На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Результат поиска


Наименование:


Контрольная Задание № 1.2Напишите химическую формулу пентапептида: глутамил-пролил-аспарагин-триптофил-глицин. Покажите механизм образования пептидной связи. Дайте сокращенное обозначение данному пептиду и определение первичной структуре белка.

Информация:

Тип работы: Контрольная. Предмет: Химия. Добавлен: 25.10.2013. Страниц: 21. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Содержание


Задание № 1.2 3
Задание № 2.2 4
Задание № 3.3 5
Задание № 4.2 6
Задание № 5.2 10
Задание № 6.2 14
Задание № 7.2 16
Список литературы 21



Задание № 1.2
Напишите химическую формулу пентапептида: глутамил-пролил-аспарагин-триптофил-глицин. Покажите механизм образования пептидной связи. Дайте сокращенное обозначение данному пептиду и определение первичной структуре белка.
Глу
Про
Асн – СН2-СО-NH2
Три
Гли -Н

Сокращенное обозначение пептида: глу-про-асн-три-гли
Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, важных для функции белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.
Задание № 2.2
Приведите примеры зависимости растворимости белка от первичной, вторичной и третичной структуры белков и примеры представителей растворимых и нерастворимых белков.

Классификация белков, основанная на их растворимости
Альбумины Растворимы в воде и солевых растворах. Не имеют особенностей в смысле содержания отдельных аминокислот.
Глобулины Слаборастворимые в воде, но хорошо растворимы в солевых растворах. Не имеют особенностей в смысле содержания отдельных аминокислот.
Проламины Растворимы в 70-80%-ном этаноле, но нерастворимы в воде и в абсолютном этаноле. Богаты аргинином.
Гистоны Растворимы в слабосолевых растворах.
Склеропротеины Нерастворимы в воде и солевых растворах. Повышено содержание глицины, аланина и пролина.
Белки отличаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки).
Альбумины
Глобулины
Проламины
Гистоны
Склеропротеины
Как α-спираль, так и β-структуры обнаружены в глобулярных и фибриллярных белках.

Задание № 3.3
Факторы устойчивости белков в растворе. Покажите взаимосвязь между данными факторами.

Факторы стабильности белков в растворе:
1. Состав п.п. цепи белка
2. Преимущественное расположение гидрофильных аминокислот на поверхности белковой глобулы. Большинство белков имеют гидрофильную поверхность.
3. Наличие спирализованных участков на поверхности белка.
4. Чем ниже относительная гидрофобность белков (т.е. ниже взаимодействие с липидами, а, следовательно, между глобулами и выше сила отталкивания), тем выше взаимодейств......

Список литературы

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3 е изд., перераб. И доп. – М.: Медицина, 1998. – 680 с.
2. Биохимия продуктов питания: Учебное пособие / А.Д. Тошев, Т.М. Соболевская, Н.В.Полякова, А.А. Рушиц. – Челябинск: Изд. ЮУрГУ, 2005;
3. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – 2-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004. – 784 с.
4. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. Биоорганическая химия. – М.: Медицина, 1991.
5. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия: Учеб. для хим, биол. и мед. спец. вузов. – 3-у изд., испр. – М.: Высш.шк., 2000;
6. Филиппович Ю.Б. Основы биохимии: Учеб. для хим. и биол. спец. ун-тов и ин-тов. – 4-е изд., перераб. и доп. – М.: изд-во «Агар», 1999. – 512 с.





Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть похожие работы


* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.