На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти готовые бесплатные и платные работы или заказать написание уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов по самым низким ценам. Добавив заявку на написание требуемой для вас работы, вы узнаете реальную стоимость ее выполнения.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Быстрая помощь студентам

 

Результат поиска


Наименование:


Контрольная Строение ферментов. Активный центр ферментов

Информация:

Тип работы: Контрольная. Добавлен: 8.4.2013. Сдан: 2012. Страниц: 13. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Содержание.
1. Строение ферментов. Активный центр ферментов……………………2

2. Классификация моносахаридов. Приведите строение, свойства………5

3.Витамин К, строение, свойства. Пищевые источники…………………..10

4. Список литературы……………………………………………………….13


1.Строение ферментов. Активный центр ферментов.

Строение ферментов.
Ферменты (от лат. fermentum - брожение, закваска) - специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах.
Все ферменты по химической природе являются простыми или сложными белками с большой молекулярной массой. При гидролизе образуют аминокислоты и, так же как белки чувствительны к действию высоких температур, излучению, солям тяжелых металлов, концентрированных кислот и щелочей.
Ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные).
Простые ферменты состоят только из аминокислот - например, пепсин, трипсин, лизоцим.
Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот - апофермент, и небелковую часть - кофермент (рис. 1).



Рис.1. Состав ферментов.

Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни добавочная группа в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Только их комплекс проявляет ферментативные свойства. При этом белок резко повышает каталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состоянии в очень малой степени. Таким образом, хотя непосредственным исполнителем каталитической функции является простетическая группа, образующая каталитический центр, ее действие немыслимо без участия полипептидных фрагментов белковой части фермента. Более того, в апоферменте есть участок, характеризующийся специфической структурой, избирательно связывающий кофермент. Это так называемый коферментсвязывающий домен; его структура у различных апоферментов, соединяющихся с одним и тем же кофер........


х растворителях. Он имеет адсорбционные спектры, сходные с таковыми витамина К1, но менее интенсивно поглощает УФ лучи. Например, в петролейном эфире максимум его поглощения находится при 248 нм и составляет = 295.
Витамин К3 представляет собой лимонно-желтое кристаллическое вещество с характерным запахом. Температура плавления 160°.
Он слабо растворим в воде, что обусловлено отсутствием в его молекуле длинной углеводородной цепи.
Витамины К, содержащие в положении 3 изопреноидную цепь, относятся к светочувствительным соединениям. При освещении ультрафиолетом происходит фотолиз, отщепляется изопреноидная цепь, которую замещает гидроксил, а молекула фитола окисляется в кетон фитон.
Витамины К, будучи, как сказано выше, производными нафтохинона, обладают способностью к окислительно-восстановительным реакциям. На этой способности витаминов К основано количественное определение их полярографическим методом. Нафтохиноновая молекула, присоединяя два водорода, переходит в нафтогидрохиноновую. Эта реакция в присутствии кислорода воздуха обратима. Реакция восстановления нафтохинонов (окрашенных веществ) сопровождается их обесцвечиванием.
Витамины К способны непосредственно взаимодействовать с кислородом,

Биохимические функции:
1. Синтез факторов свертывания крови - Кристмаса (ф.IX), Стюарта (ф.X), проконвертина (ф.VII), протромбина (ф.II);
2. Синтез белков костной ткани, например, остеокальцина.
3. Синтез протеина C и протеина S, участвующих в антисвертывающей системе крови.
Пищевые источники
Хорошими источниками витамина К являются капуста, крапива, рябина, шпинат, тыква, арахисовое масло, печень (филлохинон). Также витамин образуется микрофлорой в тонком кишечнике (менахинон). Запасы витамина в печени составляют около 30 суточных доз.
Суточная потребность: около 2 мг.........

Список литературы

1. Габриелян О.С, Маскаев Ф.Н., Пономарев С.Ю, Теренин В.И. Химия 10 класс, Москва. 2005 г.
2. Под ред Щербакова В.Г. Биохимия растительного сырья. М., 1999.
3. Хомченко Г.Л. Химия для поступающих в ВУЗы. Учебное пособие. М., Высшая школа, 1993 г.
4. Филипович Ю.Б. Основы биохимии. М.:Агар, 1999 г.
5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. - М. 1990 г.


Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.