На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


Курсовик Использование коллагена в фармацевтической технологии

Информация:

Тип работы: Курсовик. Добавлен: 26.8.2013. Сдан: 2012. Страниц: 30. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Содержание

Введение ……………………………………………………………………….. 3
1.Последствия недостаточного синтеза коллагена в организме ………...5
2.Коллаген, как вспомогательное вещество в фармацевтической технологии ……………………………………………………………………...9
3.Коллаген в технологии лекарственных форм и его применение …….13
Заключение ……………………………………………………………………21
Список литературы …………………………………………………………. 23


Введение

Коллаген - фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий ее прочность и эластичность. Коллаген присутствует во всех организмах - от вирусов до многоклеточных. Коллагеновые структуры не обнаружены только у растений. [2]
Ученые долго не могли понять молекулярное строение коллагена. Только в 30-х годах прошлого века появилось первое доказательство того, что коллаген имеет постоянную структуру на молекулярном уровне. С того времени много выдающихся ученых, включая Нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран работали над строением мономера коллагена.
Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известную структуру каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичную структуру молекулы коллагена.
Коллаген составляет до 30% общего белкового состава тела млекопитающих. Структурная и химическая стабильность коллагена, его физические особенности обусловлены уникальной организацией трёхспиральной макромолекулы, появлением и образованием трёхмерной сети межмолекулярных связей различной природы.
Аминокислотный состав коллагена отличается от состава всех других белков. Он характеризуется присутствием оксипролина и оксилизина, которые в составе других белков не встречаются. Эти аминокислоты играют необычайно важную роль в стабилизации трёхспиральной конформации молекул белка.
Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает ее максимально чувствительной к мутационным заменам.
Синтез коллагена - сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе - реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. [13]
Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин С). Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена - гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги.
В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации - интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование одного или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.
Актуальность темы. Коллагены представляют собой наиболее распространенную группу животных белков. Будучи по своему составу структуральными протеинами, они являются главным органическим компонентом системы поддержки животного организма, костей, хрящей, связок, соединительной ткани и кожи. Кроме того они являются значительным компонентом стенок сосудов, основных мембран, роговиц и некоторых органов тела.
Таким образом, биологическое значение коллагена достаточно велико. Патологические формы и формы деградации коллагена являются причиной ряда заболеваний соединительной ткани и групповым образом обозначаются в качестве коллагеновых заболеваний (коллагенозов). Эти заболевания характеризуются поражением органов, а именно, суставов, сердца, сосудов, мышечной и кожной ткани. [4]
Коллаген играет важную роль также в процессе старения организма, когда органы, имеющие в качестве главного органическим компонента коллаген, не в состоянии выполнять нормальные физиологические функции.


1.Последствия недостаточного синтеза коллагена в организме
коллаген коллагеновый волокно фармацевтический
Структурным компонентом соединительной ткани являются коллагеновые волокна, состоящие в основном из коллагена. Основная функция коллагена заключается в том, чтобы поддерживать специфическую структуру органов и тканей в процессе развития организма. Способность коллагена упорядочивать и стабилизировать клетки, с которыми он контактирует, определяется тем, что он сам строго упорядочен и стабилен.
Биосинтез коллагена осуществляется в фибробластах и клетках неисчерченной мышечной ткани в соответствии с генетическим кодом. Информация, передаваемая через мРНК, реализуется в рибосомах в виде полипептидных цепей, которые затем уже внеклеточно претерпевают ряд превращений, ведущих к образованию зрелого нерастворимого коллагена. [9]
Знание этих этапов важно потому, что нарушение каждого из них может проявиться в виде различных заболеваний соединительной ткани наследственного и ненаследственного характера. Мутация гена, кодирующего синтез коллагена, может изменить аминокислотный профиль первичной полипептидной цепи, а это, в свою очередь, может отразиться на прочности всей фибриллы.
При этом следует отметить, что коллагену свойственно особенное соотношение аминокислот и их расположение в цепи. Из всех аминокислот треть приходится на глицин, который занимает каждое третье место в полипептидной цепи. Естественно, что нарушение генетического кода, дефицит материала (глицина) или соответствующего фермента могут привести к нарушению синтеза всей молекулы коллагена.
Образовавшиеся в рибосомах первичные полипептидные цепи (?-цепи) далее проходят еще несколько этапов, четыре из которых можно назвать критическими, потому что нарушение именно их чаще всего приводит к патологическим последствиям.
I этап - гидроксилирование лизина и пролина. Присоединение к названным аминокислотным остаткам ОН-групп, необходимое для того, чтобы между тремя первичными аминокислотными цепями, объединенными между собой, возникли ковалентные связи, и началась спирализация тройной молекулы. Для осуществления этого этапа необходимо наличие активных лизин - или пролингидроксилазы и кофактора аскорбиновой кислоты.
II этап - образование альдегидных группировок в результате дезаминирования лизина и оксилизина. Альдегидные группировки двух соседних ?-цепей, взаимодействуя между собой, образуют поперечные ковалентные связи, необходимые для дальнейшей стабилизации молекул коллагена.
Поперечные связи особенно нужны там, где одна фибрилла заканчивается и начинается другая и где они примерно на протяжени........


Список литературы

1.pharm-referatiki.ru/fa/docman/farmatsevticheskaya-tehnologiya/programma-po-aptechnoy-tehnologii-lekarstv-dlya-podgotovki-studentov/details.html
2.revolution./medicine/
3.www.medvestnik.iatp.by/doc_2005/mv_52/day_spravk.html
4.www.provizor.ru/modules.
5.Агжихин И.С. Технология лекарств. - М.: Медицина, 1980
6.Вспомогательные вещества, используемые в технологии мягких лекарственных форм (мазей, гелей, линиментов, кремов) (обзор) / О. А. Семкина, М. А. Джавахян, Т. А. Левчук и др. // Химико-фармацевтический журнал: научно-технический и производственный журнал. - 2005.
7.Гендролис Ю.А. Глазные лекарственные формы в фармации. - М.: Медицина, 1988.
8.Государственная Фармакопея СССР. XI изд., вып. 2. - М.: Медицина, 1990.
9.Государственный реестр лекарственных средств. - М.: Бюро по регистрации лекарственных средств, медицинской техники и изделий медицинского назначения МЗ РФ. 2002.
10.Губин М.М. Изготовление лекарственных средств в условиях аптечного производства // Новая аптека. - 2002. - №1.
11.Кованова В. В., Сыченикова И. А. Коллагенопластика в медицине. Москва, «Медицина» 1978.
12.Кондратьева Т.С., Иванова Л.А. и др. Технология лекарственных форм / Под. ред. Т.С. Кондратьевой. В 2-х томах, т. 1. - М.: Медицина, 1991.
13.Краснюк И.Н. Фармацевтическая технология: Технология лекарственных форм. М.: Издательский центр «Академия», 2004. - 464 с.
14.Мазуров В. И. Биохимия коллагеновых белков. Москва, "Медицина", 1974
15.Милованова Л.Н. Технология изготовления лекарственных форм. Ростов на Дону: Медицина, 2002 - 448с.
16.Руководство к лабораторным занятиям по аптечной технологии лекарственных форм /И.М.Перцев, Р.К.Чаговец - К.: Вища шк. Головное изд-во, 1987.
17.Синев Д.Н., Марченко Л.Г., Синева Т.Д. Справочное пособие по аптечной технологии лекарств. - СПб.: СПХФИ, 1992.
18.Справочник фармацевта. - М.: Медицина, 1981.
19.Технология лекарственных форм / И.И. Краснюк, Г.В. Михайлова, Е.Т. Чижова; Под ред.И.И. Краснюка и Г.В. Михайловой. - М.: издательский центр «Академия», 2004. - 464с.;
20.Фармацевтическая технология: Технология лекарственных форм: Учебник для студентов фармацевтических вузов (факультетов) / И.И. Краснюк, Г.В. Михайлова, Г.П. Матюшина, Т.В. Денисова, О.Н. Григорьева, В.И. Скляренко; Под ред. И.И. Краснюка. - М.: издательский центр «Академия», 2005. - 44 печ. л.;
21.Фармацевтическая технология: учебное пособие / Под ред. В.И.Погорелова. - Ростов н/Д: Феникс, 2002.



Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.