Здесь можно найти образцы любых учебных материалов, т.е. получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


Шпаргалка Шпаргалка по "Биохимии"

Информация:

Тип работы: Шпаргалка. Добавлен: 01.12.2012. Сдан: 2012. Страниц: 30. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


1 Белки.  Распространение в природе. Функции  белков.
 Белки - это биологические  макромолекулы, обладающие разнообразными  функциями в клетке. Это ферменты, антитела, гормоны. Структурными  единицами белков являются аминокислоты.  В белках аминокислотные остатки  соединены друг с другом  пептидной  связью в длинные полипептидные  цепи. Пептилдгные связи образуются между a-NH2-группой первой и карбоксильной группой (СООН) второй аминокислоты, Эта связь называется также амидной. Белки принимают участие практически во всех физиологических процессах живых организмов. Это обусловлено тем, что белки выполняют в организме разнообразные функции. Рассмотрим некоторые функции белков.
Ферментативный  катализ. В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими биокатализаторами – ферментами. Химические превращения, протекающие в условиях in vivo,  практически все являются каталитическими процессами. Практически все известные в настоящее время ферменты – это белки, за исключением рибозимов. ( Рибозимы будут рассмотрены в теме “нуклеиновые кислоты”). На основании этого можно утверждать, что белки определяют ход химических превращений в биологических системах. Если бы белки обладали только этой одной функцией, то и тогда они были бы одними из наиболее важных биологических макромолекул.

Транспортная  функция. Транспорт многих небольших молекул и ионов осуществляется специфическими белками. Например, белок плазмы альбумин осуществляет транспорт жирных кислот, ионов некоторых металлов, билирубина. Перенос кислорода к тканям  происходит с участием белка эритроцитов гемоглобина. За транспорт атомов железа ответственен  белок плазмы крови трансферрин.
Запасная  функция (накопление). Некоторые белки, связывая атомы ионы  запасают их для нужд организма. Например, миоглобин белок мышц связывая молекулу кислорода запасает его в мышцах. Концентрация кислорода, запасенного в результате связывания с миоглобином,  у морских животных, например тюленей, китов позволяет им долгое время находится под водой. Другой белок, выполняющий запасную функцию, – ферритин, который связывает атомы железо  и накапливает его.
Двигательные  функции. Все двигательные функции живых организмов осуществляются при участии белков. Например, сокращение мышц обеспечивается скольжением двух типов белковых нитей относительно друг друга.
Механическая  опора. Высокая упругость кожи обеспечивается фибриллярным белком коллагеном.
Защитная  функция.  Защита организма от воздействий патогенов окружающей среды обеспечивается специфической иммунной системой. Основными компонентами этой системы являются белки. Например, антитела  - это высокоспецифические белки, иммуноглобулины, которые способны узнавать и связывать чужеродные для организма вещества. Распространение: Белки регуляторы (гормоны, цитокины , инсулин, интерфероны,             интерлейкин). Белки – катализаторы (ферменты пепсин, трипсин, рнк-аза, ДНК-аза). Защитные белки(иммуноглобулины). Белки-рецепторы ( родопсин).Двигательные белки ( актин,миозин). Структурные белки
( коллаген, кератин, эластин,  фиброин). Транспортные белки ( гемоглобин,цитохромы, мембранная атф-аза).
Антибиотики (актиноксантин, колацин). Токсины (ботулинистический , столбняка). Запасные белки (казеин,зеин,глиадин, овальбумин)
 
ф2. Аминокислоты - структурные компоненты белков. Особенности строения.
Структурными элементами, “строительными блоками” белков являются a-аминокислоты. Аминокислоты - это органические гетерофункциональные соединения, которые содержат две различные функциональные группы - карбоксильную  (-СООН) и аминогруппу (-NH2). В общем виде a-аминокислоты можно записать так :
                                               a
                                          R-CH-COOH.
                                               e
                                              NH2
Аминокислоты представляют собой низкомолекулярные органические соединения, содержащие карбоксильную (-СООН) и аминную (-NH2) группы, которые связаны с одним и тем же атомом углерода. К атому углерода присоединяется боковая цепь — какой-либо радикал, придающий каждой аминокислоте определенные свойства. У большей части аминокислот имеется одна карбоксильная группа и одна аминогруппа; эти аминокислоты называются нейтральными. Существуют, однако, и основные аминокислоты — с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты — с более чем одной карбоксильной группой.  Известно около 200 аминокислот, встречающихся в живых организмах, однако только 20 из них входят в состав белков. Это так называемые основные, или белокобразующие (протеиногенные), аминокислоты.  В зависимости от вида радикала основные аминокислоты делят на три группы: 1) неполярные (аланин, метионин, валин, про-лин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин); 2) полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серии, глицин, тирозин, треонин, цистеин); 3) полярные заряженные (аргинин, гистидин, лизин — положительно; аспарагиновая и глутаминовая кислоты — отрицательно).  Боковые цепи аминокислот (радикал) могут быть гидрофобными или гидрофильными, что придает белкам соответствующие свойства, которые проявляются при образовании вторичной, третичной и четвертичной структур белка.  У растений все необходимые аминокислоты синтезируются из первичных продуктов фотосинтеза. Человек и животные не способны синтезировать ряд протеиногенных аминокислот и должны получать их в готовом виде вместе с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; атакже аргинин и гистидин — незаменимые для детей, В растворе аминокислоты могут выступать в роли как кислот, так и оснований, т. е. они являются амфотерными соединениями. Карбоксильная группа -СООН способна отдавать протон, функционируя как кислота, а аминная - NH2 — принимать протон, проявляя таким образом свойства основания.  Пептиды. Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты.  Образующаяся при этом молекула представляет собой дипептид, а связь -CO-NH- называется пептидной связью:
Свойства аминокислот. Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков, кроме глицина, обладают оптической активностью. Это обусловлено наличием ассиметрического атома углерода. Оптическая активность органических соединений – это способность вращать плоскость поляризованного света вправо или влево. Для обозначения направления вращения используют знаки “+” и “-”. Если раствор аминокислоты вращает плоскость поляризованного света вправо, то перед его названием ставят знак “+”, а если влево, то знак “-”. При определении оптического вращения всегда надо указывать условия, в которых проводились измерения (растворитель, температуру).Если аминокислоты получают при гидролизе белков, то они сохраняют свою оптическую активность. В случае получения аминокислот химическим синтезом, ее обычно получают в неактивной форме. Такая форма обычно состоит из эквимолярной смеси L- и D-изомеров, обозначается как DL  и называется рацематом. Рацемизация. Согласно классической теории стериохимии в том случае, когда два заместителя при ассиметрическом атоме углерода обмениваются местами, соответствующие соединения превращаются в его оптический антипод. Следовательно, его оптическое вращение изменяет знак.
3. Углеводы. Распространение в природе.  Функции углеводов.
Углеводы – это большой  класс органических соединений, которые  широко распространены в живой природе. Эти биомолекулы играют важную роль в метаболизме. Так, катаболические и анаболические процессы углеводов находятся в центре химической активности  живой клетки. Широкое распространение углеводы получили в жизни человека как природные продукты, как сырье для промышленности, например, текстильной. Углеводами являются широко используемые человеком такие продукты например, как сахароза, целлюлоза, крахмал. Биологическая роль углеводов определяется  функцией, которую выполняют эти соединения в организме.
Функции углеводов следующие:
Углеводы являются носителями и хранителями химической энергии  в клетке. Например, при окислении 1 г углеводов выделяентся 4 ккал. Энергия, которая выделяется при окислительном катаболизме углеводов, используется в клетке при синтезе, например, белков, липидов.
Углеводы являются носителями и хрпанителями атомов углерода, необходимых для процессов анаболизма, протекающих в клетке. Например, атомы углерода необходимы организму при синтезе различных биомакромолекул.
Углеводы выполняют структурную  функцию. Они являются компонентами стенок растительных и бактериальных  клеток, оболочек животных клеток. При  этом они выполняют  опорную функцию.
Углеводы являясь компонентами стенок клетки, компонентами сложных белков,  являются антигенными детерминантами, т.е. наличие углеводных меток на поверхности клеток или макромолекул позволяет организму отличить свои макромолекулы, свои клетки от чужих, располагаясь на поверхности молекулы белка обеспечивают ее защиту от разрушающего действия внешней среды.
Углеводные компоненты клеточных  стенок могут служить рецепторами  для специфического узнавания регуляторов  метаболизма таких как гормоны, токсины, медиаторы при передаче нервных импульсов.
Углеводы предохраняют кровь  млекопитающих от  свертывания, у  некоторых рыб от замерзания. Углеводы обусловливают слизистую консистенцию веществ, покрывающих эпителиальную  ткань дыхательных и пищеварительных  путей, обеспечивают смазку суставов и  в других местах.
Углеводы и их производные  являются различными физиологически активными  веществами, например антибиотиками, витаминами. Так, витамин С относится к производным углеводов.
 
5.Общая  классификация углеводов. Классификация  моносахаридов.
Углеводы -альдегидные или кетонные производные полиатомных (содержащих более одной ОН-группы) спиртов или соединения, при гидролизе которых образуются эти производные.
Согласно принятой в настоящее  время классификации, углеводы подразделяются на три основные группы: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

Моносахариды— органические соединения, одна из основных групп углеводов; самая простая форма сахара; являются обычно бесцветными, растворимыми в воде, прозрачными твердыми веществами. Некоторые моносахариды обладают сладким вкусом. Моносахариды — стандартные блоки, из которых синтезируются дисахариды, (такие, как сахароза,мальтоза,лактоза) олигосахариды и полисахариды (такие, как целлюлоза и крахмал), содержат гидроксильные группы и альдегидную (альдозы) или кетогруппу (кетозы). Каждый углеродный атом, с которым соединена гидроксильная группа (за исключением первого и последнего) является хиральным, давая начало многим изомерным формам. Например, галактоза и глюкоза — альдогексозы, но имеют различные химические и физические свойства. Моносахариды, как и все углеводы, содержит альдегидную группу.
Классификация моносахаридов
они подразделяются:
на стереоизомеры по конформации асимметричных атомов углерода – например, L- и D-формы, в зависимости от конформации НО-группы первого атома углерода – ?- и ?-формы, в зависимости от числа содержащихся в их молекуле атомов углерода – триозы, тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы, октозы, в зависимости от присутствия альдегидной или кетоновой группы – кетозы и альдозы.
6.Классификация   белков: простые и сложные белки.  Глобулярные и фибриллярные белки.  Характеристика. Примеры.
Белки? (протеи?ны, полипепти?ды[1]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.
Белки по составу делятся  на простые и сложные.
Простые белки построены  из остатков аминокислот и при  гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.
Сложные белки – это  двухкомпонентные белки, которые состоят  из какого-либо простого белка и  небелкового компонента, называемого  про-стетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.
Простые белки в свою очередь  делятся на основании некоторых  условно выбранных критериев  на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).
По форме молекулы и  особенностям пространственной структуры  белки делятся на две группы: глобулярные  и фибриллярные. Форма глобулярных  белков близка к сферической или эллипсоидной. Молекулы фибриллярных белков имеют удлиненную форму и могут образовывать многомолекулярные нитевидные агрегаты — фибриллы. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные функции, обеспечивая прочность тканей; глобулярные белки несравненно более разнообразны по функциям. Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, ?-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген — белок сухожилий и хрящей, фиброин — белок шёлка).
Большинство фибриллярных белков обладают особым свойством — в  формировании их пространственной структуры  участвуют, кроме слабых связей, ковалентные  непептидные связи, тогда как в глобулярных белках основной вклад в стабилизацию конформации молекулы вносят слабые нековалентные взаимодействия. Глобулярные белки? — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры — глобулы (третичные структуры белка)
Глобулярная структура белков обусловлена гидрофобно-гидрофильными  взаимодействиями.
К глобулярным белкам относятся  ферменты, иммуноглобулины, некоторые  гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие  транспортные, регуляторные и вспомогательные  функции.
7.Классификации  аминокислот. В каждом случае  укажите принципы ,лежащие в основе той или иной классификации.
Аминокислоты — органич соединения, в молекуле к-рых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Общая структурная фоpмула R-CH(NH2)-COOH.Современнаярациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0).Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы:
1)неполярные(гидрофобные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан;
2) полярные (гидрофильные - серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин);
3) ароматические (большей частью неполярные);
4) отрицательно заряженные (аспартат, глутамат)
5) положительно заряженные(лизин, аргинин, гистидин).
Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты,содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и однукарбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.
-Алифатические
Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
-Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
-Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
-Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
-Серосодержащие: цистеин, метионин
Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)
Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
-Иминокислоты: пролин
По путям биосинтезаПути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:
семействоаспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
Семействоглутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
-Семействопирувата: аланин, валин, лейцин.
-Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
Семействопентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.
Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.
По способности организма  синтезировать из предшественников
-НезаменимыеДля большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин,триптофан, аргинин, гистидин.
-ЗаменимыеДля большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат,глутамин, тирозин.
По характеру  катаболизма у животных
Биодеградация аминокислот  может идти разными путями. По характеру  продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы: глюкогенные (при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, ?-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат), кетогенные (распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды), глюко-кетогенные (при распаде образуются метаболиты обоих типов).1.Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.2.Кетогенные: лейцин, лизин.3.Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.
65. Перечислите аминокислоты, дающие  положительную ксантопротеиновую  реакцию. Что получится при  положительном результате ксантопротеиновой  реакции?
Ксантопротеиновая реакция - цветная качественная реакция на белки: к раствору белка прибавляют конц. HNO3 до прекращения образования осадка, который при нагревании окрашивается в желтый цвет. Окраска возникает в результате нитрования ароматических колец тирозина и триптофана. При добавлении к охлажденной жидкости избытка щелочи появляется оранжевое окрашивание, обусловленное образованием солей нитроновых кислот с хиноновой системой сопряженных двойных связей.
 
10 Общие принципы строения ферментов.(холофермент, апофермент, кофермент, простетическая группа).Функции кофактора и апофермента.
Ферменты – это биологические  катализаторы. Функция, которую ферменты выполняют в организме, является одной из самых важнейших функций  белков. Многие ферменты являются сложными  белками. Они состоят из 2-х частей - белковой, структурными элементами которой  являются аминокислоты, и небелковой, не имеющей в своем составе  аминокислоты. Эта часть молекулы наз/ся простетической группой. Фермент, связанный с простетической группой,  принято называть холоферментом. Белковый компонент холофермента наз/ся апоферментом, небелковая простетическая группа наз/ся кофактором. Например, фермент каталаза, к/ая гидролизует расщепление перекиси водорода. Молекула этого фермента состоит из апофермента и кофактора  феррипротопорфирина. В кислой среде холофермент каталаза диссоциирует на составные части - апофермент и феррипротопорфирин. В роли кофактора могут выступать ионы металлов или сложные органические соединения. Иногда для каталитической активности необходимо наличие тех и других. Известны сотни ферментов, для функционирования которых требуются кофакторы. Однако количество  ионов металла и коферментов в организме ограничено. Кофакторы обычно термостабильны, тогда как большинство ферментов при нагревании инактивируется. По выполняемым функциям коферменты можно разделить на 3 группы:  1) Коферменты, переносящие ионы водорода или электроны (оксидоредуктазами). 2) Коферменты, участвующие в переносе групп атомов (трансферазами). 3) Коферменты, катализирующие реакции синтеза, распада и изомеризации углеродных связей( лиазы, изомеразы и лигазы). Кофермент присоединен к апоферменту либо ковалентно, либо при участии целого ряда более слабых сил (водородная связь, гидрофобные взаимодействия, ион-ионные взаимодействия и т.д.). Белок в роли фермента или апофермента принимает участие в выполнении 4-х главных функций:  1) обеспечивает специфическое опознование субстратов, приводящее к образованию комплекса, в котором реагирующие части этих субстратов необходимым образом ориентированы относительно каталитического центра, 2) принимает участие в каталитическом акте своими кислыми и основными группами по механизму общего кислотно-основного катализа, 3) выступает в качестве нуклеофильного катализатора, 4) обеспечивает связывание в активном центре иона или молекулы кофактора. Этим функции белка или апофермента не исчерпываются.  Взаимодействие с субстратом нередко сопровождается изменением конформации белковой молекулы и, направленные конформационные изменения белка являются важным фактором ферментативного превращения.
11 Олигосахариды, особенности строения (на примере дисахаридов): восстанавливающие и  невосстанавливающие дисахариды. Примеры.
К олигосахаридам относятся углеводы, молекулы которых состоят из 2-10 моносахаридных остатков. По количеству моносахаридных остатков их обычно подразделяют на дисахариды, трисахариды, тетрасахариды и т.д. Наиболее важными и обычными олигосахаридами являются дисахариды. Остатки моносахаридов в олигосахаридах всегда связываюся через гликозидный гидроксил. Гликозиды являются производными моносахарида по гликозидному гидроксилу. Несахарная компонента природных гликозидов называется аглюконом. Наиболее широко известны три дисахарида - сахароза, мальтоза и лактоза. В дисахариде гликозидный гидроксил одного из остатков моносахарида может быть этерифицирован гликозидным гидроксилом и этот тип связи называется дикарбонильным, он встречается в сахарозе, или же спиртовым гидроксилом второго остатка моносахарида - монокарбонильная связь - встречается в мальтозе и лактозе. Дисахариды с монокарбонильным типом связи содержат в своей молекуле свободную карбонильную группу. Они дают типичные реакции моносахаридов: восстанавливают аммиачный раствор окиси серебра, превращаются при окислении в карбоновую кислоту и т.д. Эти дисахариды называются восстанавливающими. В дисахаридах с дикарбонильной связью обе карбонильные группы блокированы. Они не могут вступать в реакции характерные для альдегидов. Они называются не восстанавливающие. Сахароза – это дисахарид, состоящий из D-глюкозы и D-фруктозы. Молекулы этих моносахаридов связаны (1a®2b) гликозидной связью, т.е. связь дикарбонильная.

Мальтоза – это дисахарид, который образуется в качестве промежуточного продукта под действием фермента амилазы на крахмал. Мальтоза - дисахарид, состоящий из двух молекул D-глюкозы. 2 остатка моносахарида связаны монокарбонильной связью - (1a®4) гликозидной связью.

Лактоза – это восстанавливающий дисахарид (галактопиранозил-глюкопираноза) молока. Молекула лактозы содержит D-галактозу и D-глюкозу. В лактозе остаток галактозы связан с гидроксилом глюкозы в положении 4 b-гликозидной связью. Следовательно, в лактозе (1b®4)-гликозидная связь.

 
12 Уровни организации белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белка. Силы, стабилизирующие каждый из уровней организации.
Молекула белка имеет несколько  уровней организации, которые называют первичная, вторичная, третичная и  четвертичная. Первичная структура - это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
 
Последовательность аминокислот  в полипептидных цепях каждого  белка точно задана генетически. Белковая молекула обладает характерной  для нее пространственной структурой, которую называют конформацией. Конформация определяет функциональные свойства белков. В полипептидной цепи существует различные связи: 1) Пептидная связь С - N - 2) - Сa- CО- связь, 3)  - Сa -NН-  связь, 4) -С-R –связь. Было установлено, что водород в замещенной аминогруппе пептидной связи почти всегда занимает транс-положение по отношению к кислороду карбонильной группы, связь между атомом “С” карбонильной группы и атомом “N” пептидной единицы имеет частично характер двойной “=” связи, пептидная связь обладает жесткой планарной структурой. Планарность пептидной связи обусловлена тем, что она носит частично характер двойной связи. Вторичная структура - это упорядоченное пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи без учета типа и конформации боковых радикалов. Она образуется за счёт замыкания водородных связей м/у пептидными группами. Вторичная структура представлена в основном такими структурами как , ?-спираль и ?-изгиб.

 ?-спираль
 
?-изгиб
Правая a-спираль. Пространственное расположение в этом типе спирали обусловливает максимально стабильную структур. Стабилизация достигается за счет того, что витки спирали сшиты водородными связями, а также взаимодействием диполей. Каждая пептидная связь участвует в образовании водородных связей. Направление водородных связей почти параллельно оси a-спирали. В a-спирали на 1 виток приходится 3,6 аминокислотных остатка, число атомов в цикле равно 13, R-группы аминокислот направлены наружу от остова пептидной цепи, образующей довольно плотную спираль. b-складчатый слой. Он образуется из довольно вытянутых полипептидных цепей. b-складчатый слой бывает 2-х видов: 1. параллельный, если направление полипептидных цепей  одинаково; 2. антипараллельный, если полипептидные цепи направлены навстречу друг другу.  3. Стабилизация b-складчатого слоя достигается за счет образования межцепочечных водородных связей, в которых принимают участие все пептидные связи. Особенности b-складчатых слоев. 1. Цепи вытянуты, но не полностью, поэтому образуется не плоскость, а гофрированная структура. 2. Водородные связи лежат в плоскости складок. 3. Боковые радикалы располагаются рядами, поочередно выше и ниже  плоскости рисунка. 4. Антипараллельный b-складчатый слой может быть образован одной полипептидной цепью, которая поворачивая образует b-изгиб. Третичная структура  - это пространственная укладка всей молекулы белка. Этот тип пространственной организации определяется нековалентными взаимодействиями между a-спиральными и b-структурными участками полипептидной цепи  в совокупности с взаимодействиями боковых и функциональных групп остова молекулы. Существенный момент  при формировании третичной структуры - наличие в молекуле белка гидрофобных участков, образованных неполярными боковыми радикалами.  Связи, стабилизирующие третичную структуру:  1.) электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);  2.) водородные связи между полярными (гидрофильными) R-группами;  3.) гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами;  4.) дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина. Эти связи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не всегда являются обязательными для правильного скручивания молекулы. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.

 Четвертичная структура  - это пространственное расположение в единой молекуле белка отдельных полипептидных цепей, каждая из которых свернута в свою глобулу. Такие глобулы называются субъединицами (протомерами). Четвертичная структура характерна для белков, построенных из двух или более пептидных цепей. Белки такого типа называются олигомерами. Четвертичная структура - это и количество, и способ укладки полипептидных цепей (протомеров) в пространстве. Протомеры связаны друг с другом посредством лишь нековалентных связей (ионных, водородных, гидрофобных). Миоглобин - мономер (состоит из одной полипептидной цепи), основная его функция - запасание кислорода в тканях. Гемоглобин - тетрамер (состоит из четырех протомеров). Основная функция гемоглобина - обратимое связывание с кислородом в легких, где парциальное давление кислорода высокое и гемоглобин взаимодействует с четырьмя молекулами кислорода.
13. Пуриновые и пиримидиновые азотистые  основания. Нуклеозиды, нуклеотиды. Привести примеры.
При полном гидролизе нуклеиновых  кислот образуются пуриновые или  пиримидиновые азотистые основания (АО), моносахарид пентоза (рибоза или  дезоксирибоза) и фосфорная кислота.
Азотистые основания: пуриновые и пиримидиновые АО – производные ароматических гетероциклических соединений – пурина и пиримидина. Молекула пурина состоит из двух конденсированных колец: пиримидина и имидазола. Среди пуриновых АО главную роль играют аденин и гуанин, среди пирим.-цитозин, урацил, тимин. В состав ДНК входят аденин, гуанин, цитозин, тимин; в РНК вместо тимина урацил.

 


 

 
Кроме главных АО есть минорные основания: пуриновые: дигидроуридин, псевдоуридин. Пиримидиновые – ксантин, гипоксантин. Мол.пиримидинов имеют плоское строение, пуринов – почти плоское. В молекуле ДНК АО располагаются внутри двойной спирали по принципу комплементарности: АТ, ГЦ. А и Т образуют между собой двойные водородные связи в положении 1:3, 6:4, Г и Ц – тройные в 1:3,2:2,6:4.
Нуклеотиды и  нуклеозиды. В НК пиримидиновые азотистые основания через 1-й атом, а пуриновые – через 9-й образуют N – гликозидную связь с пентозой рибозой или дезоксирибозой. Соед., в кот.АО связаны с пентозой называются нуклеозидами, их фосфорные эфиры – нуклеотидами. Или можно сказать, что нуклеозид – нуклеотид без фосфатной группы.
-это нуклеозид.

-это нуклеотид.
Все нуклеотиды – сильные  кислоты, ибо ост.фосф.к-ты легко диссоциирует. Нуклеозиды носят названия: аденозин, гуанозин, цитидин, уридин, тимидин. Нуклеотиды: адениловая кислота (аденозинмонофосфат – АМФ), гуаниловая кислота (гуанозинмонофосфат – ГМФ) и т.д. Если в состав нуклеозида входит дезоксирибоза, он наз-ся дезоксирибонуклеозидом, нуклеотид – дезоксирибонуклеотидом.
Функции нуклеотидов:
1.активированные предшественники  ДНК и РНК.
2.Нуклеотиды являются  переносчиками молекул. Например, глюкоза при синтезе гликогена  переносится с помощью УТФ.
3.Производные нуклеотидов  – активированные промежуточные  продукты многих биосинтетических  реакций. 
4.АТФ – универсальная  энергетическая валюта в биологических  системах
5.Адениннуклеотиды – компоненты  трех основных коферментов –  НАД+, ФАД и кофермент А.
6. Регуляторы метаболизма.
 
14. Различные типы РНК и их  характеристика.



1). Ядерная РНК. Локализована в ядре. Сост.4-10% от суммарной кл.РНК. 2-10% от яРНК сост.гетерогенная яРНК. Она хар-ся высокой скоростью обмена и ДНК-подобным нуклеотидным составом.
2). тРНК. 10-20% суммарной РНК кл. Самые мелкие. 75-90% нуклеотидных ед., М=23-30 тыс. Ф-ц: транспорт а/к в рибосомы и вставка их в опр.участки полипептидной цепи при ее биосинтезе. тРНК переводит последовательность нуклеотидов в последовательность а/к-х остатков белковой мол. Каждой из 20 а/к соответствует своя тРНК. Для некоторых а/к известно неск.тРНК. Каждый вид тРНК переносит 1 вид а/к. В кл.присутствует до 60 разных видов тРНК. Кроме А, Г, Ц и У в тРНК сод.много минорных соед.
Мол.тРНК  - одиночная полинуклеотидная цепь, закрученная «на себя». Вторичная структура – «клеверный лист».

«Лист» состоит из 4 (5) двухцепочечных спиральных стеблей и трех петель. Стебли: дигидроуридиловый, антикодоновый, псевдоуридиловый, акцепторный.
Акцепторный стебель состоит  из 7 пар. 3’- и 5’-концы спарены. Сод.7 пар. За 3’-конце последовательность ССА. На 5’-конце – ост.фосфорной к-ты.
Петли: 1. Д-петля, содержит минорное основание дигидроуридин, 8-12 нуклеотидов. Ф-ц:  связывание т-РНК с ферментом, катализирующим активирование аминокислоты и связывание ее со своей т-РНК.
2. Антикодоновая петля - содержит три нуклеотида, комплементарные кодону в молекуле м-РНК .
3. Т-петля. Сод.мин.осн-е – псевдоуридин. 7 нуклеотидных ост. Ф-ц: связывание т-РНК с рибосомой.
4. Вариабельная петля.  Ф-ц до конца не выяснена. Считается, что нужна для выравнивания длины разных мол.тРНК.
Третичная структура тРНК представляет собой русскую букву «Г».
3). Матричная (информационная) РНК. Сод.в кл: 2-6% от общего кол.РНК. Разнообразные виды. Ф-ц: несет точную копию ген.инфо о посл-ти а/к, закодированной в опр.уч.ДНК. Служит матрицей, на кот.синт-ся полипептидная цепь в рибосоме. Каждой а/к соотв-т в мРНК опр.триплет нуклеотидов – кодон. Посл-ть кодонов в цепи мРНК опр.посл-ть а/к в белке.
мРНК сост. из цистронов (экзонов) – эти участки несут информацию о белках и интронов – они не несут инфо. Спейсеры - межцистронные участки.
На 5’-конце расположен кэп «шапка» - группировка, сод-я 7-метилгуанозин. Кэпы нужны для стабилизации мРНК, предохранения от расщепления 5’-экзонуклеаз. Кэпинг -процесс присоединения кэпа.
После кэпа идут 3-15 нуклеотидов, необх.для взаим.мРНК с рибосомой. Богаты АГ. Затем инициирующий кодон – АУГ – сигнал начала синтеза белка. Сигнал окончания синтеза – кодоны УАА, УАГ и УГА. Заканчивается мРНК последовательность поли(А), кот.нах-ся на 3’-конце. Также как и кэп нужна для стабилизации мРНК и предохранения от воздействия РНКаз.
мРНК обр.в проц.транскрипции. У прокариот сразу синтезируются зрелые мРНК, в эукариот сначала обр.пре-мРНК, кот.созревает в процессе процессинга. В процессинге происходит вырезание интронов – некодирующих участков, присоединение кэпа и поли(А).
4). Рибосомная РНК. 80% от общего кол.кл.РНК. Эта основа, на которой располагаются белки, образуя рибосому. 3 гр.рибосом. 1. Бактериальные. 70S. Малая 30S, большая 50S. 2. Эукариотические рибосомы. 80 S. Малая 40 S, большая 60 S. 3. Рибосомы митохондрий и хлоропластов
 
16.Ферменты, особенности строения, их функции,  специфические свойства, отличающие  их от химических катализаторов.
Ферменты, или  энзимы, - это катализаторы белковой природы, образ-ся и функционир.во всех живых организмах. Ферменты явл.важнейшими компонентами клетки, они теснейшим образом связаны с разнообразными процессами жизнедеят. Совокупность биохим.р-ций, катализ.ферментамисостав.сущность обмена р-ций, явл.отлич.чертой всех живых организмов. Через ферментативный аппарат, регуляцию его активности, происходит и регуляция скорости метабол.р-ций, их направленности.
Являясь катализаторами, ферменты имеют ряд общих св-в с хим., небиол.катализаторами.1) Ферменты не входят в состав конечных продуктов р-ции и выходят из р-ции в первоначальном виде.2) Они ускоряют только те р-ции, кот.могут протекать и без них.3) Ферменты не смещают положения равновесия р-ции, а лишь ускоряют его достижение. Для ферментов характерны также и специф.св-ва, отлич.их от хим.катализ.1) По хим.строению молекулы все ферменты явл.белками.2) Скорость протекания р-ции при участии фермента на несколько порядков выше, чем при участии хим.катализ.3) Ферменты облад.узкой специфичностью, избирательностью действия на субстраты.4) Одним из важнейших св-в явл.их регулируемость. Через регуляцию фермент.аппаратаосуществ.скоординированность всех метабол.процессов во времени и пространстве.5) Для фермент.р-ций характерен почти 100% выход продуктов.
Относ.молек.масса белков, облад.фермент.св-вами, колеблется от 15 тысяч до неск.миллионов. Для фермент.белков характерны те же физ-хим.св-ва, что и для белков, не наделен.этими ф-циями. Ферменты явл.глобулярными белками, их молекулы могут быть представлены как простыми, так и сложными белками. В первом случае ферменты наз.однокомпонентными, во втором – двухкомпонентными. Белковая часть двухкомп.ферментовназ.апоферментом, а молекула в целом – холоферментом. Небелковые компоненты, легко диссоциирующие из комплекса с фермент.белком, принято наз.коферментами. Они действ.как акцепторы атомов или функц.групп, удаляющихся от субстрата. Если небелковая часть фермента прочно связана с белком и в цикле биохим.р-ций не отсоедин.от него, ее принято наз.простетической группой. Небелковые компоненты фермент.молекулы принято наз.такжекофакторами.Соедин.белковой части с небелковой осуществ.за счет ионных, водородных связей, гидрофобных взаимод., реже- с помощью ковал.связей. Ф-циями коферментов и простет.групп явл.:1) участие в акте катализа, 2) осуществ.контакта между фермент.белком и субстратом, 3) стабилизация апофермента. Апофермент, в свою очередь, усиливает каталит.активностьнебелк.части и, кроме того, опред.специф-ть действия ферментов, поскольку одна и та же по химизму небелковая часть может функц.в составе различ.ферментов. Например, НАД явл.коферментом многих дегидрогеназ – лактатдегидрогеназы(ЛДГ), малатдегидрогеназы(МДГ) и др.; они отлич.апоферментной, белковой частью молекулы.
 
18.Генетический  код. Свойства генетического кода.
Исследования показали, что  последовательность аминокислот в  белке коллинеарна последовательности кодонов в кодирующей ДНК, т.е.последовательность нуклеотидов нуклеиновой к-ты однозначно опред.порядокрасполож.аминокислотных остатков а полипептидной цепи. В то же время хим.природа мономеров (нуклеотиды и аминок-ты) совершенно различна, так что они не могут непосредственно взаимодейств.друг с другом. К тому же в нукл.к-тахсодерж.всего 4 нуклеотида, а в белке- 20 аминок-т. Белок можно рассматривать как линейный текст, записанный при помощи алфавита из 20 букв, роль кот.играютаминок-ты. Этот текст опредю(кодируется) другим текстом, записанным при помощи алфавита из 4 «букв» мол-лы ДНК. След-но, для каждой аминок-ты существ.свой кодон в молекуле ДНК, т.е.последовательность нуклеотидов, кодирующая аминок-ту. Триплетный код достаточен для кодирования всех 20 аминок-т, входящих в состав природ.белков.
Генет.кододнозначен, т.е.каждый кодон кодирует только одну аминок-ту. Исключение представ.инициаторные кодоны АУГ и ГУГ. В начале трансляции они кодируют включение формилметионина, а находясь внутри цепи, АУГ кодирует метионин, а ГУГ-валин. Терминирующие: УАА, УАГ и УГА(стоп-кодоны). Вместе с тем генетт.кодвырожден, т.е.однойаминок-те соответст.более чем один кодон. Например, для серина существ.6, для глицина и аланина- по 4, для многих др.аминок-т- по 2 кодона. Исключение представ.триптофан и метионин, они имеют по 1 кодону. Важным св-вомгенет.кодаявл.егонеперекрываемость, независимость отдел.триплетов. Исключений из этого правила пока известно очень мало. Если бы код был перекрывающимся, то должны существ.опред.сочетанияаминок-т, одинак.во всех белках. Например, аргинину соответст.триплет АГА. Значит, перед ним во всех белках должна стоять аминок-та, кодируемая триплетом с окончанием АГ(лизин или глутамин). Одно из существ.св-в кода – его универсальность. Код в основном одинаков у организмов, стоящих на разных уровнях развития: у чел-ка, растений, бактерий, вирусов. Вследствие этого рибосомы и мол-лытРНК из E.coli, например, могут осуществ.трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин. Благодаря универсальности кода возможна генет.инженерия. Универсальность кода свидет.о древности его происхожд.и консервативности, в рез-те кот.даже при длит.эволюциисохран.неизменными важнейшие особенности метаболизма. Сходство кода у разных организмов явл.вескимдоказ-том в пользу того, что все живые организмы произошли от единого предка. Небольшим исключением из правила универсальности кода явл.код синтеза белков в митохондриях чел-ка и в дрожжевых клетках. Код митохондрий чел-ка похож на «универсальный», только 4 кодона имеют иной смысл: УГА- кодирует триптофан, АУА- метионин, а АГА и АГГ- терминирующие.  
66.Дайте  определение ассиметрическому атому углерода. Сколько ассиметрических атомов С содержит глюкоза в формуле Фишера (открытая форма) и в формуле Хеуорса (циклическая форма). Нарисуйте эти формулы. Как посчитать количество изомеров для молекулы глюкозы, изображенной в формуле Фишера (открытой  форме)?
Асимметрическим считается  атом углерода, связанный с четырьмя разными атомами или химическими  группами. Такой асимметрический  атом наз-сяхиральным или хиральным центром.
В формуле Фишера(открытая, или линейная) глюкоза содержит 4 асимметрических атома углерода.

В формуле Хеуорса(закрытая) асимметрических атомов становится на 1 больше, то есть глюкоза содержит 5 асимметрич.атомов углерода.

 При наличии в молекуле  хирального атома образ.изомеры. Изомераминаз-ся соединения с одинак.формулой, но разного строения. Кол-во изомеров для молекулы глюкозы можно посчитать по формуле 2n, n- кол-во асим.атомов углерода, тогда получается 24=16 изомеров.
 
 
 
 
19.Окислительно-восстановительные  свойства моносахаридов. Образование  сахарных кислот.
1.Дегидратация моно-дов. Под действием концентрированных кислот моносахариды дегидратируются и дают циклические альдегиды-фурфуролы.(оксиметилфурфуролы).
2.Окисление сахаров. При  окислении альдоз в кислой среде образуется 3 класса сахарных кислот: альдоновые, альдаровые и альдуроновые.
А)В присутствии слабых окислителей (гипоиодит натрия, бромная вода) или под действием специфических ферментов у альдоз окисляется альдегидная группа и образуются альдоновые к-ты.
Б)При более сильном окислении (азотная к-та) окисляются как альдегидная группа, так и первичная спиртовая группа у последнего углеродного атома и образуются альдаровые кислоты
В)В отличие от них очень важен третий класс кислот-уроновые к-ты. Они образуются при окислении только спиртовой группы у С-6.
А) СООН       
  ?
(СНОН)n
 ? 
 СН2ОН
Альдоновая кислота
Б)  СООН
     ?
    (СНОН)n
     ? 
    СООН
Альдаровая к-та
В)   СНО
       ?
      (СНОН)n
       ?
       СООН
Уроновая кислота
 
Одной из наиболее важных сахарных кислот является аскорбиновая кислота, которая известна под названием  витамин С. Аскорбиновая кислота - это g-лактон гексоновой кислоты с ендиольной формой структуры у С2 и С3 атомов углерода.

При окислении альдоз в щелочной среде сначала образуются альдоновые к-ты, а затем происходит расщепление углеводородного скелета. При этом появляется ряд продуктов, обладающих сильно восстанавливающей способностью, в результате чего моносахариды легко восстанавливают такие слабые окислители как оксид серебра(I) и гидроксид меди(II). (пример: реакции Троммера, Фелинга, сер зеркала и т. д.) Кетозы в щелочной и в кислой среде окисляются с разрывом углеродной цепи.
3.Восстановление моносахаридов.  Карбонильная группа моносахаридов  может быть восстановлена газообразным  водородом или амальгамой натрия  в воде с образованием соответствующих  многоатомных спиртов. Из глюкозы-6 атомн спирт сорбит, манноза-маннит, ксилоза-ксилит.
 
63. Перечислите общие и специфические  реакции на аминокислоты
а)Ксантопротеиновая реакция  цветная качеств. р-ция на белки. Для ее осуществления к р-ру белка прибавляют конц. HNO3 до тех пор, пока не прекратится образование осадка, к-рый при нагр. окрашивается в желтый цвет. Окраска возникает в результате нитрования ароматич. колец аминокислотных остатков белка (тирозина и триптофана). При добавлении к охлажденной жидкости избытка щелочи появляется оранжевое окрашивание, обусловленное образованием солей нитроновых к-т с хиноновой системой сопряженных двойных связей.
б)Реакции на серосодержащие а/к (Фоля). При кипячении со щелочью от цистеина легко отщепляется сера в виде сероводорода, который в щелочной среде образует сульфит натрия.Для выявления сульфида натрия используют ацетат свинца, который при взаимодействии с гидроксидом натрия превращается в его плюмбит:
Pb(CH3COO)2 + 2NaOH ® Pb(ONa)2 + 2CH3COOH
В результате взаимодействия ионов  серы и свинца образуется сульфид  свинца черного или бурого цвета:
Na2S + Pb(ONa)2 + 2H2O ® PbS? (черный осадок) + 4NaOH
Наличие цистина может быть определено с помощью этой реакции, так как цистин легко восстанавливается в цистеин.
в)Реакция Миллона на тирозин (реакция на фенольную группу). При нагревании раствора, содержащего фенолы, с реактивом Милона образуется осадок, окрашенный сначала в розовый, а затем в красный цвет. Реактив Милона дает
окрашивание с тирозином, радикал  которого включает фенольное кольцо.
г)Качественная реакция на триптофан (реакция на индоловую группу). Триптофан реагирует в кислой среде с альдегидами, образуя окрашенные продукты конденсации.Реакция протекает за счет взаимодействия индольного кольца триптофана с альдегидом. Известно, что из глиоксиловой кислоты в присутствии серной кислоты образуется формальдегид:
д)НИНГИДРИНОВАЯ РЕАКЦИЯ, цветная р-ция на a-аминокислоты, к-рую осуществляют нагреванием последних в щелочном р-ре избытка нингидрина. Образующееся соед. II имеет фиолетово-синюю окраску. Пролин и гидроксипролин, у к-рых нет a-аминогруппы, в р-ции с нингидрином образуют производное желтого цвета.
Р-ции с этими соед. осуществляются без выделения СО2(нингидриновая реакция с выделением СОспецифична только для a-аминокислот).
Р-цию используют для колориметрич. количеств. определения a-аминокислот
Е)БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ.
Определяет наличие  пептидной связи в растворе исследуемого соединения. Механизм данной реакции связан с образованием комплексных соединений меди с атомами азота полипептидной цепи. Щелочная среда требуется для депротонирования атомов азота. Свое название реакция получила в связи с тем, что окрашивание в данных условиях помимо белков могут давать и некоторые другие соединения, содержащие CO-NH связи, например, биурет (H2N-CO-NH-CO-NH2), но не отдельные аминокислоты. Наличие в белке повторяющихся пептидных групп подтверждается тем, что белки дают фиолетовое окрашивание при действии небольшого количества раствора медного купороса в присутствии щелочи (биуретовая реакция).В пептидах и белках пептидная связь обычно находится в амидной форме (или кетоформе), но в щелочной среде она переходит в иминольную (енольную).

 
64 Дайте название следующему пептиду  ……………. Что такое пептиды?
Названия пептидов составляются в  соответствии с названиями аминокислотных остатков, начиная с N-конца, при этом в названиях всех аминокислотных остатков, кроме последнего, меняют окончания на «ил». Образованные аминокислотами полимеры называются пептидами. Пептиды, которые содержат до 20 аминокислотных остатков называются олигопептидами, а если 20-50 аминокислотных остатков, то полипептидами. Пептидные цепи, содержащие более 50 аминокислотных остатков, называются белками.
 
22.Специфичность  действия ферментов. Типы специфичности.  Привести примеры.
Одно из осн св-в фер-в— высокая специфичность их действия.
Высокая специфичность ферментов обусловлена конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникал
и т.д.................


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть полный текст работы бесплатно


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.