Здесь можно найти учебные материалы, которые помогут вам в написании курсовых работ, дипломов, контрольных работ и рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение оригинальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение оригинальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения оригинальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, РУКОНТЕКСТ, etxt.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии так, что на внешний вид, файл с повышенной оригинальностью не отличается от исходного.

Результат поиска


Наименование:


Контрольная Вопрос № 1-8Какие функциональные группы встречаются в радикала аминокислот? Приведите примеры кислых и основных групп. Укажите, в состав каких аминокислот они входят. Напишите их структуры.

Информация:

Тип работы: Контрольная. Предмет: Экология. Добавлен: 22.09.2013. Страниц: 22. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Оглавление


Вопрос № 1-8 3
Вопрос № 2-15 4
Вопрос № 3-13 5
Вопрос № 4-12 6
Вопрос № 5-12 9
Вопрос № 6-10 15
Вопрос № 7-9 17
Список использованной литературы 22


Вопрос № 1-8
Какие функциональные группы встречаются в радикала аминокислот? Приведите примеры кислых и основных групп. Укажите, в состав каких аминокислот они входят. Напишите их структуры.

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы .





Вопрос № 2-15
Структурные белки. Дайте характеристику функциональной активности. Приведите примеры.

Структурные белки придают экстрацеллюлярным структурам механическую прочность, а также участвуют в построении цитоскелета. В большинстве структурных белков преобладает одна из вторичных структур, что предопределяется их аминокислотным составом.


А. α-Кератин
Структурным белком, построенным преимущественно в виде α-спирали, является α-кератин. Волосы (шерсть), перья, иглы, когти и копыта животных состоят главным образом из кератина. В качестве компонента промежуточных филаментов кератин (цитокератин) является важнейшей составной частью цитоскелета.
В кератинах большая часть пептидной цепи свернута в правую α-спираль. Две пептидные цепи образуют единую левую суперспираль, как это имеет место и в миозине. Суперспирализованные димеры кератина объединяются в тетрамеры, которые агрегируют с образованием протофибрилл диаметром 3 нм. Наконец, восемь протофибрилл образуют микрофибриллы диаметром 10 нм.
Волосы построены из таких же фибрилл. Так, в отдельном волокне шерсти диаметром 20 мкм переплетены миллионы фибрилл. Отдельные цепи кератина скреплены поперечно многочисленными дисульфидными связями, что придает им дополнительную прочность. При химической завивке происходят следующие процессы: вначале путем восстановления тиолами разрушаются дисульфидные мостики, а затем для придания волосам необходимой формы их высушивают при нагревании. При этом за счет окисления кислородом воздуха образуются новые дисульфидные мостики, которые сохраняют форму прически.
Б. Коллаген
В организме млекопитающих коллаген — преобладающий в количественном отношении белок: он составляет 25% общего белка. Коллаген присутствует в различных формах прежде всего в соединительной ткани. Этот белок имеет необычный аминокислотный состав: 1/З составляв глицин (Gly). примерно 10% пролин (Рrо), а также гидроксипролин (Hyp) и гидроксилизин (Hyl). Последние две аминокислоты образуются после биосинтеза коллагена путем посттрансляционной модификации (см. с. 334). В структуре коллагена постоянно повторяется триплет Gly-X-Y (2), причем положение X часто занимает пролин, а Y — гидроксилизин. Имеются веские основания тому, что коллаген повсеместно присутствует в виде правой тройной спирали, скрученной из трех первичных левых спиралей (1) (см. с. 74). В тройной спирали каждый третий остаток оказывается в центре, где по стерическим причинам помещается только глицин (3, остаток глицина окрашен в желтый цвет). Здесь представлен небольшой фрагмент тройной спирали. Вся молекула коллагена имеет длину около 300 нм.
В. Фиброин шелка
Шелк получают из коконов гусениц тутового шелкопряда (Воmbух mori) и родственных видов. Ocновной белок шелка, фиброин, обладает структурой антипараллельного складчатого листа, причем сами листы располагаются параллельно друг другу, образуя многочисленные пласты (1). Так как в складчатых структурах боковые цепи аминокислотных остатков ориентированы вертикально вверх и вниз, в промежутках между отдельными слоями могут поместиться лишь компактные группировки. Фактически фиброин состоит на 80% из глицина, аланина и серина, т.е. из трех аминокислот, характеризующихся минимальными размерами боковых цепей. Молекула фиброина содержит типичный повторяющийся фрагмент (Gly-Ala-GIy-AIa-GIy-Ser)n . Установлено, что в фиброине промежуток между складчатыми слоями составляет 0,35 и 0,57 нм. В первом случае в промежуток ориентирован глицин (R = H). Промежуток 0,57 нм создается за счет отталкивания боковых цепей серина и аланина.

Вопрос № 3-13
Осаждение белков органическими растворителями – спиртом и ацетоном. Объясните механизм осаждения. Что такое ренатурация белков?

Осаждение белков спиртом и ацетоном.
Органические растворители вызывают дегидратацию белковых макромолекул, разрушают их водные оболочки (гидросферы), что понижает устойчивость белков в растворе и ведет к выпадению в осадок. Лучше всего происходит осаждение белков из нейтрального или слабокислого раствора, в щелочных растворах осаждение органическими растворителями затормаживается. Способствует осаждению также присутствие электролитов (например, хлористого натрия) в растворе........


Список использованной литературы

1. Биохимия продуктов питания: Учебное пособие / А.Д. Тошев, Т.М. Соболевская, Н.В.Полякова, А.А. Рушиц. – Челябинск: Изд. ЮУрГУ, 2005
2. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – 2-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004.
3. Кучеренко Н.Е. Биоихмия: Практикум /Н.Е. Кучеренко, Ю.Д. Бабенюк, А.Н. Васильев и др. – К.: Выща шк. Изд-во при Киев. Ун-те, 1988. – 128 с.
4. Филиппович Ю.Б. Основы биохимии: Учеб. для хим. и биол. спец. ун-тов и ин-тов. – 4-е изд., перераб. и доп. – М.: изд-во «Агар», 1999. – 512 с.




Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.