Ф и т. д. Заболевание вызвано точечными мутациями гена, кодирующего синтез фермента.
Повышение активности ЩФ происходит не только в условиях активного роста костной ткани, но и при ее разрушении - остеопорозе и последующей остеомаляции. При тяжелом остеопорозе и остеомаляции активность ЩФ в сыворотке крови может быть нормальной или слабо повышенной (в 2—3 раза). Остеомаляция, верифицированная гистологически, может протекать при нормальной активности ЩФ.
Активность ЩФ в сыворотке крови может быть повышена при остеомиодистрофии, развивающейся  как осложнение длительного гемодиализа. При введении циклоспорина после  трансплантации повышенная активность ЩФ в большей мере зависит от токсического влияния препарата на гепатоциты и в меньшей мере связана с патологией остеобластов. У пациентов с гиперпаратиреозом активность ЩФ сыворотки крови обычно в пределах нормы, но при развитии остеопороза, особенно остеонекроза, может быть значительно увеличена.
Исследование  активности ЩФ оказывается полезным и в дифференциальной диагностике  внутри- и внепеченочного холестаза. В случае экстрагепатобилиарной  обструкции при камнях желчного протока  и желчного пузыря, а также при новообразованиях в этих органах активность ЩФ повышается в 10 раз и более. Внутрипеченочная обструкция желчных путей при гепатите также сопровождается повышением активности ЩФ, но степень гиперферментемии не превышает 2—3-кратного значения. Острые некротические изменения гепатоцитов могут не сопровождаться повышением активности ЩФ до тех пор, пока в патологический процесс не будут вовлечены желчные канальцы и не произойдет задержка желчеотделения. В то же время далеко не во всех случаях поражения паренхимы печени существует четкая корреляционная зависимость между активностью ЩФ сыворотки крови и содержанием в ней билирубина. В начале развития внутрипеченочного холестаза увеличение активности ЩФ может быть следствием повышения синтеза белка в гепатоцитах; последующее повышение активности ЩФ в сыворотке крови, особенно в форме макро-ЩФ, связано с нарушением целостности клеток желчных канальцев.
2.6.g-Глутамилтранспептидаза (ГГТ)
В последние  годы в клинической химии подобающее место заняло определение активности у-глутамилтрансферазы (ГГТ; у-глутамил-транспептидазы, КФ 2.3.2.2).
ГГТ катализирует перенос у-глутамила на аминокислоту или пептид, на другую молекулу субстрата  или воду. ГГТ - белок, состоящий из одной полипептидной цепи с молекулярной массой 90 кДа. Фермент содержит гидрофильный и гидрофобный фрагменты. Активный центр расположен на гидрофильном участке полипептидной цепи. Гидрофобная область — часть цепи, которой фермент прикреплен к мембране. Если экстракцию фермента из тканей провести с использованием в качестве детергента желчных кислот или тритона \ Х-100, ГГТ вместе с гидрофобным участком может быть переведена в раствор. Если в экстрагирующую смесь включены только протеазы (папаин или трипсин), гидрофобный фрагмент ГГТ остается на мембране, а в растворе оказывается гидрофильная часть полипептида ГГТ.
Гидрофильные  фрагменты ГГТ, изолированные из печени или почек, иммунологически  сходны, так же как и гидрофобные  фрагменты ГГТ, изолированные из разных органов.
ГГТ занимает важное место в метаболизме аминокислот. Комплекс биохимических реакций реабсорбции аминокислот из первичной мочи, профильтрованной через фильтрационный барьер почечных телец, назван глутамиловым циклом. Этот процесс начинается с действия ГГТ, которая расположена на наружной поверхности клеточной мембраны и связывает аминокислоту первичной мочи с клеткой эпителия канальцев при участии естественного субстрата глутатиона, образуя тройной комплекс: аминокислота-ГГТ-глутатион. Отмечено ингибирование реакции высокими концентрациями субстратов. Как следствие связывания двух субстратов в активном центре фермента происходит перенос глутамиловой кислоты от глутатиона к аминокислоте. В этой фазе цикла аминокислоту переносят в клетку, где происходят последующие реакции, в которых глутамиловая цикло-трансфераза расщепляет связь между амино- и глутамиловой кислотой, потребляя молекулу АТФ. Присутствие ГГТ на мембране клеток других органов (тонкая кишка, хориоидальное сплетение и др.) дает основание предположить, что и в этих органах фермент принимает участие в транспорте аминокислот. Роль ГГТ печени полностью не выяснена; предположительно фермент связывает молекулы веществ, которые необходимо экскретировать.
Биологическая роль фермента связана также с  регуляцией уровня глутатиона в тканях. Именно этим можно объяснить высокий уровень глутатиона в плазме крови и моче пациентов с генетически детерминированным отсутствием синтеза ГГТ. Регулируя уровень глутатиона, ГГТ может влиять на синтез белка, что объясняет повышенную удельную активность фермента в тканях с высокой скоростью метаболизма. Это же может быть причиной повышенного уровня фермента в тканях и крови новорожденных.
ГГТ содержится в основном в мембране клеток, обладающих высокой секреторной или адсорбционной  способностью: эпителиальных клетках, выстилающих желчные пути, печеночных канальцах, проксимальных канальцах нефрона, панкреатической экзокринной ткани и выводных протоках, ворсинчатых клетках тонкой кишки. В порядке снижения удельной активности ГГТ ткани располагаются в следующей последовательности: почки, печень, поджелудочная железа, Щеточная кайма клеток тонкой кишки. Активность ГГТ не обнаружена в скелетных мышцах и миокарде.
Клиническое значение определения концентрации ГГТ в  сыворотке крови
Наиболее частая причина повышения активности ГГТ в сыворотке крови — патология печени. Слабое токсическое воздействие на печень, вызывающее жировую инфильтрацию, прием алкоголя и лекарственных препаратов сопровождаются умеренным увеличением активности ГГТ. Более выраженное повышение активности фермента связано с внепеченочной и внутрипеченочной обструкцией, вторичным вовлечением печени в онкологические процессы организма путем метастазирования. Самая высокая активность ГГТ в сыворотке крови отмечена при закупорке желчного протока или злокачественных опухолях, прямо или опосредованно поражающих печень.
При отсутствии желтухи определение ГГТ —  чувствительный тест для выявления  патологии печени; клиническая чувствительность выше, чем у таких ферментов, как  ЩФ и 5-нуклеотидаза. При онкологических заболеваниях нормальная активность ГГТ в сыворотке крови свидетельствует об отсутствии метастазов в печени, тогда как высокая активность ГГТ (в 12 раз и более выше нормы) служит индикатором поражения печени метастазами. При остром вирусном гепатите многократное исследование активности ГГТ позволяет следить за течением болезни: постоянно увеличенная активность ГГТ указывает на развитие хронической формы заболевания. При увеличении активности ЩФ и трудностях определения ее изоферментов полезно определять активность ГГТ для идентификации возможного источника гиперферментемии: активность ГГТ остается в пределах нормы, если увеличение активности ЩФ вызвано костным изоферментом, и увеличена, когда фермент образуется в печени. В педиатрии определение активности ГГТ предпочтительнее, чем определение ЩФ, так как активность ГГТ не меняется с возрастом и полученные результаты легче интерпретировать.
Высокая активность ГГТ присутствует в крови людей, злоупотребляющих алкоголем. У 74% алкоголиков, страдающих гистологически подтвержденным поражением печени, увеличение активности ГГТ было постоянным даже в периоды  абстиненции. Существуют определенные различия между активностью ГГТ в крови алкоголика и человека, принявшего значительную дозу алкоголя. У первых наступает увеличение активности ГГТ до 140% от нормальных значений с пиком активности через 18 ч, у вторых даже после тяжелого опьянения увеличение активности ГГТ не превышает 15% в течение 12 ч.
Развитие инфаркта миокарда сопровождается изменениями  активности ферментов сыворотки  крови (КК, ЛДГ, ACT) и ГГТ, активность которой после приступа стенокардии  остается повышенной в течение длительного времени. Повышение активности ГГТ отмечено у 50% больных стенокардией и у части пациентов с другими заболеваниями (коронарная недостаточность, недостаточность кровообращения). При инфаркте миокарда остаются неясными механизмы увеличения активности ГГТ, поскольку она отсутствует в сердечной мышце.
Активность ГГТ  в моче выше, чем в сыворотке  крови. Присутствующая в моче ГГТ  имеет почечное происхождение: фермент  выделяется в мочу из разрушенных  клеток проксимальных отделов канальцев, которые содержат ГГТ в высокой концентрации.
2.7. Амилаза
?-Амилаза [? -(1,4)-глюкан-4-глюканогидролаза, КФ 3.2.1.1] -фермент, гидролизующий внутренние 1,4 ? -гликозидные связи крахмала, гликогена и других полимеров  глюкозы. В организме человека основные источники ? -амилазы - поджелудочная и слюнные железы. Многочисленные изоформы, выделенные из биологических жидкостей и тканей человека, представляют собой, вероятно, гетерогенные продукты посттрансляционных изменений двух семейств изоферментов амилазы, синтез которых кодируют два локуса гена Ату-1, слюнной (С) тип амилазы и Ату-2, панкреатический (П) тип фермента, тесно связанные в хромосоме 1. Изоферменты С и П не имеют больших различий в аминокислотном составе. Гель-фильтрацией на сефадексе во фракции С-амилаз выделены две изоформы, одна из которых содержит углеводы. Молекулярная масса изоформ, содержащих углеводы, 57 кДа, не содержащих углеводы - 55 кДа. Изоэлектрические точки основных изоформ С-изоамилаз от 5,5 до 6,5. П-группа изоамилаз имеет меньшую молекулярную массу (53 кДа) и не содержит углеводов. Изоэлектрические точки этих белков варьируют от 5,7 до 7,0. 

Убедительным  доказательством того, что П-тип  амилазы образуется только в поджелудочной  железе, служит отсутствие этого изофермента  у лиц с тотальной панкреатэктомией. С-изофермент ?-амилазы, напротив, может быть синтезирован в разных органах и тканях. Высокая активность С-амилазы зафиксирована в ткани фаллопиевых труб и содержимом кисты яичников. Специфическая группа изоамилаз, продуцируемых тканями женских половых органов, не выявляется в сыворотке крови или моче здоровых людей; распределение изоамилаз идентично у мужчин и женщин. Изоамилазы, принадлежащие к С-группе, обнаружены и в женском молоке и раневой жидкости.
Клиническое значение определения активности амилазы в сыворотке крови.
Определение активности ?-амилазы в сыворотке крови - наиболее распространенный тест диагностики  острого панкреатита. При остром панкреатите активность фермента в  сыворотке крови возрастает через 3-12 ч после болевого приступа, достигает максимума через 20—30 ч и возвращается к норме при благоприятном течении в пределах четырех дней. Активность ?-амилазы (диастазы) в моче возрастает через 6-10 ч после подъема активности в сыворотке и возвращается к норме чаще всего через три дня после подъема.
В настоящее  время широко известно, что увеличение обшей активности ?-амилазы неспецифично для панкреатита и других заболеваний  поджелудочной железы. Клинические  исследования показали, что повышение  активности ?-амилазы происходит при  ряде заболеваний, к которым относят кишечную непроходимость, заболевания желчных путей, аппендицит, паротит, внематочную беременность. Чувствительность и специфичность определения ?-амилазы при диагностике острого панкреатита возрастают при изменении границ нормальных значений (дискриминационный уровень нормы и патологии — активность1,5—2 раза превышающая верхние границы нормы). В этом случае определение активности ?-амилазы наиболее информативны первые сутки развития острого панкреатита. По мнению ряда авторов, определение активности ?-амилазы в сыворотке крови при хроническом панкреатите не имеет диагностического значения.
У человека ?-амилазу, свободно проходящую через фильтрационный барьер почечных телец, реабсорбируют  клетки эпителия почечных канальцев  так же, как и другие низкомолекулярные белки сыворотки крови. Увеличение активности амилазы в сыворотке крови может быть вызвано нарушением элиминации фермента. Пример — состояние, называемое макроамилаземией, когда фермент связан с иммуноглобулинами сыворотки крови и образует макромолекулярный комплекс. Такой комплекс не фильтруется в мочу и не может быть удален при помощи каких-то иных механизмов, что ведет к значительному и порой длительному увеличению активности ?-амилазы в сыворотке крови. Макроамилаземия встречается у здоровых людей с частотой 1%, у лиц с гиперамилаземией - с частотой 2,5%. Макроамилаземия может быть диагностирована методом ультрацентрифугирования, ЭФ, гельхроматографии, предложен также простой тест преципитации комплекса полиэтиленгликолем.
Активность ? -амилазы в сыворотке крови часто увеличена при почечной недостаточности, однако не совсем ясно, что является причиной такого увеличения - возрастание образования фермента или снижение его элиминации. В таких случаях дополнительную информацию может дать определение скорости экскреции ? -амилазы или расчет клиренса фермента.
По данным многих авторов, наиболее чувствительным и  специфичным тестом для диагностики  панкреатита служит уровень активности П-изофермента ? -амилазы. Особое значение этот тест приобретает, если у больного с предполагаемым диагнозом панкреатита обнаружена нормальная общая активность амилазы. По сниженной активности П-амилазы может быть диагностирован хронический панкреатит. Доля П-изоамилаз в обшей активности ? -амилазы значительно выше в моче, чем в сыворотке крови, возможно, вследствие различий в экскреции изоферментов почками. Тем не менее диагностическое значение определения активности изоферментов ?-амилазы в моче уступает таковому в крови.
Диагностическая энзимология достигла значительных успехов при постановке диагноза болезней не только указанных органов, но и других, в частности почек, поджелудочной железы, желудка, кишечника и легких . Широко используют в клинической практике, например, определение трансамидиназы в сыворотке крови - фермента, открытого только в ткани почек и поджелудочной железы; или определяют активность фермента гистидазы, обнаруженного только в клетках печени и эпидермиса кожи. Соответственно, при органических поражениях этих органов, воспалительных процессах, травмах, хирургических вмешательствах в сыворотке крови больных появляются указанные ферменты, в норме отсутствующие в сыворотке.
Естественно, что  здесь представлены лишь отдельные  примеры из большого числа ферментов, определяемых в клинике, и описаны  только некоторые болезни из известных почти 10 тысяч болезней человека. Однако и из этих примеров можно сделать заключение, что ферментная диагностика может служить основой не только для постановки правильного и, что самое главное, своевременного диагноза болезни, но и для проверки эффективности применяемого метода лечения.
Обладая высокой  специфичностью действия, ферменты применяются  в качестве самых тонких и избирательных  инструментов в направленном воздействии  на течение любой патологии. О  степени поражения органов, биомембран клеток и субклеточных структур, о тяжести патологического процесса можно судить по появлению (или резкому повышению уровня) органотропных ферментов и изоферментов в сыворотке крови больных, что составляет предмет диагностической энзимологии.
3. Энзимотерапия
Системная энзимотерапия (СЭТ) - самостоятельный метод лечения  специально подобранными смесями гидролитических  энзимов (гидролаз) - имеет сравнительно недавнюю историю, начавшуюся во второй половине XX века с цикла фундаментальных исследований Макса Вольфа, Хелены Бэнитез, а затем продолженную Карлом Рансбергером.
Результатом многолетних  исследований явилось создание оптимально подобранных комбинаций протеолитических энзимов растительного и животного  происхождения, воздействующих регулярно на различные процессы в организме, в частности, на две эволюционно означенные системы - иммунитет и гемостаз.
Эффект, получаемый при приеме энзимных препаратов, оказался востребованным при многих заболеваниях. Это привело к широкому применению метода СЭТ в Германии, а затем и в других странах мира. В России начало применения СЭТ относится к 1990-м годам. За 15-и летний период метод завоевал широкое признание у врачей разного профиля: от терапевтов до «узких специалистов».
Системная энзимотерапия  (СЭТ) - это самостоятельное направление медикаментозного лечения, использующее комплексное воздействие на организм энзимов (ферментов) растительного и животного происхождения, включенных в тог или иной энзимный препарат.
Многосторонний  или системный эффект энзимов обеспечивается их прямым воздействием на деятельность основных органов и систем организма или через активизацию работы собственных ферментных систем.
Принципиальное  отличие препаратов системной энзимотерапии  от ферментных препаратов для местных  аппликаций заключается в том, что при пероральном приеме лечебного комплекса энзимы из тонкой кишки поступают непосредственно в сосудистую систему и оказывают лечебный эффект через воздействие на иммунитет, гемостаз, реологию крови, то есть через влияние на гомеостаз в целом. 

3.1. Как давно энзимотерапия применяется в медицинской практике?
Достаточно интенсивное  применение ферментов в лечении  отдельных заболеваний относится  к ХХ веку. Энзимы (трипсин, лидаза, ронидаза и другие) чаще назначали в виде местных аппликаций, в том числе, с помощью методов физиотерапии. Метод физиотерапевтического воздействия энзимами используют и в настоящее время.
С середины 30-х  годов прошлого столетия в Германии были предприняты попытки парентерального  и перорального введения энзимных препаратов, оказавшиеся недостаточно успешными. Настоящая революция в области энзимотерапии связана с именем немецкого учёного Макса Вольфа. Его интерес к энзимам начался с изучения гидролаз, присутствующих в крови здоровых людей, как факторов защиты при онкологических заболеваниях. В основанном им Нью-йоркском научно-исследовательском институте биологии в течение ряда лет проводилось изучение влияния различных комбинаций из растительных и животных энзимов на течение опухолевых, дегенеративных и воспалительных процессов. Эти смеси получили название ВОБЭ-энзимы. Название было связано с фамилиями создателей лечебных комбинаций энзимов - Макса Вольфа и его сотрудницы Хелены Бэнитез. Эти смеси энзимов сегодня носят названия «Вобэнзим» и «Вобэ-Мугос».
В конце 1950-х годов к исследованиям по влиянию энзимов на организм присоединился Карл Рансбергер, ставший ближайшим учеником и последователем Макса Вольфа. Сфера его научных интересов в значительной степени включала иммунологические аспекты энзимотерапии, но он также оказался блестящим практиком, согласно современному определению, - менеджером, сумевшим после смерти Макса Вольфа не только сохранить направление энзимотерапии, но и расширить и усовершенствовать сложную технологию производства пероральных энзимных препаратов для лечения широкого спектра заболеваний.
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.