На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти готовые бесплатные и платные работы или заказать написание уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов по самым низким ценам. Добавив заявку на написание требуемой для вас работы, вы узнаете реальную стоимость ее выполнения.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Быстрая помощь студентам

 

Результат поиска


Наименование:


контрольная работа Опорно-двигательный аппарат одноклеточных свободноживущих

Информация:

Тип работы: контрольная работа. Добавлен: 17.11.2012. Сдан: 2012. Страниц: 19. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


 
Контрольная работа
 
 
Опорно-двигательный аппарат
 одноклеточных свободноживущих
 
 
________________________
_________________________
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Содержание
Введение.........................................................................................................3
Общая картина амебоидного  движения...................................................... 4
Динамика актинового цитоскелета в образовании псевдоподий:
1 Полимеризация актина...............................................................................6
2 Актин связывающие белки.........................................................................8
Теории амебоидного движения...................................................................11
Заключение....................................................................................................13
Библиографический список.........................................................................14
 


Введение
Называя одноклеточные организмы  «простейшими» мы заведомо противопоставляем их существам с более сложной организацией  — многоклеточным. Но правильно ли это? Так ли они просты, как может показаться? Ведь будучи всего лишь одной клеткой, простейший организм сталкивается с теми же трудностями существования, как и любой другой: с нестабильностью внешней среды, необходимостью добывать пропитание, заботой о продолжении рода.
Одна из великих загадок биологии — сложные целенаправленные движения клеток. Клетки путешествуют, изменяют форму, охотятся — порой ведут себя как «разумные» существа. Но ведь это всего лишь мембранные пузырьки! Лишённые мышц и нервов, органов чувств и костей. Как им это удается?
Дело в том, что подвижность  в биологических системах не ограничивается мышечным сокращением. С тех пор как был изобретен микроскоп, каждое последующее поколение биологов наблюдало движение цитоплазмы, скольжение клеток, образование псевдоподий, токи протоплазмы, движение хромосом при клеточном делении, биения ресничек и жгутиков и множество других немышечных видов движения.
Основой подвижности живых  клеток является их цитоскелет.  Цитоскелет может быть образован тремя системами  белковых нитей: микрофиламентами, состоящими из белка актина, микротрубочками, состоящими из белка тубулина и промежуточными филаментами, состоящими преимущественно из актина и различных актин связывающих белков. Эти нити собираются (полимеризуются) из соответствующих белковых молекул и вновь разбираются на отдельные молекулы. Благодаря такой полимеризации-деполимеризации цитоскелет непрерывно перестраивается, и эти перестройки являются основой изменения формы и движения клеток.
Мы рассмотрим один из видов немышечного движения — амебоидное, особенности актинового цитоскелета простейших, обладающих данным типом движения и основные теории относительно самого механизма амебоидного движения.
 


Общая картина амебоидного движения
Амебоидное движение характерно для таких протистов как лобозные и филозные амебы, фораминиферы, солнечники, гетеролобозные амебы, миксомицеты, и  некоторых других.
Амебоидное движение связано  с изменением формы клетки и формированием  псевдоподий, однако механизмы такого движения могут быть различными.
Выделяют несколько типов псевдоподий: лобоподии, филоподии, гранулоретикулоподии и аксоподии (Рис.1).
 
 
 
 
 
 
 Рис.1 Формы псевдоподий у различных видов амеб: 1 – Amoeba limax,                  2 - Pelomyxa binucteata, 3 -  Amoeba proteus, 4 - A. radiosa, 5 - A. Verrucosa,     6 - A. Polypodia
 
«Типичная» амеба имеет  наружный слой — плазмалемму; этот слой липкий, не смачивается водой и легко скользит по прилегающему к нему внутреннему слою. С помощью электронного микроскопа установлено, что плазмалемма состоит из наружной волокнистой оболочки и внутренней мембраны. Волокна имеют диаметр около 80 А и длину 0,1—1 мкм. Оболочка содержит 35% липидов, 26% белка и 16% полисахаридов. Под плазмалеммой лежит гиалиновый слой, который, судя по броуновскому движению попавших в него частиц, жидкий. В точках прикрепления амебы к субстрату этот слой очень тонкий, но в передней части вытягивающейся псевдоподии он часто утолщается, образуя широкий гиалиновый колпачок. Далее следует эктоплазма, или цилиндр из плазмагеля, довольно вязкий. У амеб с одной псевдоподией эктоплазма постепенно утолщается от переднего конца к заднему (уроиду). У многих видов она вытянута в виде тонкого слоя плазматического геля под передним гиалиновым колпачком, слоя, который часто прорывается и позволяет гранулам проникать в гиалиновый колпачок. Частота прорывов в разных вытягивающихся псевдоподиях может быть различной. Эндоплазматической основой амебы является плазмазоль со свободно плавающими в нем гранулами. При реакциях на нейтральные полисахариды он окрашивается более интенсивно, чем эктоплазма. Ядро обычно находится в плазмазоле; у некоторых видов оно занимает центральное положение, несмотря на интенсивные токи протоплазмы вокруг него. Эндоплазма и эктоплазма содержат разнообразные гранулы, пищеварительные вакуоли и кристаллические включения различного типа. Протоплазма гиперосмотична у пресноводных амеб и примерно изоосмотична у паразитических и морских амеб. Эктоплазма обладает тургесцентностью, поэтому клетки обычно не имеют сферической формы.
Судя по данным микроскопии, перемещение амебы зависит от трех основных факторов:
1 Прикрепление к субстрату, которое облегчается, если среда содержит следы солей, в частности солей кальция; действие Са2+, Mg2+ и К+ аддитивно в отношении прикрепления, но не перемещения. Наиболее прочно прикрепляются к субстрату кончики псевдоподий; новые псевдоподии прикрепляются лучше, чем старые.
2 На заднем конце клетки или в какой-либо другой определенной области эктоплазма непрерывно превращается в эндоплазму, а в передней части клетки или в любой вытягивающейся псевдоподии эндоплазма превращается в эктоплазму. Во время движения эндоплазмы вперед гранулы либо отклоняются в сторону и превращаются в эктоплазму, либо внедряются в гиалиновый колпачок и желатинизируются по мере образования нового колпачка.
3 Движение эндоплазмы вперед происходит под действием эластических сил, давления и сократительной силы актинового цитоскелета.
Наблюдая сбоку за гранулами  амеб и лимфоцитов и за частицами, прилипшими к плазмалемме, можно  заметить, что в перемещающихся клетках  гранулы в эктоплазме остаются фиксированными до тех пор, пока они не окажутся у заднего конца тела, где переходят в эндоплазму. Частицы на участке прикрепленной к субстрату плазмалеммы также неподвижны, но частицы на других участках плазмалеммы, дорсальных и вентральных, движутся вперед. У A. verrucosa описано «вращательное» движение плазмалеммы; у других видов, например у Difflugia, можно наблюдать «шагающее» движение: вытягивающийся кончик прикрепляется к субстрату, а затем подтягивается остальная часть. В ретикулоподиях фораминифер вместо наружной оболочки эктоплазмы имеется что-то вроде тяжей геля; по одному из них гранулы движутся вперед, а по другому — назад.
Скорости движения весьма различны — от едва заметной до 1350 мкм/с  в потоке цитоплазмы у плазмодия. Имеются наблюдения о перемещении мигрирующих плазмодиев со скоростью 5—6 см/ч. Свободно ползающие амебы движутся со скоростью от 0,5 до 4,5  мкм/с,   большая   часть   из  них — со   скоростью   около 1 мкм/с. Особи с одной псевдоподией перемещаются быстрее (4,6 мкм/с), чем имеющие много псевдоподий (2,1 мкм/с).
В процессе питания амебы, которые перемещаются с помощью  небольших псевдоподий (например, A. proteus), образуют подобие чашечек, состоящих из латеральных и дорсальных псевдоподий, обволакивающих пищевые частицы, которые и сами могут быть подвижными. Псевдоподии чашечки смыкаются, и пищевая частица оказывается заключенной в пищеварительную вакуоль. У амеб с одной широкой псевдоподией, пища, по-видимому, прилипает к плазмалемме. Ретикулоподии и аксоподии также имеют липкую поверхность, и пищевые частицы прилипают к ней.
Эндоплазма течет как  бы по каналам менаду островками эктоплазмы. Отдельные гранулы миксомицета Physarum polycephalum, находящиеся друг от друга  лишь в нескольких микронах, могут  перемещаться в противоположных  направлениях; поток, образующийся в данной точке, время от времени меняет направление; строгой периодичности при этом не наблюдается.
Динамика  актинового цитоскелета                                                                в образовании псевдоподий:                                                                                                                   1 Полимеризация актина.
Основным белком, входящим в состав псевдоподий, является актин. Если микро шприцем инъецировать в клетку раствор мономеров актина, помеченных флуоресцирующей краской, а затем наблюдать такую клетку в флуоресцентном микроскопе, где краска ярко светится, то можно видеть, что микрофиламенты из меченых мономеров появляются раньше всего именно в псевдоподиях. Таким образом, псевдоподии являются местом, где из мономеров полимеризуются микрофиламенты, по всему периметру клетки под плазматической мембраной актин распределяется в виде   тонкого слоя и образует кортикальный слой. Этот слой постоянно меняет свое агрегатное состояние, переходя из состояния структурированного геля в жидкий золь.
Актин неоднородный белок, в  различных клетках могут встречаться  различные его изоформы, каждая из которых кодируется своим геном. В то же время актин  в некотором смысле крайне консервативный белок, состоящий практически из одинаковых аминокислот у всех исследованных организмов, вариантными в изоформах актина являются только концевые участки, которые определяют скорость полимеризации, но не влияют на сокращение.   Такое сходство актинов, несмотря на некоторые отличия, определяет их общие свойства.
 Актин в клетках эукариот может существовать только в двух функциональных состояниях: в виде растворимых мономеров (G-актин) с молекулярной массой 42кД или в форме полимеризованных спиральных двухнитевидных филаментов (F-актин) различной длины. Двойная спираль F-актина имеет толщину 5-7 нм и шаг 38 нм. Нить длиной в один микрон будет состоять из 370 мономеров. Однако эти нити могут быть собраны в дальнейшем в целый ряд структур высшего порядка. Нити актина являются основными компонентами  по крайней мере 15 отдельных структур в клетках. Эти нити собираются  из общего пула мономеров актина, но делают это в разное время, в различных направлениях и в ответ на различные стимулы.
Мономеры актина имеют грушевидную форму, и при их полимеризации возникает спирально закрученная полярная нить с различающимися концами: заостренным (минус) и оперенным (плюс). Такие названия  появились в связи с тем, что при взаимодействии актиновых нитей с фрагментами молекулы моторного белка миозина образуется комплекс, имеющий под электронным микроскопом стреловидную форму.
Полимеризация актина происходит в две стадии. Первая стадия носит  название «нуклеация», то есть создание ядра или «затравки» из первых трех мономеров актина. Димер (комплекс двух мономеров) является еще нестабильной структурой и легко разрушается. Именно нуклеация определяет общую скорость полимеризации. Вторая стадия, удлинение нити или «элонгация» протекает легче, с большей скоростью.
Сборка (полимеризация) и  разборка (деполимеризация) актиновых  филаментов осуществляются путем присоединения  и отделения мономеров на концах филамента. В процессе сборки филамент растет на одном из концов быстрее, чем на другом; такое различие в скоростях роста противоположных концов обусловлено тем, что каждая субъединица, присоединяясь к полимеру, изменяет свою конформацию. Это конформационное изменение влияет на присоединение субъединицы преимущественно на одном из концов (Рис. 2).


 
 
 
 
Рис. 2
 
Каждая молекула актина несет  прочно связанную молекулу АТФ. Вскоре после коформационного изменения субъединицы актина при ее присоединении к полимеру этот АТФ гидролизуется до АДФ, который остается прочно связанным с актином.
Гидролиз происходит в  две стадии: быстрое отщепление неорганического  фосфата от АТФ с последующим  более медленным его выбросом из центральной впадины актиновой  глобулы. Таким образом, мономеры актина, расположенные в различных участках филамента, содержат в своем составе  либо АТФ, либо АДФ-Pi, либо только АДФ. Прочность контакта соседних мономеров зависит от того, какой нуклеотид находится в активном центре актина. Так, быстрый гидролиз АТФ ведёт к формированию стабильного филамента со связанным АДФ-Pi, а выброс неорганического фосфата дестабилизирует филамент. Следствием этого является разница критических концентраций актина на двух концах актинового филамента: критическая концентрация на плюс-конце меньше, чем на минус конце.
Отсюда становится возможным  достижение такого состояния, при котором  присоединение мономеров к филаменту происходит в основном на плюс-конце, а их отделение на минус-конце. В стационарном состоянии скорости этих двух процессов равны; таким образом, хотя общая длина полимера не изменяется, молекулы актина непрерывно перемещаются от минус-конца к плюс-концу. Описанный процесс называется тредмиллингом (Рис.3).
 
 
 
Рис.3: Полярная нить актина и круговорот  мономеров при поляризации актина.  Рост нити происходит за счет активного присоединения мономеров к плюс-концу нити и их более медленной диссоциации с минус-конца.
 
Полимеризация актина in vitro обычно инициируется добавлением нейтральных солей. Эффективность катионов при полимеризации усиливается в ряду Rb+  - K+ - Na+ - Li+ - Mg++ - Ca++. Высокие концентрации анионов (например, CNS- или I-) вызывают деполимеризацию актина. Полимеризация происходит также при понижении рН или в присутствии поликатионов, таких как полилизин или спермин и спермидин. Все эти данные указывают на то, что для полимеризации необходима нейтрализация отрицательного заряда молекулы актина.
Однако ряд фактов противоречит "электростатической" теории полимеризации. Так, миллимолярные концентрации Са++ стимулируют полимеризацию, в то время как микромолярные ее ингибируют. При низкой (недостаточной для  полимеризации) концентрации нейтральных солей полимеризация актина индуцируется введением этанола, глицерина, полиэтиленгликоля и его производных. По-видимому, для полимеризации существенно определенное конформационное состояние мономера, которое может быть индуцировано нейтрализацией заряда молекулы или с помощью других воздействий. Полимеризация начинается при концентрации актина выше критической и сопровождается гидролизом АТФ. Реакция повторно обратима изменением концентрации соли, однако ресинтез АТФ при деполимеризации не наблюдается.
 
2 Актин  связывающие белки
Однако в живой клетке процесс полимеризации актина может быть не похож на круговорот мономеров в пробирке, поскольку полярные концы актинового филамента могут быть несвободными. В клетке присутствуют десятки так называемых актин связывающих белков, или  так называемых актиноподобных белков (actin-related proteins, Arp), гомология которых с актином составляет от 30 до 60%.  Эти белки могут определять процесс полимеризации актина.
 Различают несколько  подсемейств таких белков: Arp1, Arp2, Arp3 и др. Белки Arp2 и Arp3 поодиночке не взаимодействуют с актином,  однако два этих белка входят в состав так называемого Arp2\3-комплекса, содержащего помимо этих белков еще пять или шесть (в зависимости от организма) белков с молекулярными массами от 16 до 47 кДа. Этот комплекс  является ключевой компонентой в понимании природы образования разветвленной сети филаментов и впервые был выделен из Acanthamoeba.
 Arp2\3-комплекс также как и актин очень консервативен и присутствует у всех исследованных организмов от дрожжей до человека (для растений таких данных пока нет). В живых клетках этот комплекс накапливается в  местах, где происходит быстрая полимеризация актина, в клетках простейших это разного рода псевдоподии.
Комплекс Arp2/3 связывается  с боковыми поверхностями актиновых  филаментов и к их минус - концам и стимулирует образование 70-градусной разветвленной структуры на первоначально образовавшихся филаментах (Рис.4).
 
Рис. 4: А). Актиновые филаменты in vivo образуют разветвленную сеть с У-образной структурой с углом около 70 градусов. Ветвящиеся филаменты окрашены цианом (синим). Вставка показывает индивидуальное У-соединение между актиновыми филаментами после мечения на комплекс Arp2/3. Arp2/3 помечен антителами, конъюгированными с 10нм золотом (выделено желтым цветом). Комплекс Arp2/3 закреплен в месте соединения.
(В) Реконструкция in vitro. Актин,  полимеризовавшийся в присутствии Arp2/3 комплекса образует разветвленные филаменты с 70-градусной структурой и Arp2/3 локализован в месте У-соединения, что идентично наблюдаемому in vivo.
 
 
Помимо актина в псевдоподиях содержится еще ряд белков:  альфа-актинин,  филамин,  талин, фимбрин,  кальдесмон.  Известны также актин связывающие белки без каких-либо определенных функций,  несомненно также, что существуют еще не открытые актин-связывающие белки. 
Альфа-актинин связывает  актиновые филаменты в пучки  и сети in vitro и локализуется в ламеллиподии. Различные изоформы частично разделяются пространственно между разными областями локализации актина, так актинин 1 и актинин 4 локализуются в рафлах. Клетки диктиоселиума, лишенные альфа-актина, не обнаруживают дефектов двигательной активности за исключением клеток с отсутствием гомолога филамина, что заставляет предположить структурную совместимость этих кросслинкеров в ламеллиподии. В синтетических кометных хвостах актина недостаток альфа-актинина проявляется в образовании менее компактной структуры хвоста, подтверждая кросслинкующую функцию этого белка.
В псевдоподиях простейших также  находится целый набор белков миозинового семейства. Так, из Acanthamoeba castellanii впервые был выделен миозин 1. В отличие от миозинов 2 с двумя головками и фибриллярным хвостом, он содержит только одну головку и имеет очень короткий нефибриллярный хвост. Кроме того, он не способен полимеризоваться. Он состоит из одной тяжелой и одной легкой полипептидных цепей. Для активации миозина 1 необходимо фосфорилирование его головного домена, которое осуществляется специфической киназой. Кроме основного актин-связывающего участка на головном домене, миозин 1 содержит также дополнительный актин-связывающий сайт на хвосте молекулы. Благодаря наличию этого сайта, миозин 1 может сшивать актиновые филаменты в гель.
 Вслед за первым  наблюдением наличия миозина 1 в Dictyostelium несколько не участвующих в формировании филаментов членов миозинового семейства были обнаружены в ламеллиподиях и филоподиях. Существенно, что миозин 4 движется в направлении актина, т.е. в противоположном, чем все другие известные миозины, что поднимает вопрос относительно его функции. Альтернативной ролью для миозина 4 может быть организация актиновых филаментов, возможно как кофактора упаковки филаментов вместе начиная с точки роста (вроде замка молнии) при генерации.
Было установлено, что  белки Rho-семейства , Cdc42 и Rac, работают как сигналы при образовании филоподий и ламеллоподий соответственно. Белки семейства WASP обеспечивают потенциальную связь между этими сигнальными молекулами и актиновым цитоскелетом. Генетические данные показывают, что N-концы WASP и N-WASP включают места присоединения для малых ГТФаз и могут прямо связывать Cdc42 и, менее интенсивно, Rac.
В целом, форма псевдоподии определяется тем, с какими белками свяжутся вновь возникшие микрофиламенты. Так клетки одной из линий клеток в культуре выпячивают на поверхности лишь шаровидные пузыри, но не ламеллоподии. Оказалось, что в геноме этих клеток отсутствовал ген, кодирующий белок, который связывает актиновые микрофиламенты в сеть. Специальными методами генной инженерии исследователи ввели в клетки недостающий ген, и тогда клетки стали делать не пузыри, а уплощенные ламеллоподии. Таким образом, появление в актиновом кортексе одного дополнительного белка направленно изменило архитектуру псевдоподий. 
Множество подобных взаимодействий между актин связывающими белками обусловливает необычайное многообразие актиновых структур во всех эукариотических клетках.
 
 
 
 
 
Теории  амебоидного движения
Хотя молекулярные процессы динамики цитоскелета простейших при амебоидном движении достаточно изучены, исследователи до сих пор не пришли к единому мнению  относительно движущей силы, осуществляющей продвижение вперед конца псевдоподии, на этот счет  имеются различные гипотезы.
Различные идеи об амебоидном движении высказывались еще в 19в., задолго до открытия сократительных белков и позже были оформлены в двух взаимоисключающих теориях – Маста и Аллена.
Согласно теории Маста  у движущейся амебы происходит непрерывное  сокращение заднего, эктоплазматического, конца и вдоль тела создается  градиент гидростатического давления, вызывающий течение плазмозоля к переднему концу, где в результате образуется псевдоподия.
По мере сокращения плазмогель хвостовой части реконструируется в плазмозоль, а на переднем конце  происходит обратный процесс: плазмозоль, заворачиваясь к мембране, желатинируется. Таким образом, эктоплазматическая трубка непрерывно разрушается на заднем конце клетки и надстраивается на ее фронте. Согласно этому представлению  само течение эндоплазмы и образование  псевдоподии происходит пассивно.
Гипотеза Маста господствовала почти 40 лет, пока не накопился ряд  фактов, которые она не объясняла.  Прежде всего эта гипотеза требует наличия довольно сложной системы управления. К примеру для фагоцитоза пищевых частиц информация от места рецепции на фронте должна передаваться к хвосту, сокращение которого уже затем может гидродинамически вызывать образование псевдоподии в месте рецепции, хотя хвостовое сокращение будет приводить к растяжению всех эластичных участков.
Друга идея, предложенная Алленом, называется гипотезой сокращения в  зоне фонтанирования. Аллен приписал активные свойства самой эндоплазме, которая, по его мнению, состоит из аксиальной гелеобразной части и более жидкой периферической части, образующей зону смещения между аксиальной протоплазмой и эктоплазмой. Аксиальная эндоплазма представляет собой актомиозиновый гель, который способен сокращаться во фронтальной зоне псевдоподии и подтягивать остальную часть.
Приведенные рассуждения  по сути не являются теориями, а скорее, представлениями о том, как могла бы двигаться амеба, если бы активность приписывалась только определенным ее частям. Сократительные белки присутствуют в любом месте клетки, и проблема амебоидного движения по сути заключается в организации системы управления.
В настоящее время предложено несколько моделей роста псевдоподий.
 Во-первых, предполагается, что полимеризующиеся актиновые  филаменты сами толкают мембрану  вперед. В пользу этого свидетельствует  ориентация актиновых филаментов  в активном крае - быстро растущим (оперенным) концом вперед. Возможность такого механизма продемонстрирована на другой модели - образовании акросомального отростка в активированных сперматозоидах иглокожих. Показано, что энергии, высвобождаемой при связанном с полимеризацией актина гидролизе АТФ, достаточно для совершения такой работы.
Вариантом описанного механизма  является продвижение псевдоподии  за счет формирования плотного геля из поперечно связанных друг с другом актиновых филаментов. В этой теории псевдоподия рассматривается как пористое тело, построенное из сети актиновых нитей, в котором мономеры актина транспортируются к ее концу и добавляются к концам F-актина только за счет процессов диффузии и конвективного переноса. Таким образом основная гипотеза состоит в том, что сама полимеризация актина является движущей силой для продвижения передней мембраны псевдоподии вперед и что скорость роста псевдоподии контролируется только актин связывающими белками.
Другой вариант заключается  в том, что обнаруженный в псевдоподиях миозин I может осуществлять скольжение полимеризованных актиновых филаментов вперед. Против этого механизма свидетельствует полярность актиновых филаментов в псевдоподиях, поскольку миозин двигает актин острым концом вперед, то есть должен отодвигать актин от края псевдоподии. Предположительно роль миозина в движении заключается в том, что сразу после выбрасывания псевдоподия содержит лишь актин, а миозин II проникает в псевдоподию (диффундирует) из внутренней части клетки лишь несколько минут спустя. Взаимодействие миозинов с актиновыми нитями вызывает сокращение псевдоподии. Это сокращение может иметь разные последствия для клетки. Если псевдоподия не прикреплена к подложке, она втягивается и исчезает.
 Отсутствие структурных  критериев не позволяет решить, существует ли обособленная механо-химическая система, обеспечивающая амебоидное движение.
Предлагаемые теории не исключают  друг друга, а иногда даже дополняют  одна другую. Очень мало вероятно, что какая-либо из этих теорий может быть применима ко всем видам амеб.
 
 
 
 
 
Заключение
В данной работе мы рассмотрели  роль цитоскелета как двигательного аппарата клеток простейших на примере амебоидного движения.
 Организация движения  клетки - лишь одна из многочисленных  функций цитоскелета во всех эукариотических клетках. Цитоскелетные нити являются также опорным каркасом клетки, ее скелетом.  Цитоскелет, наряду с клеточной мембраной, играет ключевую роль в обобщении и запоминании результатов реакций на внешние воздействия и в определении поведения клетки. Эту функцию можно сравнить с деятельностью мозга.  Он также является двигательным аппаратом органелл, в чем-то аналогичным системе кровообращения многоклеточного организма.
Однако вопрос о функциях многих филаментов еще неясен, например, недавно группа исследователей методами генной инженерии получила линию  мышей, у которых из генома был удален ген виментина, белка, из которого сделаны промежуточные филаменты во всех клетках костей, хряща, соединительной ткани, клеток крови и костного мозга. Такие "безвиментиновые" мыши развивались совершенно нормально, и разнообразные пробы на строение и функции разных тканей не обнаружили у них никаких дефектов. Зачем же в столь многих клетках существуют многочисленные виментиновые филаменты? Вероятно, они играют какую-то важную роль, но мы сегодня еще не придумали эксперимент, который выявил бы эту роль.
Стоит отметить и еще одну особенность цитоскелета - его изменения  наблюдаются в раковых клетках. Раковые клетки часто демонстрируют повышенную способность к движению. Более того, распространение метастазов зависит от опухолевых клеток, которые поражают соседние ткани.  Существенная роль цитоскелета в пролиферации клеток явилась причиной использования антираковых лекарств, ингибирующих цитоскелет. Все это говорит о важности более глубокого изучения процессов происходящих в цитоскелете  и, следовательно, науке предстоит решение еще многих и многих вопросов относительно цитоскелета эукариотических клеток.
 
Неоспорима также важность дальнейшего изучения амебоидного движения. Оно даст более полное понимание не только механизмов функционирования простейших организмов, но также и организма человека. Например, фагоцитарная функция лейкоцитов или миграция клеток нервного гребня в эмбриогенезе — важнейшие физиологические процессы, зависящие от амебоидной формы движения. 

Библиографический список
Актин: полимеризация  http://medbiol.ru/medbiol/cytology/00215c12.htm
 Албертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Роберте К. Уотсон Дж. Д. Молекулярная биология клетки: В 3-х т. 2-е изд. перераб.  и доп. Т. 2.: Пер. с англ.- М.: Мир, 1993.
 Догель В.А. Зоология  беспозвоночных: Учебник для ун-тов/  Под ред. проф. Полянского Ю.И. – 7-е изд., перераб. и доп. – М.: Высш. Школа, 1981.
 Васильев Ю.М. Клетка как архитектурное чудо. 1. Живые нити // Соросовский     Образовательный Журнал. 1996. №2.
 Васильев Ю.М. Клетка как архитектурное чудо. 2. Цитоскелет, способный чувствовать и помнить // Соросовский Образовательный Журнал. 1996. №4.
 Ефремов Кирилл Поведение клетки, слезающей с ветки. http://www.wsyachina.narod.ru/biology/behaviour_cells.html
 Каппуччинелли. П.  Подвижность живых клеток  ред. Б. Ф. Поглазов;                      пер. Н. А. Габелова. - М.: Мир, 1982. 
 Клячко Н.Л. Биологическая подвижность и полимеризация актина.  Институт физиологии растений им. К.А. Тимирязева Российской академии наук, Москва http://window.edu.ru/window_catalog/pdf2txt?p_id=3771
 Морозова А.В., Сковородкин И.Н., Хайтлина С.Ю., Малинин А.Ю. Использование актинспецифической  протеазы ЕСР32  для изучения механизма амебоидного движения. http://www.library.biophys.msu.ru/gettext?Serial=1559
 Романовский Ю.М., Теплов В.А.  Физические основы клеточного движения. Механизмы самоорганизации амебоидной подвижности.// Успехи физических наук. Т165, 5 (1995).
 Ченцов Ю.С. Введение в клеточную биологию: учебник для вузов. – 4-е изд., перераб. и доп. / Ю.С. Ченцов. – М.: ИКЦ «Академкнига», 2004.
 Chhabra  ES., Higgs HN. The many faces of actin: matching assembly factors with cellular structures. //Nat Cell Biol. 2007 Oct; 9(10):1110-21. doi:10.1038/ncb1007-1110 http://www.nature.com/ncb/journal/v9/n10/abs/ncb1007-1110.html#top
Grebecki  Andrzej  Two-directional pattern of movements on the cell surface of Аmoeba Рroteus // J. Cell Sci. 83, 23-35 (1986) Printed in Great Britain © The Company of Biologists Limited 1986 http://jcs.biologists.org/cgi/reprint/83/1/23.pdf

 



и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.