На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


Контрольная Задание 1.24Напишите химическую формулу глутатиона. Дайте химическое название. Биологическая роль глутатиона.

Информация:

Тип работы: Контрольная. Предмет: Химия. Добавлен: 22.09.2013. Страниц: 31. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Содержание

Задание 1.24 3
Задание 2.34 4
Задание 3.35 7
Задание 4.20 8
Задание 5.21 11
Задание 6.20 21
Задание 7.29 23
Список литературы 31



Задание 1.24
Напишите химическую формулу глутатиона. Дайте химическое название. Биологическая роль глутатиона.

Глутатион (γ-глутамилцистеинилглицин, γ-глу-цис-гли)–один из наиболее широко распространенных внутриклеточных Пептидов, принимающий участие в окислительно-восстановительных процессах в клетках и переносе аминокислот через биологические мембраны:


Глутатион открыт Ф. Гопкинсом в 1921 г. Он представляет собой кристаллический порошок с = 190–192° С. Из раствора в 0,5 н. H2SО4 выпадает в виде нерастворимого меркаптида меди при добавлении Cu2О.
Приведенная выше формула соответствует так называемому восстановленному глутатиону (HS-глутатиону). В клетке наряду с восстановленной формой глутатиона всегда присутствует окисленная форма (SS-глутатион), переходящая в восстановленную при посредстве фермента-глутатионредуктазы:



Задание 2.34
Покажите механизм образования вторичной структуры. Дайте сравнительную характеристику α-спирали. Приведите примеры белков с α-спиралью.




Вторичная структура – возникает за счет скручивания первичной структуры в спираль или в гармошку за счет водородных связей между соседними витками или звеньями.
Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.
Механизм возникновения водородных связей в элементарной форме может быть представлен на примере взаимодействия двух молекул воды (диполи). В диполе воды, как известно, избыток положительных зарядов приходится на атомы водорода, а избыток отрицательных – на атомы кислорода.

Благодаря особенностям строения атома водорода при достаточном сближении двух молекул воды возникает электростатическое взаимодействие между атомом кислорода одной молекулы и атомом водорода второй молекулы воды. Следствием этого является ослабление связи между атомами водорода и кислорода в каждой молекуле воды и соответственно возникновение новой, непрочной связи (отмечена пунктиром) между атомом водорода первой молекулы и атомом кислорода второй молекулы воды. Эту непрочную связь принято обозначать водородной связью.
В белковой молекуле наиболее важные водородные связи образуются между ковалентно связанным атомом водорода, несущим частичный положительный заряд, и отрицательно заряженным ковалентно связанным атомом кислорода. Ниже представлены примеры водородных связей в белковой молекуле: а) между пептидными цепями; б) между двумя гидрок-сильными группами; в) между ионизированной СООН-группой и ОН-груп-пой тирозина; г) между ОН-группой серина и пептидной связью.


В зависимости от химической природы атома-акцептора водородные связи отличаются друг от друга степенью прочности. О количестве водородных связей в белковой молекуле судят по данным изотопного метода, в частности по времени обмена атомов водорода, участвующих в образовании водородной связи, на дейтерий (при обработке белка тяжелой водой, в которой вместо обычного водорода содержится его тяжелый изотоп дейтерий).
Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название β-структуры. В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связями между NH-и СО-группами соседних цепей, образуя структуру типа складчатого слоя.

Задание 3.35
Какой суммарный заряд будет иметь тетрапептид лиз-асп-арг-глу в нейтральной среде (рН = 7,0)? Напишите химическую структуру и покажите заряженные радикалы аминокислот.

рН = 7,0
Если в белковой молекуле преобладают кислые аминокислоты, то суммарный заряд белковой молекулы будет отрицательным.
Если в белковой молекуле преобладают основные аминокислоты, то суммарный заряд будет положительным.
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
Полярные заряженные положительно при pH=7: аргинин, лизин
Тогда молекула тетрапептида будет иметь нейтральный заряд
лиз
асп
арг
глу
.......


Список литературы

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3 е изд., перераб. И доп. – М.: Медицина, 1998
2. Биохимия продуктов питания: Учебное пособие / А.Д. Тошев, Т.М. Соболевская, Н.В.Полякова, А.А. Рушиц. – Челябинск: Изд. ЮУрГУ, 2005
3. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – 2-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004.
4. Нечаев А.П., Траубенберг С.Е. Пищевая химия. Издание 3-е. – Спб.: ГИОРД, 2004. С 198
5. Филиппович Ю.Б. Основы биохимии: Учеб. для хим. и биол. спец. ун-тов и ин-тов. – 4-е изд., перераб. и доп. – М.: изд-во «Агар», 1999. – 512 с.
6. distedu.ru
7. xumuk.ru



Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.