Здесь можно найти учебные материалы, которые помогут вам в написании курсовых работ, дипломов, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


реферат Экологические проблемы промышленной биотехнологии

Информация:

Тип работы: реферат. Добавлен: 18.11.2012. Сдан: 2012. Страниц: 7. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


?                                            Содержание
Введение                                                                                                                  3  1 Общие принципы строения и действия ферментных препаратов                  4
   1.1 Определение  действия  ферментов    и   активности ферментных      препаратов                                                                                                                6                                                                                       
   1.2 Правила работы с ферментами                                                                     8                                                                                                                                                                                                  
2 Ферментативные технологии для отделки текстильных материалов             9
2.1 Характеристика ферментов для  биообработки
льняных тканей                                                                                                      13
  2.2 Применение фермента  «Целловиридина Г2Х» в
льноотделочном    производстве                                                                         14
3 Экологические проблемы промышленной биотехнологии                            16
Заключение                                                                                                             17
Список использованных источников                                                                   18
 
 
 
 
                                                                                            
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
  Введение
     Биотехнология как наука является важнейшим разделом современной биологии, которая, как и физика, стала в конце XX в. одним из ведущих приоритетов в мировой науке и экономике. Всплеск исследований по биотехнологии в мировой науке произошел в 80-х годах, когда новые методологические и методические подходы обеспечили переход к эффективному их использованию в науке и практике и возникла реальная возможность извлечь из этого максимальный экономический эффект. В этот период была разработана и активно осуществлялась первая общенациональная программа по биотехнологии, были созданы межведомственные биотехнологические центры, подготовлены квалифицированные кадры специалистов-биотехнологов, организованы биотехнологические лаборатории и кафедры в научно-исследовательских учреждениях и вузах. Значительные успехи достигнуты во второй половине XX в. в области биохимии, биоорганической химии, молекулярной биологии, что является мощным импульсом развития современной биотехнологии. Сейчас имеются ценные разработки по получению новых источников энергии биотехнологическим путем (технологическая биоэнергетика). Большое значение приобретает биогаз ? заменитель топлива, получаемый биотехнологическим способом. Современная биотехнология переживает в настоящее время бурное развитие, что связано с качественно новым подходом к решению биотехнологических проблем. Биотехнология соединяет в себе сферу научной и промышленной деятельности. Каждая из них стимулирует развитие друг друга, но лидерство в этом союзе принадлежит фундаментальной науке. В современном звучании «биотехнология»?это промышленное использование биологических процессов и агентов на основе получения высокоэффективных форм микроорганизмов, культур клеток, тканей растений и животных с заданными свойствами.
   1 Общие принципы строения и действия ферментных препаратов
     Ферменты, или энзимы — это вещества белкового происхождения, являющиеся продуктами жизнедеятельности микроорганизмов (грибов и бактерий). В биологических системах и живых организмах они выполняют функцию природных катализаторов, многократно ускоряющих химические реакции, приводящие к расщеплению, синтезу или изомеризации. Особенностью ферментов являются строгая избирательность и направленность действия на определенные химические соединения, что обусловлено следующими факторами:
? составом ферментов и их внутримолекулярными связями;
? условиями среды их существования;
?наличием субстратов (как правило, низкомолекулярных веществ), регулирующих активность ферментов. В качестве таких веществ могут выступать и продукты реакции с ферментами. Являясь катализаторами, ферменты имеют ряд общих свойств с химическими, небиологическими катализаторами:
?не входят в состав конечных продуктов реакции и не расходуются в процессе катализа;
? ускоряют реакции,которые могут протекать и без них;
?не смещают положения равновесия реакции, а лишь ускоряют его достижение.
Для ферментов характерны и специфические свойства. Ферменты способны снижать энергию активации реакций в десятки  и сотни раз. Они отличаются очень высокой эффективностью, то есть одна молекула фермента способна расщепить несколько миллионов молекул. Как природные катализаторы ферменты  «работают» в мягких условиях (температура 20-70 °С, среда близкая к нейтральной),что их отличает от неорганическихк катализаторов, чаще всего требующих жестких условий (давление выше атмосферного ,температура выше 100°С,среда сильно кислая или сильно щелочная).Для каждого из ферментов температурный оптимум действия очень узкий. При повышении температуры более 70°С происходит денатурация белков, то есть изменение вторичной и третичной структур, и ферменты теряют свою активность. Существуют термоустойчивые  ферменты, активные при температурах от 80°С до 110°С. Некоторые, например, каталазы активны при температурах от 0°С до 10°С.На основе способности ферментов катализировать одну или несколько реакций одного типа принята их современная номенклатура. Общим механизмом для всех биохимических реакций, катализируемых ферментами, является образование промежуточного активного комплекса между ферментом(Ф) и субстратом(С),с которым происходят каталитические превращения. Та область ферментативной молекулы, в которой происходит связывание и превращение субстрата, называется активным центром. Он образуется определенными боковыми радикалами аминокислотных остатков полипептидной цепи и расположен в углублениях на поверхности ферментативной молекулы. Активность ферментов как белковых соединений обусловлена их специфическим строением, то есть первичной, вторичной и третичной структурами белка. Эта специфичность в строении ферментов определяет их комплиментарность, то есть химическое сходство, пространственное совпадение со строением субстрата. Все факторы и условия, которые будут способствовать образованию активного комплекса, будут ускорять биохимическую реакцию с участием ферментов и, напротив, она будет замедляться, если условия будут препятствовать образованию  активного комплекса. Мягкие условия, в которых способны работать ферменты позволяют создавать энергосберегающие технологии, не требующие создания дорогостоящего оборудования.
 
 
 
 
 
 
     1.1 Определение действия ферментов и активности ферментных препаратов
   
     Действие ферментов определяют различными методами:
?устанавливают изменение состава среды путем определения вязкости, оптического вращения, электропроводности, поверхностного натяжения, объема, показателя преломления, мутности;
?исследуют продукты реакции спектрофотометрически, колориметрически, поляриметрически; определяют аминные, карбоксильные группы и общий азот;
?исследуют изменение свойств не перешедшего в раствор субстрата, например, определением выплавляемости желатина, после действия фермента.
      Активность ферментных препаратов выражается в условных единицах, измеряемых при установленных параметрах: концентрации субстрата и фермента, температуре, длительности воздействия и рН. Активность одного и того же препарата фермента может быть различной в зависимости от метода ее определения. Определяют ее чаще всего по полному расщеплению субстрата действием на него в установленных условием минимального количества фермента. Активность ферментов сильно зависит от рН среды,что связано с амфотерной природой белков. Большинство ферментов имеют оптимальную активность при рН среды, близкой к нейтральной (5,0-8,0).Влияние концентрации водородных ионов на каталитическую активность ферментов выражается в разной степени воздействия ионов на активный центр. На активность и стабильность ферментов значительное влияние оказывает присутствие в системе фермент-субстрат нейтральных электролитов.В качестве активаторов могут выступать различные ионы металлов: Mn, Zn, Cu, Ca, органические соединения. Некоторые ферменты образуют с ионами металлов устойчивые металл-комплексы. Ионы металлов повышают устойчивость ферментов к изменению внешних факторов, защищают от денатурации белковую часть. Ингибиторы тормозят действие ферментов. При необратимом ингибировании нарушается конформация как фермента вцелом, так и его активного центра. Комиссией по ферментам в 1961 г. предложено определение стандартной единицы любого фермента, принятое Международным Биохимическим Союзом. Единица (Е) любого фермента - это такое количество фермента, которое при заданных условиях катализирует превращение одного микромоля субстрата в одну минуту или одного микро эквивалента затронутой группы в тех случаях, если атакуется более одной группы в каждой молекуле субстрата. Если субстратом является белок, полисахарид или иная молекула, в которой фермент воздействует более чем на одну связь, вместо микромоль субстрата следует говорить микроэквивалент затронутых реакцией групп. (Е) - Единицу фермента рекомендуется определять при t=250С.В 1972 г. в соответствии с системой СИ предложено выражать активность фермента в каталах. Один катал - это количество фермента, которое превращает один моль субстрата в одну секунду. Эта величина в 6*107 раз больше единицы Е, но выражение активности ферментов в «каталах» не нашло широкого применения.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
     1.2 Правила работы с ферментами
 
      Эффективное использование ферментов предполагает правильный выбор препаратов и знание техники работы с ними:
1 Ферментный препарат должен обладать способностью специфически катализировать реакцию превращения субстрата в продукты.
2 При выраженной способности основного фермента катализировать побочные реакции следует создать условия, при которых скорость побочных реакций минимальна.
3 Режим проведения биокаталитического процесса должен соответствовать физико-химическим характеристикам ферментного препарата, зависимость каталитической активности от ионного состава и ионной силы среды. При использовании двух или более ферментных препаратов с различающимися оптимумами действия, целесообразно разделить биокаталитический процесс на соответствующее число стадий.
4 При проведении биокатализа в закрытой системе важно определить оптимальное соотношение фермент:субстрат. Правильный выбор этого соотношения позволяет сократить продолжительность процесса.
5 Степень очистки ферментного препарата должна соответствовать санитарным требованиям к качеству продуктов ферментации.
6 Процессы биокатализа следует проводить в реакторах, выполненных из стекла, эмалированного металла, нержавеющей стали.
7 Ферментацию субстратов, диспергированных в жидкой среде, проводят при перемешивании. Это необходимо для интенсификации диффузии внутри и вблизи частиц сырья.
8 При регуляции температуры и реакции среды в ходе ферментации следует избегать резких локальных изменений этих параметров, во избежание инактивации ферментов.
9 Для регуляции  рН используют слабые растворы кислот и щелочей таких как уксусная, фосфорная кислота, аммиак.
   2 Ферментативные технологии для отделки текстильных материалов
     Текстильная промышленность стала одной из первых, где биотехнологиям нашлось применение. В основном их применяют в отделочных и смежных процессах (в производстве химических волокон, синтезе красителей и текстильно-вспомогательных веществ, при очистке сточных вод). Следует отметить, что об использовании ферментов в обработке тканей известно давно. В первую очередь, речь идет о процессах по удалению крахмала при расшлихтовке тканей. С развитием генной инженерии был разработан целый ряд ферментативных препаратов нового поколения. Благодаря этому область их применения существенно расширилась, и биотехнологии поднялись на более высокий уровень, открыв новые возможности для «облагораживания» текстильных изделий. По сравнению с традиционными для отделочного производства химическими реагентами ферменты обладают целым рядом преимуществ:
? в отличие от химических реагентов, активность которых проявляется, как правило, при достаточно жестких условиях, природные катализаторы работают даже в мягких, «физиологических» режимах (при температуре 30–70 °С, в среде, близкой к нейтральной);
? узкая направленность действия ферментов не вызывает нежелательных побочных реакций, связанных с деструкцией волокнообразующего полимера и тем самым снижающих качество отделки текстиля.;
? специфичность действия ферментов на отдельные компоненты позволяет существенно изменять свойства волокнистых материалов и достигать совершенно новых отделочных эффектов;
?технологические процедуры с использованием ферментов не требуют применения специального дорогостоящего оборудования;
?способность ферментов работать в мягких условиях позволяет существенно снизить затраты на воду, пар, электроэнергию и делает отделочное производство экономически перспективным;
?высокая расщепляемость ферментов положительно влияет на экологическую безопасность производственных процессов, уменьшает загрязненность промышленных стоков.
    В последние годы появились сообщения о возможностях ферментов в процессах колорирования и модификации нитей. В качестве примера можно привести котонизацию льноволокна, придание биостойкости шерсти. Особым направлением является создание медицинского текстиля, в состав которого вводятся ферментативные составы с лечебными свойствами. Подготовка  волокон  с экономической и экологической точек зрения представляет для биотехнологий наибольший интерес. Классический цикл подготовки подразделяется на три стадии: расшлихтовку, отварку, беление. Первый этап — расшлихтовка. В мире наиболее распространена шлихта из легкорастворимых синтетических полимеров, но на отечественных заводах пользуются, как правило, составами с крахмалом, хотя он плохо растворяется в воде и поэтому с трудом удаляется с ткани. Сложилось мнение, что расшлихтовка — операция длительная и к тому же не сказывающаяся заметно на потребительских свойствах материала. От этого ею зачастую пренебрегают, совмещая со щелочной отваркой или белением, не контролируя остаточное содержание крахмала на полотне. Такая «экономия» приводит к тому, что при дальнейшей обработке возникают дефекты крашения, печатания, заключительной отделки. На небрежно очищенные плотные ткани приходится затрачивать существенно больше химических реагентов на стадии отварки и беления. В итоге — низкое качество готовой продукции. Несмотря на эффективность, использование для расшлихтовки химических реагентов (окислителей, кислот, щелочей) создает опасность повреждения ткани. Выход видится в применении препаратов амилолитического действия (на основе ферментов амилаз), которые помогают справиться с крахмалом, не нарушая целостности волокна. Технологическая схема ферментативной расшлихтовки проста. Ткань замачивают в теплой воде и выдерживают в течение 12 часов. За это время на поверхности ткани в среде набухшего крахмала развиваются бактерии, выделяющие амилазу, которая способствует гидролизу крахмала до низкомолекулярных сахаров, легко удаляемых при промывке. Процесс этот длительный, и для его ускорения предлагается вводить амилолитические препараты. Расшлихтовка с помощью полиферментных составов устраняет специфичную проблему для льняных тканей. Из-за особенностей строения волокна и высокого содержания естественных примесей подготовка льняных и полульняных материалов представляет собой длительный, многоступенчатый процесс. Однако, наряду с обеспечением положенных для всех тканей белизны и капиллярности, необходимо не допустить нарушения целостности полотна. Поэтому применение более жесткого режима химической обработки здесь недопустимо. В мире широчайшее распространение получила биополировка поверхности текстильных изделий. Суть ее заключается в том, что под действием целлюлазы происходит разрушение выступающих на поверхности тканей микроскопических волоконец, неровностей. Поверхность изделия выравнивается, приобретая блеск.  Второй этап — отварка. Это самая длительная и ресурсоемкая стадия отделочного производства. Большинство волоконных примесей разрушается и удаляется лишь при длительном воздействии щелочных растворов при температуре не ниже 100 °С. Замена химических варочных сред на ферментативные позволяет существенно упростить операцию, проводить ее в щадящих условиях и с высоким эффектом. В качестве препарата для биоотварки наилучшие показатели у целлюлазы, применяемой отдельно или в сочетании с другими ферментами. Биоотварка с участием целлюлаз требует тщательного контроля: при нарушении нормативных параметров в целлюлозе могут произойти глубокие деструктивные изменения, что отрицательно скажется на прочности материала. Обычно рекомендуется отслеживать потерю массы ткани: она не должна превышать 3–5%. Гидролиз можно остановить, подняв температуру выше 60 °С или, в зависимости от вида целлюлазы, изменив в ту или иную сторону показатель рН. Это касается и других операций, основанных на использовании целлюлаз. Льняное волокно, прошедшее обработку целлюлазами, приобретает приятную гладкость, блеск и такую мягкость, что даже без специальных добавок, употребляемых при заключительной отделке, прекрасно драпируется.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
     2.1 Характеристика ферментов для биообработки льняных тканей
   
     Из промышленных ферментов, выпускаемых в России, для облагораживания текстильных материалов из льна интерес представляют
целлюлазы. Это комплекс целлюлолитических ферментов, результатом действия которых является деструкция целлюлозы и ее производных до глюкозы и олигосахаридов. Основные виды:
1. «Целловиридин Г20Х»?комплексный препарат целлюлолитических ферментов и гемицеллюлаз. В состав комплекса входят: эндо-1,4-глюканаза, целлобиогидролаза, целлобиаза, 1,3-?-глюканаза, ксиланаза. Препарат стандартизируется по целлюлазной активности, которая составляет по группам:2000,1500,1000,500 и 200 ед./г.
2. «Целлоконингин П102Х», «целлолигнорин П10Х»?препараты целлюлазы из культур грибов. В комплексе присутствуют эндо- и экзо-1,4-?-глюканазы, целлобиогидролаза, целлобиаза. Стандартная активность целлюлазы -50 ед./г. Оптимальные условия действия: рН 4,5-5,5, температура 50-60°С.
3. «Целлобранин Г3Х». В комплекс входят:эндо-1,4-?- глюканаза, целлобиаза, ксиланаза. Стандартная активность целлюлазы-50 ед./г.
4. «Целлюлаза-100»?комплексный цитолитический ферментный препарат, выделяемый из смешанной культуры грибов. Обладает активностью эндо-1,4-глюканазы, целлобиогидролазы, 1,3-?-глюканазы, ксиланазы, пектинэстерезы. Сопутствующие ферменты – хитиназа ,кислая протеаза.
5. «Целлюсофт L» является продуктом микробиологического синтеза и имеет стандартную активность 750 ед./г. Белка. Препарат представляет собой жидкость бурого цвета со слабым запахом брожения, содержащий целлюлазу. Оптимум действия: рН 4,5-5,5, температура 40-55°С.
6. «Керазим» ? целлюлаза, продукт генетически модифицированного Aspergillus, производится в гранулированной и жидкой формах.
 
     2.2 Применение фермента «Целловиридина Г2Х» в льн
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.