На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти готовые бесплатные и платные работы или заказать написание уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов по самым низким ценам. Добавив заявку на написание требуемой для вас работы, вы узнаете реальную стоимость ее выполнения.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Быстрая помощь студентам

 

Результат поиска


Наименование:


реферат Экологические проблемы промышленной биотехнологии

Информация:

Тип работы: реферат. Добавлен: 18.11.2012. Сдан: 2012. Страниц: 7. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


?                                            Содержание
Введение                                                                                                                  3  1 Общие принципы строения и действия ферментных препаратов                  4
   1.1 Определение  действия  ферментов    и   активности ферментных      препаратов                                                                                                                6                                                                                       
   1.2 Правила работы с ферментами                                                                     8                                                                                                                                                                                                  
2 Ферментативные технологии для отделки текстильных материалов             9
2.1 Характеристика ферментов для  биообработки
льняных тканей                                                                                                      13
  2.2 Применение фермента  «Целловиридина Г2Х» в
льноотделочном    производстве                                                                         14
3 Экологические проблемы промышленной биотехнологии                            16
Заключение                                                                                                             17
Список использованных источников                                                                   18
 
 
 
 
                                                                                            
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
  Введение
     Биотехнология как наука является важнейшим разделом современной биологии, которая, как и физика, стала в конце XX в. одним из ведущих приоритетов в мировой науке и экономике. Всплеск исследований по биотехнологии в мировой науке произошел в 80-х годах, когда новые методологические и методические подходы обеспечили переход к эффективному их использованию в науке и практике и возникла реальная возможность извлечь из этого максимальный экономический эффект. В этот период была разработана и активно осуществлялась первая общенациональная программа по биотехнологии, были созданы межведомственные биотехнологические центры, подготовлены квалифицированные кадры специалистов-биотехнологов, организованы биотехнологические лаборатории и кафедры в научно-исследовательских учреждениях и вузах. Значительные успехи достигнуты во второй половине XX в. в области биохимии, биоорганической химии, молекулярной биологии, что является мощным импульсом развития современной биотехнологии. Сейчас имеются ценные разработки по получению новых источников энергии биотехнологическим путем (технологическая биоэнергетика). Большое значение приобретает биогаз ? заменитель топлива, получаемый биотехнологическим способом. Современная биотехнология переживает в настоящее время бурное развитие, что связано с качественно новым подходом к решению биотехнологических проблем. Биотехнология соединяет в себе сферу научной и промышленной деятельности. Каждая из них стимулирует развитие друг друга, но лидерство в этом союзе принадлежит фундаментальной науке. В современном звучании «биотехнология»?это промышленное использование биологических процессов и агентов на основе получения высокоэффективных форм микроорганизмов, культур клеток, тканей растений и животных с заданными свойствами.
   1 Общие принципы строения и действия ферментных препаратов
     Ферменты, или энзимы — это вещества белкового происхождения, являющиеся продуктами жизнедеятельности микроорганизмов (грибов и бактерий). В биологических системах и живых организмах они выполняют функцию природных катализаторов, многократно ускоряющих химические реакции, приводящие к расщеплению, синтезу или изомеризации. Особенностью ферментов являются строгая избирательность и направленность действия на определенные химические соединения, что обусловлено следующими факторами:
? составом ферментов и их внутримолекулярными связями;
? условиями среды их существования;
?наличием субстратов (как правило, низкомолекулярных веществ), регулирующих активность ферментов. В качестве таких веществ могут выступать и продукты реакции с ферментами. Являясь катализаторами, ферменты имеют ряд общих свойств с химическими, небиологическими катализаторами:
?не входят в состав конечных продуктов реакции и не расходуются в процессе катализа;
? ускоряют реакции,которые могут протекать и без них;
?не смещают положения равновесия реакции, а лишь ускоряют его достижение.
Для ферментов характерны и специфические свойства. Ферменты способны снижать энергию активации реакций в десятки  и сотни раз. Они отличаются очень высокой эффективностью, то есть одна молекула фермента способна расщепить несколько миллионов молекул. Как природные катализаторы ферменты  «работают» в мягких условиях (температура 20-70 °С, среда близкая к нейтральной),что их отличает от неорганическихк катализаторов, чаще всего требующих жестких условий (давление выше атмосферного ,температура выше 100°С,среда сильно кислая или сильно щелочная).Для каждого из ферментов температурный оптимум действия очень узкий. При повышении температуры более 70°С происходит денатурация белков, то есть изменение вторичной и третичной структур, и ферменты теряют свою активность. Существуют термоустойчивые  ферменты, активные при температурах от 80°С до 110°С. Некоторые, например, каталазы активны при температурах от 0°С до 10°С.На основе способности ферментов катализировать одну или несколько реакций одного типа принята их современная номенклатура. Общим механизмом для всех биохимических реакций, катализируемых ферментами, является образование промежуточного активного комплекса между ферментом(Ф) и субстратом(С),с которым происходят каталитические превращения. Та область ферментативной молекулы, в которой происходит связывание и превращение субстрата, называется активным центром. Он образуется определенными боковыми радикалами аминокислотных остатков полипептидной цепи и расположен в углублениях на поверхности ферментативной молекулы. Активность ферментов как белковых соединений обусловлена их специфическим строением, то есть первичной, вторичной и третичной структурами белка. Эта специфичность в строении ферментов определяет их комплиментарность, то есть химическое сходство, пространственное совпадение со строением субстрата. Все факторы и условия, которые будут способствовать образованию активного комплекса, будут ускорять биохимическую реакцию с участием ферментов и, напротив, она будет замедляться, если условия будут препятствовать образованию  активного комплекса. Мягкие условия, в которых способны работать ферменты позволяют создавать энергосберегающие технологии, не требующие создания дорогостоящего оборудования.
 
 
 
 
 
 
     1.1 Определение действия ферментов и активности ферментных препаратов
   
     Действие ферментов определяют различными методами:
?устанавливают изменение состава среды путем определения вязкости, оптического вращения, электропроводности, поверхностного натяжения, объема, показателя преломления, мутности;
?исследуют продукты реакции спектрофотометрически, колориметрически, поляриметрически; определяют аминные, карбоксильные группы и общий азот;
?исследуют изменение свойств не перешедшего в раствор субстрата, например, определением выплавляемости желатина, после действия фермента.
      Активность ферментных препаратов выражается в условных единицах, измеряемых при установленных параметрах: концентрации субстрата и фермента, температуре, длительности воздействия и рН. Активность одного и того же препарата фермента может быть различной в зависимости от метода ее определения. Определяют ее чаще всего по полному расщеплению субстрата действием на него в установленных условием минимального количества фермента. Активность ферментов сильно зависит от рН среды,что связано с амфотерной природой белков. Большинство ферментов имеют оптимальную активность при рН среды, близкой к нейтральной (5,0-8,0).Влияние концентрации водородных ионов на каталитическую активность ферментов выражается в разной степени воздействия ионов на активный центр. На активность и стабильность ферментов значительное влияние оказывает присутствие в системе фермент-субстрат нейтральных электролитов.В качестве активаторов могут выступать различные ионы металлов: Mn, Zn, Cu, Ca, органические соединения. Некоторые ферменты образуют с ионами металлов устойчивые металл-комплексы. Ионы металлов повышают устойчивость ферментов к изменению внешних факторов, защищают от денатурации белковую часть. Ингибиторы тормозят действие ферментов. При необратимом ингибировании нарушается конформация как фермента вцелом, так и его активного центра. Комиссией по ферментам в 1961 г. предложено определение стандартной единицы любого фермента, принятое Международным Биохимическим Союзом. Единица (Е) любого фермента - это такое количество фермента, которое при заданных условиях катализирует превращение одного микромоля субстрата в одну минуту или одного микро эквивалента затронутой группы в тех случаях, если атакуется более одной группы в каждой молекуле субстрата. Если субстратом является белок, полисахарид или иная молекула, в которой фермент воздействует более чем на одну связь, вместо микромоль субстрата следует говорить микроэквивалент затронутых реакцией групп. (Е) - Единицу фермента рекомендуется определять при t=250С.В 1972 г. в соответствии с системой СИ предложено выражать активность фермента в каталах. Один катал - это количество фермента, которое превращает один моль субстрата в одну секунду. Эта величина в 6*107 раз больше единицы Е, но выражение активности ферментов в «каталах» не нашло широкого применения.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
     1.2 Правила работы с ферментами
 
      Эффективное использование ферментов предполагает правильный выбор препаратов и знание техники работы с ними:
1 Ферментный препарат должен обладать способностью специфически катализировать реакцию превращения субстрата в продукты.
2 При выраженной способности основного фермента катализировать побочные реакции следует создать условия, при которых скорость побочных реакций минимальна.
3 Режим проведения биокаталитического процесса должен соответствовать физико-химическим характеристикам ферментного препарата, зависимость каталитической активности от ионного состава и ионной силы среды. При использовании двух или более ферментных препаратов с различающимися оптимумами действия, целесообразно разделить биокаталитический процесс на соответствующее число стадий.
4 При проведении биокатализа в закрытой системе важно определить оптимальное соотношение фермент:субстрат. Правильный выбор этого соотношения позволяет сократить продолжительность процесса.
5 Степень очистки ферментного препарата должна соответствовать санитарным требованиям к качеству продуктов ферментации.
6 Процессы биокатализа следует проводить в реакторах, выполненных из стекла, эмалированного металла, нержавеющей стали.
7 Ферментацию субстратов, диспергированных в жидкой среде, проводят при перемешивании. Это необходимо для интенсификации диффузии внутри и вблизи частиц сырья.
8 При регуляции температуры и реакции среды в ходе ферментации следует избегать резких локальных изменений этих параметров, во избежание инактивации ферментов.
9 Для регуляции  рН используют слабые растворы кислот и щелочей таких как уксусная, фосфорная кислота, аммиак.
   2 Ферментативные технологии для отделки текстильных материалов
     Текстильная промышленность стала одной из первых, где биотехнологиям нашлось применение. В основном их применяют в отделочных и смежных процессах (в производстве химических волокон, синтезе красителей и текстильно-вспомогательных веществ, при очистке сточных вод). Следует отметить, что об использовании ферментов в обработке тканей известно давно. В первую очередь, речь идет о процессах по удалению крахмала при расшлихтовке тканей. С развитием генной инженерии был разработан целый ряд ферментативных препаратов нового поколения. Благодаря этому область их применения существенно расширилась, и биотехнологии поднялись на более высокий уровень, открыв новые возможности для «облагораживания» текстильных изделий. По сравнению с традиционными для отделочного производства химическими реагентами ферменты обладают целым рядом преимуществ:
? в отличие от химических реагентов, активность которых проявляется, как правило, при достаточно жестких условиях, природные катализаторы работают даже в мягких, «физиологических» режимах (при температуре 30–70 °С, в среде, близкой к нейтральной);
? узкая направленность действия ферментов не вызывает нежелательных побочных реакций, связанных с деструкцией волокнообразующего полимера и тем самым снижающих качество отделки текстиля.;
? специфичность действия ферментов на отдельные компоненты позволяет существенно изменять свойства волокнистых материалов и достигать совершенно новых отделочных эффектов;
?технологические процедуры с использованием ферментов не требуют применения специального дорогостоящего оборудования;
?способность ферментов работать в мягких условиях позволяет существенно снизить затраты на воду, пар, электроэнергию и делает отделочное производство экономически перспективным;
?высокая расщепляемость ферментов положительно влияет на экологическую безопасность производственных процессов, уменьшает загрязненность промышленных стоков.
    В последние годы появились сообщения о возможностях ферментов в процессах колорирования и модификации нитей. В качестве примера можно привести котонизацию льноволокна, придание биостойкости шерсти. Особым направлением является создание медицинского текстиля, в состав которого вводятся ферментативные составы с лечебными свойствами. Подготовка  волокон  с экономической и экологической точек зрения представляет для биотехнологий наибольший интерес. Классический цикл подготовки подразделяется на три стадии: расшлихтовку, отварку, беление. Первый этап — расшлихтовка. В мире наиболее распространена шлихта из легкорастворимых синтетических полимеров, но на отечественных заводах пользуются, как правило, составами с крахмалом, хотя он плохо растворяется в воде и поэтому с трудом удаляется с ткани. Сложилось мнение, что расшлихтовка — операция длительная и к тому же не сказывающаяся заметно на потребительских свойствах материала. От этого ею зачастую пренебрегают, совмещая со щелочной отваркой или белением, не контролируя остаточное содержание крахмала на полотне. Такая «экономия» приводит к тому, что при дальнейшей обработке возникают дефекты крашения, печатания, заключительной отделки. На небрежно очищенные плотные ткани приходится затрачивать существенно больше химических реагентов на стадии отварки и беления. В итоге — низкое качество готовой продукции. Несмотря на эффективность, использование для расшлихтовки химических реагентов (окислителей, кислот, щелочей) создает опасность повреждения ткани. Выход видится в применении препаратов амилолитического действия (на основе ферментов амилаз), которые помогают справиться с крахмалом, не нарушая целостности волокна. Технологическая схема ферментативной расшлихтовки проста. Ткань замачивают в теплой воде и выдерживают в течение 12 часов. За это время на поверхности ткани в среде набухшего крахмала развиваются бактерии, выделяющие амилазу, которая способствует гидролизу крахмала до низкомолекулярных сахаров, легко удаляемых при промывке. Процесс этот длительный, и для его ускорения предлагается вводить амилолитические препараты. Расшлихтовка с помощью полиферментных составов устраняет специфичную проблему для льняных тканей. Из-за особенностей строения волокна и высокого содержания естественных примесей подготовка льняных и полульняных материалов представляет собой длительный, многоступенчатый процесс. Однако, наряду с обеспечением положенных для всех тканей белизны и капиллярности, необходимо не допустить нарушения целостности полотна. Поэтому применение более жесткого режима химической обработки здесь недопустимо. В мире широчайшее распространение получила биополировка поверхности текстильных изделий. Суть ее заключается в том, что под действием целлюлазы происходит разрушение выступающих на поверхности тканей микроскопических волоконец, неровностей. Поверхность изделия выравнивается, приобретая блеск.  Второй этап — отварка. Это самая длительная и ресурсоемкая стадия отделочного производства. Большинство волоконных примесей разрушается и удаляется лишь при длительном воздействии щелочных растворов при температуре не ниже 100 °С. Замена химических варочных сред на ферментативные позволяет существенно упростить операцию, проводить ее в щадящих условиях и с высоким эффектом. В качестве препарата для биоотварки наилучшие показатели у целлюлазы, применяемой отдельно или в сочетании с другими ферментами. Биоотварка с участием целлюлаз требует тщательного контроля: при нарушении нормативных параметров в целлюлозе могут произойти глубокие деструктивные изменения, что отрицательно скажется на прочности материала. Обычно рекомендуется отслеживать потерю массы ткани: она не должна превышать 3–5%. Гидролиз можно остановить, подняв температуру выше 60 °С или, в зависимости от вида целлюлазы, изменив в ту или иную сторону показатель рН. Это касается и других операций, основанных на использовании целлюлаз. Льняное волокно, прошедшее обработку целлюлазами, приобретает приятную гладкость, блеск и такую мягкость, что даже без специальных добавок, употребляемых при заключительной отделке, прекрасно драпируется.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
     2.1 Характеристика ферментов для биообработки льняных тканей
   
     Из промышленных ферментов, выпускаемых в России, для облагораживания текстильных материалов из льна интерес представляют
целлюлазы. Это комплекс целлюлолитических ферментов, результатом действия которых является деструкция целлюлозы и ее производных до глюкозы и олигосахаридов. Основные виды:
1. «Целловиридин Г20Х»?комплексный препарат целлюлолитических ферментов и гемицеллюлаз. В состав комплекса входят: эндо-1,4-глюканаза, целлобиогидролаза, целлобиаза, 1,3-?-глюканаза, ксиланаза. Препарат стандартизируется по целлюлазной активности, которая составляет по группам:2000,1500,1000,500 и 200 ед./г.
2. «Целлоконингин П102Х», «целлолигнорин П10Х»?препараты целлюлазы из культур грибов. В комплексе присутствуют эндо- и экзо-1,4-?-глюканазы, целлобиогидролаза, целлобиаза. Стандартная активность целлюлазы -50 ед./г. Оптимальные условия действия: рН 4,5-5,5, температура 50-60°С.
3. «Целлобранин Г3Х». В комплекс входят:эндо-1,4-?- глюканаза, целлобиаза, ксиланаза. Стандартная активность целлюлазы-50 ед./г.
4. «Целлюлаза-100»?комплексный цитолитический ферментный препарат, выделяемый из смешанной культуры грибов. Обладает активностью эндо-1,4-глюканазы, целлобиогидролазы, 1,3-?-глюканазы, ксиланазы, пектинэстерезы. Сопутствующие ферменты – хитиназа ,кислая протеаза.
5. «Целлюсофт L» является продуктом микробиологического синтеза и имеет стандартную активность 750 ед./г. Белка. Препарат представляет собой жидкость бурого цвета со слабым запахом брожения, содержащий целлюлазу. Оптимум действия: рН 4,5-5,5, температура 40-55°С.
6. «Керазим» ? целлюлаза, продукт генетически модифицированного Aspergillus, производится в гранулированной и жидкой формах.
 
     2.2 Применение фермента «Целловиридина Г2Х» в льн
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.