Здесь можно найти учебные материалы, которые помогут вам в написании курсовых работ, дипломов, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение оригинальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение оригинальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения оригинальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, РУКОНТЕКСТ, etxt.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии так, что на внешний вид, файл с повышенной оригинальностью не отличается от исходного.

Результат поиска


Наименование:


Контрольная Задание 1.24Напишите химическую формулу глутатиона. Дайте химическое название. Биологическая роль глутатиона.

Информация:

Тип работы: Контрольная. Предмет: Химия. Добавлен: 22.09.2013. Страниц: 31. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Содержание

Задание 1.24 3
Задание 2.34 4
Задание 3.35 7
Задание 4.20 8
Задание 5.21 11
Задание 6.20 21
Задание 7.29 23
Список литературы 31



Задание 1.24
Напишите химическую формулу глутатиона. Дайте химическое название. Биологическая роль глутатиона.

Глутатион (γ-глутамилцистеинилглицин, γ-глу-цис-гли)–один из наиболее широко распространенных внутриклеточных Пептидов, принимающий участие в окислительно-восстановительных процессах в клетках и переносе аминокислот через биологические мембраны:


Глутатион открыт Ф. Гопкинсом в 1921 г. Он представляет собой кристаллический порошок с = 190–192° С. Из раствора в 0,5 н. H2SО4 выпадает в виде нерастворимого меркаптида меди при добавлении Cu2О.
Приведенная выше формула соответствует так называемому восстановленному глутатиону (HS-глутатиону). В клетке наряду с восстановленной формой глутатиона всегда присутствует окисленная форма (SS-глутатион), переходящая в восстановленную при посредстве фермента-глутатионредуктазы:



Задание 2.34
Покажите механизм образования вторичной структуры. Дайте сравнительную характеристику α-спирали. Приведите примеры белков с α-спиралью.




Вторичная структура – возникает за счет скручивания первичной структуры в спираль или в гармошку за счет водородных связей между соседними витками или звеньями.
Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.
Механизм возникновения водородных связей в элементарной форме может быть представлен на примере взаимодействия двух молекул воды (диполи). В диполе воды, как известно, избыток положительных зарядов приходится на атомы водорода, а избыток отрицательных – на атомы кислорода.

Благодаря особенностям строения атома водорода при достаточном сближении двух молекул воды возникает электростатическое взаимодействие между атомом кислорода одной молекулы и атомом водорода второй молекулы воды. Следствием этого является ослабление связи между атомами водорода и кислорода в каждой молекуле воды и соответственно возникновение новой, непрочной связи (отмечена пунктиром) между атомом водорода первой молекулы и атомом кислорода второй молекулы воды. Эту непрочную связь принято обозначать водородной связью.
В белковой молекуле наиболее важные водородные связи образуются между ковалентно связанным атомом водорода, несущим частичный положительный заряд, и отрицательно заряженным ковалентно связанным атомом кислорода. Ниже представлены примеры водородных связей в белковой молекуле: а) между пептидными цепями; б) между двумя гидрок-сильными группами; в) между ионизированной СООН-группой и ОН-груп-пой тирозина; г) между ОН-группой серина и пептидной связью.


В зависимости от химической природы атома-акцептора водородные связи отличаются друг от друга степенью прочности. О количестве водородных связей в белковой молекуле судят по данным изотопного метода, в частности по времени обмена атомов водорода, участвующих в образовании водородной связи, на дейтерий (при обработке белка тяжелой водой, в которой вместо обычного водорода содержится его тяжелый изотоп дейтерий).
Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название β-структуры. В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связями между NH-и СО-группами соседних цепей, образуя структуру типа складчатого слоя.

Задание 3.35
Какой суммарный заряд будет иметь тетрапептид лиз-асп-арг-глу в нейтральной среде (рН = 7,0)? Напишите химическую структуру и покажите заряженные радикалы аминокислот.

рН = 7,0
Если в белковой молекуле преобладают кислые аминокислоты, то суммарный заряд белковой молекулы будет отрицательным.
Если в белковой молекуле преобладают основные аминокислоты, то суммарный заряд будет положительным.
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
Полярные заряженные положительно при pH=7: аргинин, лизин
Тогда молекула тетрапептида будет иметь нейтральный заряд
лиз
асп
арг
глу
.......


Список литературы

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3 е изд., перераб. И доп. – М.: Медицина, 1998
2. Биохимия продуктов питания: Учебное пособие / А.Д. Тошев, Т.М. Соболевская, Н.В.Полякова, А.А. Рушиц. – Челябинск: Изд. ЮУрГУ, 2005
3. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – 2-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004.
4. Нечаев А.П., Траубенберг С.Е. Пищевая химия. Издание 3-е. – Спб.: ГИОРД, 2004. С 198
5. Филиппович Ю.Б. Основы биохимии: Учеб. для хим. и биол. спец. ун-тов и ин-тов. – 4-е изд., перераб. и доп. – М.: изд-во «Агар», 1999. – 512 с.
6. distedu.ru
7. xumuk.ru



Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.