На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Работа № 83593


Наименование:


Курсовик ферменты пищеварительного тракта.Ферменты желудочного сока

Информация:

Тип работы: Курсовик. Добавлен: 11.1.2015. Сдан: 2012. Страниц: 52. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):



Введение……………………………………………………………………..…….3
Глава 1. Общие сведения о пищеварении………………………………………..5
1.1. Пищеварение………………………………………………………………….5
1.2.Ферменты ……………………………………………………………………..7
1.3. Питательные вещества……………………………………………...………14
Глава 2. Ферменты слюны ………………………………………………..…….17
2.1. Амилаза ……………………………………………………………….…….18
2.2. Мальтаза …………………………………………………………….………18
2.3. Непищеварительные ферменты……………………………………………19
Глава 3. Ферменты желудочного сока…………………………………….……22
3.1. Роль соляной кислоты в пищеварении в желудке…………………..…….25
3.2.Роль ферментов слюны в пищеварении в желудке………………….…….25
3.3. Роль ферментов желудочного сока в пищеварении в желудке….….……26
3.4. Роль слизи в пищеварении в желудке……………………………….…….29
Глава 4. Ферменты поджелудочной железы……………………………...…….31
Глава 5. Кишечный сок…………………………………………………...……..42
5.1. Ферменты кишечного сока…………………………………………...…….42
5.2. Пищеварение в тонкой кишке………………………………..…………….43
5.3. Регуляция секреции кишечного сока……………………………..………..44
Выводы…………………………………………………………..……………….46
Список информационных источников………………………….………………48
Приложения……………………………………………………………………...50

Введение.
Пищеварительные ферменты- ферменты, вырабатываемые органами пищеварительной системы и осуществляющие расщепление пищи в процессе пищеварения; относятся к классу гидролаз, специфичных в отношении типа расщепляемой связи(прил. 1 и 2). Протеазы (эндопептидазы -Пепсин < dic.nsf/bse/119366/%D0%9F%D0%B5%D0%BF%D1%81%D0%B8%D0%BD>, Трипсин < dic.nsf/bse/141163/%D0%A2%D1%80%D0%B8%D0%BF%D1%81%D0%B8%D0%BD>, Химотрипсин < dic.nsf/bse/147321/%D0%A5%D0%B8%D0%BC%D0%BE%D1%82%D1%80%D0%B8%D0%BF%D1%81%D0%B8%D0%BD> и др. и экзопептидазы - аминопептидаза, карбоксипептидаза, три- и дипептидаза и др.) поэтапно гидролизуют определённые пептидные связи белков с образованием в конечном итоге аминокислот. Карбогидразы катализируют различные стадии гидролиза углеводов. Амилазы < dic.nsf/bse/63404/%D0%90%D0%BC%D0%B8%D0%BB%D0%B0%D0%B7%D1%8B> расщепляют крахмал и гликоген, ?- и ?-гликозидазы гидролизуют олиго- и дисахариды с образованием моносахаридов. Эстеразы гидролизуют различные эфиры, например липаза расщепляет жиры с образованием глицерина и жирных кислот; щелочная фосфатаза гидролизует фосфорные эфиры, нуклеазы < dic.nsf/bse/114786/%D0%9D%D1%83%D0%BA%D0%BB%D0%B5%D0%B0%D0%B7%D1%8B> -нуклеиновые кислоты. Пишеварительные ферменты могут действовать за пределами клетки, внутри неё или в составе клеточной мембраны, участвуя в различных типах пищеварения. Полагают, что пищеварительные ферменты некоторых непищеварительных органов могут участвовать в межуточном обмене, выполняя непищеварительные функции.
Набор пищеварительных ферментов у разных видов животных может значительно варьировать и зависит от характера пищи и образа жизни животного. Наиболее разнообразны пищеварительные ферменты у всеядных животных. Плотоядные обладают пищеварительными ферментами с высокой протеолитической и слабой карбогидразной активностью; у травоядных более активны карбогидразы. Примером узкой пищевой специализации, обусловленной наличием специальных пищеварительных ферментов, служат виды, питающиеся древесиной и растительными волокнами и способные благодаря имеющемуся у них ферменту - целлюлозе- расщеплять целлюлозу (Корабельный червь < dic.nsf/bse/98387/%D0%9A%D0%BE%D1%80%D0%B0%D0%B1%D0%B5%D0%BB%D1%8C%D0%BD%D1%8B%D0%B9>, некоторые Древоточцы < dic.nsf/bse/85730/%D0%94%D1%80%D0%B5%D0%B2%D0%BE%D1%82%D0%BE%D1%87%D1%86%D1%8B> и многие микроорганизмы). Некоторые виды используют для переваривания пищи пищеварительные ферменты симбионотов или пищеварительные ферменты, содержащиеся в самой пище. Многие паразиты утратили большинство важнейших пищеварительных ферментов и, как правило, питаются продуктами пищеварения хозяина.
Объект изучения - ферменты.
Предмет исследования - ферменты пищеварительной системы
Цель: изучение особенностей ферментов желудочно-кишечного тракта.
В соответствии с поставленной целью были сформулированы следующие задачи:
1. Изучить состав пищеварительных ферментов;
2. Рассмотреть строение пищеварительных ферментов желудочно-кишечного тракта;
3. Изучить действие ферментов желудочно-кишечного тракта, выявить основную их роль в организме;
4. Рассмотреть катализируемые ими реакции в процессе пищеварения.
Научная новизна. Настоящая работа представляет собой исследование ферментов желудочно-кишечного тракта. Установление состава и строения ферментов, участвующих в процессе пищеварения.
Практическая значимость. Полученные данные могут быть использованы в учебном процессе в школе и в университете при изучении ферментов. Результаты исследований представляют значительный интерес для учителей биологии и химии.
Объем и структура курсовой работы.
Курсовая работа объемом 51 страниц состоит из введения, 5 глав, выводов, списка информационных источников и приложений . Основной материал работы изложен на 46 страницах машинописного текста, иллюстрирован 3 таблицами и 2 приложениями. Список информационных источников содержит 17 источников.
Глава 1. Общие сведения о пищеварении.
1.1. Пищеварение.
Пищеварение - это функция < tryphonov3/terms3/funct.htm> системы пищеварения < tryphonov2/terms2/digsys.htm>, заключающаяся в переработке поступающей в организм < tryphonov2/terms2/organis.htm> натуральной пищи < tryphonov2/terms2/food.htm>, в простые питательные вещества < tryphonov2/terms2/nutrs.htm> и их всасывании < tryphonov2/terms2/absgit.htm> в кровь < tryphonov2/terms2/blood.htm>
Пищеварение складывается из следующих этапов:
1. Физическая < tryphonov4/terms4/physl.htm> переработка пищи (размельчение, смачивание, согревание, перемешивание, растворение)
2. Химическая < tryphonov5/terms5/chem.htm> переработка пищи (последовательное ступенчатое ферментативное < tryphonov5/terms5/enz.htm> гидролитическое < tryphonov5/terms5/hydrl.htm> расщепление полимеров < tryphonov5/terms5/pmer.htm> до более простых веществ, по преимуществу мономеров < tryphonov5/terms5/mmer.htm>.) Ферменты < tryphonov5/terms5/enz.htm>, вырабатываемые в системе пищеварения, делятся на три группы: протеазы < tryphonov5/terms5/genz1.htm>, расщепляющие белки < tryphonov5/terms5/prote.htm> пищи, карбогидразы < tryphonov5/terms5/genz2.htm>, расщепляющие углеводы < tryphonov5/terms5/carbs.htm> и эстеразы < tryphonov5/terms5/genz3.htm> (липазы), расщепляющие жиры < tryphonov5/terms5/fat.htm> и их компоненты.
3. Всасывание питательных веществ (транспорт расщепленных пищевых веществ, воды < tryphonov5/terms5/wat.htm>, электролитов < tryphonov5/terms5/electr.htm>, витаминов < tryphonov2/terms2/vitams.htm>) из полостей пищеварительного тракта < tryphonov2/terms2/grintst.htm> сначала в интерстициальную жидкость < tryphonov2/terms2/interfl.htm>, а затем в кровь.
Функции системы пищеварения являются частными < tryphonov6/terms6/whole.htm> по отношению < tryphonov3/terms3/relati.htm> к интегральной функции питания < tryphonov2/terms2/nut.htm>. Питание представляет собой непрерывную совокупность < tryphonov3/terms3/totalit.htm> циклических процессов < tryphonov6/terms6/process.htm> разных уровней < tryphonov3/terms3/layer.htm> иерархии < tryphonov3/terms3/hierar.htm> от целого < tryphonov6/terms6/whole.htm> организма < tryphonov2/terms2/organis.htm> до системы пищеварения, клеток < tryphonov2/terms2/cl.htm> и субклеточных структур < tryphonov2/terms2/subcstr.htm>. Очевидно, что во времени < tryphonov6/terms6/time.htm> и в пространстве < tryphonov6/terms6/spac.htm> все эти процессы представляют собой сложные функции прошлого, настоящего и будущего. Для изучения циклической < tryphonov6/terms6/cycle.htm> функции питания и её составляющих необходимо выбрать относительную начальную «точку отсчета < tryphonov3/terms3/referpn.htm>». При этом предпочтительна такая «точка отсчета», от которой больше всего зависят < tryphonov3/terms3/intrdp.htm> все исследуемые процессы. Очевидно, что больше всего зависят друг от друга процессы одного уровня < tryphonov3/terms3/layer.htm> иерархии < tryphonov3/terms3/hierar.htm>. Именно относительно них следует рассматривать взаимозависимые < tryphonov3/terms3/intrdp.htm> процессы. Например, неразумно было бы для измерения длины карандаша в качестве начальной точки отсчета взять положение луны, имеющей малое отношение к карандашу. И правильным было бы выбрать в качестве начальной точки отсчета нуль на обычной школьной измерительной линейке. Аналогично, в качестве таких начальных ориентиров для рассмотрения функций системы пищеварения можно выбрать два периода < tryphonov3/terms3/period.htm> питания: период потребления пищи и период между приемами пищи, период натощак. Именно такие предпосылки лежат в основе взглядов на функцию питания многих западных ученых, рассматривающих функции системы пищеварения и её частей, относительно указанных двух событий (период между приемами пищи, период натощак). Вместе с тем ясно, что процесс приема пищи и процессы пищеварения - процессы разного уровня иерархии. Несомненно, процессы пищеварения зависят от процесса приема пищи. Но еще больше процессы пищеварения зависят друг от друга. Поэтому рассмотрение циклических процессов пищеварения правильнее относить к одному из процессов пищеварения. Именно так развивались исследования < tryphonov6/terms6/resear.htm> российских ученых, в частности ученых школы И.П. Павлова < tryphonov2/terms2/pavlo1.htm> и их последователей. Подобные предпосылки < tryphonov6/terms6/precon.htm> используют большинство современных российских физиологов < tryphonov2/terms2/humphy.htm> в теоретических < tryphonov6/terms6/empirit.htm> исследованиях и врачей в медицинской < tryphonov6/terms6/medic.htm> практике < tryphonov6/terms6/practi.htm>. Такие предпосылки не исключают решения задачи < tryphonov6/terms6/taskp.htm> другой категории: исследования зависимостей < tryphonov3/terms3/intrdp.htm> между процессами разных уровней иерархии (интегральных процессов питания и подчиненных им частных процессов пищеварения).
Ученые школы И.П.Павлова в качестве центрального процесса пищеварения, от которого зависят все другие процессы пищеварения, избрали секрецию < tryphonov2/terms2/secr.htm> желудочного сока < tryphonov2/terms2/gj.htm>. Секреция желудочного сока разделялась на три фазы < tryphonov2/terms2/phdise.htm>: сложнорефлекторная фаза < tryphonov2/terms2/segas1.htm> секреции желудочного сока, желудочная фаза < tryphonov2/terms2/segas2.htm> секреции желудочного сока и кишечная фаза < tryphonov2/terms2/segas3.htm> секреции желудочного сока. Относительно этого процесса рассматривались предшествующие и последующие процессы пищеварения от процессов пищеварения в полости рта < tryphonov2/terms2/dgeorc.htm> до пищеварения в тонкой < tryphonov2/terms2/smint.htm> и толстой кишке < tryphonov2/terms2/larint.htm> и дефекации < tryphonov2/terms2/defeca.htm>.
1.2.Ферменты [ferments, enzymes].
(Лат.: fermentum - бродильное начало, закваска, дрожжи, 14 в). Ферменты, или энзимы (греч.: ?? - предлог - с; +???? - закваска) - это белковые катализаторы < tryphonov5/terms5/cat.htm>, ускоряющие биохимические < tryphonov5/terms5/bchml.htm> реакции < tryphonov2/terms2/respons.htm>.
Ферменты впервые выделены из живых < tryphonov6/terms6/animt.htm> клеток < tryphonov2/terms2/cl.htm> в 1897 г. германским биохимиком Эдуардом Бухнером (Eduard Buchner 1860-1917). Ферменты представляют собой молекулы белка < tryphonov5/terms5/prote.htm> со специфичными < tryphonov6/terms6/specfy.htm> для каждого фермента составом аминокислот < tryphonov5/terms5/ama.htm> и их структурной < tryphonov6/terms6/strct.htm> последовательностью. Ферменты являются первичными продуктами генов < tryphonov2/terms2/gene.htm>, которые регулируют < tryphonov2/terms2/regul.htm> синтез < tryphonov2/terms2/mesy.htm> и его результат < tryphonov3/terms3/result.htm> - концентрацию < tryphonov5/terms5/concn.htm> ферментов в соответствии с потребностями < tryphonov1/terms1/need.htm> организма < tryphonov2/terms2/organis.htm>. Катализ < tryphonov5/terms5/cat.htm>, осуществляемый ферментами, уменьшает энергию < tryphonov4/terms4/energ.htm>, которую требуется затратить на активацию < tryphonov6/terms6/activi.htm> реагентов. Поэтому в присутствии ферментов реакции значительно ускоряются.
В организме < tryphonov2/terms2/organis.htm> человека < tryphonov1/terms1/man.htm> синтезируется несколько десятков тысяч ферментов.
Ферменты участвуют во всех химических процессах, осуществляемых в организме. В частности, они участвуют в пищеварении < tryphonov2/terms2/digest.htm> и катализируют расщепление крупных молекул пищевых веществ < tryphonov2/terms2/food.htm> на более простые, способные к прохождению через клеточные мембраны < tryphonov2/terms2/plalem.htm> и к использованию в метаболизме < tryphonov2/terms2/metabol.htm>. С участием ферментов осуществляются цепи реакций расщепления и синтеза, окисления и восстановления, переноса химических групп (метильные радикалы, остатки фосфорной кислоты и т. д.), гидролиза, фосфоролиза, изомеризации и многих других процессов. Ферменты являются средством управления < tryphonov2/terms2/orgnsm.htm> и координации < tryphonov2/terms2/coordi.htm> всех взаимодействующих < tryphonov4/terms4/interac.htm> химических реакций метаболизма < tryphonov2/terms2/metabol.htm>, являющихся материальной < tryphonov6/terms6/mater.htm> основой жизни < tryphonov6/terms6/life.htm>. Биохимики оценили, что живая клетка < tryphonov2/terms2/cl.htm> может содержать до 1000 различных ферментов. Несколько сотен ферментов из тысяч хорошо изучены.
Ферменты могут быть простыми (однокомпонентными) и сложными (двухкомпонентными). Однокомпонентные ферменты представляют собой простые белки. Двухкомпонентные ферменты являются сложными белками, имеющими в своем составе добавочную химическую группу небелковой природы. В научной литературе используются следующие названия компонентов сложных ферментов.
Таблица 1.
Таблица. Названия компонентов сложных ферментов Фермент в целом Белковая часть Добавочная группа Симплекс Ферон (носитель) Агон (активная группа) Хлофермент Апофермент Кофермент
Добавочную группу сложного фермента, которая прочно связана с белковой частью и в естественных < tryphonov6/terms6/natur.htm> условиях < tryphonov6/terms6/condit.htm> не отделяется от нее, называют простетической группой. Если добавочная группа, может легко отделяться от апофермента и в естественных условиях способна к самостоятельному существованию, то ее обычно называют коферментом.(таб.1).
Химическая структура < tryphonov3/terms3/probstr.htm> и функции < tryphonov3/terms3/prfn.htm> важнейших коферментов была выяснена в 30-е годы 20-го столетия трудами О. Варбурга, Р. Куна, П. Каррера, Н. Хоорта и других ученых.
Warburg, Otto Heinrich, 1883-1970, германский биохимик, лауреат Нобелевской премии 1931 г. по физиологии и медицине за научные исследования клеточного дыхания.
Kuhn, Richard, 1900-1967, германский биохимик, лауреат Нобелевской премии 1938 г. по химии за научные исследования каротеноидов и витаминов.
Karrer, Paul, 1889-1971, швейцарский химик, лауреат Нобелевской премии 1937 г. по химии за научные исследования каротеноидов, флавинов, витаминов A и B2.
Haworth, Sir (Walter) Norman 1883-1950, британский химик, лауреат Нобелевской премии 1937 г. по химии (вместе с П. Каррером) за научные исследования углеводов, витамина С.
Коферментами в двухкомпонентных ферментах являются большинство витаминов < tryphonov2/terms2/vitams.htm> (например, < tryphonov2/terms2/vitne.htm>, < tryphonov2/terms2/vitnk.htm>, < tryphonov2/terms2/vitnb1.htm>1, < tryphonov2/terms2/vitnb2.htm>2, < tryphonov2/terms2/vitnB6.htm>6, < tryphonov2/terms2/vitnb12.htm>12, < tryphonov2/terms2/vitnc.htm>, < tryphonov2/terms2/vitnh.htm> и др.) и витаминоподобных веществ < tryphonov2/terms2/vitpse.htm>, а также соединения, построенные с участием витаминов (коэнзим А, НАД+ < tryphonov5/terms5/nadp.htm> и др.). Кроме того, коферментами могут быть: HS-глутатион, представители многочисленной группы нуклеотидов < tryphonov5/terms5/nuctid.htm> и их производных, фосфорные эфиры некоторых моносахаридов < tryphonov5/terms5/msacch.htm> и ряд других веществ.
Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что в отдельности компоненты сложных ферментов (белковая часть + добавочная группа) не обладают выраженной каталитической активностью < tryphonov6/terms6/activi.htm>. Во взаимодействии компонентов белок резко повышает каталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состоянии < tryphonov6/terms6/state.htm> в очень малой степени. Добавочная же группа стабилизирует < tryphonov6/terms6/stabil.htm> белковую часть и делает её устойчивой к денатурирующим воздействиям < tryphonov2/terms2/influen.htm>. Таким образом, хотя простетическая группа является каталитическим центром, непосредственным исполнителем каталитической функции, действие < tryphonov6/terms6/action.htm> простетической группы возможно только при участии полипептидных < tryphonov5/terms5/pept1.htm> цепей белковой части фермента. Белковая часть фермента (апофермент) имеет специфичную добавочной группе структуру, избирательно связывающую кофермент. Эта структура называется кофермент связывающий домен.
В однокомпонентных ферментах (не имеют добавочной группы) каталитическим центром, непосредственно действующим на преобразуемое соединение, является особая часть белковой молекулы. Она представляет собой уникальное вероятностное < tryphonov3/terms3/prb.htm> распределение нескольких аминокислотных < tryphonov5/terms5/ama.htm> остатков. Чаще всего каталитические центры однокомпонентных ферментов образованы остатками аминокислот < tryphonov5/terms5/ama.htm>: серин, гистидин, триптофан, аргинин, цистеин, аспарогиновая кислота, глутаминовая кислота и тирозин. Они выполняют здесь ту же функцию, что и добавочные группы двухкомпонентных ферментов. Изменение характеристик < tryphonov6/terms6/charct.htm> распределения остатков аминокислот каталитического центра приводит к изменению ферментативной активности.
Кроме каталитического центра, образованного сочетанием аминокислотных радикалов или присоединением кофермента, у ферментов различают еще две особых структуры: субстратный центр и аллостерический центр.
Субстратный центр - это участок молекулы фермента, ответственный за присоединение вещества (субстрата), подвергающегося ферментативному превращению. Соединение фермента и субстрата происходит за счет сил гидрофобных взаимодействий < tryphonov4/terms4/interac.htm> и за счет водородных связей, возникающих между аминокислотными остатками субстратного центра фермента и соответствующими группировками ........

Список информационных источников.
1) Г.Н.Докучаева/ «Здоровье пищеварительной системы»,М.: «Высшая школа», 2004. -27с.
2) «Биологический энциклопедический словарь», М.: «Советская энциклопедия», 1989.
3) «Большой толковый медицинский словарь»: В 2 т, М.: «Вече АСТ», 1999.
4) Денисенко В. Б./ «Органы пищеварения», Ростов н/Д.:«Феникс», 2000.
5) Ю.Б. Филиппович / «основы биохимии», М.: «Высшая школа», 1985. -503с.
6) < cleaning-the-body/292-digestion-anatomy-and-function-of-the-digestive-system.html>
7) < wiki/%D4%E5%F0%EC%E5%ED%F2%FB_%EF%E8%F9%E5%E2%E0%F0%E5%ED%E8%FF>
8) < dic.nsf/bse/120805/%D0%9F%D0%B8%D1%89%D0%B5%D0%B2%D0%B0%D1%80%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB%D1%8C%D0%BD%D1%8B%D0%B5>
9) < ~%D0%BA%D0%BD%D0%B8%D0%B3%D0%B8/%D0%91%D0%A1%D0%AD/%D0%9F%D0%B8%D1%89%D0%B5%D0%B2%D0%B0%D1%80%D0%B5%D0%BD%D0%B8%D0%B5/>
10) < %D0%9F%D0%B8%D1%89%D0%B5%D0%B2%D0%B0%D1%80%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB%D1%8C%D0%BD%D0%B0%D1%8F_%D1%81%D0%B8%D1%81%D1%82%D0%B5%D0%BC%D0%B0_%D0%92%D1%8B%D0%B4%D0%B5%D0%BB%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB%D1%8C%D0%BD%D0%B0%D1%8F_%D1%81%D0%B8%D1%81%D1%82%D0%B5%D0%BC%D0%B0>
11) < %D0%A3%D1%87%D0%B5%D0%B1%D0%BD%D1%8B%D0%B5-%D0%BC%D0%B0%D1%82%D0%B5%D1%80%D0%B8%D0%B0%D0%BB%D1%8B/%D0%90%D0%BD%D0%B0%D1%82%D0%BE%D0%BC%D0%B8%D1%8F/137-%D0%9F%D0%B8%D1%89%D0%B5%D0%B2%D0%B0%D1%80%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB%D1%8C%D0%BD%D0%B0%D1%8F-%D1%81%D0%B8%D1%81%D1%82%D0%B5%D0%BC%D0%B0>
12) < tryphonov2/terms2/ppsinb.htm>
13) < tryphonov5/terms5/denz.htm>
14) tryphonov2/terms2/gsenz.htm#2 < tryphonov2/terms2/gsenz.htm>
15) < tryphonov2/terms2/intenz.htm>
16) < tryphonov2/terms2/salenz.htm>
17) < tryphonov2/terms2/pncenz.htm>



Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть похожие работы

* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.