На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


Реферат Понятие термина трансляция как передачи наследственной информации от иРНК к белку. Перевод последовательности трехчленных кодонов иРНК в последовательность аминокислот синтезируемого белка. Генетический код и механизм регулирования белкового синте

Информация:

Тип работы: Реферат. Предмет: Биология. Добавлен: 26.09.2014. Сдан: 2009. Уникальность по antiplagiat.ru: --.

Описание (план):


Реферат на тему:
Регулирование белкового синтеза



2009

Трансляция иРНК
Термин «трансляция» обозначает передачу наследственной информации от иРНК к белку. Проще говоря, «перевод» последовательности трехчленных кодонов иРНК в последовательность аминокислот синтезируемого белка.
В учебнике Беркинблит, Глаголева и Фуралева этот процесс описан достаточно подробно. Напомню главные его черты. Во всех относительно малых (около 80 нуклеотидов) транспортных РНК (тРНК) имеется однонитевой участок («петля»), где располагается «антикодон» -- тройка нуклеотидов, комплементарных кодону. Антикодон водородными связями соединяется с кодоном, и в этом состоит «узнавание» кодона, определяющее аминокислоту, которая должна быть присоединена к растущей цепи белка. Различных тРНК в клетке имеется, как минимум, 20 -- по числу аминокислот.
На 3'-конце всех тРНК стоит тройка нуклеотидов ЦЦА. К ней специальный фермент, «аминоацил-тРНК-синтетаза», ковале-нтной связью присоединяет аминокислоту, соответствующую антикодону этой тРНК. Образуется молекула «аминоа-цил-тРНК». Условимся для краткости обозначать ее аа-тРНК. Процессы «узнавания» кодона и синтеза белка происходят в рибосоме. Ее образуют две субъединицы -- малая и большая. Суммарный их диаметр порядка 25 миллимикрон. В каждой из субъединиц имеется набор специфических белков и молекулы крупных рибосомальных РНК: одна -- в малой субъединице и две (а у эукариотов три) -- в большой. Молекулярные веса этих pPHK лежат в диапазоне 0,5-1,5 миллиона дальтон (от 1541 до 4718 нуклеотидов). Малые pPHK рибосом (есть и такие) имеют длину всего 120-160 нуклеотидов.
Белки рибосом, общим числом около 55-ти (в среднем) у прокариотов и 83-х у эукариотов обеспечивают последовательность этапов биосинтеза конечного белка: посадку рибосомы на иРНК, ее продвижение вдоль матрицы, переброску растущей цепи белка с одной молекулы тРНК на другую, окончание трансляции и снятие рибосомы с матрицы иРНК. В этих процессах участвуют и некоторые белки цитоплазмы, временно связывающиеся с рибосомой -- так называемые «факторы» инициации, элонгации и терминации белкового синтеза.
Рибосомы эукариотов значительно крупнее, чем у бактерий. Возможна посадка на иРНК и нескольких рибосом, следующих друг за другом. Такая комбинация именуется «полисомой».
В клетке E.coli насчитывается около 20 тысяч рибосом. Место присоединения рибосом к иРНК для E.coli известно. Это -- последовательность АГГАГГУ-З, расположенная на 10 нуклеотидов ранее АУГ -- начального кодона для синтеза белка. Считают, что 3'-конец рРНК малой субъединицы рибосомы E.coli комплементарен к этой последовательности.
Относительно рибосом высших организмов полагают, что они садятся произвольно со стороны 5'-конца иРНК, а затем «скользят» по ней до тех пор, пока не встретят инициаторный кодонАУГ в специальном окружении: АЦЦАУГГ.
Нам известно, что субъединицы рибосом (малая и большая) синтезируются порознь. Посадку рибосомы на определенное для нее место на иРНК осуществляет малая субъединица. Большая субъединица к ней затем присоединяется. Снятие рибосомы с матрицы иРНК, очевидно, осуществляется путем разъединения субъединиц. Перед этим в рибосому вместо очередной аа-тРНК входит некий специальный белок (RF-release factor). Он вытесняет из рибосомы остающуюся в ней часть полипептидной цепочки белка. У эукариотов часть рибосом по своей большой субъединице связывается с внутриклеточными мембранами. Синтезируемые ими белки попадают в аппарат Гольджи и секретируются клеткой наружу. Рибосомы в цитоплазме обеспечивают собственные потребности клетки. После завершения синтеза полипептидной цепи белка начинается посттрансляционная трансформация белка, в частности, его сворачивание в глобулу. (Впрочем, не исключено, что для крупных белков это сворачивание начинается еще в процессе трансляции.) Сворачиванию белков в клетке способствуют еще и специальные белки -- «помощники». В английской терминологии они именуются «molecular chaperones» (компаньоны). Короткие белки (меньше 300 аминокислот) легко сворачиваются в одну компактную структуру -- «домен». Крупные белки эукариотов иногда сворачиваются в два или три домена, связанных короткими отрезками полипептидной цепочки. Трансформация белка перед его сворачиванием может включать в себя и химическую модификацию некоторых аминокислот: присоединение Сахаров или липидов -- особенно для белков мембран. Возможны и некоторые укорачивания полипептидной цепи экзопептидазами (в интересах лучшего сворачивания) и т. д. Вернемся теперь к более подробному анализу центрального процесса -- синтеза полипетидной цепи белка в рибосоме по матрице иРНК. Основные представления об этом процессе были изложены выше. Но в этих представлениях есть немало скрытых «темных мест». Я предупреждаю: все последующее является гипотезой автора, которую я предлагаю для критического рассмотрения своим ученикам. На рис. изображена рибосома в двух разрезах. Я предполагаю, что в большой субъединице есть два канала К1 и К2.
MET
Рис.

Левая схема -- разрез рибосомы плоскостью, перпендикулярной к иРНК, проходящей через вертикальный канал Кр иРНК здесь изображена маленьким кружком с перекрестием. На правом разрезе она видна, как узкая полоска, где кодоны отмечены черточками. Это -- разрез плоскостью, проходящей через иРНК и оба канала. Из сопоставления разрезов видно, что горизонтальный канал имеет вытянутое вниз сечение. Вертикальный канал -- круглый. Пронумерованные половинки эллипсов изображают молекулы тРНК. Их прямолинейные участки -- антикодоны. Черная точка у вершины полуэллипса -- аминокислота. Цепочка черных точек, выходящая из Ki -- новосинтезированный фрагмент белка. Нижняя точка на этой цепочке -- метионин, с которого начинался синтез белка.
Рибосома продвигается вдоль иРНК слева направо скачками -- сразу на целый кодон. (Направление движения 5'-3'). Изображен момент, когда такой скачок только что закончился. Освободившаяся тРНК № 1 покидает рибосому. На тРНК № 2, находящейся в «сайте» П, сидит уже синтезированный фрагмент белка. На тРНК № 3 (в сайте А) -- следующая аминоацил-тРНК. аа-тРНК № 4 только входит в канал Kg, она еще не сблизилась со «своим» кодоном.
Во время следующего скачка рибосомы вправо последняя аа-тРНК подойдет к этому кодону, «узнает» его и окажется в сайте А, в том положении, которое на рисунке занимает аа-тРНК № 3. В это же время весь фрагмент белка оторвется от тРНК № 2 и присоединится пептидной связью к аминокислоте, принесенной тРНК № 3, а сама эта тРНК уже окажется в сайте П -- над вертикальным каналом К1 -- в положении, которое на рисунке занимает тРНК № 2. Цепь белка удлинится тем самым на одно звено. «Отработавшая» тРНК № 2 оторвется от своего кодона и начнет выходить из рибосомы.
Теперь обратимся к проблеме генетического кода.
Напомню, что из 64-х триплетных кодонов в иРНК три кодона (УАА, УАГ и УГА) диктуют окончание синтеза белка и снятие рибосомы с иРНК. Остальные кодоны «значащие», то есть диктующие присоединение к синтезируемой цепи белка определенных аминокислот. Надо разобраться в этой «определенности». Мы знаем, что генетический код -- вырожденный. 61 кодон иРНК распоряжается включением в белок всего 20-ти аминокислот. Было даже замечено, что на каждую аминокислоту приходится по 3 кодона. На самом деле распределение отнюдь не такое равномерное.
Аминокислоту лейцин определяет целых 6 кодонов (для простоты изложения не буду их перечислять). Такой же избыток кодонов обнаруживается для серина и аргинина. Пять аминокислот (Гли, Вал, Про, Ала и Тре) кодируются с четырехкратным избыт-ком. Изолейцину соответствуют 3 кодона. Для метионина существует только один кодон (АУГ). Такое же строгое соответствие имеет место для триптофана, У остальных девяти аминокислот имеется по 2 кодона.
У четырехкратно, трехкратно и двукратно вырожденных кодонов наблюдается различие только в последнем (считая по направлению движения рибосомы), третьем нуклеотиде кодона. Нередко предполагают, что этот нуклеотид не играет существенной роли и ... 41 кодон «соглашается» с таким пренебрежением. Для «шестикратного вырождения» четырех нуклеоти-дов, которые могут занимать третье положение в кодоне, уже недостаточно. Для Арг и Лей приходится дополнительно признать несущественность и первого нуклеотида их кодонов. Еще хуже обстоит дело с серином. Два из его шести кодонов отличаются от остальных четырех уже в первом и втором йуклеотидах. Что-то слишком много несущественного! Природа этого не терпит.
В утверждении о несущественности столь многих нуклеотидов в кодонах молчаливо предполагается, что транспортных тРНК имеется только 20 -- по числу аминокислот (и у каждой -- только один из «разрешенных» антикодонов). Так ли это? Быть может вырождение имеет место и для тРНК («изоакцепторные тРНК»)? То есть, для доставки аргинина, лейцина и серина в рибосому существует по шесть различных тРНК с разными возможными для этих аминокислот антикодонами. Далее аналогично -- по четыре, три и две различных тРНК. И только для метионина и трип-тофана -- по одной. В этом случае должны существовать 61 различных тРНК. Экспериментальные данные говорят в пользу такого предположения.
«Изоакцепторных», то есть различных, но присоединяющих к себе одну и ту же аминокислоту транспортных РНК имеется не менее 59-ти. (по некоторым подсчетам их еще больше, но это требует проверки, так как суммарные цифры получали из совокупности работ разных авторов). Изоакцепторные тРНК для одной аминокислоты обнаруживают методом колоночной хроматографии, с которым мы будем знакомиться позже.
Но если транспортных РНК столько же, сколько кодонов, то каждый кодон «узнается» ими целиком и никаких нуклеотидов, не играющих существенной роли в кодонах, нет.
При изучении транспортных РНК возникает еще один вопрос, на который пока никто не ответил. В отл и т.д.................


Перейти к полному тексту работы



Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.