На бирже курсовых и дипломных проектов можно найти образцы готовых работ или получить помощь в написании уникальных курсовых работ, дипломов, лабораторных работ, контрольных работ, диссертаций, рефератов. Так же вы мажете самостоятельно повысить уникальность своей работы для прохождения проверки на плагиат всего за несколько минут.

ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ 

 

Здравствуйте гость!

 

Логин:

Пароль:

 

Запомнить

 

 

Забыли пароль? Регистрация

Повышение уникальности

Предлагаем нашим посетителям воспользоваться бесплатным программным обеспечением «StudentHelp», которое позволит вам всего за несколько минут, выполнить повышение уникальности любого файла в формате MS Word. После такого повышения уникальности, ваша работа легко пройдете проверку в системах антиплагиат вуз, antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru. Программа «StudentHelp» работает по уникальной технологии и при повышении уникальности не вставляет в текст скрытых символов, и даже если препод скопирует текст в блокнот – не увидит ни каких отличий от текста в Word файле.

Работа № 91374


Наименование:


Курсовик Установление структуры аминокислот (глицина, ?-аланина, L-тирозина) с помощью метода инфракрасной спектроскопии.

Информация:

Тип работы: Курсовик. Предмет: Химия. Добавлен: 7.10.2015. Сдан: 2015. Страниц: 27. Уникальность по antiplagiat.ru: < 30%

Описание (план):


Содержание
Введение……………………………………………………………………….3
1. Литературный обзор
1.1 Аминокислоты…………………………………………………………….5
1.2 Инфракрасная спектроскопия……………………………………………9
2. Объекты и методы исследования
2.1 Характеристика объектов исследования……………………………….15
2.2 Методика исследования…………………………………………………19
3. Обсуждение результатов……………………………………………………22
4. Заключение…………………………………………………………………..26
5. Литература…………………………………………………………………...27


Введение
Спектроскопия - раздел физики < wiki/%D0%A4%D0%B8%D0%B7%D0%B8%D0%BA%D0%B0> и аналитической химии < wiki/%D0%90%D0%BD%D0%B0%D0%BB%D0%B8%D1%82%D0%B8%D1%87%D0%B5%D1%81%D0%BA%D0%B0%D1%8F_%D1%85%D0%B8%D0%BC%D0%B8%D1%8F>, посвященный изучению спектров < wiki/%D0%A1%D0%BF%D0%B5%D0%BA%D1%82%D1%80> взаимодействия излучения с веществом < wiki/%D0%92%D0%B5%D1%89%D0%B5%D1%81%D1%82%D0%B2%D0%BE>. В аналитической химии спектроскопические методы < wiki/%D0%A1%D0%BF%D0%B5%D0%BA%D1%82%D1%80%D0%BE%D1%81%D0%BA%D0%BE%D0%BF%D0%B8%D1%87%D0%B5%D1%81%D0%BA%D0%B8%D0%B5_%D0%BC%D0%B5%D1%82%D0%BE%D0%B4%D1%8B> используются для обнаружения и определения веществ при помощи измерения их характеристических спектров.
Важная роль в исследовании взаимосвязи «структура - свойство» принадлежит методу инфракрасной спектроскопии. Данный метод дает возможность получить сведения об относительных положениях молекул в течение очень коротких промежутков времени, а также оценить характер связи между ними. Таким образом метод инфракрасной спектроскопии - информативный метод.
В методе инфракрасной (ИК) спектроскопии наиболее широкое распространение получило исследование инфракрасных спектров поглощения, возникающих при прохождении инфракрасного излучения через вещество. При этом выборочно поглощается энергия на тех частотах, которые совпадают с частотами колебаний атомов в молекулах вещества, с частотами вращения молекулы или с частотами колебаний кристаллической решетки. Каждое вещество имеет свой колебательный спектр. Число полос поглощения в спектре, ширина, форма, интенсивность определяются структурой и химическим составом вещества. Это дает возможность по инфракрасным спектрам проводить качественный и количественный анализы вещества во всех агрегатных состояниях.
Существует необходимость установления структуры аминокислоты способом инфракрасной спектроскопии.
В твердом состоянии и в сильнополярных растворителях аминокислоты существуют в виде диполярных цвиттер-ионов. Цвиттер-ионом < wiki/%D0%A6%D0%B2%D0%B8%D1%82%D1%82%D0%B5%D1%80-%D0%B8%D0%BE%D0%BD> называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксильная группа - в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот. Это объясняет высокую температуру разложения аминокислот и их трудную растворимость в неполярных растворителях. Доказательства ионного дипольного строения аминокислот получены методом инфракрасной спектроскопии.

Цель работы:
Установление структуры аминокислот (глицина, ?-аланина, L-тирозина) с помощью метода инфракрасной спектроскопии.
Задачи:
1. Освоение методики подготовки пробы и получение инфракрасных спектров;
2. Расшифровка спектров глицина, ?-аланина, L-тирозина;
3. Сравнение спектров аминокислот с различными боковыми радикалами.


1. Литературный обзор
1.1 Аминокислоты
Аминокислоты существуют на нашей планете более трех миллиардов лет.
Существуют они и вне Земли, что показано хроматографическим анализом органических частей метеоритов. В водных экстрактах лунных пород найдены следы глицина и аланина.
Аминокислоты - это органические соединения, физико-химическое поведение и разнообразные реакции которых объясняются одновременным присутствием в молекуле основной аминогруппы NH2- и кислой карбоксильной группы - СООН. Общая формула аминокислот: (NH2)mR(COOH)n, где m и n чаще всего равны 1 или 2. Таким образом аминокислоты являются соединениями со смешанными функциями.
Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов.
По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением - присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. ?-аминокислоты являются амфотерными электролитами .
Различают ?-аминокислоты, у которых амино- и карбоксильная группы
соединены с одним и тем же атомом углерода, и ?-, ?-, ?- аминокислоты,
функциональные группы которых разделены несколькими атомами углерода.
В природе встречаются главным образом ?-аминокислоты. Они различаются только по остаткам R боковой цепи. Все эти соединения содержат по крайней мере один центр хиральности (за исключением глицина, у которого R = Н). Вследствие этого следует различать оптически активные энантиомеры и оптически неактивные (рацемические) формы ?-аминокислот. Встречающиеся в природе ?-аминокислоты имеют L-конфигурацию. Лишь некоторые продукты метаболизма низших организмов содержат D-аминокислоты.
Аминокислоты, участвующие в образовании белков, можно классифицировать по разным признакам. По положению изоэлектрической точки различают кислые, основные и нейтральные аминокислоты, по строению боковой цепи R - алифатические, ароматические и гетероциклические.
По полярности боковой цепи R различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а
также гидрофобные аминокислоты - валин, лейцин, изолейцин, пролин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треонин, цистеин, аспарагин, тирозин и др. Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как цейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов.
По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи протеиногенных аминокислот, различают глюкопластичные и кетопластичные аминокислоты. Гл........


4. Литература
1. Р. Сильверстейн, Г. Басслер, Т. Моррил. Спектроскопическая идентификация органических соединений. Пер. с англ. - канд. хим. наук Н.А. Донской, канд. хим. наук Б.Н. Тарасевича. - М.: Мир, 1977. - 591 с.
2. Э. Преч, Ф. Бюльманн, К. Аффольтер. Определение строения органических соединений. Таблицы спектральных данных. Пер. с англ. - канд. хим. наук Б.Н. Тарасевича. - М.: Мир, 2006. - 440 с.
3. Х. Д. Якубке, Х. Ешкайт. Аминокислоты. Пептиды. Белки. Пер. с нем. - канд. хим. наук Н.П. Запеваловой и канд. хим. наук Е.Е. Максимова. - М.: Мир, 1985. - 82 с.
4. Инфракрасная спектроскопия ионообменных материалов / В.А. Углянская [и др.]. - Воронеж: Изд-во Воронеж. гос. ун-та, 1989. - 208 с.
5. А. Кросс. Введение в практическую инфракрасную спектроскопию. Пер. с англ. - канд. хим. наук Ю. А. Пентина. - М.: Изд-во иностр. лит-ры, 1961. - 111 с.
6. Инфракрасная спектроскопия органических и природных соединений / А.В. Васильев [и др.]. - СПб: СПбГЛТА, 2007. - 29 с.





Перейти к полному тексту работы


Скачать работу с онлайн повышением уникальности до 90% по antiplagiat.ru, etxt.ru или advego.ru


Смотреть похожие работы

* Примечание. Уникальность работы указана на дату публикации, текущее значение может отличаться от указанного.