Здесь можно найти учебные материалы, которые помогут вам в написании курсовых работ, дипломов, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение оригинальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение оригинальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения оригинальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, РУКОНТЕКСТ, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии так, что на внешний вид, файл с повышенной оригинальностью не отличается от исходного.

Результат поиска


Наименование:


Контрольная окажите взаимосвязь метаболитов цикла Кребса с обменом белков, углеводов и липидов. Представьте схему

Информация:

Тип работы: Контрольная. Предмет: Химия. Добавлен: 09.09.2013. Страниц: 20. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Содержание

1.6. Напишите химическую формулу глутатиона. Дайте химическое название. Биологическая роль глутатиона 3
2.2. Приведите примеры зависимости растворимости белков от первичной, вторичной и третичной структуры белков и примеры представителей растворимых и нерастворимых белков 4
3.8. Какой суммарный заряд будет иметь тетрапептид: гис-асп-мет-глу в нейтральной среде (рН=7,0)? Напишите химическую структуру и покажите полярные заряженные радикалы аминокислот 6
4.4. Стериды. Дайте характеристику физико-химическим и биологическим свойствам стеридов. Напишите химическую формулу линоленхолестерола. 7
5.18. Практическое применение ферментов в различных отраслях промышленности. Области применения иммобилизованных ферментов 9
6.4. Витамин В1 (тиамин). Распространение в природе, суточная потребность, структура витамина и кофактора, участие в метаболических процессах, симптомы гипо- и авитаминоза 13
7.5. Покажите взаимосвязь метаболитов цикла Кребса с обменом белков, углеводов и липидов. Представьте схему 15
Список литературы 20


1.6. Напишите химическую формулу глутатиона. Дайте химическое название. Биологическая роль глутатиона
Низкомолекулярный трипептид глутатион широко распространен во всех животных тканях и в некоторых растениях. Глутатион представляет собой атипичный трипептид (в котором в образовании одной из пептидных связей участвует не α-карбоксильная, а γ-карбоксильная группа глутамата) следующего строения: γ-глутамил-цистеинил-глицин:

Глутатион (восстановленный)
Цистеин является составной частью глутатиона, поэтому последний может находиться в восстановленной (SH) и в окисленной (S-S) формах, что, во-видимому, имеет отношение к биологической роли глутатиона в организме.
Глутатион участвует в синтезе лейкотриенов и является кофактором фермента глутатионпероксидазы. Он также важен в качестве гидрофильной молекулы, которая присоединяется ферментами печени к гидрофобным токсическим веществам в процессе их биотрансформации с целью выведения из организма (в составе желчи).
Как часть глиоксалазной ферментативной системы глутатион участвует в реакции детоксификации метилглиоксаля, токсического побочного продукта метаболизма. Глиоксалаза I превращает метилглиоксаль и восстановленный глутатион в лактоилглутатион. Глиоксалаза II гидролизует лактоилглутатион на глутатион и лактат (молочную кислоту).
Глутатион является субстратом реакций конъюгирования и восстановления, катализируемых глутатион-S-трансферазой в цитозоле, микросомах и в митохондриях.
2.2. Приведите примеры зависимости растворимости белков от первичной, вторичной и третичной структуры белков и примеры представителей растворимых и нерастворимых белков
Многие белки хорошо растворяются в воде, что обусловлено наличием на поверхности белковой молекулы свободных гидрофильных групп (– OH, – NH2, – COOH и др.). Растворимые белки гидрофильные коллоиды, активно связывающие воду; их растворы обладают значительной вязкостью, низким осмотическим давлением. Различные белки растворяются по-разному. Белки опорных тканей (кератин, проколлаген, коллаген, эластин и др.) нерастворимы в воде.
Растворимость белка в воде зависит от характера белка, реакции среды и присутствия электролитов. В кислой среде лучше растворяются белки, обладающие кислыми свойствами (альбумины, глобулины, проламины, глютелины); щелочные белки (протамины, гистамины) лучше растворяются в щелочной среде.
Различия в растворимости отмечаются как среди кисло-, так и среди щелочнореагирующих белков. Альбумины растворяются в дистиллированной воде, а глобулины растворяются в воде только в присутствии электролитов. Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут отрицательный или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.
Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей.
Характерной константой белков является изоэлектрическая точка – pI. В изоэлектрической точке суммарный заряд белков, обладающих амфотерными свойствами, равен нулю и белки не перемещаются в электрическом поле. Зная аминокислотный состав белка, можно приближенно определить изоэлектрическую точку.
Изоэлектрическая точка большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0, что свидетельствует о частичном преобладании кислых аминокислот. Однако в природе имеются белки, у которых значения изоэлектрических точек лежат в крайних значениях рН среды. В частности, величина рI пепсина (фермент желудочного сока) равна единице, сальмина (основной белок из молоки семги) – почти двенадцати.
В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Изоэлектрическая точка белка в сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей; в то же время на ее величину не влияет концентрация белка.
В химии белков существует понятие «изоионная точка белка». Раствор белка называется изоионным, если он не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды. Для освобождения белка от посторонних ионов его раствор обычно пропускают через колонку, наполненную смесью анионо- и катионообменников. Изоионной точкой данного белка принято называть значение рН изоионного раствора этого белка: [H+] + [P] • Z = [OH-], где [Р] – молярная концентрация белка; Z – средний заряд молекулы.
Согласно этому уравнению, изоионная точка белка зависит от его концентрации. Очевидно, поэтому белок, за исключением случая, когда рI равно семи, не может быть одновременно изоэлектрическим и изоионным.

3.8. Какой суммарный заряд будет иметь тетрапептид: гис-асп-мет-глу в нейтральной среде (рН=7,0)? Напишите химическую структуру и покажите полярные заряженные радикалы аминокислот
При нейтральных значениях рН все кислотные (способные отдавать Н+) и все основные (способные присоединять Н+) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии. Поэтому в нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд. Аминокислоты, содержащие кислотные функциональные группы, имеют суммарный отрицательный заряд, а аминокислоты, содержащие основные функциональные группы, - положительный заряд (табл. 1-3).
Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положит.....


Список литературы

1. Белясова, Н.А. Биохимия и молекулярная биология / Н.А. Белясова. - Минск: Книжный дом, 2004. - 415с.
2. Биологическая химия / под ред. Н.И. Ковалевской. - М.: Академия, 2005. - 256с.
3. Комов, В.П. Биохимия / В.П. Комов, В.Н.Шведова.– М.: Дрофа, 2004. - 639с.
4. Коничев, А.С. Молекулярная биология / А.С. Коничев, Г.Н. Севастьянова. – М.: Академия, 2005. - 400с.
5. Филлипович, Ю.Б. Основы биохимии / Ю.Б. Филлипович. – М.: Высшая школа, 1985. - 503с.




Перейти к полному тексту работы



Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.